Proteínas: Estructura, Clasificación, Función y Desnaturalización 🔬

Summary

Este video ofrece una exhaustiva visión de las proteínas, destacando su importancia en la estructura y funciones biológicas del cuerpo humano. Se describe la composición de las proteínas, compuestas por aminoácidos, y se profundiza en su estructura, desde la primaria hasta la cuaternaria. Se exploran las interacciones que mantienen la forma de las proteínas y su papel en procesos como el transporte de oxígeno y la regulación hormonal. Además, se abordan las proteínas conjugadas y su amplia variedad de funciones, así como las alteraciones que pueden causar en la estructura proteica, como la desnaturalización. Finalmente, se clasifica a las proteínas en grupos principales y se destacan ejemplos específicos de su papel en el cuerpo, resaltando su vitalidad para el mantenimiento de la vida.

Takeaways

• 🧬 Una proteína es una biomolécula orgánica compuesta por aminoácidos, que puede contener carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre, y a veces fósforo, hierro, magnesio y cobre.
• 🔗 Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas, unidos por enlaces peptídicos formados por una reacción de condensación que produce péptidos y proteínas de diferentes longitudes.
• 🍥 Las proteínas tienen estructuras que varían desde la primaria, que es una secuencia lineal de aminoácidos, hasta la cuartería, que es la forma tridimensional final.
• 🧼 Las interacciones que mantienen la estructura de una proteína incluyen enlaces de hidrógeno, interacciones hidrófobas, electroestáticas y enlaces covalentes.
• 🌡 Las proteínas son sensibles a su entorno y pueden desnaturalizarse por factores como cambios de pH, temperatura, exposición a agentes químicos y iones metálicos.
• 🔄 La desnaturalización puede ser reversible, lo que se conoce como renaturalización, permitiendo que la proteína recupere su estructura y función.
• 📚 Las proteínas se clasifican en solas, compuestas solo por aminoácidos, y conjugadas, que incluyen un grupo prostético además del grupo proteico.
• 💊 Las proteínas conjugadas tienen múltiples funciones biológicas, como la transportación de lípidos (lipoproteinas), la conexión con ácidos nucleicos (núcleo proteínas) y la transferencia de oxígeno (hemoglobina y mioglobina).
• 🚀 Las proteínas cumplen funciones estructurales, de movimiento, defensa, catalizador, reguladora, de reserva y de transporte en los organismos.
• 🛡️ Las proteínas son esenciales para la síntesis y el plegamiento, con chaperonas como el hsp70 y hsp60 que ayudan a que el proceso sea rápido y preciso.
• 🧩 La diversidad en las estructuras de las proteínas es fundamental para su capacidad de realizar una amplia variedad de funciones en el cuerpo.

Q & A

¿Qué es una proteína y qué elementos componen su estructura?

Una proteína es una biomolécula orgánica compuesta principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre. En algunos casos, también puede contener fósforo, hierro, magnesio y cobre. Está formada por diversas cadenas de aminoácidos.

¿Cómo se define un aminoácido y cuál es su importancia en las proteínas?

Un aminoácido es la unidad estructural de las proteínas, formado por un átomo de carbono central (también conocido como carbono alfa), un grupo funcional amino, un grupo funcional carboxilasa, un hidrógeno y un radical o residuo que varía entre los 20 tipos de aminoácidos, dando lugar a la diversidad de las proteínas.

¿Cómo se unen los aminoácidos para formar una proteína?

Los aminoácidos se unen a través de enlaces peptídicos, que son formados por una reacción de condensación entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxil de otro, liberando una molécula de agua en el proceso.

¿Cuáles son las diferentes estructuras de las proteínas y cómo se determinan?

Las proteínas presentan estructuras primarias (cadena de aminoácidos), secundarias (patrones repetitivos como alfahélices y láminas plegadas), terciarias (formaciones tridimensionales por plegamiento de la cadena) y cuaternarias (más complejas, formadas por dos o más cadenas polipépticas). Estas estructuras son determinadas por las interacciones entre los aminoácidos y los enlaces específicos, incluyendo enlaces de hidrógeno y enlaces peptídicos.

¿Qué son las interacciones hidrofóbicas y cómo afectan la estructura de las proteínas?

Las interacciones hidrofóbicas son enlaces no covalentes que ocurren entre los grupos hidrofóbicos de aminoácidos en una proteína. Estas interacciones dan estabilidad a la molécula al permitir que los grupos hidrofóbicos se agrupen en el interior de la estructura proteica, lejos del agua, lo que contribuye a su forma y función.

¿Qué son las chaperonas moleculares y qué función desempeñan durante la síntesis de proteínas?

Las chaperonas moleculares son proteínas que ayudan a las nuevas proteínas en la síntesis y al plegamiento para que pasen de una estructura primaria a una estructura más especializada y organizada. Facilitan que el proceso de plegamiento sea más rápido y preciso, previniendo la formación de estructuras incorrectas.

¿Cómo se define la desnaturación de una proteína y qué factores pueden causarla?

La desnaturación es el proceso por el cual una proteína pierde su estructura organizada, generalmente su plegamiento, en respuesta a cambios en su entorno. Factores que pueden causar desnaturación incluyen ácidos y bases fuertes, cambios de pH, solventes orgánicos, drogas, detergentes, cambios de temperatura, agentes reductores, concentraciones salinas y la exposición a iones metálicos.

¿Cuáles son las dos principales divisiones en la clasificación de las proteínas?

Las proteínas se dividen principalmente en proteínas simples y proteínas conjugadas. Las proteínas simples están compuestas únicamente por aminoácidos y se subdividen en globulares y fibrosas. Las proteínas conjugadas están formadas por un grupo proteico y un grupo prostético, lo que les confiere una variedad de funciones biológicas.

¿Qué son las lipoproteínas y cuál es su función principal en el cuerpo?

Las lipoproteínas son conjugadas formadas por una proteína unida a un lípido. Su función principal es el transporte de lípidos en la sangre. Varían en su densidad y pueden ser responsables del almacenamiento y transporte de colesterol y otros lípidos a través del torrente sanguíneo.

¿Cuáles son algunas de las funciones generales que desempeñan las proteínas en el cuerpo?

Las proteínas tienen múltiples funciones en el cuerpo, incluyendo estructurales (como en el caso de la queratina, el colágeno y la elastina), de movimiento (miosina y actina en las fibras musculares), defensa (inmunoglobulinas y trombina), catalizador (enzimas), reguladora (hormonas como la insulina), de reserva (albúminas y caseína), transporte (hemoglobina y mioglobina) y respuesta al estrés (proteínas del choque térmico como el hsp70 y hsp60).

¿Por qué es importante la estructura terciaria de una proteína para su función biológica?

La estructura terciaria de una proteína es crucial para su función biológica porque es la configuración tridimensional que permite que la proteína interactúe específicamente con otros分子 y realice sus funciones. Los cambios en esta estructura pueden afectar directamente la actividad de la proteína y, en algunos casos, pueden llevar a enfermedades asociadas con el mal plegamiento de proteínas.

Outlines

00:00

😀 Introducción a las proteínas y su estructura

Este primer párrafo introduce las proteínas como biomoléculas orgánicas compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Se menciona la importancia del carbono en su estructura y la presencia de otros elementos como hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre, fósforo, hierro, magnesio y cobre. Los aminoácidos son descritos como la unidad estructural de las proteínas, con un átomo de carbono central, grupos amino y carboxilasa, y un radical distintivo para cada uno de los 20 tipos. Se habla de las diferentes estructuras de las proteínas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, y se destaca la importancia de los enlaces de hidrógeno y las interacciones entre aminoácidos para la formación de estas estructuras.

05:01

🧬 Estructuras secundarias y terciarias de las proteínas

El segundo párrafo se enfoca en las estructuras secundarias y terciarias de las proteínas. Se describe la formación de la alfa hélice y la lámina plegada (beta sheet) como patrones repetitivos en la estructura secundaria, estabilizados por enlaces de hidrógeno. La estructura terciaria se refiere a la forma tridimensional final de una proteína, donde se discuten las interacciones que contribuyen a su estabilidad, incluyendo enlaces hidrófobos, electroestáticos, covalentes y la hidratación. Además, se mencionan las chaperonas moleculares, que ayudan en el proceso de síntesis y plegamiento de las proteínas.

10:03

🌀 Estructura cuaternaria y desnaturalización de proteínas

Este párrafo cubre la estructura cuaternaria de las proteínas, que consiste en múltiples cadenas polipépticas unidas para formar proteínas más complejas. Se discuten las interacciones necesarias para mantener esta estructura, incluyendo enlaces hidrófobos, puentes de hidrógeno y electroestáticos. También se introduce el concepto de oligómeros y la función de las chaperonas en el plegamiento de las proteínas. Finalmente, se explora el proceso de desnaturalización, donde las proteínas pierden su estructura y actividad biológica debido a factores ambientales, y se menciona la posibilidad de renaturalización bajo ciertas condiciones.

15:04

📚 Clasificación y características de las proteínas

El cuarto párrafo se centra en la clasificación de las proteínas en solas proteínas y proteínas conjugadas. Las solas proteínas se dividen en fibrosas, como el colágeno, la queratina y la elastina, y globulares, que incluyen a las histonas y las albúminas. Las proteínas conjugadas están formadas por un grupo proteico y un grupo prostético, como las glucoproteínas, las núcleo proteínas y las lipoproteínas, cada una con funciones biológicas específicas. Se describen las características y funciones de cada tipo de proteína y se mencionan ejemplos de su importancia en los organismos.

20:05

🚑 Funciones biológicas de las proteínas

Este párrafo detalla las múltiples funciones biológicas que desempeñan las proteínas en los organismos. Se mencionan funciones estructurales, como el papel del colágeno, la queratina y la elastina en los tejidos; funciones de movimiento, con la participación de la miosina y la actina en la contracción muscular; defensa, con las inmunoglobulinas y la trombina en la coagulación sanguínea; catalizador, con las enzimas en procesos metabólicos y digestivos; reguladora, con hormonas como la insulina y el glucagón; reserva, con las albúminas y la caseína; transporte, con las lipoproteínas, la hemoglobina y la mioglobina; y respuesta al estrés, destacando el papel de las proteínas del choque térmico como el hsp70 y el hsp60.

25:08

📢 Conclusión y llamado a la acción

El sexto y último párrafo concluye el video resumiendo su extensión y la importancia del tema abordado. El hablante invita a los espectadores a suscribirse para recibir notificaciones de futuros contenidos, a activar la campanita de notificación y a comentar qué tema les gustaría ver en el próximo video. Además, pide que den like si disfrutaron del contenido compartido.

Keywords

💡Proteínas

Las proteínas son biomoléculas orgánicas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrogeno y azufre, y a veces otros elementos como fósforo, hierro, magnesio y cobre. Son esenciales para la vida, ya que participan en la estructura, la función y el metabolismo de los seres vivos. En el video, se discute cómo las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos y su estructura puede ser primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, siendo cada una de ellas esenciales para su función biológica.

💡Aminoácidos

Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas, compuestas por un átomo de carbono central (carbono alfa), un grupo funcional amino, un grupo funcional carboxilo y un hidrógeno. Los diferentes tipos de aminoácidos se diferencian por su radical o residuo, lo que les confiere características únicas. En el video, se menciona que la secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria de una proteína y su función.

💡Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína se refiere a la secuencia específica de aminoácidos que la componen. Esta secuencia es fundamental para la forma en que la proteína se plegó y, por ende, para su función biológica. En el video, se destaca que la estructura primaria es la base de la formación de las proteínas y que su análisis permite identificar homologías entre diferentes proteínas.

💡Enlaces peptídicos

Los enlaces peptídicos son los lazos que unen a los aminoácidos entre sí para formar una cadena polipeptídica. Estos enlaces son resultado de una reacción de condensación entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, liberando un molecule de agua. En el video, se describe cómo estos enlaces son cruciales para la formación de las estructuras secundarias y terciarias de las proteínas.

💡Estructura secundaria

La estructura secundaria es una forma en la que la cadena polipeptídica de una proteína se plegue sobre sí misma para formar patrones repetitivos como el alfa-hélice o la lámina plegada (beta-plegadas). Estos patrones están estabilizados por enlaces de hidrógeno entre los grupos amino y carboxilo. En el video, se resalta que la estructura secundaria es un nivel de complejidad adicional en la formación de las proteínas y es fundamental para su estabilidad y función.

💡Estructura terciaria

La estructura terciaria hace referencia a la forma tridimensional final de una proteína después de su plegado. Este plegamiento es resultado de interacciones entre las diferentes regiones de la cadena polipeptídica, incluidas las interacciones hidrófobas, electroestáticas y enlaces covalentes. En el video, se discute cómo la estructura terciaria es esencial para que una proteína adquiera su forma funcional y cómo factores externos pueden afectarla.

💡Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria se refiere a proteínas que están compuestas por dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades). Estas interacciones entre las subunidades son esenciales para la función de las proteínas multi-subunidades y pueden involucrar enlaces no covalentes similares a los encontrados en la estructura terciaria. En el video, se menciona que algunas proteínas requieren de chaperonas para ayudar en su plegamiento y formación de la estructura cuaternaria correcta.

💡Chaperonas

Las chaperonas, también conocidas como proteínas chaperonas o chaperoninas, son proteínas que ayudan a las otras proteínas a alcanzar su estructura correcta y a realizar su función. En el video, se describe cómo las chaperonas como el hsp70 y hsp60 intervienen en el proceso de síntesis y plegamiento de las proteínas, facilitando que las proteínas se plequen de manera eficiente y precisa.

💡Desnaturalización de proteínas

La desnaturalización de proteínas es el proceso por el cual las proteínas pierden su estructura organizada en respuesta a factores como cambios en el pH, temperatura, presencia de agentes reductores o iones metálicos. Este proceso generalmente es irreversible y puede llevar a la pérdida de la actividad biológica de la proteína. En el video, se discute cómo la desnaturalización puede ser causada por diversos factores ambientales y cómo puede afectar las funciones de las proteínas.

💡Proteínas conjugadas

Las proteínas conjugadas son aquellas que, además de su cadena de aminoácidos, contienen grupos prostéticos que les confiere funciones específicas. Estos grupos prostéticos pueden ser lípidos, carbohidratos, ácidos nucleicos u otros grupos metálicos. En el video, se menciona que las proteínas conjugadas tienen una amplia variedad de funciones biológicas, como la transportación de lípidos o oxígeno, y la regulación de procesos celulares.

💡Funciones de las proteínas

Las proteínas desempeñan una amplia variedad de funciones vitales en los organismos, incluyendo estructurales, de movimiento, defensa, catalizador, reguladora, de transporte y de respuesta al estrés. En el video, se exploran diversas funciones de las proteínas, como la formación del esqueleto celular con la tubulina, la coagulación sanguínea con las trombinas, la inmunidad con las inmunoglobulinas, la regulación de niveles de glucosa en sangre con la insulina y el glucagón, y el transporte de oxígeno con la hemoglobina.

Highlights

Una proteína es una biomolécula orgánica compuesta por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre, y a veces fósforo, hierro, magnesio y cobre.

Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos, que son las unidades estructurales de las proteínas.

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, que son específicos y se forman a través de una reacción de condensación.

Las proteínas pueden clasificarse según el número de aminoácidos en péptidos, con menos de 50 aminoácidos y proteínas con más de 50.

La estructura primaria de una proteína es la secuencia específica de aminoácidos.

La estructura secundaria incluye patrones repetitivos como la alfa hélice y las láminas plegadas.

La estructura terciaria hace referencia a la forma tridimensional de las proteínas globulares.

Las interacciones hidrófobas, electroestáticas y covalentes contribuyen a la estabilidad de la estructura terciaria.

La estructura cuaternaria se refiere a las proteínas compuestas de múltiples cadenas polipépticas.

Las chaperoninas分子帮助蛋白质折叠成更专业的结构。

La desnaturación es el proceso por el cual las proteínas pierden su estructura y plegado.

Las proteínas se pueden clasificar en solas proteínas y proteínas conjugadas.

Las proteínas fibrosas, como el colágeno, queratina y elastina, tienen una estructura alfa hélice y son insolubles en agua.

Las proteínas globulares, como las histonas y albúminas, son solubles en agua y participan en funciones como el transporte y la regulación.

Las lipoproteínas son conjugadas por una combinación de proteína y lípidos, y participan en el transporte de lípidos en la sangre.

Las proteínas tienen funciones estructurales, de movimiento, defensa, catalizador, reguladora, de reserva y de transporte.

Las chaperoninas分子, como el hsp70 y hsp60, ayudan en el plegamiento de las proteínas y son importantes para la respuesta al estrés.

Transcripts

hola bienvenidos estudiamos juntos hoy

vamos a seguir la saga pendiente de las

moléculas orgánicas y en esta ocasión

vamos a ver sobre las proteínas

qué es una proteína es una biomolécula

orgánica porque porque presenta carbono

en su estructura y está va a tener

enlaces carbono-carbono aparte del

carbono también va a tener hidrógeno

oxígeno nitrógeno y azufre

en algunos casos también puede contener

fósforo hierro magnesio y cobre

estas también son consideradas

macromoléculas porque van a estar

formadas por diversas cadenas de

aminoácidos

bueno que es un aminoácido el aminoácido

es la unidad estructural de las

proteínas un conjunto de aminoácidos nos

van a dar como resultado una proteína en

esta imagen les puse un conjunto de

laminación en una cadena que ahorita

vamos a explicar

y vamos a ver que estos aminoácidos van

a tener una estructura característica

nuestro 1902 un átomo de carbono central

que también es denominado carbono alfa

un grupo funcional amino y un grupo

funcional carboxilasa va a tener un

hidrógeno

y un radical o residuo esto va a ser la

diferencia de los 20 aminoácidos su

radical va a cambiar

y eso es lo que los va a distinguir

en la cajita de información les voy a

dejar un link por donde les pongo un

artículo más detallado de los

aminoácidos ya que horita nos vamos a

centrar en las proteínas bueno ahora que

ya sé que es un aminoácido cómo es que

estos se van a unir para formar una

proteína bueno esto va a ser gracias a

los enlaces específicos que va a unir un

grupo amino y un grupo car box y lo

a esta unión se le denomina una reacción

de condensación dependiendo del tipo de

el tipo y el número de aminoácidos va a

tener una clasificación o league o

péptidos que van de 2 a 10 aminoácidos

péptidos menos de 50 aminoácidos y

proteínas que son más de 50 minutos

bueno un enlace específico va a ser una

reacción tenemos aquí dos aminoácidos

que queremos que se unan bueno va a unir

el grupo card boxing y el grupo minor

mediante la deshidratación

esto va a hacer que libere molécula de

agua y a este proceso se le va a llamar

deshidratación

porque se llama condensación porque al

deshidratar va a condensar y esto va a

hacer que nuestros aminoácidos se unan

los aminoácidos ya no van a estar

completos porque han perdido moléculas

de agua entonces también son

considerados aminoácidos residuales

las proteínas van a presentar diferentes

estructuras

tenemos la primaria que es una cadena

y aminoácidos es la más simple una

secundaria una terciaria y una cuartería

vamos a ver cada una de ellas la

estructura primaria o también

considerada básica va a ser una

secuencia de aminoácidos específica su

función va a depender de la 50a de

aminoácidos que tengan y los aminoácidos

que sean como ya sabemos existen 20

aminoácidos pero estos se pueden

conjugar de manera grande cuando una

proteína una estructura primaria

presenta enlaces

peptídicos obviamente

y una secuencia de aminoácidos

semejantes en funciones y en aminoácidos

se va a considerar homólogo

la estructura secundaria aquí ya va a

ser un poco más compleja va a constar de

varios patrones repetitivos en esta

estructura resalta el alfa hélice y la

lámina del está plegada en esa

estructura tenemos 3

pilares fundamentales que son los

enlaces peptídicos estos van a ser

rígidos entre sus elementos para poder

permitir esta estructura también tenemos

los enlaces de hidrógeno que van a

ayudar a estabilizar al grupo amino y

car box y león' este esqueleto

peptídicos

y vamos a tener que los aminoácidos van

a determinar la estructura ya que

algunos pues tienen estructuras de

clasificaciones específicas vamos a

empezar por el alfa el ife

esa es una cadena poli peptídica y se va

a enrollar de forma compacta alrededor

del eje longitudinal

haciendo la formación de un liceo

también considerado helicoidal

extrajeras como esta estructura va

poseer una estabilidad bueno esto va a

ser gracias a los enlaces de hidrógeno

que está representado en la imagen con

las líneas punteadas estos enlaces entre

grupo minicar box y lo y entre las

células espectros le van a dar esta

estabilidad a la estructura esta

estructura lo vamos a encontrar

principalmente en proteínas fibrosas

estructura secundaria esta va a tener

una forma de zig zag y esto va a ser

gracias a que va a tener más puentes de

hidrógeno

en esta ocasión la estructura no se va a

enrollar sino que se va a extender

como ya les mencioné porque tiene más

fuentes de hidrógeno pues va a ser más

estabilizada que la anterior

y esto tiene más presencia en las

proteínas globulares

la estructura terciaria esto ya van a

hacer con formaciones tridimensionales

donde las proteínas globulares se van a

plegar que es el plegamiento proteico

esto es cuando una proteína recién se

está sintetizada que se va a considerar

desorganizada va a adquirir una

estructura muy organizada y esto va a

ser consecuencia de las interacciones

que tengan las cadenas los aminoácidos y

su estructura primaria este tipo de

estructuras a parte del enlace

específico y los enlaces de hidrógeno

van a presentar diferentes interacciones

que les van a ayudar a mantener su

estructura las vamos a ver cada una de

ellas

tenemos las interacciones hidrófobas que

estos van a dar estabilidad ya que van a

formar los enlaces de hidrógeno

van a dar la

función a la molécula de que se liga a

siete sitios específicos y esa es una

función importantísima de las proteínas

porque ahorita vamos a ver que una

proteína se puede juntar no solo con

otra proteína sino con otro grupo iban a

dar funciones biológicas específicas

tenemos también interacciones

electroestáticas y en esto

principalmente tenemos a los puentes

salinos que van a eliminar moléculas de

agua entre grupos iónicos iban a

permitir contribuir entre las

subunidades de las proteínas complejas

también las interacciones que van a

ayudar a mantener esta forma van a ser

los enlaces covalentes y principalmente

tenemos a los puentes de sulfuros estos

van a estar presentes principalmente en

proteínas y ser extras celulares y le

van a dar una función también de

protección

es la van a proteger de cambios adversos

de ph o de concentraciones salinas que

como ya sabemos estos factores pueden

desnaturalizarla

por último también tenemos a la

hidratación y es que aquí el agua tiene

una función estructural importante va a

ser estabilizadora y también va a

contribuir en la flexibilidad que le va

a ayudar a tener ciertas actividades y

funciones biológicas

ahora vamos con la estructura

cuaternaria

este va a ser un nivel de estructura

donde las proteínas van a estar más

especializadas y van a estar

constituidas por dos con más cadenas

poli pépticas

en esto también va a requerir la ayuda

de uniones para interacciones para que

mantengas la estructura

tenemos las que ya mencionamos las

interacciones hidrófobas en los

espectros puentes de hidrógeno y las

interacciones electroestáticas

es importante mencionar que en esta

estructura cuaternaria a veces va a

requerir de ayuda de las chaperonas y

que los vamos a encontrar en esta

estructura los oligómeros que van a

hacer proteínas con múltiples unidades

en las que algunas o todas son idénticas

qué son las chaperonas moleculares bueno

estas van a intervenir durante horas

durante la síntesis de proteínas y van a

ayudar al plegamiento para que de una

estructura primaria pase una estructura

de estructura más especializada

las proteínas chaperonas o también

llamadas chaperonas moleculares como ya

les mencioné nos van a ayudar entre la

síntesis y el plegamiento proteico y

estos van a ayudar a que el plegamiento

sea más rápido y más preciso

en las familias de las chaperonas

resaltan dos el hsp70 que son las que

van a estabilizar durante la primera

fase de plegamiento

y éstas van a ser su acción uniéndose a

las proteínas y el hsp70 estos van a

hacer después del 70 y van a hacer

intermediarias fundamentales para el

plegamiento proteico

con este esquema trato de que sea más

comprensible ese tema mire

en el ribosomas se va a sintetizar las

proteínas y aquí entra la primera fase

donde las

70 se van a unir a las proteínas para

ayudar en el plegamiento

en esta acción vamos a consumir energía

donde la atp para pasar a dp porque se

está degradando es aquí cuando las hsp70

sale la proteína ya está semi plegada y

entonces es hora de que entra el

complejo proteico hcp 60 la proteína

plegada va a entrar otra vez vamos a

tener la degradación de atp

adp

vamos a llevar este proceso y va a

volver a consumir atp y se va a degradar

y como resultado final vamos a tener una

proteína plegada

por último para terminar este punto de

la estructura vamos a ver la

desnaturalización la desnaturalización

va a ser el proceso donde la proteína va

a perder su organización su estructura

va a perder principalmente el

plegamiento y es que hay que recordar

que las proteínas tienden a ser

sensibles al entorno la

desnaturalización no va a afectar a los

enlaces peptídicos y dependiendo el

grado de desnaturalización va a hacer

que estas piernas de forma parcial o

total su actividad biológica

por lo general la desnaturalización es

un proceso irreversible pero cuando este

se puede hacer reversible se llama

renaturalización y es que vuelve a las

condiciones normales y se dice que

recupera su estructura primaria o tommy

llamada estructura primitiva algunos de

los factores que intervienen en esta

desnaturalización es cuando la proteína

se va a exponer a ácidos y bases fuertes

los cambios de ph como ya les había

mencionado van a alterar la estructura

porque porque van a alterar los enlaces

de hidrógeno y puentes salinos también

los solventes orgánicos como en este

ejemplo puse el etanol van a interferir

en las interacciones y drogas

también los detergentes van a

interrumpir las interacciones hidrófobas

que nos van a alterar los enlaces de

hidrógeno y la proteína va a perder no

sólo la estabilidad sino que su

estructura también los cambios de

temperatura van a hacer que la

estructura pierdes pierdas su

su función también ya que va a romper

las interacciones de avilés como los

enlaces de hidrógeno

también los agentes reductores en este

caso les puse el ejemplo del áurea va a

romper enlaces de hidrógeno

las concentraciones salinas éstas se

consideran reversibles una agresión

mecánica como puede ser la agitación o

la trituración pueden romper el

equilibrio el delgado equilibrio de la

proteína y también iones metálicos como

cuando la proteína se expone en este

caso a mercurio plomo van a afectar a

los puentes salinos

ahora vamos con la clasificación de las

proteínas

las proteínas se van a dividir en dos

grupos principales o la proteínas o

también llamadas proteínas simples donde

vamos a tener alas globulares y alas

fibrosas y éter o proteínas donde

tenemos a las proteínas conjugadas vamos

a ver cada una de ellas

las solo proteínas son proteínas simples

compuestas únicamente por aminoácidos y

como ya les mencioné se van a dividir en

globulares y fibrosas las fibrosas van a

ser purpurinas filamentosas donde

destaca la estructura alfa hélice la

secundaria y la cuaternaria estas son

insolubles en agua y aquí tenemos

principalmente al colágeno queratina y

elastina en esta presentación les puse

la estructura del colágeno ya que como

podemos ver en la imagen esta va a tener

un triple alfa hélice y esto va a ser

por sus características que presentan

ok las tres principales que mencionó la

queratina va a ser rica en cisteína y

esto va a ayudar a que pueda crear

puentes de sulfuro y le va a dar esta

característica de dureza y resistencia

la podemos encontrar principalmente en

pelo y uñas el colágeno es una proteína

muy abundante de hecho es la más

abundante en las vertebrados porque

porque esta va a ser una proteína

estructural va a reforzar va a sostener

van a resistencia a los tejidos y

órganos esto lo podemos encontrar en

piel huesos tendones vasos sanguíneos la

leptina está como su nombre lo dice

tiene propiedades elásticas y la podemos

encontrar en tejidos de la piel

articulaciones paredes arteriales

pulmones y ligamentos

en esta presentación les hago hincapié

en el colágeno como ya les dije es la

proteína más abundante en los

vertebrados porque es sintetizada por

células del tejido conjuntivo y va a ser

secreta dow al espacio extracelular de

hecho éste va a formar la matriz

extracelular con ayuda de la elastina y

el prote o lucanos

también va a tener una función

importantísima cuando el colágeno se va

a unir al carbohidratos y van a hacer

primero génesis que prácticamente es que

estas fibras de colágeno se van a unir a

tendones y huesos y va a ser el

constituyente orgánico principal de la

matriz de tejidos clasificados como

podemos ver el colágeno es una proteína

con una importancia biológica enorme

ahora vamos con la clasificación de

globulares que entra en nuestra

clasificación de oro proteínas

estas proteínas son redondas son

solubles en agua y principalmente vamos

a tener a la lámina del está plegada

como estructura

en esta clasificación entran las

proteínas que son solubles en agua y se

encuentran asociadas al adn histonas

éstos también son solubles en agua y se

encuentran en el adn en forma de

cromatina van a ayudar aquí es donde

tienen su función y las albúminas que

van a transportar entre otras moléculas

y van a actuar como reserva

ahora sí vamos con nuestra clasificación

de éter o proteínas aquí ya no sólo son

proteína y proteína aquí ya está formada

por un grupo proteico y un grupo

prostético y esto le va a dar una

infinidad de funciones biológicas y

éstas pueden unirse mediante enlaces

débil o covalentes en este caso les puse

la imagen de las lipoproteínas y aquí ya

es una

proteína más un lípido vamos a ver cada

una de ellas

empezamos con las glucoproteína esta es

una proteína más un carbohidrato también

son llamadas glicoproteínas

principalmente las vamos a encontrar en

la membrana celular y esto van a tener

una función enorme van a ser

estructurales y reconocimiento celular

en los comentarios de genes a ver si les

gustaría que haga un vídeo exclusivo de

la membrana celular

las núcleo proteínas van a ser proteínas

y ácidos nucleicos su función es crear

núcleos o más y en este ejemplo les puse

las telomerasas que van a ser ribó

núcleo proteínas que van a restaurar

secuencias de la américas a través de la

transcripción y las historias es un

claro ejemplo de cuando un ácido

nucleico y una proteína se juntan para

darle resultados a una núcleo proteína

las lipoproteínas y como ya les había

mencionado es una proteína más lípido

tenemos aquí kilo micrones de ldl hdl y

el ml

los y los micrones van a hacer libro

proteínas grandes pero con densidad

extremadamente baja van a ayudar al

transporte de lípidos ya que éstos van a

almacenar a las lipoproteínas y estos

van a viajar en el torrente sanguíneo a

través de la vía linfática tienen una

función también de almacén las de ldl

llamadas así las lipoproteínas de muy

baja densidad éstos se van a encargar de

transportar líquido a los tejidos

en las lipoproteínas también tenemos a

las hdl que son proteínas de alta

densidad estas son las que van a ayudar

a eliminar el exceso de colesterol en

las células ya que van a transportar el

colesterol desde los tejidos hasta el

hígado donde va a ser su degradación a

través de las sales biliares y la l dl

que es una lipoproteína de baja densidad

estos van a transportar el colesterol de

hecho cuando las ldl aumentan pues

aumenta el colesterol y en algunas veces

las enfermedades que se pueden asociar

es la arterioesclerosis expresa que el

hdl se considera como el bueno y el ldl

como el malo

fósforo proteínas tenemos proteínas más

grupo fosfatos estos tienen diversas

funciones como señalización celular

reguladora de protección en este caso

les puse la caseína que va a ayudar y va

a ser

va a estar presente en la leche

y este componente le va a dar un valor

energético importante y la vitamina que

va a formar la membrana vitulina que les

posee esta imagen la cual va a tener una

función de protección del embrión

también tenemos a las cromo proteínas

que van a ser proteínas más pigmentos a

éstos se les denomina también grupos

metálicos y también esos grupos

prostéticos pueden ser la porfirinas que

también se llama grupo hemo y un grupo

grupo proteico en estos resaltan dos

me habló mina y hemoglobina la

mioglobina va a ser la encargada de

llevar oxígeno al músculo esquelético y

el músculo cardiaco va a facilitar la

difusión del oxígeno entre las células

con metabolismo activo y como ya sabemos

tiene una parte proteica globina y el

grupo emma la hemoglobina esa tiene

función importantísima ya que va a

llevar oxígeno a todas partes del cuerpo

ya que ésta la va a transportar a los

eritrocitos esto tiene su parte proteica

y su grupo m

por último vamos con la función de las

proteínas aquí lo vamos a hablar de

forma más general ya que en el

transcurso de la presentación les ido

mencionando diversas funciones

las proteínas van a tener función

estructural como ya les había mencionado

con la queratina colágeno y elastina

también la tubulina que va a ayudar a

formar el sitio esqueleto celular

también van a tener funciones de

movimiento y aquí entra la miosina y la

actina las cuales van a actuar sobre las

fibras musculares para la contracción

también tenemos de defensa a las

inmunoglobulinas y a las trombina 2 que

actúan de forma diferente la trombina va

a ayudar a la coagulación sanguínea para

evitar la pérdida sanguínea y las

inmunoglobulinas van a actuar como

defensas como ya sabemos tenemos

diferentes inmunoglobulinas para no

extender más esto

y lo voy a hacer hincapié por ejemplo en

la globulina ce que iban a ayudar a las

van a ser mediáticas en la reacción

alérgica y van a tener una función una

relación con la histamina comenten si

quieren que haga un vídeo sobre esto

van a tener una función catalizador ahí

acá tenemos a las enzimas que van a

ayudar a acelerar reacciones químicas

como el metabolismo la digestión como ya

sabemos estos trabajan en un sustrato y

un sitio activo

también tenemos la función reguladora

hormonal que van a funcionar como

mensajeros químicos y aquí les puse el

ejemplo de la insulina y el glucagón los

cuales se van a encargar de controlar

los niveles niveles de glucosa en sangre

y de reserva como puede ser las

albúminas que van a ayudar la caseína

por ejemplo que se va a encontrar en la

leche y va a servir de reserva durante

el desarrollo de la crianza de mamíferos

y la serina que va a servir como reserva

en semillas para la germinación

también tienen la función de transporte

como lo miramos con las lipoproteínas la

hemoglobina y la mioglobina

lipoproteínas van a transportar lípidos

la hemoglobina oxígeno en eritrocitos y

la mioglobina van a ser también de

transporte y reserva para oxígeno en el

músculo

y de respuesta al estrés a qué se

refiere a qué va a ayudar a los cambios

de las interacciones de las proteínas

y aquí tenemos a las proteínas del

choque término térmico donde

ya mencionamos al hsp70 y 60 que van a

llevar en el plegamiento proteico porque

entran como respuesta al estrés también

hay que mencionar que cuando una

proteína tiene un mal plegamiento puede

dar resultado a diversas enfermedades

bueno esto ha sido todo por el vídeo la

verdad es que ha sido un poco extenso

pero trate de abarcar lo más importante

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