Proteínas: Estructura, Clasificación, Función y Desnaturalización 🔬
Summary
TLDREste video ofrece una exhaustiva visión de las proteínas, destacando su importancia en la estructura y funciones biológicas del cuerpo humano. Se describe la composición de las proteínas, compuestas por aminoácidos, y se profundiza en su estructura, desde la primaria hasta la cuaternaria. Se exploran las interacciones que mantienen la forma de las proteínas y su papel en procesos como el transporte de oxígeno y la regulación hormonal. Además, se abordan las proteínas conjugadas y su amplia variedad de funciones, así como las alteraciones que pueden causar en la estructura proteica, como la desnaturalización. Finalmente, se clasifica a las proteínas en grupos principales y se destacan ejemplos específicos de su papel en el cuerpo, resaltando su vitalidad para el mantenimiento de la vida.
Takeaways
- 🧬 Una proteína es una biomolécula orgánica compuesta por aminoácidos, que puede contener carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre, y a veces fósforo, hierro, magnesio y cobre.
- 🔗 Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas, unidos por enlaces peptídicos formados por una reacción de condensación que produce péptidos y proteínas de diferentes longitudes.
- 🍥 Las proteínas tienen estructuras que varían desde la primaria, que es una secuencia lineal de aminoácidos, hasta la cuartería, que es la forma tridimensional final.
- 🧼 Las interacciones que mantienen la estructura de una proteína incluyen enlaces de hidrógeno, interacciones hidrófobas, electroestáticas y enlaces covalentes.
- 🌡 Las proteínas son sensibles a su entorno y pueden desnaturalizarse por factores como cambios de pH, temperatura, exposición a agentes químicos y iones metálicos.
- 🔄 La desnaturalización puede ser reversible, lo que se conoce como renaturalización, permitiendo que la proteína recupere su estructura y función.
- 📚 Las proteínas se clasifican en solas, compuestas solo por aminoácidos, y conjugadas, que incluyen un grupo prostético además del grupo proteico.
- 💊 Las proteínas conjugadas tienen múltiples funciones biológicas, como la transportación de lípidos (lipoproteinas), la conexión con ácidos nucleicos (núcleo proteínas) y la transferencia de oxígeno (hemoglobina y mioglobina).
- 🚀 Las proteínas cumplen funciones estructurales, de movimiento, defensa, catalizador, reguladora, de reserva y de transporte en los organismos.
- 🛡️ Las proteínas son esenciales para la síntesis y el plegamiento, con chaperonas como el hsp70 y hsp60 que ayudan a que el proceso sea rápido y preciso.
- 🧩 La diversidad en las estructuras de las proteínas es fundamental para su capacidad de realizar una amplia variedad de funciones en el cuerpo.
Q & A
¿Qué es una proteína y qué elementos componen su estructura?
-Una proteína es una biomolécula orgánica compuesta principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre. En algunos casos, también puede contener fósforo, hierro, magnesio y cobre. Está formada por diversas cadenas de aminoácidos.
¿Cómo se define un aminoácido y cuál es su importancia en las proteínas?
-Un aminoácido es la unidad estructural de las proteínas, formado por un átomo de carbono central (también conocido como carbono alfa), un grupo funcional amino, un grupo funcional carboxilasa, un hidrógeno y un radical o residuo que varía entre los 20 tipos de aminoácidos, dando lugar a la diversidad de las proteínas.
¿Cómo se unen los aminoácidos para formar una proteína?
-Los aminoácidos se unen a través de enlaces peptídicos, que son formados por una reacción de condensación entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxil de otro, liberando una molécula de agua en el proceso.
¿Cuáles son las diferentes estructuras de las proteínas y cómo se determinan?
-Las proteínas presentan estructuras primarias (cadena de aminoácidos), secundarias (patrones repetitivos como alfahélices y láminas plegadas), terciarias (formaciones tridimensionales por plegamiento de la cadena) y cuaternarias (más complejas, formadas por dos o más cadenas polipépticas). Estas estructuras son determinadas por las interacciones entre los aminoácidos y los enlaces específicos, incluyendo enlaces de hidrógeno y enlaces peptídicos.
¿Qué son las interacciones hidrofóbicas y cómo afectan la estructura de las proteínas?
-Las interacciones hidrofóbicas son enlaces no covalentes que ocurren entre los grupos hidrofóbicos de aminoácidos en una proteína. Estas interacciones dan estabilidad a la molécula al permitir que los grupos hidrofóbicos se agrupen en el interior de la estructura proteica, lejos del agua, lo que contribuye a su forma y función.
¿Qué son las chaperonas moleculares y qué función desempeñan durante la síntesis de proteínas?
-Las chaperonas moleculares son proteínas que ayudan a las nuevas proteínas en la síntesis y al plegamiento para que pasen de una estructura primaria a una estructura más especializada y organizada. Facilitan que el proceso de plegamiento sea más rápido y preciso, previniendo la formación de estructuras incorrectas.
¿Cómo se define la desnaturación de una proteína y qué factores pueden causarla?
-La desnaturación es el proceso por el cual una proteína pierde su estructura organizada, generalmente su plegamiento, en respuesta a cambios en su entorno. Factores que pueden causar desnaturación incluyen ácidos y bases fuertes, cambios de pH, solventes orgánicos, drogas, detergentes, cambios de temperatura, agentes reductores, concentraciones salinas y la exposición a iones metálicos.
¿Cuáles son las dos principales divisiones en la clasificación de las proteínas?
-Las proteínas se dividen principalmente en proteínas simples y proteínas conjugadas. Las proteínas simples están compuestas únicamente por aminoácidos y se subdividen en globulares y fibrosas. Las proteínas conjugadas están formadas por un grupo proteico y un grupo prostético, lo que les confiere una variedad de funciones biológicas.
¿Qué son las lipoproteínas y cuál es su función principal en el cuerpo?
-Las lipoproteínas son conjugadas formadas por una proteína unida a un lípido. Su función principal es el transporte de lípidos en la sangre. Varían en su densidad y pueden ser responsables del almacenamiento y transporte de colesterol y otros lípidos a través del torrente sanguíneo.
¿Cuáles son algunas de las funciones generales que desempeñan las proteínas en el cuerpo?
-Las proteínas tienen múltiples funciones en el cuerpo, incluyendo estructurales (como en el caso de la queratina, el colágeno y la elastina), de movimiento (miosina y actina en las fibras musculares), defensa (inmunoglobulinas y trombina), catalizador (enzimas), reguladora (hormonas como la insulina), de reserva (albúminas y caseína), transporte (hemoglobina y mioglobina) y respuesta al estrés (proteínas del choque térmico como el hsp70 y hsp60).
¿Por qué es importante la estructura terciaria de una proteína para su función biológica?
-La estructura terciaria de una proteína es crucial para su función biológica porque es la configuración tridimensional que permite que la proteína interactúe específicamente con otros分子 y realice sus funciones. Los cambios en esta estructura pueden afectar directamente la actividad de la proteína y, en algunos casos, pueden llevar a enfermedades asociadas con el mal plegamiento de proteínas.
Outlines
😀 Introducción a las proteínas y su estructura
Este primer párrafo introduce las proteínas como biomoléculas orgánicas compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Se menciona la importancia del carbono en su estructura y la presencia de otros elementos como hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre, fósforo, hierro, magnesio y cobre. Los aminoácidos son descritos como la unidad estructural de las proteínas, con un átomo de carbono central, grupos amino y carboxilasa, y un radical distintivo para cada uno de los 20 tipos. Se habla de las diferentes estructuras de las proteínas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, y se destaca la importancia de los enlaces de hidrógeno y las interacciones entre aminoácidos para la formación de estas estructuras.
🧬 Estructuras secundarias y terciarias de las proteínas
El segundo párrafo se enfoca en las estructuras secundarias y terciarias de las proteínas. Se describe la formación de la alfa hélice y la lámina plegada (beta sheet) como patrones repetitivos en la estructura secundaria, estabilizados por enlaces de hidrógeno. La estructura terciaria se refiere a la forma tridimensional final de una proteína, donde se discuten las interacciones que contribuyen a su estabilidad, incluyendo enlaces hidrófobos, electroestáticos, covalentes y la hidratación. Además, se mencionan las chaperonas moleculares, que ayudan en el proceso de síntesis y plegamiento de las proteínas.
🌀 Estructura cuaternaria y desnaturalización de proteínas
Este párrafo cubre la estructura cuaternaria de las proteínas, que consiste en múltiples cadenas polipépticas unidas para formar proteínas más complejas. Se discuten las interacciones necesarias para mantener esta estructura, incluyendo enlaces hidrófobos, puentes de hidrógeno y electroestáticos. También se introduce el concepto de oligómeros y la función de las chaperonas en el plegamiento de las proteínas. Finalmente, se explora el proceso de desnaturalización, donde las proteínas pierden su estructura y actividad biológica debido a factores ambientales, y se menciona la posibilidad de renaturalización bajo ciertas condiciones.
📚 Clasificación y características de las proteínas
El cuarto párrafo se centra en la clasificación de las proteínas en solas proteínas y proteínas conjugadas. Las solas proteínas se dividen en fibrosas, como el colágeno, la queratina y la elastina, y globulares, que incluyen a las histonas y las albúminas. Las proteínas conjugadas están formadas por un grupo proteico y un grupo prostético, como las glucoproteínas, las núcleo proteínas y las lipoproteínas, cada una con funciones biológicas específicas. Se describen las características y funciones de cada tipo de proteína y se mencionan ejemplos de su importancia en los organismos.
🚑 Funciones biológicas de las proteínas
Este párrafo detalla las múltiples funciones biológicas que desempeñan las proteínas en los organismos. Se mencionan funciones estructurales, como el papel del colágeno, la queratina y la elastina en los tejidos; funciones de movimiento, con la participación de la miosina y la actina en la contracción muscular; defensa, con las inmunoglobulinas y la trombina en la coagulación sanguínea; catalizador, con las enzimas en procesos metabólicos y digestivos; reguladora, con hormonas como la insulina y el glucagón; reserva, con las albúminas y la caseína; transporte, con las lipoproteínas, la hemoglobina y la mioglobina; y respuesta al estrés, destacando el papel de las proteínas del choque térmico como el hsp70 y el hsp60.
📢 Conclusión y llamado a la acción
El sexto y último párrafo concluye el video resumiendo su extensión y la importancia del tema abordado. El hablante invita a los espectadores a suscribirse para recibir notificaciones de futuros contenidos, a activar la campanita de notificación y a comentar qué tema les gustaría ver en el próximo video. Además, pide que den like si disfrutaron del contenido compartido.
Mindmap
Keywords
💡Proteínas
💡Aminoácidos
💡Estructura primaria
💡Enlaces peptídicos
💡Estructura secundaria
💡Estructura terciaria
💡Estructura cuaternaria
💡Chaperonas
💡Desnaturalización de proteínas
💡Proteínas conjugadas
💡Funciones de las proteínas
Highlights
Una proteína es una biomolécula orgánica compuesta por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre, y a veces fósforo, hierro, magnesio y cobre.
Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos, que son las unidades estructurales de las proteínas.
Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, que son específicos y se forman a través de una reacción de condensación.
Las proteínas pueden clasificarse según el número de aminoácidos en péptidos, con menos de 50 aminoácidos y proteínas con más de 50.
La estructura primaria de una proteína es la secuencia específica de aminoácidos.
La estructura secundaria incluye patrones repetitivos como la alfa hélice y las láminas plegadas.
La estructura terciaria hace referencia a la forma tridimensional de las proteínas globulares.
Las interacciones hidrófobas, electroestáticas y covalentes contribuyen a la estabilidad de la estructura terciaria.
La estructura cuaternaria se refiere a las proteínas compuestas de múltiples cadenas polipépticas.
Las chaperoninas分子帮助蛋白质折叠成更专业的结构。
La desnaturación es el proceso por el cual las proteínas pierden su estructura y plegado.
Las proteínas se pueden clasificar en solas proteínas y proteínas conjugadas.
Las proteínas fibrosas, como el colágeno, queratina y elastina, tienen una estructura alfa hélice y son insolubles en agua.
Las proteínas globulares, como las histonas y albúminas, son solubles en agua y participan en funciones como el transporte y la regulación.
Las lipoproteínas son conjugadas por una combinación de proteína y lípidos, y participan en el transporte de lípidos en la sangre.
Las proteínas tienen funciones estructurales, de movimiento, defensa, catalizador, reguladora, de reserva y de transporte.
Las chaperoninas分子, como el hsp70 y hsp60, ayudan en el plegamiento de las proteínas y son importantes para la respuesta al estrés.
Transcripts
hola bienvenidos estudiamos juntos hoy
vamos a seguir la saga pendiente de las
moléculas orgánicas y en esta ocasión
vamos a ver sobre las proteínas
qué es una proteína es una biomolécula
orgánica porque porque presenta carbono
en su estructura y está va a tener
enlaces carbono-carbono aparte del
carbono también va a tener hidrógeno
oxígeno nitrógeno y azufre
en algunos casos también puede contener
fósforo hierro magnesio y cobre
estas también son consideradas
macromoléculas porque van a estar
formadas por diversas cadenas de
aminoácidos
bueno que es un aminoácido el aminoácido
es la unidad estructural de las
proteínas un conjunto de aminoácidos nos
van a dar como resultado una proteína en
esta imagen les puse un conjunto de
laminación en una cadena que ahorita
vamos a explicar
y vamos a ver que estos aminoácidos van
a tener una estructura característica
nuestro 1902 un átomo de carbono central
que también es denominado carbono alfa
un grupo funcional amino y un grupo
funcional carboxilasa va a tener un
hidrógeno
y un radical o residuo esto va a ser la
diferencia de los 20 aminoácidos su
radical va a cambiar
y eso es lo que los va a distinguir
en la cajita de información les voy a
dejar un link por donde les pongo un
artículo más detallado de los
aminoácidos ya que horita nos vamos a
centrar en las proteínas bueno ahora que
ya sé que es un aminoácido cómo es que
estos se van a unir para formar una
proteína bueno esto va a ser gracias a
los enlaces específicos que va a unir un
grupo amino y un grupo car box y lo
a esta unión se le denomina una reacción
de condensación dependiendo del tipo de
el tipo y el número de aminoácidos va a
tener una clasificación o league o
péptidos que van de 2 a 10 aminoácidos
péptidos menos de 50 aminoácidos y
proteínas que son más de 50 minutos
bueno un enlace específico va a ser una
reacción tenemos aquí dos aminoácidos
que queremos que se unan bueno va a unir
el grupo card boxing y el grupo minor
mediante la deshidratación
esto va a hacer que libere molécula de
agua y a este proceso se le va a llamar
deshidratación
porque se llama condensación porque al
deshidratar va a condensar y esto va a
hacer que nuestros aminoácidos se unan
los aminoácidos ya no van a estar
completos porque han perdido moléculas
de agua entonces también son
considerados aminoácidos residuales
las proteínas van a presentar diferentes
estructuras
tenemos la primaria que es una cadena
y aminoácidos es la más simple una
secundaria una terciaria y una cuartería
vamos a ver cada una de ellas la
estructura primaria o también
considerada básica va a ser una
secuencia de aminoácidos específica su
función va a depender de la 50a de
aminoácidos que tengan y los aminoácidos
que sean como ya sabemos existen 20
aminoácidos pero estos se pueden
conjugar de manera grande cuando una
proteína una estructura primaria
presenta enlaces
peptídicos obviamente
y una secuencia de aminoácidos
semejantes en funciones y en aminoácidos
se va a considerar homólogo
la estructura secundaria aquí ya va a
ser un poco más compleja va a constar de
varios patrones repetitivos en esta
estructura resalta el alfa hélice y la
lámina del está plegada en esa
estructura tenemos 3
pilares fundamentales que son los
enlaces peptídicos estos van a ser
rígidos entre sus elementos para poder
permitir esta estructura también tenemos
los enlaces de hidrógeno que van a
ayudar a estabilizar al grupo amino y
car box y león' este esqueleto
peptídicos
y vamos a tener que los aminoácidos van
a determinar la estructura ya que
algunos pues tienen estructuras de
clasificaciones específicas vamos a
empezar por el alfa el ife
esa es una cadena poli peptídica y se va
a enrollar de forma compacta alrededor
del eje longitudinal
haciendo la formación de un liceo
también considerado helicoidal
extrajeras como esta estructura va
poseer una estabilidad bueno esto va a
ser gracias a los enlaces de hidrógeno
que está representado en la imagen con
las líneas punteadas estos enlaces entre
grupo minicar box y lo y entre las
células espectros le van a dar esta
estabilidad a la estructura esta
estructura lo vamos a encontrar
principalmente en proteínas fibrosas
estructura secundaria esta va a tener
una forma de zig zag y esto va a ser
gracias a que va a tener más puentes de
hidrógeno
en esta ocasión la estructura no se va a
enrollar sino que se va a extender
como ya les mencioné porque tiene más
fuentes de hidrógeno pues va a ser más
estabilizada que la anterior
y esto tiene más presencia en las
proteínas globulares
la estructura terciaria esto ya van a
hacer con formaciones tridimensionales
donde las proteínas globulares se van a
plegar que es el plegamiento proteico
esto es cuando una proteína recién se
está sintetizada que se va a considerar
desorganizada va a adquirir una
estructura muy organizada y esto va a
ser consecuencia de las interacciones
que tengan las cadenas los aminoácidos y
su estructura primaria este tipo de
estructuras a parte del enlace
específico y los enlaces de hidrógeno
van a presentar diferentes interacciones
que les van a ayudar a mantener su
estructura las vamos a ver cada una de
ellas
tenemos las interacciones hidrófobas que
estos van a dar estabilidad ya que van a
formar los enlaces de hidrógeno
van a dar la
función a la molécula de que se liga a
siete sitios específicos y esa es una
función importantísima de las proteínas
porque ahorita vamos a ver que una
proteína se puede juntar no solo con
otra proteína sino con otro grupo iban a
dar funciones biológicas específicas
tenemos también interacciones
electroestáticas y en esto
principalmente tenemos a los puentes
salinos que van a eliminar moléculas de
agua entre grupos iónicos iban a
permitir contribuir entre las
subunidades de las proteínas complejas
también las interacciones que van a
ayudar a mantener esta forma van a ser
los enlaces covalentes y principalmente
tenemos a los puentes de sulfuros estos
van a estar presentes principalmente en
proteínas y ser extras celulares y le
van a dar una función también de
protección
es la van a proteger de cambios adversos
de ph o de concentraciones salinas que
como ya sabemos estos factores pueden
desnaturalizarla
por último también tenemos a la
hidratación y es que aquí el agua tiene
una función estructural importante va a
ser estabilizadora y también va a
contribuir en la flexibilidad que le va
a ayudar a tener ciertas actividades y
funciones biológicas
ahora vamos con la estructura
cuaternaria
este va a ser un nivel de estructura
donde las proteínas van a estar más
especializadas y van a estar
constituidas por dos con más cadenas
poli pépticas
en esto también va a requerir la ayuda
de uniones para interacciones para que
mantengas la estructura
tenemos las que ya mencionamos las
interacciones hidrófobas en los
espectros puentes de hidrógeno y las
interacciones electroestáticas
es importante mencionar que en esta
estructura cuaternaria a veces va a
requerir de ayuda de las chaperonas y
que los vamos a encontrar en esta
estructura los oligómeros que van a
hacer proteínas con múltiples unidades
en las que algunas o todas son idénticas
qué son las chaperonas moleculares bueno
estas van a intervenir durante horas
durante la síntesis de proteínas y van a
ayudar al plegamiento para que de una
estructura primaria pase una estructura
de estructura más especializada
las proteínas chaperonas o también
llamadas chaperonas moleculares como ya
les mencioné nos van a ayudar entre la
síntesis y el plegamiento proteico y
estos van a ayudar a que el plegamiento
sea más rápido y más preciso
en las familias de las chaperonas
resaltan dos el hsp70 que son las que
van a estabilizar durante la primera
fase de plegamiento
y éstas van a ser su acción uniéndose a
las proteínas y el hsp70 estos van a
hacer después del 70 y van a hacer
intermediarias fundamentales para el
plegamiento proteico
con este esquema trato de que sea más
comprensible ese tema mire
en el ribosomas se va a sintetizar las
proteínas y aquí entra la primera fase
donde las
70 se van a unir a las proteínas para
ayudar en el plegamiento
en esta acción vamos a consumir energía
donde la atp para pasar a dp porque se
está degradando es aquí cuando las hsp70
sale la proteína ya está semi plegada y
entonces es hora de que entra el
complejo proteico hcp 60 la proteína
plegada va a entrar otra vez vamos a
tener la degradación de atp
adp
vamos a llevar este proceso y va a
volver a consumir atp y se va a degradar
y como resultado final vamos a tener una
proteína plegada
por último para terminar este punto de
la estructura vamos a ver la
desnaturalización la desnaturalización
va a ser el proceso donde la proteína va
a perder su organización su estructura
va a perder principalmente el
plegamiento y es que hay que recordar
que las proteínas tienden a ser
sensibles al entorno la
desnaturalización no va a afectar a los
enlaces peptídicos y dependiendo el
grado de desnaturalización va a hacer
que estas piernas de forma parcial o
total su actividad biológica
por lo general la desnaturalización es
un proceso irreversible pero cuando este
se puede hacer reversible se llama
renaturalización y es que vuelve a las
condiciones normales y se dice que
recupera su estructura primaria o tommy
llamada estructura primitiva algunos de
los factores que intervienen en esta
desnaturalización es cuando la proteína
se va a exponer a ácidos y bases fuertes
los cambios de ph como ya les había
mencionado van a alterar la estructura
porque porque van a alterar los enlaces
de hidrógeno y puentes salinos también
los solventes orgánicos como en este
ejemplo puse el etanol van a interferir
en las interacciones y drogas
también los detergentes van a
interrumpir las interacciones hidrófobas
que nos van a alterar los enlaces de
hidrógeno y la proteína va a perder no
sólo la estabilidad sino que su
estructura también los cambios de
temperatura van a hacer que la
estructura pierdes pierdas su
su función también ya que va a romper
las interacciones de avilés como los
enlaces de hidrógeno
también los agentes reductores en este
caso les puse el ejemplo del áurea va a
romper enlaces de hidrógeno
las concentraciones salinas éstas se
consideran reversibles una agresión
mecánica como puede ser la agitación o
la trituración pueden romper el
equilibrio el delgado equilibrio de la
proteína y también iones metálicos como
cuando la proteína se expone en este
caso a mercurio plomo van a afectar a
los puentes salinos
ahora vamos con la clasificación de las
proteínas
las proteínas se van a dividir en dos
grupos principales o la proteínas o
también llamadas proteínas simples donde
vamos a tener alas globulares y alas
fibrosas y éter o proteínas donde
tenemos a las proteínas conjugadas vamos
a ver cada una de ellas
las solo proteínas son proteínas simples
compuestas únicamente por aminoácidos y
como ya les mencioné se van a dividir en
globulares y fibrosas las fibrosas van a
ser purpurinas filamentosas donde
destaca la estructura alfa hélice la
secundaria y la cuaternaria estas son
insolubles en agua y aquí tenemos
principalmente al colágeno queratina y
elastina en esta presentación les puse
la estructura del colágeno ya que como
podemos ver en la imagen esta va a tener
un triple alfa hélice y esto va a ser
por sus características que presentan
ok las tres principales que mencionó la
queratina va a ser rica en cisteína y
esto va a ayudar a que pueda crear
puentes de sulfuro y le va a dar esta
característica de dureza y resistencia
la podemos encontrar principalmente en
pelo y uñas el colágeno es una proteína
muy abundante de hecho es la más
abundante en las vertebrados porque
porque esta va a ser una proteína
estructural va a reforzar va a sostener
van a resistencia a los tejidos y
órganos esto lo podemos encontrar en
piel huesos tendones vasos sanguíneos la
leptina está como su nombre lo dice
tiene propiedades elásticas y la podemos
encontrar en tejidos de la piel
articulaciones paredes arteriales
pulmones y ligamentos
en esta presentación les hago hincapié
en el colágeno como ya les dije es la
proteína más abundante en los
vertebrados porque es sintetizada por
células del tejido conjuntivo y va a ser
secreta dow al espacio extracelular de
hecho éste va a formar la matriz
extracelular con ayuda de la elastina y
el prote o lucanos
también va a tener una función
importantísima cuando el colágeno se va
a unir al carbohidratos y van a hacer
primero génesis que prácticamente es que
estas fibras de colágeno se van a unir a
tendones y huesos y va a ser el
constituyente orgánico principal de la
matriz de tejidos clasificados como
podemos ver el colágeno es una proteína
con una importancia biológica enorme
ahora vamos con la clasificación de
globulares que entra en nuestra
clasificación de oro proteínas
estas proteínas son redondas son
solubles en agua y principalmente vamos
a tener a la lámina del está plegada
como estructura
en esta clasificación entran las
proteínas que son solubles en agua y se
encuentran asociadas al adn histonas
éstos también son solubles en agua y se
encuentran en el adn en forma de
cromatina van a ayudar aquí es donde
tienen su función y las albúminas que
van a transportar entre otras moléculas
y van a actuar como reserva
ahora sí vamos con nuestra clasificación
de éter o proteínas aquí ya no sólo son
proteína y proteína aquí ya está formada
por un grupo proteico y un grupo
prostético y esto le va a dar una
infinidad de funciones biológicas y
éstas pueden unirse mediante enlaces
débil o covalentes en este caso les puse
la imagen de las lipoproteínas y aquí ya
es una
proteína más un lípido vamos a ver cada
una de ellas
empezamos con las glucoproteína esta es
una proteína más un carbohidrato también
son llamadas glicoproteínas
principalmente las vamos a encontrar en
la membrana celular y esto van a tener
una función enorme van a ser
estructurales y reconocimiento celular
en los comentarios de genes a ver si les
gustaría que haga un vídeo exclusivo de
la membrana celular
las núcleo proteínas van a ser proteínas
y ácidos nucleicos su función es crear
núcleos o más y en este ejemplo les puse
las telomerasas que van a ser ribó
núcleo proteínas que van a restaurar
secuencias de la américas a través de la
transcripción y las historias es un
claro ejemplo de cuando un ácido
nucleico y una proteína se juntan para
darle resultados a una núcleo proteína
las lipoproteínas y como ya les había
mencionado es una proteína más lípido
tenemos aquí kilo micrones de ldl hdl y
el ml
los y los micrones van a hacer libro
proteínas grandes pero con densidad
extremadamente baja van a ayudar al
transporte de lípidos ya que éstos van a
almacenar a las lipoproteínas y estos
van a viajar en el torrente sanguíneo a
través de la vía linfática tienen una
función también de almacén las de ldl
llamadas así las lipoproteínas de muy
baja densidad éstos se van a encargar de
transportar líquido a los tejidos
en las lipoproteínas también tenemos a
las hdl que son proteínas de alta
densidad estas son las que van a ayudar
a eliminar el exceso de colesterol en
las células ya que van a transportar el
colesterol desde los tejidos hasta el
hígado donde va a ser su degradación a
través de las sales biliares y la l dl
que es una lipoproteína de baja densidad
estos van a transportar el colesterol de
hecho cuando las ldl aumentan pues
aumenta el colesterol y en algunas veces
las enfermedades que se pueden asociar
es la arterioesclerosis expresa que el
hdl se considera como el bueno y el ldl
como el malo
fósforo proteínas tenemos proteínas más
grupo fosfatos estos tienen diversas
funciones como señalización celular
reguladora de protección en este caso
les puse la caseína que va a ayudar y va
a ser
va a estar presente en la leche
y este componente le va a dar un valor
energético importante y la vitamina que
va a formar la membrana vitulina que les
posee esta imagen la cual va a tener una
función de protección del embrión
también tenemos a las cromo proteínas
que van a ser proteínas más pigmentos a
éstos se les denomina también grupos
metálicos y también esos grupos
prostéticos pueden ser la porfirinas que
también se llama grupo hemo y un grupo
grupo proteico en estos resaltan dos
me habló mina y hemoglobina la
mioglobina va a ser la encargada de
llevar oxígeno al músculo esquelético y
el músculo cardiaco va a facilitar la
difusión del oxígeno entre las células
con metabolismo activo y como ya sabemos
tiene una parte proteica globina y el
grupo emma la hemoglobina esa tiene
función importantísima ya que va a
llevar oxígeno a todas partes del cuerpo
ya que ésta la va a transportar a los
eritrocitos esto tiene su parte proteica
y su grupo m
por último vamos con la función de las
proteínas aquí lo vamos a hablar de
forma más general ya que en el
transcurso de la presentación les ido
mencionando diversas funciones
las proteínas van a tener función
estructural como ya les había mencionado
con la queratina colágeno y elastina
también la tubulina que va a ayudar a
formar el sitio esqueleto celular
también van a tener funciones de
movimiento y aquí entra la miosina y la
actina las cuales van a actuar sobre las
fibras musculares para la contracción
también tenemos de defensa a las
inmunoglobulinas y a las trombina 2 que
actúan de forma diferente la trombina va
a ayudar a la coagulación sanguínea para
evitar la pérdida sanguínea y las
inmunoglobulinas van a actuar como
defensas como ya sabemos tenemos
diferentes inmunoglobulinas para no
extender más esto
y lo voy a hacer hincapié por ejemplo en
la globulina ce que iban a ayudar a las
van a ser mediáticas en la reacción
alérgica y van a tener una función una
relación con la histamina comenten si
quieren que haga un vídeo sobre esto
van a tener una función catalizador ahí
acá tenemos a las enzimas que van a
ayudar a acelerar reacciones químicas
como el metabolismo la digestión como ya
sabemos estos trabajan en un sustrato y
un sitio activo
también tenemos la función reguladora
hormonal que van a funcionar como
mensajeros químicos y aquí les puse el
ejemplo de la insulina y el glucagón los
cuales se van a encargar de controlar
los niveles niveles de glucosa en sangre
y de reserva como puede ser las
albúminas que van a ayudar la caseína
por ejemplo que se va a encontrar en la
leche y va a servir de reserva durante
el desarrollo de la crianza de mamíferos
y la serina que va a servir como reserva
en semillas para la germinación
también tienen la función de transporte
como lo miramos con las lipoproteínas la
hemoglobina y la mioglobina
lipoproteínas van a transportar lípidos
la hemoglobina oxígeno en eritrocitos y
la mioglobina van a ser también de
transporte y reserva para oxígeno en el
músculo
y de respuesta al estrés a qué se
refiere a qué va a ayudar a los cambios
de las interacciones de las proteínas
y aquí tenemos a las proteínas del
choque término térmico donde
ya mencionamos al hsp70 y 60 que van a
llevar en el plegamiento proteico porque
entran como respuesta al estrés también
hay que mencionar que cuando una
proteína tiene un mal plegamiento puede
dar resultado a diversas enfermedades
bueno esto ha sido todo por el vídeo la
verdad es que ha sido un poco extenso
pero trate de abarcar lo más importante
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