43. Biología celular. Regulación de la actividad enzimática

Summary

En este tercer bloque de la tutoría sobre metabolismo celular, se exploran los mecanismos que regulan la actividad enzimática, cubriendo tanto los que afectan la concentración de las enzimas como aquellos que influyen en su actividad. Se discuten procesos como la regulación de la síntesis de enzimas, su degradación, modificaciones postraduccionales y la inhibición enzimática (competitiva, no competitiva e irreversible). También se aborda la regulación alostérica, donde efectores activadores o inhibidores modifican la afinidad de las enzimas por el sustrato. Finalmente, se invita a los estudiantes a participar en un ejercicio práctico sobre estos conceptos.

Takeaways

• 😀 La regulación de la actividad enzimática puede aumentar o disminuir la actividad enzimática, actuando sobre la concentración de la enzima o sobre la actividad misma de la enzima.
• 😀 Los mecanismos que afectan la concentración de la enzima incluyen la regulación de la síntesis de las enzimas, su degradación y la regulación postraduccional.
• 😀 La regulación de la síntesis de las enzimas está controlada por la expresión de genes, la cual puede ser activada o reprimida por factores específicos.
• 😀 Las enzimas pueden ser degradadas mediante mecanismos de marcaje con ubiquitina, que las dirigen a la degradación por el proteosoma.
• 😀 Algunas enzimas se sintetizan en una forma inactiva y deben sufrir modificaciones postraduccionales, como el clivaje por otra enzima, para activarse.
• 😀 La temperatura y el pH afectan la actividad enzimática, siendo cada enzima más eficiente dentro de un rango óptimo de estos factores.
• 😀 El aumento de temperatura puede generar cambios conformacionales en la enzima que afectan su actividad, y en casos extremos puede llevar a su desnaturalización irreversible.
• 😀 Los cambios abruptos de pH también pueden causar desnaturalización irreversible de las enzimas, alterando su estructura y función.
• 😀 Algunas enzimas requieren modificaciones covalentes, como la fosforilación o acetilación, para activarse o inactivarse.
• 😀 La inhibición enzimática puede ser competitiva, no competitiva o irreversible, y afecta la unión del sustrato a la enzima de diferentes maneras.
• 😀 La inhibición competitiva ocurre cuando un inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo, y esta inhibición es reversible con un aumento de la concentración de sustrato.
• 😀 La inhibición no competitiva ocurre cuando el inhibidor se une a un sitio distinto del sitio activo, y no se ve afectada por la concentración de sustrato.
• 😀 La inhibición irreversible ocurre cuando el inhibidor altera de manera permanente la estructura de la enzima, como ocurre con ciertos antibióticos que afectan la síntesis de la pared celular bacteriana.
• 😀 Las enzimas alostéricas tienen sitios adicionales llamados efectores alostéricos, los cuales pueden activarlas o inhibirlas mediante cambios conformacionales, alterando su afinidad por el sustrato.

Q & A

¿Qué es la regulación de la actividad enzimática?

La regulación de la actividad enzimática hace referencia a los mecanismos que controlan la actividad de las enzimas, ya sea aumentándola o disminuyéndola. Estos mecanismos pueden actuar sobre la concentración de la enzima o sobre su actividad enzimática.

¿Cuáles son los mecanismos que actúan sobre la concentración de la enzima?

Los mecanismos que actúan sobre la concentración de la enzima incluyen la regulación de la síntesis de las enzimas, la degradación de las enzimas y la regulación postraduccional, como la modificación de las proteínas inactivas para activarlas.

¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?

La temperatura afecta la actividad enzimática a través de cambios conformacionales en la enzima. Un aumento de la temperatura puede alterar la estructura de la enzima, reduciendo su actividad, y en casos extremos, puede causar su desnaturalización y pérdida irreversible de la función.

¿Cómo influye el pH en la actividad de las enzimas?

Los cambios bruscos de pH pueden afectar la estructura de las enzimas, lo que puede llevar a la pérdida irreversible de su función. Las enzimas tienen un rango de pH óptimo donde su actividad catalítica es máxima.

¿Qué son las modificaciones covalentes en las enzimas y cómo afectan su actividad?

Algunas enzimas requieren modificaciones covalentes, como la fosforilación o acetilación, para activarse o inactivarse. Estas modificaciones son irreversibles y pueden cambiar la actividad de las enzimas.

¿Qué es la inhibición competitiva de las enzimas?

La inhibición competitiva ocurre cuando un inhibidor se une al sitio activo de la enzima, impidiendo que el sustrato se una. La inhibición competitiva es reversible si se aumenta la concentración de sustrato, ya que esto aumenta la probabilidad de que el sustrato ocupe el sitio activo.

¿Cómo funciona la inhibición no competitiva?

En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une a un sitio distinto del sitio activo de la enzima, y aunque aumente la concentración de sustrato, la inhibición no se ve afectada. Esto impide que la enzima ejecute su función de manera eficiente.

¿Qué caracteriza la inhibición irreversible de las enzimas?

La inhibición irreversible ocurre cuando un inhibidor se une de forma permanente a la enzima, alterando su conformación y perdiendo su función catalítica. Un ejemplo de inhibidores irreversibles son los antibióticos, como la penicilina.

¿Qué son los effectores alostéricos y cómo regulan la actividad enzimática?

Los effectores alostéricos son moléculas que se unen a sitios distintos al sitio activo de las enzimas y pueden activar o inhibir su actividad. La unión de un efector alostérico provoca un cambio conformacional en la enzima, lo que altera su afinidad por el sustrato.

¿Qué es la regulación postraduccional de las enzimas?

La regulación postraduccional se refiere a modificaciones de las enzimas después de su síntesis. Algunas enzimas son inicialmente inactivas y requieren modificaciones, como el clivaje por otras enzimas, para adquirir su forma activa y realizar funciones catalíticas.