Cinética enzimática | Complejo Enzima-Sustrato

WissenSync

17 Feb 201504:03

Summary

TLDREl video explica el papel de las enzimas en la modificación química de sustratos para formar productos. Se describen dos pasos clave en la reacción enzimática: la unión del sustrato con la enzima para formar el complejo enzima-sustrato y la posterior liberación del producto. A medida que la concentración de sustrato aumenta, la velocidad de reacción también lo hace, hasta alcanzar un punto de saturación, donde todas las enzimas están ocupadas y la velocidad máxima (Vmax) se alcanza. Se introduce la constante de Michaelis-Menten (Km) y su relación con la velocidad de reacción, destacando la importancia de la cinética química en estos procesos.

Takeaways

🔬 El papel de las enzimas es modificar químicamente las moléculas de sustrato para formar productos durante una reacción enzimática.
🧪 La reacción enzimática involucra cambios conformacionales en la enzima y el sustrato, lo que la convierte en un fenómeno complejo.
⚙️ El primer paso de la reacción es la unión del sustrato a la enzima, formando el complejo enzima-sustrato.
🔄 La formación del complejo enzima-sustrato es reversible; el sustrato puede despegarse antes de convertirse en producto.
🧬 El segundo paso es la formación del producto en el complejo y su posterior separación de este.
🔁 Después de liberar el producto, la enzima queda libre para participar en otra reacción.
⚡ La velocidad de la reacción enzimática depende de la concentración de sustrato; una baja concentración de sustrato significa que no todas las enzimas están ocupadas.
📈 A medida que la concentración de sustrato aumenta, los sitios activos de la enzima se ocupan rápidamente, hasta alcanzar un punto de saturación.
📊 La gráfica de velocidad de reacción contra concentración de sustrato muestra que la velocidad aumenta hasta un máximo (v Max) cuando todos los sitios activos están ocupados.
🧮 La constante de Michaelis-Menten (Km) se relaciona con la concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima de la reacción.

Q & A

¿Cuál es el papel principal de las enzimas en las reacciones químicas?
-Las enzimas modifican químicamente las moléculas de sustrato para formar productos durante una reacción enzimática.
¿Qué es el complejo enzima-sustrato?
-El complejo enzima-sustrato es la unión entre una enzima y su sustrato, que se forma durante la reacción enzimática.
¿Cómo se describe el proceso de reacción enzimática?
-El proceso se describe en dos pasos: la unión del sustrato con la enzima y la formación del producto a partir del complejo enzima-sustrato.
¿Qué sucede cuando la concentración de sustrato es baja?
-Cuando la concentración de sustrato es baja, algunas enzimas tendrán sitios activos desocupados, lo que limita la velocidad de la reacción.
¿Qué ocurre cuando la concentración de sustrato es alta?
-A altas concentraciones de sustrato, todos los sitios activos de las enzimas se ocupan, lo que lleva a que la velocidad de la reacción alcance su valor máximo, conocido como Vmax.
¿Qué representa la constante de Michaelis (Km)?
-La constante de Michaelis (Km) es la concentración de sustrato que proporciona la mitad de la velocidad máxima de la reacción y es específica para cada tipo de enzima.
¿Cuál es la ecuación de Michaelis-Menten?
-La ecuación de Michaelis-Menten relaciona la velocidad de la reacción enzimática con la velocidad máxima, la Km y la concentración de sustrato.
¿Cómo se deriva la ecuación de Michaelis-Menten?
-La ecuación se deriva de la cinética química y describe la relación entre la enzima, el sustrato y la formación del producto.
¿Qué indica la gráfica de velocidad de reacción contra concentración de sustrato?
-La gráfica muestra que la velocidad de la reacción aumenta con la concentración de sustrato hasta que alcanza un punto de saturación donde todos los sitios activos están ocupados.
¿Por qué no aumenta la velocidad de la reacción al añadir más sustrato en el punto de saturación?
-En el punto de saturación, todos los sitios activos de las enzimas están ocupados, por lo que agregar más sustrato no incrementa la velocidad de reacción.