Inhibición Enzimática

Dr. Valdez Sáenz

13 Jun 201503:55

Summary

TLDRLa inhibición enzimática es un proceso clave en la regulación de las rutas metabólicas en los seres vivos, donde los inhibidores reducen la actividad enzimática. Existen dos tipos principales de inhibición: reversible e irreversible. La inhibición reversible incluye la competitiva, no competitiva y a competitiva, afectando la velocidad de reacción y la afinidad del sustrato. Por otro lado, los inhibidores irreversibles modifican permanentemente la enzima y son generalmente tóxicos. Comprender estos mecanismos es esencial para el desarrollo de tratamientos clínicos, incluidos antibióticos y fármacos para enfermedades como el VIH.

Takeaways

😀 La inhibición enzimática es un mecanismo clave para regular las rutas metabólicas.
😀 Los inhibidores son moléculas que reducen la actividad de las enzimas y pueden incluir fármacos, antibióticos y venenos.
😀 Muchos tratamientos clínicos, como algunos antibióticos, se basan en la inhibición enzimática.
😀 La inhibición enzimática puede ser reversible o irreversible.
😀 Los inhibidores reversibles pueden competir con el sustrato por el sitio activo de la enzima.
😀 La inhibición competitiva afecta la velocidad máxima de reacción y aumenta la concentración de sustrato necesaria.
😀 La inhibición no competitiva ocurre cuando el inhibidor se une a un sitio diferente de la enzima, disminuyendo la velocidad máxima.
😀 En la inhibición a competitiva, el inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato y no a la enzima libre.
😀 Los inhibidores irreversibles modifican químicamente a la enzima y son generalmente altamente tóxicos.
😀 Ejemplos de inhibidores irreversibles incluyen reactivos de grupos SH2 y metales pesados.

Q & A

¿Qué es la inhibición enzimática?
-La inhibición enzimática es un proceso mediante el cual la actividad de las enzimas se reduce por la acción de moléculas llamadas inhibidores.
¿Qué tipos de moléculas pueden actuar como inhibidores enzimáticos?
-Los inhibidores pueden ser fármacos, antibióticos, conservantes alimentarios y venenos.
¿Por qué es importante la inhibición enzimática en los organismos?
-Es crucial para regular las rutas metabólicas y modular las velocidades de las reacciones enzimáticas según las necesidades del organismo.
¿Cuáles son los dos tipos principales de inhibición enzimática?
-Los dos tipos son la inhibición reversible y la inhibición irreversible.
¿Cómo funciona la inhibición enzimática competitiva?
-En la inhibición competitiva, el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima, lo que no afecta la velocidad máxima, pero requiere más sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
¿Qué ocurre durante la inhibición no competitiva?
-En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une a un sitio diferente de la enzima, lo que reduce la velocidad máxima sin afectar la unión del sustrato.
¿Qué caracteriza a la inhibición a competitiva?
-En la inhibición a competitiva, el inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato, permitiendo que más sustrato aumente la velocidad de reacción, aunque no al mismo nivel que sin inhibición.
¿Cómo actúan los inhibidores irreversibles?
-Los inhibidores irreversibles modifican químicamente a la enzima, afectando permanentemente su función y suelen ser altamente tóxicos.
¿Qué tipos de compuestos pueden ser inhibidores irreversibles?
-Los inhibidores irreversibles pueden incluir reactivos de grupos SH2, órganos fosfóricos, ligandos de metales y metales pesados.
¿Cuál es un ejemplo de un tratamiento que utiliza la inhibición enzimática?
-Un ejemplo es el tratamiento del VIH, que utiliza fármacos que incluyen inhibidores de proteasa para impedir la formación de nuevos virus.