CINÉTICA ENZIMÁTICA 1: Factores determinantes y ecuación de Michaelis-Menten

Summary

El video ofrece una inmersión en la cinética enzimática, el estudio cuantitativo de las reacciones catalizadas por las enzimas. Se exploran factores clave como la temperatura, el pH y la concentración del sustrato, y cómo estos afectan la velocidad y eficiencia de las reacciones enzimáticas. El núcleo del video es la ecuación de Michaelis-Menten, fundamental en la bioquímica, que relaciona la tasa de una reacción química con la afinidad entre enzima y sustrato. El contenido está diseñado para proporcionar una comprensión profunda, desafiando a los espectadores a más allá de la memorización de fórmulas, hacia la comprensión de los conceptos subyacentes y su aplicación práctica en la medición y análisis de reacciones enzimáticas.

Takeaways

• 🔍 La cinética enzimática es el estudio cuantitativo de las reacciones catalizadas por las enzimas.
• 🌡️ La temperatura afecta la actividad enzimática; aumentando la temperatura, hasta un punto, mejora la reacción, pero si se sobrepasa, puede causar desnaturalización de la enzima.
• 🆗 El pH es un factor determinante para la actividad enzimática; cada enzima tiene un pH óptimo en el que funciona mejor.
• 🧬 La concentración del sustrato es crucial; mayor concentración del sustrato generalmente lleva a una mayor tasa de producción del producto.
• ⚖️ Los factores clave en la cinética enzimática incluyen la temperatura, el pH y la concentración del sustrato.
• 🔄 La desnaturalización es un proceso donde la estructura primaria de las proteínaas enzimas se ve afectada por temperaturas muy altas, lo que reduce su actividad.
• 🔄 Existe un estado estacionario en la cinética enzimática, donde la formación y degradación del complejo enzima-sustrato son equitativas.
• 📈 Las constantes k1, k-1 y k2 son fundamentales para determinar el flujo y la dirección de las reacciones en el complejo enzima-sustrato.
• 🧮 La ecuación de Michaelis-Menten describe la velocidad de una reacción enzimática y permite analizar la afinidad entre la enzima y el sustrato.
• 📚 La concentración total de enzima es igual a la suma de la enzima libre y la enzima unida al sustrato.
• 📉 La concentración de enzima libre disminuye a medida que más sustrato se une a la enzima formando el complejo enzima-sustrato.

Q & A

¿Qué es la cinética enzimática y qué estudia?

La cinética enzimática es el estudio cuantitativo de las reacciones que efectúan las enzimas. Se enfoca en analizar la velocidad y la eficiencia de las reacciones químicas catalizadas por enzimas.

¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?

La temperatura influye en la actividad enzimática al aumentar la movilidad de las moléculas de agua y de las enzimas, lo que lleva a una mayor acción entre ellas. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, puede causar desnaturalización de la enzima, lo que reduce su capacidad para catalizar reacciones.

¿Qué es la desnaturalización en las enzimas y qué ocurre durante este proceso?

La desnaturalización es un proceso en el que la estructura primaria de las proteínas que componen la enzima se ve afectada por una temperatura demasiado alta. Esto lleva a la pérdida de enlaces y estructuras dentro de las proteínas, inutilizando la enzima.

¿Cómo influye el pH en la función enzimática?

El pH es un factor determinante para la actividad enzimática, ya que puede afectar la capacidad de una enzima para unirse a su sustrato y formar el producto. Por ejemplo, la tripsina solo puede actuar en un pH de 8, mientras que la pepsina en el estómago funciona en un pH de 2 debido a la presencia de ácido clorhídrico.

¿Qué es la concentración del sustrato y cómo afecta la producción del producto en una reacción enzimática?

La concentración del sustrato se refiere a la cantidad de sustrato presente en la reacción. A mayor concentración del sustrato, mayor es la producción del producto, siempre y cuando la enzima esté disponible para catalizar la reacción.

¿Quiénes fueron Leonor Michaelis y Maud Menten y qué contribuyeron a la bioquímica?

Leonor Michaelis y Maud Menten fueron científicos que en 1913 formularon la ecuación de Michaelis-Menten, una ecuación fundamental en la cinética enzimática que permite relacionar la velocidad de una reacción química con la concentración del sustrato y la afinidad de la enzima por este.

¿Cuál es la hipótesis del estado estacionario y cómo se utiliza en la cinética enzimática?

La hipótesis del estado estacionario asume que la cantidad del complejo enzima-sustrato formada es proporcional a la cantidad de enzima-sustrato que se degrada. Esto significa que la formación y degradación del complejo enzima-sustrato son equitativas, lo que permite expresar esta relación en las fórmulas de cinética enzimática.

¿Qué son las constantes Km y Vmax en la ecuación de Michaelis-Menten y qué representan?

Km es la constante de Michaelis, que representa la concentración de sustrato a la que la velocidad inicial de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. Vmax es la velocidad máxima de la reacción enzimática, que ocurre cuando todas las enzimas están saturadas de sustrato. Ambas constantes son clave para describir la relación entre la velocidad de la reacción y la concentración del sustrato.

¿Cómo se relaciona la concentración de enzimas libres con la concentración total de enzimas en una reacción enzimática?

La concentración de enzimas libres se relaciona con la concentración total de enzimas a través de la fórmula que establece que la concentración total de enzimas es igual a la suma de la concentración de enzimas ligadas al sustrato y la concentración de enzimas libres.

¿Qué es la inhibición enzimática y cómo se subdividen sus tipos?

La inhibición enzimática es cuando una sustancia, llamada inhibidor, reduce la actividad de una enzima. Los tipos de inhibición se subdividen en reversible y irreversible. En la inhibición reversible, se pueden clasificar aún más como competitiva, no competitiva y de unión a sitio distinto del activador.

¿Cómo se puede utilizar la ecuación de Michaelis-Menten para analizar diferentes tipos de inhibición enzimática?

La ecuación de Michaelis-Menten permite analizar diferentes tipos de inhibición enzimática al considerar cómo los inhibidores afectan la afinidad de la enzima por el sustrato y la velocidad a la que se forma el producto. La ecuación se ajusta para reflejar la competencia por el sitio activador o la afinidad reducida del sustrato debido a la presencia del inhibidor.

Outlines

00:00

🔬 Introducción a la cinética enzimática

Este primer párrafo introduce el tema de la cinética enzimática, que es el estudio cuantitativo de las reacciones catalizadas por las enzimas. Se menciona la importancia de factores como la temperatura, la pH y la concentración del sustrato en la eficiencia enzimática. Se ilustra cómo la temperatura puede aumentar la actividad enzimática hasta un punto crítico, donde la desnaturalización de las proteínas enzimas ocurre, lo que reduce su funcionalidad. Además, se destaca la influencia de la pH en la actividad de las enzimas específicas, como la tripsina y la pepsina, y cómo la concentración del sustrato afecta la tasa de producción de productos en las reacciones enzimáticas.

05:00

🧮 Factores clave y la ecuación de Michaelis-Menten

En este párrafo se profundiza en los factores clave que afectan la cinética enzimática: temperatura, pH y concentración del sustrato. Luego, se presenta la ecuación de Michaelis-Menten, formulada por Leonor Michaelis y Maud Menten en 1913, que relaciona la velocidad de una reacción química con la unión del complejo enzima-sustrato y la afinidad entre ellos. Se discute la relevancia de las constantes enzimáticas y cómo la suposición del estado estacionario ayuda a analizar cuantitativamente las reacciones enzimáticas.

10:03

🧪 Desarrollo de la ecuación de Michaelis-Menten

Este segmento se enfoca en el desarrollo matemático de la ecuación de Michaelis-Menten. Se describen las suposiciones y constantes involucradas en el proceso, como k1, k-1 y k-2, y cómo se relacionan con la formación y degradación del complejo enzima-sustrato. Se utiliza la concentración total de enzima y la suposición del estado estacionario para simplificar y eventualmente obtener la forma final de la ecuación de Michaelis-Menten.

15:04

📈 Manipulación algebraica para simplificar la ecuación

En este párrafo, se detalla el proceso algebraico para simplificar aún más la ecuación de Michaelis-Menten. Se utiliza la concentración de enzima libre y el concepto de la constante de Michaelis (Km) para eliminar términos y factores comunes entre los distintos términos de la ecuación. Se describen los pasos para llegar a una expresión más manejable y significativa en el análisis de la cinética enzimática.

20:04

🏁 Conclusión y anticipación del contenido futuro

El último párrafo concluye el desarrollo de la ecuación de Michaelis-Menten y destaca el esfuerzo por comprender la base y la lógica detrás de la fórmula en lugar de simplemente presentársela. Se enfatiza el objetivo del canal de proporcionar una calidad superior y una comprensión completa de los temas, sin dejar dudas. Finalmente, se anticipa que en el siguiente vídeo se graficarán las ecuaciones y se analizará cómo se comportan los diferentes tipos de inhibiciones enzimáticas.

Keywords

💡Cinética enzimática

La cinética enzimática es el estudio cuantitativo de las reacciones que efectúan las enzimas. Es fundamental para entender cómo las enzimas catalizan reacciones químicas y cómo se pueden describir y analizar estas reacciones mediante fórmulas y números. En el video, se aborda cómo factores como la temperatura, el pH y la concentración del sustrato influyen en la cinética enzimática.

💡Temperatura

En el contexto del video, la temperatura es un factor clave que afecta la cinética enzimática. A medida que aumenta la temperatura, las moléculas de agua y las enzimas ganan movilidad, lo que lleva a una mayor tasa de reacción enzimática hasta un punto crítico, después del cual la actividad enzimática disminuye debido a la desnaturalización de las proteínas enzimáticas.

💡pH

El pH es otro determinante importante en la actividad enzimática. Las enzimas son sensibles a los cambios de pH y solamente funcionan en un rango de pH específico. Por ejemplo, la tripsina funciona en un pH de 8 en el duodeno, mientras que la pepsina en el estómago, con un pH de 2 debido a la presencia del ácido clorhídrico.

💡Concentración del sustrato

La concentración del sustrato es vital para la reacción enzimática, como se discute en el video. A mayor concentración del sustrato, mayor es la tasa de producción del producto, hasta alcanzar un punto de saturación donde la tasa de producción no aumenta más debido a la limitación de la cantidad de enzimas disponibles.

💡Estado estacionario

Este concepto se refiere a la suposición de que en un punto dado de la reacción enzimática, la cantidad de complejo enzima-sustrato formada es proporcional a la cantidad de complejo que se degrada. Es una condición necesaria para el desarrollo de la ecuación de Michaelis-Menten, que se utiliza para describir la velocidad de las reacciones enzimáticas.

💡Ecuación de Michaelis-Menten

La ecuación de Michaelis-Menten es una fórmula matemática que relaciona la velocidad de una reacción enzimática con la concentración del sustrato. Fue desarrollada por Leonor Michaelis y Maud Menten en 1913 y es fundamental para la comprensión de la cinética enzimática. En el video, se explica cómo se deriva esta ecuación a partir de la regla general de las enzimas y la suposición del estado estacionario.

💡Constantes de la reacción

Las constantes de la reacción, k1, k-1 y k2, son parámetros que determinan el flujo y la dirección de la reacción enzimática. k1 representa la constante de unión del enzima con el sustrato, k-1 la constante de desociación del complejo enzima-sustrato a enzima y sustrato libres, y k2 la constante de desociación del complejo enzima-sustrato para formar el producto y liberar la enzima. Estas constantes son esenciales para la ecuación de Michaelis-Menten.

💡Inhibición enzimática

La inhibición enzimática se refiere a la regulación de la actividad enzimática por otros compuestos, que pueden ser reversibles o irreversibles. En el video se menciona que la ecuación de Michaelis-Menten puede ayudar a analizar diferentes tipos de inhibiciones enzimáticas, como la inhibición competitiva, donde el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima.

💡Afinidad enzimática

La afinidad enzimática es la capacidad de un enzima para unirse a su sustrato y formar un complejo enzima-sustrato. Es un aspecto crucial de la cinética enzimática y está relacionada con la velocidad y eficacia de la reacción. En el video, se destaca que la afinidad influye en la formación del complejo enzima-sustrato y, por tanto, en la producción del producto.

💡Velocidad inicial

La velocidad inicial de una reacción enzimática se refiere a la tasa a la que se forma el producto inmediatamente después de agregar el sustrato, antes de que la enzima se sature con el sustrato. Es un parámetro que se utiliza en la ecuación de Michaelis-Menten para describir la relación entre la concentración del sustrato y la tasa de la reacción enzimática.

💡Velocidad máxima

La velocidad máxima, o Vmax, es la tasa más alta que puede alcanzar una reacción enzimática cuando la enzima está completamente saturada con el sustrato. En el video, se indica que Vmax es igual a k2 multiplicado por la concentración total de enzima, lo que muestra el límite superior de la tasa de reacción enzimática.

Highlights

El vídeo comienza con la intención de explorar la cinética enzimática, el estudio cuantitativo de las reacciones catalizadas por enzimas.

Se define la cinética enzimática como la relación entre la velocidad de una reacción química y la afinidad entre la enzima y su sustrato.

La temperatura es un factor clave en la cinética enzimática, afectando la movilidad y la interacción de las moléculas de agua y las enzimas.

Se describe cómo la elevación de la temperatura puede aumentar la actividad enzimática hasta un punto crítico, donde la desnaturalización de las proteínas ocurre.

La desnaturalización de las proteínas enzimas a temperaturas muy altas lleva a la pérdida de su estructura y función.

El pH es otro factor determinante que puede influir en la capacidad de una enzima para unirse a su sustrato y catalizar una reacción.

Se menciona que la concentración del sustrato es crucial, ya que una mayor concentración puede llevar a una mayor producción de producto.

Se destaca la importancia de la concentración de sustrato, temperatura y pH para diferenciar y analizar cuantitativamente las reacciones enzimáticas.

Leonor Michaelis y Maud Menten formularon en 1913 la ecuación de Michaelis-Menten, fundamental en la cinética enzimática.

La ecuación de Michaelis-Menten relaciona la velocidad de una reacción enzimática con la concentración del sustrato.

Se discute la regla general de las enzimas, donde la enzima libre se une al sustrato para formar un complejo enzima-sustrato.

Se introduce la idea de constantes enzimáticas, como k1, k-1 y k2, que determinan el flujo y la dirección de las reacciones en el complejo enzima-sustrato.

Se explica la suposición del estado estacionario, donde la formación y degradación del complejo enzima-sustrato son equitativas.

Se desglosa la ecuación de Michaelis-Menten mostrando el proceso de desarrollo desde las suposiciones iniciales hasta la fórmula final.

Se utiliza la fórmula de la concentración total de enzimas para eliminar términos de la ecuación y simplificar el modelo.

Se alcanza la ecuación final de Michaelis-Menten, donde la velocidad inicial de la reacción enzimática se relaciona con la concentración del sustrato y la constante Km.

El vídeo concluye con la intención de graficar las ecuaciones en el siguiente video para observar el comportamiento de diferentes tipos de inhibiciones enzimáticas.

Transcripts

qué tal bienvenidos nuevamente al canal

el día de hoy vamos a seguir con el tema

de enzimas pero nos vamos a abocar a una

parte muy muy específica que es la

cinética enzimática primero vamos para

definir a qué me refiero con

precisamente con cinética en si se trata

del estudio cuantitativo de cada una de

las reacciones que efectúan las enzimas

en el vídeo pasado nosotros vimos a las

enzimas como aquellos complejos

mayormente proteicos que se encargan de

catalizar reacciones químicas para

formar posteriormente productos sin

embargo falta analizar la manera

cuantitativa es decir los números los

números las fórmulas que podamos

nosotros describir a partir de las

enzimas y lo primero que tenemos que

tomar en cuenta es que para cuantificar

la reacción enzimática yo necesito saber

un poquito más acerca de estos tres

factores el primero de ellos como

ustedes pueden ver es la temperatura

aquí voy a tratar de ejemplificar un

poco lo que pasa con el agua para poder

ser una relación con lo que pasaría

entonces con las enzimas qué pasa si yo

tengo en mi reciente con agua y lo elevó

a una temperatura no sé quizás 50 grados

centígrados mientras yo elevo mi

temperatura yo voy a tener que las

moléculas de agua van a empezar a que a

moverse van a tener cierta movilidad

cinética debido a esta misma

concentración del calor entonces

precisamente la temperatura alta me va a

permitir que haya más acción entre las

moléculas algo similar va a pasar aquí

en cuanto a las enzimas yo tengo que si

mi temperatura se eleva la reacción

enzimática va a ser que mayor

para empezar a aumentar

pero qué es lo que sucede yo digamos que

borrar poquito de esto yo voy a tener

cierto nivel que voy a tener un tope un

límite en cuanto a la temperatura no si

yo sigo aumentando mi temperatura

en la encima yo voy a tener que va

precisamente a topar con este límite y

una vez que yo estoy elevando de más la

temperatura en una reacción química en

una enzima precisamente que es lo que va

a pasar bueno es cuando yo llega un

límite en el cual encima ya no puede

soportar dicha temperatura voy a empezar

a darme un proceso que se llama

desnaturalización y en este proceso

básicamente lo que hace es que la

estructura primaria de las proteínas

recordemos que las estructuras puede ser

primaria secundaria terciaria la

estructura primaria de las proteínas que

componen a mi encima pues está hecho a

base de aminoácidos

sin embargo cuando yo entro en un tema

de desnaturalización yo voy tener estos

enlaces prácticos y estas estructuras

dentro de las proteínas que componen a

la enzima se van a perder entonces la

temperatura en cierto grado nos va a

ayudar a que sean las reacciones

químicas sin embargo una vez que

nosotros superamos cierto límite de

temperatura ahí ya no es benéfico para

la enzima se vuelve dañino y entramos en

el a

realización

qué más tenemos que el ph también va a

ser un factor determinante que nos va a

dar ciertas características a la enzima

yo les comenté esto en el vídeo de ph

sale yo tengo por ejemplo a la tripsina

que es una enzima que va a actuar en el

duodeno y que pasa pues esta enzima

solamente puede actuar en un determinado

ph que es de 8

si yo expongo a la tripsina un ph menor

765 que es lo que va a pasar lógicamente

me encima no va a poder acoplarse al

sustrato y entonces no voy a tener

producto del de esta reacción lo mismo

pasa con la toxina esta enzima en donde

está este en el estómago

entonces en el estómago yo tengo un ph

de dos debido a la gran concentración de

ácido clorhídrico

podrá la pepsina hacer su reacción en un

ph como en el del duodeno de 8

lógicamente no entonces el ph también va

a ser un factor que a mí me va a

determinar la manera en la cual se van a

realizar las reacciones químicas un

tercer punto es la concentración del

sustrato mucho ojo a partir de aquí yo

cada vez que hable de concentración les

voy a poner unos corchetes

en este caso como son dos corchetes

encerrando a la s hago referencia a la

concentración del sustrato y porque esto

es muy importante digamos que yo tengo

una enzima x no y es enzima x le quiero

añadir un sustrato para ello formar

producto que es lo que va a pasar bueno

yo le puedo agregar un sustrato una

concentración moderada como la que tengo

aquí de este lado y también yo le puedo

agregar por otro lado una concentración

mucho más alta quizás el doble de lo que

le agregue aquí

ok qué va a pasar como yo voy a llenar

más rápido mis complejos encima sustrato

y de qué manera voy a obtener mayor

producto si nos vamos a la lógica pues

precisamente nos va a decir que la

concentración de sustrato mientras sea

mayor que es lo que va a ser bueno no me

va a ayudar a que el producto se forme

en un mayor rango sale a una mayor

velocidad a un mayor ritmo

entonces temperatura ph concentración de

sustrato estos tres factores me van a

permitir que diferenciar y analizar

cuantitativamente las reacciones

y ojo que es muy importante aquí yo les

he hablado de factores que nos ayuden

precisamente a analizar

cuantitativamente las reacciones sin

embargo aquí yo no les puse ninguna

fórmula yo les puse alguna ecuación

algún parámetro para yo poder analizarlo

ese precisamente fue uno de los

principales retos que se sufre en

bioquímica y fue uno de los principales

motivos por lo cual al inicio del siglo

pasado se enfocó mucha de la

investigación hacia la cinética

enzimática

y bueno es quien quien fue el ganador

quienes fueron en este caso los

ganadores y los que más aportaron a la

cinética estos dos personajes

leonor michaelis un médico alemán y

monument en una doctora canadiense

formularon en 1913 una ecuación que nos

permite entonces relacionar la velocidad

con la cual se va a dar una reacción

química es decir que tan rápido que tan

eficaz es esta unión del complejo enzima

sustrato y lógicamente la afinidad que

va a tener la enzima con el sustrato

recordemos que la afinidad es aquella

nada que la capacidad que tienen estos

dos compuestos a encima y sustrato para

acoplarse y formar esta resta catálisis

que nos va a dar un producto entonces

básicamente esto me va a permitir

mediante la ecuación demichelis menten

que es la que les voy a explicar a

continuación pues analizar los

diferentes tipos de encima y también los

tipos de divisiones que vimos en el

vídeo pasado recordemos que existen

inhibiciones reversibles y reversa

y bueno de la reversible ya nosotros

podemos ir subdividiendo no estoy

clasificando los diferentes tipos

competitiva en la competitiva bueno eso

también nos va a ayudar para analizarlo

a partir de esta ecuación que como les

dije es en honor a estos dos bioquímicos

y se llama ecuación demichelis mente sé

que ustedes son de medicina de

odontología nutrición sé que quizás las

matemáticas no es lo que estamos

acostumbrados a ver pero pues en todo

está no y aquí precisamente vamos a ver

algunas matemáticas porque lo que los

tengo los papeles del marco del pizarrón

es precisamente el desglose de esta

ecuación que pues no es más que algunas

fórmulas algunas reglas que se los voy a

explicar

ok para retomar un poquito de lo que yo

les hablé en el vídeo pasado estoy

seguro que se acuerdan de esto no la

regla general la regla básica de las

enzimas y enzima libre se va a comprar

entonces a un sustrato y me va a formar

que el complejo enzima sustrato una vez

que tengo este complejo bueno se estén

precisamente me va a liberar un producto

y también me va a dejar que una enzima

libre que bueno que una vez que está

libre se puede unir a otro sustrato y

puede seguir este esta cadena de

reacciones

qué es lo importante aquí yo voy a tener

las denominadas constantes las

constantes me van a determinar el flujo

y la dirección de las reacciones en este

complejo ok a qué me refiero se fijan yo

aquí tengo que si uno la enzima con un

sustrato puedo obtener encima sustrato

no acepte dirección va hacia allá hacia

formar la s entonces esta primera

constante la voy a determinar cada uno

a su vez el complejo encima sustrato lo

puedo disociar hacia encima y hacia

sustratos libres esta constante el boya

marca menos 1

por otro lado que es lo que tenemos la

enzima sustrato que puede formar a su

vez enzima libre y productor

esta va a ser la k 2

y pues bueno la lógica nos dice que nos

falta la caminos 2 que sería formar

encima sustrato a partir de estos dos

qué es lo que sucede como la cantidad de

encima sustrato que se forma a partir de

esta reacción es sumamente mínima os es

deplorable normalmente cuando vean estas

ecuaciones no van a ver que al menos dos

porque como les dije no es significativo

esa cantidad de ese aumento de

concentración entonces simplemente vamos

a tener estas tres constantes que son

las que les voy a explicar más adelante

otra cosa

existe una suposición que vamos a

determinar su posición del estado

estacionario esta suposición nos dice

que la cantidad del complejo enzima

sustrato que se va a formar esa

formación es precisamente que tengamos

más aumento de este va a ser

proporcional va a ser equitativo a la

cantidad de enzima sustrato que se va a

degradar ya qué me refiero con esto yo

estoy poniéndome encima con un sustrato

no y estoy formando encima sustrato así

estoy sumando estoy sumando estoy

uniendo pero por otro lado el complejo

encima sustrato que ya está formado me

va a estar que separando para darme

producto y encima entonces es como si

vieran desde un punto de una máquina no

yo le estoy metiendo mi encima sustrato

para formar el complejo pero a su vez la

misma máquina me está que sacando

producto y encima entonces está

deshaciendo ese complejo encima sustrato

bueno pues esa condición a esa

suposición se le llama estado

estacionario y esta suposición yo es lo

que voy a tener la voy a poder expresar

en mis fórmulas para sacar la ecuación

de cádiz mente si se fijan aquí tengo

que la asociación es decir la formación

de complejo encima sustrato va a ser

igual a la disociación que a la

degradación del complejo encima sustrato

van a ser equitativos que es lo que

tengo que hacer yo tengo que ver cuáles

de estas constantes van a asociarme

encima sustrato y cuáles van a disociar

me lo tengo que las que la asocian en

este caso solamente es una constante y

es la k 1 porque tengo que la

concentración de encima sustrato yo lo

puedo formar mediante y mediante ese no

la cada uno que me dice que forma hacia

allá que junta encima sustrato entonces

yo lo pongo de este lado de la igualdad

por otro lado yo tengo que las

constantes que me dejan disociación

cuáles son

acá -1 y -2 es por eso que yo les voy a

pasar de este lado de la igualdad si se

fijan cada uno lo voy a multiplicar

precisamente por mis

y reactivos que son jesse y tanto que a

menos uno y como los dos porque lo voy a

multiplicar bueno pues porque ese que es

el el complejo que se va a disociar así

entonces tengo la primera parte de mi

fórmula ya sabemos de dónde viene cada

una de ésta que es lo que sucede ahora

se fijan aquí la pasé prácticamente

igual solamente hay un cambio junto a

cada uno ya no me aparece la

concentración de la enzima libre me

aparecen otros dos números otros dos

factores porque el paso es

aquí les voy a ir explicando otras

fórmulas que son independientes al

desarrollo de la ecuación pero que me

van a ayudar para ciertos pasos

precisamente la primera de ellas que es

esta me va a ayudar para eliminar esa y

de arriba que les dijo que les dije

perdón que ya no se pasa que me dice

esta ecuación la concentración total de

encima que es igual a este va a ser

igual a la suma de encima sustrato más

la enzima libre para esto le voy a poner

un ejemplo bien bien bien sencillo que

aquí les tengo un eritrocitos

como los eritrocitos no tienen

mitocondria bueno su metabolismo se da

mediante grupo lisis la glucólisis

existen diversas enzimas vamos a hablar

digamos de una en específico qué es

likes opinas

digamos que me eritrocitos tiene 10

subunidades de exo quinasa pero de esas

10 yo voy a tener quizás 5

asociadas con el substrato osea

formándome complejo encima sustrato y

voy a tener otras cinco que me estanque

en una forma libre ya que no se han

unido sustrato si yo sumo las 5 de aquí

las 5 de acá que voy a tener es que esta

fórmula es precisamente para eso

en este caso yo puedo también jugar con

las fórmulas por ejemplo si yo quiero

saber la concentración de encima libre

encima libre va a ser igual a que hago

un despeje y simplemente el resto encima

total menos encima sustrato que me va a

dar encima lid

es precisamente esta última la que

despejamos

que podemos usar aquí para deshacernos

de esa si se fijan como encima libre es

igual a encima total menos encima

sustrato yo en vez de poner la

concentración de pongo concentración de

té menos concentración de ese se fijaron

aquí es simplemente hacer la igualdad

y aquí viene algo más complejo

como nos dice mi amigo julio profe

cuando yo tengo un paréntesis después de

una constante puedo desarrollar ese

paréntesis y multiplicarlo osea sería

multiplicar cada uno por ep y k 1 -

perdón cada uno por menos s

o sea que vaya este con este y este con

éste

qué es lo que tengo aquí precisamente

este desglose si se fijan la s de aquí

me quedaba sola entonces lo que hice fue

ponerla después de cada uno de los

factores o sea nada más de agregue a lo

que había hecho

qué es lo que sigue

igual si se fijan aquí también cambió la

cosa ya no tengo que a menos uno por s

más caros no ya tengo la s aquí

junto con el paréntesis de estas dos

constantes que fue lo que pasó se fijan

desde lo de la igualdad yo desarrollé o

sea yo multiplique este porte y este

porque es para que para que me diera

cada uno

aquí lo que hice fue lo contrario en vez

de desarrollar yo lo que hice con esto

fue sintetizar fue hacerlo más pequeño

yo me di cuenta que estaba multiplicando

tanto éste como éste bueno lo pongo aquí

libre y en un paréntesis yo pongo cada

uno de estos si se fijan multiplicó ese

por acá menos uno que me da acá menos

uno por ese no se multiplicó ese por

cada 2 me da lo mismo estoy haciendo los

pasos inversos aquí desarrolle aquí

sintetice 1 ya quedamos

y es lo que sigue ahora bueno pues lo

que sigue es

dividir cada uno de los factores entre

la constante de 1

esto que me va a permitir bueno yo tengo

que cada uno y cada uno se van

tengo que uno a uno que se van aquí no

tengo que aún no lógicamente no lo puedo

eliminar no lo puedo quitar con nada

pero tengo una fórmula que me va a

ayudar precisamente a hacer esto un poco

más sencillo

esta fórmula me dice que cae me cae me

es igual o significa más bien constante

demichelis ojo es constante la ecuación

la ecuación es todo lo que estamos

haciendo la caem es la constante

demichelis y ésta se obtiene sumando k

menos uno y cada dos y esto lo dividimos

entre cada uno esta fórmula con eliges

para obtener k m y bueno esto me va a

permitir en la fórmula que estamos

desarrollando de este lado eliminar lo

que sería

esto de aquí porque si yo tengo que acá

m es lo mismo acá menos uno más k 2

sobre cada uno bueno pues estos tres

factores yo los puedo que sustituir

simplemente poniendo cada m que

multiplica la enzima sustrato

estoy acá como ya se les dividió ya se

les canceló su constante 1 quedan libres

y podemos continuar con el desarrollo el

siguiente paso es muy sencillo

simplemente es mover

estos dos del otro lado de la igualdad y

aquí estaban restando van a pasar su

mano

y nuevamente vamos a dividirlo por un

factor común este factor común va a ser

k m más la concentración del sustrato

que es lo que tengo aquí si se fijan yo

de este lado de la igualdad puedo

cancelar acá m&s como son iguales 2

cancelo me va a quedar encima del

sustrato solo aquí no puedo cancelar

nada

siguiente paso lo único que hice fue

hacer un switch encima sustrato que

estaba del lado derecho de la igualdad

lo pasé al lado izquierdo y

bueno hicimos lo contrario con lo del

lado izquierdo que lo pasamos hacia el

lado derecho si se fijan se mantiene

prácticamente igual

qué es lo que hago ahora me voy a apoyar

de otra formulita que tenemos aquí que

es justamente ésta

que me dice que la concentración de cima

sustrato es igual la velocidad inicial

sobre cada 2

entonces me va a permitir aquí eliminar

encima sustrato con estos dos que son

prácticamente su igualdad no aquí en vez

de encima sustrato pongo velocidad

inicial sobre k 2

y ahora lo que voy a hacer va a ser

multiplicar por un factor común si se

fijan voy a multiplicar en ambos lados

cada uno de los reactivos por acá 2

sobre 1 aquí tengo el de un lado y aquí

tengo el del otro que me va a permitir

bueno yo puedo eliminar cancelar k 2

este de acá con el de abajo que me queda

la velocidad inicial sobre 1 que es lo

mismo es prácticamente igual que

velocidad inicial sola

esto va a ser igual a la multiplicación

de k 2 sobre 1 por todo esto ojo

convocados no tienen ningún factor común

aquí lógicamente no los puedo cancelar

como en los demás que es lo que voy a

tener que hacer bueno multiplicar todo

esto por el complejo simplemente pongo

k2 que multiplica esto y me va a quedar

de esta forma mi fórmula

casi llegamos al final sólo nos falta un

último paso que es mediante esta fórmula

y para acá que me dice que la velocidad

máxima va a ser igual a la constante 2

por la concentración encima total me va

a permitir eliminar qué

estos dos en lugar de poner k 2 x te voy

a poner qué velocidad máxima y ahora si

tengo que la velocidad inicial de una

reacción enzimática va a ser igual a la

velocidad máxima por la concentración

del sustrato entre la caem más la

concentración del sustrato esta

finalmente es la ecuación demichelis

mente

y si se fijan todo tiene sentido porque

la desarrollamos a partir de esta

suposición del estado estacionario

y es precisamente lo que quiero que

quede claro

pudo haber sido mucho más fácil

simplemente presentarles la ecuación

decirles bueno esta es la ecuación

felizmente con esta vamos a trabajar en

el siguiente vídeo pero qué es lo que

buscamos aquí en el canal de medical ed

siempre vamos a tratar de darle una

mejor calidad y vamos a tratar de darles

los temas completos porque no quiero que

exista ningún tipo de duda porque todo

esto que estuvimos realizando si se

fijan tiene una base tiene un porqué y

es precisamente lo que muchas veces no

vemos jazz en libros o en otras fuentes

muchas veces es complicado ir a la raíz

del tema ir a la raíz de todo esto que

en el caso de cinética temática sería

precisamente esta regla base que vimos

en el vídeo anterior y que nos está

ayudando para que desglosar todo el

desarrollo de esta fórmula hasta obtener

mi ecuación demichelis mente

con esto damos por terminado el vídeo en

la siguiente vamos a poder graficar

estas ecuaciones y vamos a ver cómo se

comportan los diferentes tipos de

divisiones que vimos anteriormente

también