3-9 Enzyme Affinity, Michaelis-Menten Constant Cambridge AS A Level Biology, 9700)

Summary

El video explica el concepto de afinidad enzimática, que es la atracción entre una enzima y su sustrato, y cómo influye en la formación del complejo enzima-sustrato y en la velocidad de reacción. Se compara la afinidad de dos enzimas diferentes hacia el mismo sustrato usando ejemplos teóricos y gráficos de velocidad inicial frente a concentración de sustrato. Se introduce el valor Km de Michaelis-Menten como medida cuantitativa de afinidad: un Km bajo indica alta afinidad, mientras que un Km alto refleja baja afinidad. En resumen, el video muestra cómo la afinidad determina qué tan eficientemente una enzima puede unirse y catalizar su sustrato.

Takeaways

• 😀 La afinidad enzimática se refiere a la atracción entre una enzima y su sustrato, determinando la probabilidad de formar un complejo enzima-sustrato (ES).
• 😀 La proximidad entre enzima y sustrato no garantiza la reacción; la estructura del sitio activo debe permitir interacciones adecuadas.
• 😀 Enzimas con alta afinidad forman el complejo ES más fácilmente y aceleran la tasa de reacción.
• 😀 Diferencias en la estructura 3D de enzimas de distintas especies pueden alterar su afinidad por el mismo sustrato.
• 😀 La afinidad enzimática se puede medir observando cómo la concentración de sustrato afecta la velocidad inicial de la reacción.
• 😀 Una enzima con alta afinidad alcanza su velocidad máxima (Vmax) a concentraciones de sustrato más bajas que una enzima con baja afinidad.
• 😀 El constante de Michaelis-Menten (Km) indica la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la Vmax.
• 😀 Un Km bajo significa alta afinidad enzimática, ya que se necesita poca concentración de sustrato para ocupar la mitad de las enzimas.
• 😀 Un Km alto indica baja afinidad enzimática, requiriéndose mayor concentración de sustrato para alcanzar la mitad de la saturación enzimática.
• 😀 Comparando dos enzimas con el mismo Vmax, la que alcanza la mitad de Vmax con menor concentración de sustrato tiene mayor afinidad.

Q & A

¿Qué significa la afinidad de una enzima hacia un sustrato?

La afinidad de una enzima hacia un sustrato es la atracción que existe entre ellos, que determina la probabilidad de que se forme el complejo enzima-sustrato y, por tanto, la rapidez con la que se convierte el sustrato en producto.

¿Implica que solo por estar cerca la enzima y el sustrato se formará el complejo enzima-sustrato?

No, estar cerca no garantiza la formación del complejo, porque la estructura del sitio activo puede no tener suficientes grupos R para interactuar con el sustrato y formar enlaces, reduciendo la afinidad.

¿Qué diferencia se mostró entre la enzima A y la enzima B en el ejemplo?

En el ejemplo, la enzima A (humana) tenía mayor afinidad por el sustrato que la enzima B (de mono), lo que significa que formaba el complejo enzima-sustrato más fácilmente y alcanzaba la velocidad máxima (Vmax) a menor concentración de sustrato.

¿Cómo se mide experimentalmente la afinidad de una enzima?

Se mide observando el efecto de diferentes concentraciones de sustrato sobre la velocidad inicial de reacción y trazando un gráfico de velocidad inicial contra concentración de sustrato para cada enzima.

¿Qué indica un valor bajo de Km?

Un valor bajo de Km indica que se necesita poca concentración de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, lo que refleja una alta afinidad de la enzima por el sustrato.

¿Qué indica un valor alto de Km?

Un valor alto de Km significa que se necesita una mayor concentración de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, indicando baja afinidad de la enzima por el sustrato.

¿Qué representa la velocidad máxima (Vmax) en estos experimentos?

La Vmax representa la velocidad máxima de la reacción cuando todas las enzimas disponibles están ocupadas formando complejos con el sustrato.

¿Puede la afinidad de una enzima variar entre especies?

Sí, aunque diferentes especies puedan producir la misma enzima funcional, ligeras diferencias en la estructura tridimensional del sitio activo pueden alterar la afinidad por el sustrato.

¿Por qué la enzima B alcanza Vmax a una mayor concentración de sustrato que la enzima A?

Porque la afinidad de la enzima B por el sustrato es menor, por lo que se requieren más moléculas de sustrato para que un número suficiente de enzimas forme complejos y se alcance la velocidad máxima.

¿Cómo se relaciona la formación del complejo enzima-sustrato con la rapidez de la reacción?

Cuanto mayor es la probabilidad de formar el complejo enzima-sustrato (alta afinidad), más rápido será el ritmo de la reacción, ya que más enzimas estarán activas en la conversión del sustrato a producto.

¿Qué papel juegan los grupos R del sitio activo en la afinidad enzimática?

Los grupos R son importantes para establecer interacciones, como enlaces de hidrógeno, con el sustrato. Si hay pocos o incompatibles, la enzima no puede sujetar el sustrato eficientemente, disminuyendo la afinidad.

¿Por qué es importante conocer la afinidad de una enzima en bioquímica?

Conocer la afinidad permite entender qué tan eficiente es una enzima para catalizar su reacción, cómo reaccionará ante diferentes concentraciones de sustrato y cómo puede ser regulada o comparada entre distintas enzimas.