FACTORES QUE AFECTAN A LA ACCIÓN ENZIMÁTICA. Concentración Temperatura pH
Summary
TLDREn este video se exploran los factores que afectan la acción enzimática, centrándose en tres elementos clave: la concentración de sustrato, la temperatura y el pH. Se explica cómo la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción hasta alcanzar la saturación enzimática, reflejada en la constante de Michaelis-Menten. La temperatura óptima incrementa la actividad enzimática, pero un exceso puede llevar a la desnaturalización. Por último, el pH óptimo es crucial para la actividad enzimática, donde cambios en la acidez afectan la unión entre la enzima y el sustrato. Un análisis claro y didáctico que ilumina los principios de la bioquímica.
Takeaways
- 😀 La concentración del sustrato afecta la velocidad de reacción enzimática, aumentando con más moléculas de sustrato.
- 😀 Se forma una curva hiperbólica al graficar la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato.
- 😀 La velocidad máxima de reacción se alcanza cuando todas las enzimas están saturadas con sustrato.
- 😀 La constante de Michaelis (Km) indica la concentración de sustrato necesaria para que la velocidad enzimática sea la mitad de su máxima.
- 😀 Un valor bajo de Km indica alta afinidad enzimática, mientras que un valor alto indica baja afinidad.
- 😀 La temperatura influye en la actividad enzimática, aumentando la velocidad hasta alcanzar una temperatura óptima.
- 😀 Más allá de la temperatura óptima, la velocidad de reacción disminuye debido a la desnaturalización de la enzima.
- 😀 El pH también afecta la actividad enzimática, con un pH óptimo que maximiza la velocidad de reacción.
- 😀 Valores de pH extremos reducen la actividad enzimática al afectar la ionización del sustrato y la enzima.
- 😀 La unión óptima entre la enzima y el sustrato se produce en condiciones de pH y temperatura ideales.
Q & A
¿Cuál es el primer factor que afecta la acción enzimática según el video?
-La concentración de sustrato.
¿Cómo se representa gráficamente la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato?
-Se representa como una curva hiperbólica que tiende a una velocidad máxima (Vmax).
¿Qué indica un valor bajo de Km en una enzima?
-Indica una elevada afinidad de la enzima por el sustrato.
¿Qué sucede cuando se alcanza la saturación enzimática?
-Cuando todas las enzimas están ocupadas formando complejos con el sustrato, la velocidad de la reacción ya no aumenta.
¿Cuál es la relación entre la temperatura y la actividad enzimática?
-La actividad enzimática aumenta hasta alcanzar una temperatura óptima, luego disminuye debido a la desnaturalización de la enzima.
¿Qué ocurre a nivel molecular cuando la temperatura aumenta?
-Aumenta la movilidad molecular, lo que puede dificultar el encaje del sustrato en el centro activo de la enzima.
¿Cómo se describe la curva que relaciona la velocidad de reacción y el pH?
-Es una curva simétrica con un pH óptimo donde la actividad enzimática es máxima.
¿Qué efecto tiene un pH inadecuado en la actividad enzimática?
-Disminuye la actividad enzimática debido a cambios en la ionización de grupos ácidos/básicos que afectan la unión entre la enzima y el sustrato.
¿Qué representa el punto donde la velocidad de reacción es la mitad de Vmax?
-Se conoce como Km, la constante de Michaelis, que es específica para cada enzima.
¿Qué se puede inferir de una curva de reacción enzimática con una pendiente más pronunciada?
-Indica que se necesita menos sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, lo que refleja una mayor afinidad enzimática.
Outlines
This section is available to paid users only. Please upgrade to access this part.
Upgrade NowMindmap
This section is available to paid users only. Please upgrade to access this part.
Upgrade NowKeywords
This section is available to paid users only. Please upgrade to access this part.
Upgrade NowHighlights
This section is available to paid users only. Please upgrade to access this part.
Upgrade NowTranscripts
This section is available to paid users only. Please upgrade to access this part.
Upgrade NowBrowse More Related Video
5.0 / 5 (0 votes)