Las ENZIMAS y la ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
Summary
TLDREste vídeo explica cómo las enzimas, que pueden ser ARN o proteínas, actúan como catalizadores biológicos aumentando la velocidad de reacciones químicas en sistemas vivos. Se discute la teoría de la 'llave y cerradura' de Emil Fischer, y cómo la flexibilidad y la interacción del sitio activo de las enzimas con los sustratos es crucial para su función. Además, se menciona la importancia de la energía de activación y cómo las enzimas la disminuyen para facilitar reacciones, así como el papel de los cofactores en la actividad enzimática.
Takeaways
- 🔬 Los sistemas vivos pueden realizar diversas transformaciones químicas, gracias principalmente a las enzimas.
- 🧬 La mayoría de las enzimas son proteínas globulares grandes formadas por cadenas polipeptídicas.
- 🔑 Las enzimas tienen un sitio activo donde se unen los sustratos, similar a un modelo llave-cerradura.
- ⚙️ Las enzimas funcionan como catalizadores biológicos, acelerando reacciones sin cambiar químicamente.
- ⏳ Una sola enzima puede catalizar miles de reacciones en segundos, lo que las hace muy efectivas en pequeñas cantidades.
- 🎯 Las enzimas tienen una especificidad muy alta, solo aceleran un tipo de reacción en medio de muchas otras.
- 🔧 El modelo de ajuste inducido sugiere que las enzimas cambian su conformación para encajar mejor con los sustratos.
- ⚡ La energía de activación es la barrera energética que los reactivos deben superar para que ocurra una reacción.
- 🔥 La temperatura y la concentración de los reactivos influyen en cuántas moléculas alcanzan la energía de activación.
- 🧲 Algunas enzimas necesitan cofactores, como iones o coenzimas, para poder funcionar adecuadamente en reacciones químicas.
Q & A
¿Qué son los sistemas vivos y qué son capaces de realizar?
-Los sistemas vivos son capaces de llevar a cabo la mayoría de los tipos de transformaciones químicas conocidas.
¿Cuál es el papel fundamental de las enzimas en los sistemas vivos?
-Las enzimas son esenciales en los sistemas vivos ya que son las moléculas que catalizan las reacciones químicas permitiendo que estos sistemas realicen sus funciones vitales.
¿Cuál es la mayoría de las enzimas en términos de su composición molecular?
-La mayoría de las enzimas son proteínas globulares de gran tamaño, formadas por una o más cadenas polipeptídicas.
¿Cómo se describe la estructura de las enzimas y su relación con el sustrato?
-Las enzimas tienen una estructura que se plega formando un surco o bolsillo, conocido como el sitio activo, donde las moléculas del sustrato se encajan y se producen las reacciones.
¿Cómo funcionan las enzimas como transductores energéticos?
-Las enzimas pueden capturar energía de diferentes tipos, como la energía química o luminosa, y almacenarla en su estructura. Posteriormente, liberan esa energía para realizar trabajo útil, como impulsar reacciones químicas.
¿Qué es un catalizador biológico y cómo lo son las enzimas?
-Un catalizador biológico es una sustancia que modifica la velocidad de una reacción química sin sufrir un cambio químico permanente. Las enzimas son catalizadores biológicos que interactúan con sus sustratos con alta especificidad.
¿Qué es el modelo de la 'llave y cerradura' en relación con las enzimas y por qué fue cuestionado?
-El modelo de la 'llave y cerradura' es una teoría que describe cómo el sustrato se ajusta perfectamente al sitio activo de la enzima, como una llave en una cerradura. Sin embargo, estudios posteriores sugieren que el sitio activo es más flexible e interactivo, lo que cuestiona esta analogía.
¿Qué es la energía de activación y cómo está relacionada con la temperatura y la concentración de los reactivos?
-La energía de activación es la diferencia de energía libre entre los reactivos y sus estadios intermedios. A mayor temperatura y concentración de reactivos, mayor será la cantidad de átomos o moléculas que alcance la energía de activación, lo que incrementa la velocidad de la reacción.
¿Cómo disminuyen las enzimas la energía de activación de las reacciones?
-Las enzimas disminuyen la energía de activación formando asociaciones temporales transitorias con las moléculas que reaccionan, acercándose a ellas y debilitando los enlaces químicos existentes, lo que facilita la formación de nuevos enlaces.
¿Qué son los cofactores y cuál es su papel en la función de las enzimas?
-Los cofactores son sustancias adicionales, ya sean iones o moléculas orgánicas de bajo peso molecular, que son necesarias para que algunas enzimas funcionen. Aportan funciones específicas, como la transferencia de grupos químicos o la transferencia de electrones.
¿Qué es el di nucleótido de nicotinamida y adenina y cuál es su importancia?
-El di nucleótido de nicotinamida y adenina es un cofactor que desempeña un papel fundamental en procesos como la glucólisis y la respiración celular, ya que a menudo actúa como un sector de electrones en reacciones de óxido-reducción.
Outlines
🔬 Función y Estructura de las Enzimas
Este párrafo introduce las enzimas como los componentes clave en la mayoría de las transformaciones químicas en los sistemas vivos. La mayoría de las enzimas son proteínas globulares que forman un sitio activo donde las moléculas del sustrato se encajan y reaccionan. Se enfatiza que solo unos pocos aminoácidos de la enzima están involucrados en este sitio activo. Además, se menciona que las enzimas pueden actuar como transductores energéticos, capturando energía y luego liberándola para realizar trabajo útil, como impulsar reacciones químicas en condiciones termodinámicamente desfavorables. Se describe cómo las enzimas, como catalizadores biológicos, aceleran la velocidad de reacciones químicas específicas en presencia de un gran número de reacciones diferentes, gracias a su alta especificidad y reconocimiento estéreo con los sustratos.
🔋 Energía de Activación y Cofactores
El segundo párrafo profundiza en cómo las enzimas disminuyen la energía de activación de las reacciones mediante la formación de asociaciones transitorias con compuestos intermediarios de estados energéticos más bajos. Esto se logra al acercar las enzimas a las moléculas que reaccionan, debilitando los enlaces químicos existentes y facilitando la formación de nuevos enlaces. Se destaca que algunas enzimas requieren cofactores, que pueden ser iones o moléculas orgánicas de bajo peso molecular, para funcionar adecuadamente. Los cofactores ayudan a posicionar correctamente los sustratos en el sitio activo de la enzima. Se menciona el papel crucial del di nucleótido de nicotina y adenina (NAD) en procesos como la glucólisis y la respiración celular, sugiriendo que se explorarán estos temas en futuras ediciones de los videos.
Mindmap
Keywords
💡Enzimas
💡Sitio activo
💡Sustrato
💡Energía de activación
💡Catalizador
💡Modelo llave-cerradura
💡Ajuste inducido
💡Cofactores
💡Con enzimas
💡Intermediarios de reacción
Highlights
Los sistemas vivos pueden llevar a cabo la mayoría de los tipos de transformaciones químicas.
Las enzimas son la clave en el diseño químico de los sistemas vivos.
La mayoría de las enzimas son proteínas globulares de gran tamaño.
Las cadenas peptídicas de las enzimas están plegadas formando un surco o bolsillo, el sitio activo.
Unos pocos aminoácidos de la enzima están involucrados en un determinado sitio activo.
Las enzimas pueden funcionar como transductores energéticos.
Las enzimas actúan como trampas energéticas, liberando energía para realizar trabajo útil.
Las enzimas son catalizadores biológicos que modifican la velocidad de reacciones químicas.
Una sola molécula de enzima puede catalizar la reacción de decenas de miles de moléculas en segundos.
Las enzimas interactúan con los sustratos con una alta especificidad.
El modelo llave-cerradura describe la relación entre el sitio activo y el sustrato.
El sitio activo es más flexible e interactivo que el ojo de una cerradura.
La unión entre la enzima y el sustrato induce un ajuste íntimo que facilita la reacción.
La energía de activación es la diferencia de energía libre entre los reactivos y sus estadios intermedios.
La velocidad de una reacción química es proporcional a la cantidad de átomos o moléculas que alcanzan la energía de activación.
Las enzimas disminuyen la energía de activación de las reacciones.
Las enzimas se acercan a las moléculas que reaccionan y debilitan los enlaces químicos existentes.
Algunas enzimas requieren cofactores para funcionar.
Los cofactores son sustancias no proteicas y de bajo peso molecular que ayudan a las enzimas.
Los di nucleótidos de nicotina y adenina son cofactores importantes en procesos de glucólisis y respiración celular.
Transcripts
como vimos los sistemas vivos son
capaces de llevar a cabo la mayoría de
los tipos de transformaciones químicas
conocidos la clave de este diseño de
quimistán reside fundamentalmente en las
enzimas aunque algunas enzimas son
moléculas de arn la mayoría de ellas son
proteínas globulares de gran tamaño
formadas por una o más cadenas poli
peptídicas las cadenas están plegadas
formando un surco o bolsillo el sitio
activo en el que encajan las moléculas
del sustrato y donde ocurren las
reacciones sólo unos pocos aminoácidos
de la enzima están involucrados en un
determinado sitio activo
en este vídeo vamos a hablar sobre las
enzimas y la energía de activación
bienvenidos a una nueva edición de
nutrimentos
muchas enzimas pueden funcionar como
auténticos transductores energéticos al
atrapar energía de un tipo ya sea
química lumínica etcétera en su
estructura al funcionar como trampas
energéticas la estructura de las enzimas
se tensiona como un resorte al que se le
entrega energía y posteriormente puede
liberar esa energía atrapada para
realizar algún tipo de trabajo útil por
ejemplo impulsar una reacción química en
condiciones celulares termodinámicamente
desfavorables las enzimas son
catalizadores biológicos un catalizador
es una sustancia que modifica la
velocidad de una reacción química
participando en su mecanismo pero sin
sufrir un cambio químico permanente en
el proceso
una sola molécula de enzima puede
catalizar la reacción de decenas de
miles de moléculas iguales en tiempos
del orden de un segundo por esto las
enzimas son particularmente efectivas en
cantidades muy pequeñas en los ciclos
catalíticos las enzimas interactúan con
los restantes llamados sustratos con una
altísima especificidad así las enzimas
pueden acelerar un solo tipo de reacción
química en un sistema en el que están
ocurriendo cientos de miles de
reacciones diferentes la selectividad
con que se producen las interacciones
moleculares entre las enzimas y sus
sustratos depende de un exquisito
reconocimiento estéreo específico es
decir un reconocimiento de formas entre
la superficie del sitio activo y la de
los sustratos
cuando el químico alemán emil fisher
postuló en 1894 a la existencia de
sitios activos comparó la relación entre
el sitio activo y el sustrato con la que
existe entre una cerradura y su llave a
este modelo se lo llamo modelo llave
cerradura
sin embargo estudios posteriores sobre
la estructura de las enzimas sugieren
que el sitio activo es mucho más
flexible e interactivo que el ojo de una
cerradura la unión entre la enzima y el
sustrato parece alterar la conformación
de la enzima que induce un íntimo ajuste
entre el sitio activo y el sustrato se
cree que este ajuste inducido crea
tensión en las moléculas reactivas que
facilita el curso de la reacción
en la naturaleza en una misma reacción
química pueden producirse diferentes
intermediarios antes de llegar al
producto final estos estadios químicos
intermedios son átomos o moléculas que
están a mitad de camino entre el
reactivo y el producto sus con
formaciones electrónicas se encuentran
alteradas y sus estados energéticos son
altos
cuando su configuración alcanza un nivel
crítico de distorsión se desencadena el
final de la transformación química en la
que terminan por formarse los productos
la diferencia de energía libre entre los
reactivos y sus estadios intermedios es
lo que se conoce como energía de
activación
[Música]
en una mezcla de restantes que se
encuentran a una temperatura y una
concentración dadas siempre existirá una
proporción de átomos son moléculas que
alcance el estado crítico de distorsión
electrónica es decir que alcancen la
energía de activación esto es una
consecuencia de las colisiones atómicas
o moleculares y de la agitación térmica
molecular por esta razón a mayor
temperatura y concentración de reactivos
mayor será la cantidad de restantes que
alcance la energía de activación
cuando esto sucede se desencadena la
reacción así la velocidad de una
reacción química es proporcional a la
cantidad de átomos o moléculas que estén
alcanzando la energía de activación en
un tiempo dado
por este motivo las velocidades de
reacción dependen de la temperatura y de
la concentración de los restantes
las enzimas actúan como catalizadores al
crear mecanismos de reacción con
compuestos intermediarios que poseen
estados energéticos más bajos esto
equivale a decir que las enzimas
disminuyen la energía de activación de
las reacciones a través de la formación
de asociaciones temporales transitorias
las enzimas se acercan a las moléculas
que reaccionan y debilitan los enlaces
químicos existentes lo cual facilita la
formación de otros nuevos
la actividad catalítica de algunas
enzimas no depende de manera exclusiva
de las interacciones físicas y químicas
entre los aminoácidos del sitio activo y
el sustrato muchas enzimas requieren
sustancias adicionales para que puedan
funcionar estas sustancias no proteicas
y de bajo peso molecular se denominan
cofactores ciertos iones actúan como
cofactores por ejemplo el ión magnesio
es indispensable en todas las reacciones
enzimáticas que implican la
transferencia de un grupo fosfato de una
molécula a otra
el grupo fosfato cuando está en solución
tiene dos cargas negativas que se atraen
con las dos cargas positivas del ion
magnesio así el fosfato se mantiene en
posición en el sitio activo de la enzima
ciertas moléculas orgánicas no proteicas
llamadas con enzimas también funcionan
como cofactores en reacciones
catalizadas por encima estas moléculas
se unen en forma temporaria o permanente
a la enzima en general bastante cerca
del sitio activo algunas enzimas
funcionan como a sectores de electrones
en reacciones de óxido de reducción con
frecuencia reciben un par de electrones
acompañado por un ión hidrógeno un
protón que luego transfieren a otra
molécula
hay varios tipos diferentes de co
enzimas sectores de electrones una de
las más abundantes es el di nucleótido
de nicotina mida y adenina nada que
desempeña un papel fundamental en los
procesos de glucólisis y respiración
celular
nos ocuparemos del estudio de estos
procesos en futuros vídeos si este vídeo
te sirvió para aprender a comprender
mejor este tema o simplemente te gustó
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sabes influencia tu destino
[Música]
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