Metabolisme part 1 - Enzim - Biologi kelas 12 SMA

Summary

This educational video script delves into the intricate world of enzymes, a crucial component of metabolism in biology. It begins by discussing the composition of enzymes, highlighting the role of apoenzymes and prosthetic groups. The script then explores enzyme characteristics, such as specificity and thermolability, and their function as biocatalysts. It explains the lock and key theory and induced fit theory of enzyme action. Factors influencing enzyme activity, including temperature, pH, and inhibitors, are also covered. A practical experiment on catalase enzyme activity is suggested, demonstrating how environmental conditions affect enzyme function, providing a hands-on approach to understanding enzyme kinetics.

Takeaways

• 🧬 Enzymes are biological catalysts composed of proteins and sometimes non-protein components like cofactors and coenzymes.
• 🔑 The main components of an enzyme include the apoenzyme (protein part) and prosthetic groups (non-protein parts such as metal ions and organic molecules).
• 🍽️ Enzymes have specific functions and can be categorized as active (holoenzyme) or inactive precursors (zymogens), which are activated under certain conditions.
• ♨️ Enzymes are sensitive to temperature changes, which can lead to denaturation and loss of function at extreme temperatures.
• 🌡️ The activity of enzymes is influenced by factors such as temperature, pH, and substrate concentration, with each enzyme having an optimal range for these factors.
• 🔄 Enzymes are characterized by their specificity, efficiency, and ability to lower the activation energy of reactions, making biochemical processes more efficient.
• 🔄 The 'lock and key' and 'induced fit' theories explain how enzymes bind to their specific substrates, with the latter suggesting a flexible active site that adjusts to the substrate.
• 🔄 Enzymes are reversible, meaning they can catalyze reactions in both forward and reverse directions depending on substrate concentrations.
• ♻️ Enzymes are not consumed in the reactions they catalyze and can be used repeatedly until they become denatured or damaged.
• 🧪 The activity of enzymes can be inhibited by substances such as competitive and non-competitive inhibitors, which interfere with the enzyme's active site or allosteric sites.

Q & A

What is the main topic discussed in the script?

The main topic discussed in the script is enzymes, specifically their components, properties, and the experiment involving the enzyme catalase.

What are the two main components of an enzyme?

The two main components of an enzyme are the apoenzyme, which is a protein, and the prosthetic group, which is a non-protein component such as cofactors or coenzymes.

What is the role of the apoenzyme in an enzyme?

The apoenzyme is the protein part of the enzyme and is responsible for the enzyme's structure and function. It is the main component that makes up the enzyme.

What are cofactors and coenzymes?

Cofactors are non-protein components made of ions or inorganic compounds, while coenzymes are organic compounds that assist in the enzyme's catalytic activity.

What is the term for an enzyme in its inactive form?

An enzyme in its inactive form is called a zymogen.

How does the temperature affect the activity of an enzyme?

Temperature affects enzyme activity by increasing the rate of reaction up to an optimal point (usually between 30-40 degrees Celsius), after which the enzyme starts to denature and lose its activity at higher temperatures.

What is the term used to describe the specificity of an enzyme's action?

The term used to describe the specificity of an enzyme's action is 'specificity,' meaning that an enzyme will only catalyze a specific substrate.

What is the experiment involving the enzyme catalase intended to demonstrate?

The experiment involving catalase is intended to demonstrate the enzyme's ability to break down hydrogen peroxide into water and oxygen, which can be observed through the formation of bubbles and the ability to reignite a glowing splint.

What are the two theories mentioned in the script that explain how enzymes work?

The two theories mentioned are the 'lock and key' theory, which suggests a perfect fit between the enzyme's active site and the substrate, and the 'induced fit' theory, which proposes that the enzyme's active site is flexible and adjusts to fit the substrate.

What are some factors that can inhibit enzyme activity?

Factors that can inhibit enzyme activity include temperature extremes, pH levels outside the enzyme's optimal range, and the presence of inhibitors such as competitive or non-competitive inhibitors.

What is the purpose of the experiment with hydrogen peroxide and liver extract in the script?

The purpose of the experiment is to observe the catalytic activity of catalase present in the liver extract, which breaks down hydrogen peroxide into water and oxygen, demonstrating the enzyme's function and the factors affecting its activity.

Outlines

00:00

🧬 Introduction to Enzymes in Metabolism

The script begins with a greeting and introduction to the topic of enzymes, specifically focusing on their role in metabolism. It outlines the structure and components of enzymes, including apoenzymes and prosthetic groups. The educational content is aimed at high school students studying for their 12th-grade exams. The paragraph also introduces the concept of holoenzymes, which are enzymes with both protein and non-protein components, and zymogens, which are inactive enzyme precursors that become active under certain conditions, such as in the digestive system.

05:00

🔬 Enzyme Properties and Catalytic Action

This paragraph delves into the properties of enzymes, highlighting their protein nature, specificity, thermolability, and their function as biological catalysts. It explains how enzymes lower the activation energy required for reactions, making them more efficient and energy-saving. The paragraph also touches on the reversible nature of enzyme-catalyzed reactions and how enzymes do not determine the direction of a reaction, nor do they alter the chemical equilibrium. It concludes with the point that enzymes are used repeatedly until they become denatured or damaged.

10:01

🔑 Theories of Enzyme Mechanism

The script discusses two theories explaining how enzymes work: the lock and key model and the induced fit theory. The lock and key model suggests that the enzyme's active site has a specific shape that fits the substrate, while the induced fit theory posits that the active site is flexible and can adjust to the shape of the substrate. The paragraph provides an overview of how these mechanisms contribute to the enzyme's specificity and efficiency in catalyzing biochemical reactions.

15:04

⚗️ Factors Influencing Enzyme Activity

This section examines various factors that affect enzyme activity, including temperature, pH, enzyme concentration, substrate concentration, and the presence of inhibitors. It explains how enzymes have an optimal temperature and pH range for activity and how changes in these conditions can lead to enzyme denaturation or reduced activity. The paragraph also introduces the concepts of competitive and non-competitive inhibitors, which can hinder enzyme function by either competing with the substrate for the active site or by binding to a different site and altering the enzyme's shape.

20:06

🧪 Catalase Enzyme Experiment

The script describes an experiment involving the catalase enzyme, which is produced by liver cells to break down hydrogen peroxide into water and oxygen. The experiment uses chicken liver extract and hydrogen peroxide, and the production of oxygen bubbles is observed as an indicator of the enzyme's activity. The paragraph suggests modifying factors such as temperature, pH, substrate concentration, and enzyme concentration to study their effects on the enzyme's activity. It concludes with a discussion of how these factors can be adjusted to observe changes in the reaction, providing insights into the enzyme's function and the conditions that optimize its activity.

Keywords

💡Enzyme

Enzymes are proteins that act as biological catalysts, speeding up chemical reactions in the body without being consumed in the process. In the video, enzymes are the central theme, with various aspects such as their composition, function, and the factors affecting their activity being discussed. For example, the script mentions 'enzim' (enzyme) as part of the metabolism chapter, highlighting its role in breaking down substances like starch into simpler forms.

💡Apoenzyme

An apoenzyme is the protein part of an enzyme that requires a cofactor to become active. The script refers to 'apoenzim' (apoenzyme) as the main component of an enzyme, which is labile and can be affected by heat, leading to denaturation and loss of function.

💡Prosthetic Group

A prosthetic group is a non-protein component of an enzyme, which can be either a cofactor or a coenzyme. In the script, 'gugus prostetik' (prosthetic group) is mentioned as part of the enzyme's composition, which includes inorganic ions or organic compounds that are essential for the enzyme's activity.

💡Cofactor

A cofactor is a non-protein chemical compound or metal ion that is required for the proper functioning of some enzymes. The script uses the term 'kofaktor' to describe non-protein components like ions of calcium, chlorine, sodium, and metals like magnesium, iron, and copper, which assist in the enzyme's catalytic action.

💡Coenzyme

A coenzyme is an organic, non-protein molecule that works in conjunction with an enzyme to perform its function. The script mentions 'koenzim' as an example of a coenzyme, such as vitamin D, coenzyme A, NAD+, and FAD+, which are essential for the enzyme's activity.

💡Holoenzyme

A holoenzyme is the active form of an enzyme, consisting of both the apoenzyme and its cofactor. The script refers to 'holenzim' to describe the complete enzyme ready to catalyze reactions, formed by the strong binding of the apoenzyme with its cofactor or coenzyme.

💡Zymogen

A zymogen, or inactive precursor of an enzyme, is mentioned in the script as 'zimogen'. It is an enzyme that is not yet active and must be converted into its active form, often by proteolysis. Examples given in the script include pepsinogen, which is activated to pepsin in the stomach by hydrochloric acid.

💡Specificity

Enzyme specificity refers to the ability of an enzyme to catalyze reactions for specific substrates. The script discusses 'spesifik' to illustrate that each enzyme can only bind to and act upon certain molecules, like amylase acting on starch and not other types of enzymes.

💡Thermlabile

The term 'termolabil' in the script refers to the heat sensitivity of enzymes, which are mainly composed of proteins. Enzymes can be denatured and lose their function at high temperatures, as they are easily influenced by heat, which is a key factor affecting enzyme activity.

💡Biocide

A biocide is a substance that is capable of killing or inhibiting the growth of microorganisms. In the context of the script, 'biokatalisator' (biocide) is used to describe enzymes that can speed up chemical reactions without being part of the reaction themselves, thus not altering the chemical equilibrium.

💡Reversible

Reversibility in the context of enzymes means that the enzyme-catalyzed reactions can proceed in both forward and reverse directions depending on the concentration of substrates. The script mentions 'reversible' to explain that enzymes can catalyze the breakdown of a compound into simpler molecules and also their synthesis from simpler molecules, as illustrated with the example of maltase and maltose.

💡Catalase

Catalase is an enzyme that breaks down hydrogen peroxide into water and oxygen, an important process in detoxifying cells. The script discusses an experiment with 'katalase' to demonstrate enzyme function and the factors affecting it, such as temperature and pH, using liver extract to show the enzyme's activity.

💡Inhibitor

An inhibitor is a molecule that slows down or prevents a chemical reaction by interacting with the enzyme. The script explains 'inhibitor' in two forms: competitive inhibitors that compete with the substrate for the enzyme's active site, and non-competitive inhibitors that bind to a different site on the enzyme and change its shape, reducing its activity.

Highlights

Introduction to the topic of enzymes in metabolism for 12th-grade SMA students.

Enzymes are part of the metabolism chapter, focusing on their components and functions.

Enzymes are primarily composed of proteins known as apoenzymes.

Apoenzymes are labile and can be denatured by high temperatures.

Prostetic groups are non-protein components of enzymes, including cofactors and coenzymes.

Cofactors can be inorganic ions like calcium, sodium, or metal atoms like magnesium, iron, and copper.

Coenzymes are organic non-protein components, such as vitamin D, NAD+, and FAD+.

Holoenzymes are enzyme complexes consisting of proteins and non-protein components.

Zymogens are inactive enzyme precursors that are activated under specific conditions.

Pepsinogen is an example of a zymogen activated by hydrochloric acid in the stomach.

Chymotrypsinogen is another zymogen activated in the small intestine by enterokinase.

Enzymes are specific, meaning they catalyze one type of reaction or a set of closely related reactions.

Enzymes are thermolabile, meaning they can be denatured by heat.

Enzymes act as biological catalysts, speeding up reactions without being consumed.

Enzymes are required in small amounts due to their catalytic efficiency.

Reversible reactions are possible with enzymes, as they can catalyze both the forward and reverse reactions.

Enzymes do not determine the direction of a reaction; they only speed up the reaction.

Enzymes do not alter the chemical equilibrium; they only facilitate the reaction process.

Enzymes can be used repeatedly until they become denatured or damaged.

The lock and key model and the induced fit model are two theories explaining enzyme-substrate interactions.

Temperature is a significant factor affecting enzyme activity, with most enzymes optimal between 10-40 degrees Celsius.

pH levels also influence enzyme activity, with different enzymes operating optimally at acidic, neutral, or basic pH levels.

Enzyme concentration affects the rate of the reaction, with higher concentrations leading to faster reaction rates.

Substrate concentration influences enzyme activity, but once all enzyme active sites are occupied, adding more substrate does not increase the rate.

Inhibitors can affect enzyme activity; competitive inhibitors compete with substrates for the enzyme's active site.

Non-competitive inhibitors bind to an enzyme's allosteric site and can change the enzyme's active site, affecting its activity.

An example of a non-competitive inhibitor is penicillin, which can hinder bacterial cell wall synthesis.

Catalase enzyme experiment using chicken liver extract to demonstrate enzyme activity and factors affecting it.

Catalase breaks down hydrogen peroxide into water and oxygen, which can be demonstrated by the production of oxygen bubbles.

The effect of temperature on catalase activity can be observed by heating or cooling the liver extract before adding hydrogen peroxide.

pH levels can be manipulated by adding HCL or NaOH to observe their impact on enzyme activity.

Substrate concentration can be varied to see its effect on the rate of the reaction catalyzed by the enzyme.

Enzyme concentration can also be altered to observe its effect on the reaction rate.

A table summarizing the catalase enzyme experiment results, showing the effects of different conditions on enzyme activity.

Transcripts

Halo adik-adik assalamualaikum

warahmatullahi wabarakatuh ketemu lagi

dengan Kak Hera di channel biogiasik nah

Pada kesempatan kali ini kakak lagi-lagi

akan membahas materi kelas 12 SMA jadi

materi ini adalah materi kedua Setelah

kalian mempelajari pertumbuhan dan

perkembangan pada makhluk hidup apa sih

materinya nah ini yang materinya ya

yaitu enzim jadi enzim ini adalah bagian

dari bab metabolisme yuk langsung aja

kita bahas poin-poin yang akan kita

bahas dalam materi metabolisme enzim ini

yang pertama kita akan mempelajari

komponen penyusun enzim terlebih dahulu

yang kedua kita akan mempelajari

sifat-sifat enzim itu apa aja yang

ketiga kita juga akan mempelajari cara

kerja enzim jadi ini ada dua teori nanti

ya kemudian yang keempat kita akan

mempelajari faktor-faktor yang

mempengaruhi kerja enzim dan yang kelima

ini kita akan mempelajari tentang

percobaan enzim katalase Jadi biasanya

di sekolah Nanti kalian akan melakukan

percobaan untuk mengetahui cara kerja

enzim katalase

kalian punya gambaran ya nanti pas mau

percobaan Seperti apa Yuk kita bahas

dari yang pertama poin pertama yang akan

kita bahas adalah komponen penyusun

enzim komponen utama penyusun Enzim

adalah protein yang disebut sebagai

apoenzim nah ini ya Jadi yang warna

hijau muda ini adalah apoenzim Nah

karena apoenzim ini penyusunnya adalah

protein sehingga atau enzim ini sifatnya

labil atau mudah dipengaruhi oleh suhu

jadi ketika suhu tinggi biasanya nanti

dia akan mengalami kerusakan atau

denaturasi nah kemudian Nah yang kedua

komponen penyusun utama dari Enzim

adalah gugus prostetik jadi gugus

prostetik itu adalah komponen enzim yang

tersusun dari non protein nah non

protein itu ada dua yang pertama ada

kofaktor yaitu bagian non protein yang

tersusun dari ion ataupun senyawa

anorganik dan yang kedua ada koenzim

yaitu komponen nonprotein yang tersusun

dari senyawa organik contoh faktor itu

bisa ion seperti Ca atau kalsium

kemudian ada CL kemudian ada Na dan juga

k atau dari logamnya dari atom logam

seperti MG Fe dan cu sedangkan unzim

contohnya adalah vitamin D kemudian ada

koenzim A nad+ dan fhd+ nah ikatan

antara komponen protein dengan non

protein ini ya jadi enzim kompleks yang

terdiri dari protein dan non protein itu

disebutnya

holoenzim jadi holenzim itu adalah enzim

yang terikat kuat dengan kofaktor atau

enzim yang tersusun dari protein dan non

protein

Nah yang kedua enzim itu dapat berupa

zimogen nah jadi zimogen itu adalah

enzim yang belum aktif Nah Contohnya apa

Nah contohnya Ini pada enzim-enzim

pencernaan yang ada di dalam tubuh

manusia ya contohnya seperti di lambung

itu kan Pasti kalian tahu pepsin ya Nah

pepsin itu adalah enzim yang sudah aktif

Nah sebelum pepsin jadi pepsin itu

berupa zimogen yaitu pepsinogen Nah

pepsinogen itu kan nggak aktif Nah lalu

akan diaktifkan yaitu oleh HCL atau asam

klorida menjadi pepsin jadi pepsin

inilah yang aktifnya atau hollow

enzimnya gitu ya Nah kemudian contoh

yang kedua misalnya ada di pankreas jadi

pankreas itu akan menghasilkan tripsi

nogen nah trip sinogen itu kemudian akan

diaktifkan ya

ke usus halus atau usus 12 jari ya dan

akan diaktifkan oleh entrokinase menjadi

tripsin jadi tripsin itu enzim yang

aktifnya tripsinogen itu adalah zimogen

enzim itu harus dibentuk atau disintesis

dalam bentuk zimogen gitu ya Nah ini

sebenarnya tujuannya yaitu mencegah

enzim itu memecah dirinya sendiri jadi

kayak biar nggak dipecah sendiri

enzimnya gitu ya pengaktifan enzim

simoge itu juga akan dilakukan oleh

tubuh kita hanya bila diperlukan saja

jadi nggak selalu

diaktifkan jadi kok butuh Nah baru di

aktifkan zimogennya Dan zimogen ini juga

hanya dilakukan di tempat terjadinya

reaksi aja jadi kayak misalnya contoh

pengaktifan pepsin ya berarti di Lampung

Nah kalau tadi tipsnya di usus nggak

bisa di tempat yang lain gitu

kita masuk ke poin yang kedua yaitu

membahas mengenai sifat-sifat enzim nah

yang pertama sifat enzim adalah berupa

protein Jadi kalau tadi kan itu udah

bahas ya struktur enzim nah komponen

utama enzim itu kan berupa apoenzim atau

protein ya Nah ini yang paling besar ya

Jadi yang paling besar itu adalah

komponennya adalah protein sehingga

enzim itu sifatnya adalah berupa protein

yang kedua enzim itu bekerja spesifik

jadi spesifik itu artinya khas gitu ya

jadi sebagai contoh kalau kita mau

memecah amilum menjadi maltosa maka

enzim yang bisa digunakan adalah enzim

amilase jadi nggak bisa pakai alifase

atau protease ataupun enzim lain ya jadi

enzim itu kerjanya spesifik

yang ketiga sifat enzim itu adalah

termolabil Nah kenapa Karena kan tadi

enzim itu berupa protein yang komponen

utamanya berupa protein yang sangat

mudah dipengaruhi oleh panas atau

sifatnya termolabil sehingga contoh ini

ada enzim yang sedang mengikat substrat

jadi ini enzim dan ini adalah

substratnya ya Nah ketika dia di suhu

panas enzim itu akan rusak Nah rusaknya

enzim ini akan menyebabkan enzim itu

tidak bisa lagi mengikat substrat dan

bisa contohnya amilase itu harusnya bisa

mengikat amilum Nah karena sudah rusak

dia tidak bisa lagi make up amilum

selanjutnya yang keempat adalah

biokatalisator jadi enzim itu merupakan

senyawa protein yang bersifat

biokatalisator Apa artinya jadi

biokatalisator itu artinya enzim itu

bisa mempercepat reaksi tanpa ikut

bereaksi Nah jadi sebagai contoh ya Ini

adalah gambar suatu reaksi kimia yang

dengan enzim jadi warna pink ini adalah

reaksi yang dengan enzim atau enzimatis

makan yang warna hitam ini adalah yang

non enzimatis jadi ada dua reaksi yang

menggunakan enzim dan tanpa menggunakan

enzim nah grafik ini menunjukkan

penggunaan energinya jadi penggunaan

energi aktivasi jadi energi aktivasi itu

adalah energi yang digunakan untuk suatu

reaksi Nah bisa dilihat ya adik-adik ya

bahwa reaksi yang menggunakan enzim atau

enzimatis energi yang dipakainya jadi

lebih sedikit Kenapa karena tadi enzim

itu mempercepat reaksi sehingga kalau

sudah dipercepat energi yang dipakai

jadi lebih sedikit jadi hemat energi

sedangkan yang non enzimatik Nah bisa

dilihat ya bahwa energi yang digunakan

itu menjadi lebih banyak sehingga salah

satu fungsi enzim atau cara kerja enzim

adalah dengan cara menurunkan penggunaan

energi aktivasi karena enzim itu tadi

bersifat

biokatalisator selanjutnya yang kelima

adalah enzim itu diperlukannya dalam

jumlah yang sedikit Kenapa karena tadi

jadi karena enzim itu kan sudah

mempercepat suatu reaksi ya jadi enzim

itu dibutuhkannya nggak usah

banyak-banyak sedikit aja gitu karena

sudah dipercepat gitu ya

nah yang keenam adalah reversible apa

sih untuk reversible jadi reversible itu

maksudnya enzim itu bisa bekerja

bolak-balik sebagai contoh nama altosa

itu bisa dipecah oleh maltase menjadi

dua molekul glukosa jadi maltase ini kan

enzim ya yang akan memecah maltosa

menjadi dua molekul glukosa namun jika

glukosa itu kandungannya lebih banyak

dari dalam tubuh kita maka akan

berlangsung sebaliknya jadi glukosa itu

dengan bantuan moltase akan diubah

kembali menjadi maltosa jadi maltosa itu

akan dipecah ketika jumlahnya banyak dan

akan dibentuk ketika glukosanya lebih

banyak Jadi jika maltosa itu lebih

banyak di dalam tubuh kita maka

reaksinya ke bawah ya jadi maka maltosa

bakal dipecah menjadi glukosa oleh

maltase namun sebaliknya jika glukosa

dalam tubuh kita itu tinggi maka maltase

akan mengubah si dua molekul glukosa

tadi menjadi maltosa maka disebutnya

reversible atau bisa bekerja Bolak

nah kemudian yang ketujuh itu tidak

menentukan arah nah ini berkaitan sama

tadi ya sifat reversibel tadi jadi

karena enzim itu kerjanya bisa

bolak-balik sehingga enzim itu tidak

menentukan arah reaksi

nah yang ke-8 enzim itu tidak mengubah

kesetimbangan kimia ini berkaitan dengan

tadi enzim itu kan bersifat

biokatalisator jadi mempercepat reaksi

tanpa ikut bereaksi atau tanpa ikut

reaksi di dalamnya sehingga enzim itu

tidak akan mengubah kesetimbangan kimia

dan yang terakhir sifat enzim itu adalah

dapat digunakan berulang kali sebagai

contoh enzim itu nanti akan mengikat

substrat sehingga terbentuklah produk

Nah adik-adik bisa lihat di sini bahwa

enzim itu tetap atau tidak berubah ya

kan jadi enzim itu tidak berubah jadi

produknya ya kan Di Sini yang berubah ya

Nah sebagai contoh ya di sini ada enzim

contohnya misalnya maltase tadi ya yang

mengikat maltosa jadi yang kuning ini

adalah maltosa atau substratnya lalu

dipecahlah oleh matasa tadi maltosanya

menjadi dua molekul glukosa nama aslinya

itu tetap ya jadi masih kalau misalnya

nanti ada substrat lagi atau ada mau

Tossa lagi dia bakal mengikat lagi akan

diubah menjadi produk namun ketika nanti

kondisinya enzim itu udah rusak jadi

contoh denaturasi karena kan tadi

sifatnya termolabil ya Jadi kalau enzim

itu sudah rusak Maka Sisi aktifnya udah

berubah maka baru tidak bisa digunakan

lagi jadi enzim itu bisa digunakan

berulang kali sampai nanti dia rusak

baru nggak bisa dipakai

oke yang ketiga kita akan membahas

mengenai cara kerja enzim Nah jadi ada

dua teori mengenai cara kerja enzim yang

pertama ada teori lock and key atau

teori gembok dengan anak kunci nah

Menurut teori ini jadi sebagai contoh

digambarnya ya Jadi ini adalah enzim nah

enzim itu kan punya yang namanya Sisi

aktif enzim jadi Sisi active itu adalah

tempat berikatan enzim dengan substrat

jadi tempat mengikat substrat itu adalah

Sisi aktif Nah ini contoh substratnya

jadi misalnya ini tadi maltase Nah ini

adalah maltosa gitu ya Nah enzim itu kan

nanti akan berikatan dengan substrat

kalau misalnya menurut teori login key

nah enzim itu memiliki sisi aktif yang

spesifik jadi harus sesuai dengan

substrat Nah baru dia bisa mengikat gitu

ya jadi contoh ada substrat yang

bentuknya berbeda dengan Sisi aktif maka

dia kan nggak bisa berikatan ya Nah itu

nggak bisa dipecah oleh enzimnya Jadi

kalau misalnya Sisi aktifnya sesuai Nah

contoh ini kan pas nih ya nanti dia baru

akan perkataan membentuk kompleks enzim

substrat Nah baru jadilah enzim produk

jadi enzimnya tetap nah produknya nanti

yang dilepaskan gitu ya nah jadi Intinya

kalau teori lock and key Sisi aktif

enzim itu bersifat spesifik Jadi kalau

misalnya sesuai dengan Sisi aktif baru

bisa diikat kalau nggak sesuai nggak

bisa sedangkan teori yang kedua ada

teori industri atau teori kecocokan

terinduksi Nah kalau menurut teori ini

Sisi aktif itu sifatnya fleksibel contoh

ini tadi substrat ini ada enzim dan ini

Sisi aktif kan Ya nah Sisi aktifnya bisa

dilihat nih Harusnya kan nggak bisa ya

kan ini bentuknya kurang pas ya Nah

kalau misalnya teori lock and ini nggak

bisa nih karena tidak sesuai ya Sisi

aktif harus sama ya kan dengan substrat

Nah kalau misalnya teori industri aktif

itu akan menyesuaikan Nah nanti dia akan

berubah sendiri Sisi aktifnya mengikuti

bentuk substratnya jadi yang awalnya

harusnya nggak bisa berikatan Nah karena

Sisi aktif itu bersifat fleksibel kalau

menurut teori industri sehingga nanti

Sisi aktifnya bakal berubah sendiri

mengikuti bentuk

coklatnya nasinya nanti tetap bisa

diikat Ya intinya kalau misalnya teori

industri itu Sisi aktif enzim itu

bersifat fleksibel jadi mengikuti bentuk

substratnya bukan bukan substratnya

mengikuti tapi sisi aktifnya yang

mengikuti substrat gitu

poin yang keempat kita akan membahas

mengenai faktor-faktor yang mempengaruhi

kerja enzim nah yang pertama faktor yang

mempengaruhi kerja enzim adalah suhu

karena tadi enzim itu berupa protein

sehingga enzim itu sangat dipengaruhi

oleh suhu Nah sebagai contoh ya di sini

ada grafik kerja enzim yang dipengaruhi

oleh suhu jadi ketika suhu dingin

Misalnya ini ya di sini kan 0 ya Nah

maka enzim itu tidak aktif jadi ketika

pada suhu dingin enzim itu tidak aktif

Nah kalau kita naikin misalnya jadi 1 2

terus saya sampai 10 derajat maka dia

mulai aktif bekerja ya jadi mulai

bekerja kita naikin lagi naik lagi dia

akan makin cepat kerjanya sampai pada

suhu optimum Nah jadi suhu optimum untuk

enzim bekerja itu adalah

10-40 dan nanti kalau lebih dari 40 dia

lama mau turun turun sampai nanti dia

rusak atau mengalami denaturasi ya jadi

ingat pada suhu dingin itu dia tidak

aktif makanya contoh ada pengawetan

alami ya jadi pengawetan alami itu kan

menggunakan pendinginan Kenapa sih kita

akan normal makanan di kulkas itu awet

gitu kan karena ketika pada suhu dingin

enzim-enzim yang ada pada tubuh bakteri

itu kan tidak aktif ya jadi proses

pembusukan itu tidak bekerja sehingga

akan mengawetkan makanan nah kemudian

ini tadi optimumnya di suhu 30 sampai 40

ya lebih dari 40 nanti turun lalu

mengalami denaturasi atau rusak ya Nah

sehingga dapat kita simpulkan ya Jadi

ini ingat kuncinya bahwa kalau suhu

dingin itu enzim itu akan nonaktif atau

tidak aktif optimumnya pada suhu 30-40

jadi pada suhu yang hangat ya dan yang

terakhir pada suhu panas dia akan

mengalami denaturasi atau rusaknya enzim

oke yang kedua faktor yang mempengaruhi

kerja enzim adalah derajat keasaman atau

PH nah umumnya bensin itu bekerja pada

pH yang cenderung Netral Ya jadi 6-8 lah

ya jadi PH 6 sampai 8 nah tapi kerja

enzim itu kan berbeda-beda Ya nah

sebagai contoh ada enzim yang kerjanya

itu di PH yang asam contohnya

enzim-enzim yang bekerja di lambung ya

jadi pepsin Nah itu kan renin itu

bekerjanya justru aktifnya pada pH yang

asam atau enzim-enzim yang ada di usus

Nah itu cenderung bekerja pada pH yang

basa sehingga untuk PH itu sendiri

berbeda-beda tiap enzimnya Nah jadi bisa

kita simpulkan ya Jadi untuk enzim yang

bekerja pada suasana asam atau pada pH

yang asam Itu enzim-enzim yang berada di

lambung contohnya pepsin kemudian yang

netral itu biasanya ada di mulut ya

kemudian yang bersifat basa umumnya ada

di usus halus atau ada di hati juga bisa

ya kemudian yang ketiga ada konsentrasi

enzim Nah untuk konsentrasi enzim maka

kan tadi enzim itu kerjanya mempercepat

reaksi sehingga kalau misalnya

konsentrasi

makin banyak otomatis kerjanya makin

cepat jadi yang kerja satu sama yang

kerja 10 pasti lebih cepat yang kerja 10

dong Nah jadi faktor yang mempengaruhi

kerja enzim yang ketiga itu adalah

konsentrasi enzim jadi ini berbanding

lurus jadi untuk konsentrasi enzim itu

berbanding lurus semakin banyak enzimnya

maka kerjanya akan semakin cepat ya jadi

ingat semakin tinggi konsentrasi enzim

maka semakin cepat juga laju reaksinya

dan yang keempat yang mempengaruhi kerja

enzim adalah konsentrasi substrat Nah

untuk konsentrasi substrat jadi

penambahan substrat jadi contoh nih ini

kan awalnya substratnya Sedikit terus

kita Tambahin nih Nah jadi penambahan

subscriber itu akan mempengaruhi laju

reaksi jadi kecepatannya akan semakin

cepat ya namun ketika semua enzim sudah

bekerja ya maka penambahan substrat itu

tidak akan mempengaruhi kerja enzim

karena kan enzimnya udah kerja semua

jadi mau ditambahin substrat juga nggak

ngaruh karena Siapa yang mau memecah

gitu kan jadi kalau misalnya contoh tadi

maltase harusnya memecah maltosa ya kan

Nah kalau matanya semuanya udah kerja

nah ditambahin maltosa Siapa yang

memecah gitu kan jadi ketika semua enzim

sudah bekerja atau sisi aktif enzim

semuanya sudah bekerja ya penambahan

substrat itu tidak berpengaruh namun

ketika semua enzimnya itu belum bekerja

penambahan substrat itu bisa mempercepat

laju reaksi tapi kalau udah kerja semua

tidak berpengaruh ya makanya lajunya

dari cepet gitu ya jadi konstan beda

sama yang konsentrasi enzim ya kalau

enzim kan terus ya naik terus gitu

kemudian yang kelima faktor yang

mempengaruhi kerja enzim itu ada

inhibitor atau zat penghambat Nah ada

dua jenis inihibitor ya yang pertama ada

inhibitor kompetitif Apa itu inhibitor

kompetitif jadi inhibitor kompetitif itu

adalah zat penghambat yang bisa

menghambat kerja enzim Kenapa disebut

kompetitif namanya juga kan kompetitif

ya kompetitif itu kan bersaing ya karena

inhibitor kompetitif ini memang bersaing

langsung dengan substrat untuk menempati

Sisi aktif enzim contoh ini kan contoh

enzim ya Nah kemudian ini adalah

substratnya Harusnya kan normal-normal

aja ya Enzim bisa berikatan dengan

substrat nah kemudian muncul lah nih si

inhibitor Nah jadi inihibitor ini bisa

mengganggu nih karena dia kan bentuknya

Mirip ya jadi Bentuknya itu menyerupai

substrat sehingga dia bisa masuk dong di

sini biarpun nggak sama persisnya tapi

kan bentuknya ada miripnya ya nanti bisa

masukkan ke sini ya Nah makanya

kompetitif Jadi kalau kompetitif itu dia

bersaing langsung dengan substrat untuk

mendapatkan Sisi aktif enzim jadi yang

kompetitif itu menempati Sisi aktif dan

cepat-cepetan gitu intinya sama substrat

ya Sehingga yang inhibitor kompetitif

ini masih bisa diatasi dengan cara

menambahkan substrat jadi kok ditambahin

substratnya maka akan lebih banyak

substratnya sehingga inhibitornya kalah

gitu ya Nah contohnya adalah gas sianida

dengan oksigen jadi gas sianida itu bisa

bersaing dengan oksigen untuk berikatan

dengan hemoglobin jadi ketika ada gas

yang tidak di dalam tubuh maka dia akan

mengganggu pengikatan Oksigen yang ada

di dalam tubuh yang mirip-mirip sama

karbon monoksida ya jadi kayak orang

merokok gitu kan Nah atau Perokok pasif

gitu ya ketika ada gas karbon monoksida

yang masuk dalam tubuh nah sama ya

mengganggu pengikatan oksigen gitu

karena hemoglobin akan lebih suka

mengikat karbon monoksida dibandingkan

oksigen Nah yang kedua ada inhibitor non

kompetitif Kenapa disebut non kompetitif

karena memang tidak bersaing Kenapa

tidak bersaing karena kalau yang ini itu

non kompetitif itu tidak menempati Sisi

aktif jadi enzim itu punya dua sisi

yaitu Sisi aktif dan Sisi allosterik nah

ini yang tadi Nah jadi kalau Sisi all

start itu dia di luar Sisi aktif Nah

Sisi alosterik itu bisa ditempati oleh

inhibitor atau aktivator ya dan sebagai

contoh kalau di sini ditempati oleh

inhibitor Nah jadi biarpun inhibitor non

kompetitif itu tidak bersaing dengan

substrat ya alias dia itu tidak

menempati Sisi aktif enzim tapi justru

Ini lebih jahatnya jadi yang inhibitor

non kompetitif itu justru bisa mengubah

Sisi aktif jadi setelah nempel nih ya

inhibitor non kompetitifnya Sisi aktif

enzim jadi berubah yang awalnya dia bisa

masuk jadi nggak bisa masuk ya makanya

jadi lebih jahat ya Jadi kalau misalnya

kompetitif kan tadi bisa diatasi dengan

menambahkan substrat karena kan tinggal

cepet-cepetan aja gitu ya Siapa yang

lebih banyak gitu ya Nah kalau misalnya

yang non kompetitif ini kita tambahin

Sukses juga nggak ngaruh karena Sisi

aktifnya sudah berubah Nah jadi ingat

kalau yang ini kompetitif itu tidak

bersaing dengan substrat karena dia itu

tidak menempati Sisi aktif tapi

menempati Sisi alosterik namun bisa

mengubah Sisi aktif enzim jadi ini lebih

jahat ya dibandingkan yang kompetitif

Contohnya apa contohnya itu adalah

antibiotik pinisilin yang bisa

menghambat Sisi aktif bakteri jadi

bakteri itu kan punya Sisi aktif untuk

membentuk dinding sel atau komponen sel

gitu ya Nah ketika ada antibiotik

makanya Kenapa sih kita kalau ada

penyakit gitu yang disebabkan oleh

bakteri disuruh minum antibiotik ya kan

Nah karena antibiotik itu bisa

menghambat pertumbuhan bakteri yaitu

karena dia bisa menghambat Sisi aktif

dari bakteri gitu

oke yang terakhir kita akan membahas

mengenai percobaan enzim katalase jadi

percobaan ini untuk mengetahui cara

kerja enzim dan juga faktor yang

mempengaruhi kerja enzim gitu ya Nah

sebelumnya

enzim apa gitu ya nah jadi enzim

katalase itu adalah enzim yang

dihasilkan oleh sel hati jadi contohnya

hati manusia ya itu menghasilkan

katalase ini akan mengubah dua O2 hasil

sampingan pernapasan kita jadi hasil

respirasi kita itu menghasilkan hidrogen

peroksida yang bersifat racun Nah nanti

oleh katalase yang ada di hati h2o2 itu

akan dipecah menjadi senyawa yang tidak

berbahaya yaitu H2O atau air dan oksigen

Nah makanya Untuk mengetahui kerja

katalis ini kita bisa lakukan percobaan

ini nah jadi menggunakan ekstrak hati

ayam ya jadi jangan pakai hati manusia

lah ya Serem banget gitu ya jadi

menggunakan ekstrak hati ayam Jadi

kalian belilah ayam ya eh hatinya aja

maksudnya ya Jadi kalian belilah hati

ayam ya yang masih mentah tentunya lalu

hancurkan ya atau diekstrak ya Nah ingat

di dalam ekstra hati kan berarti

terdapat katalase nah lalu tinggal

kalian tambahkan h2o2 atau hidrogen

peroksida Nah karena kata rasa tadi

memecah h2o2 menjadi h2o dan oksigen

sehingga nanti setelah dikasih H2

biasanya akan muncul gelembung nah

gelembungnya ini berarti membuktikan

bahwa kata rasa itu bisa memecah dua O2

menjadi oksigen jadi gasnya ini adalah

oksigen tahunya dari mana itu oksigen

bisa dengan bisa dibuktikan dengan

menggunakan Bara Api ya Jadi kalau kita

dekatkan itu Bara Api ya kan Jadi kalian

nyalain lidi pakai korek gitu ya jadi

nyalain lidi sampai jadi barra gitu Nah

dekatkan dengan tabung reaksinya kalau

dia tetap nyala berarti itu artinya ada

gasnya nah kemudian dalam percobaan ini

bisa juga kan tadi untuk mengetahui

faktor yang mempengaruhi kerja enzim ya

Jadi bisa ditambahkan variabel jadi

misalnya bisa diubah suhunya jadi nanti

ekstra hatinya bisa dipanaskan jadi

contoh ekstrak hatinya kalian panasin

dulu gitu ya dibakar dulu gitu atau

didinginkan jadi ekstra hatinya kalian

kasih S lalu baru ditambahkan h2o2 Nah

berarti kan itu suhunya beda ya kalian

pertama kan tidak diberikan perlakuan

apa-apa jadi itu adalah kontrolnya Nah

yang kedua kan dipanaskan kalian lihat

hasilnya kayak gimana kemudian yang

ketiga tadi didinginkan kalian lihat

juga nanti gelembungnya Seperti apa Nah

untuk mengetahui pengaruh pH bisa kalian

tambahkan HCL Nah itu untuk pH yang

asamnya jadi h2o2 nya nanti dikasih HCL

lagi atau aplikasi NaOH jika untuk pH

yang basa kalian amati lagi Bagaimana

perubahan gas dan juga berartinya atau

untuk konsentrasi substratnya juga bisa

ya jadi konsentrasi substrat Maka h2o2

nya yang diubah jadi nanti h2o2 nya yang

berbeda-beda misalnya ekstra hatinya

sama nih tapi konsentrasi h2o2 nya yang

diubah maka itu substratnya jadi beda ya

kan atau konsentrasi enzimnya diubah

juga bisa ya Jadi kalau konsentrasi

enzim maka ekstrak hatinya ekstrak

hatinya banyak sama sedikit pasti

berbeda seperti itu ya

Nah ini bisa dilihat ada tabelnya ya

jadi tabel percobaan enzim katalase jadi

ini tadi perlaku Ini ekstrak hati yang

ditambahkan h22 tadi ya kemudian

perlakuannya yang dikasih HCL Nah karena

HCL itu kan asam katalase itu kan di

hati ya berarti kerjanya itu kan Netral

di pH netral sehingga ketika ditambahkan

HCL dia itu tetap masih bekerja namun

kerjanya itu tidak optimal jadi

gelembung yang dihasilkannya sedikit dan

nyala apinya juga kecil gitu ya Nah yang

di PH basa atau ditambahkan NaOH juga

Sama ini masih bisa bekerja tapi dia itu

sedikit gitu ya Nah kemudian dipanaskan

itu tidak menghasilkan gelembung Kenapa

ingat suhu itu mempengaruhi kerja enzim

ya kan jadi ketika suhunya tinggi atau

panas ya maka enzim itu akan rusak

sehingga dia tidak akan menghasilkan

gelembung Begitu juga dengan yang

didinginkan Jadi kalau sampai dingin

banget gitu ya Nah 0 derajat gitu ya Nah

maka dia juga sama kan nggak aktif

sehingga tidak menghasilkan gelembung

dan juga nyala apinya Tidak nyala gitu

ya Nah sedangkan yang tidak diberi

perlakuan tadi ya kontrolnya itu

gelembungnya banyak ya karena dia di PH

yang tepat yaitu di pH netral dan tidak

dan suhunya juga pas gitu ya suhunya ya

berarti nggak nggak dingin dan juga

nggak panas gitu ya sehingga dia nyala

apinya juga banyak gitu Nah untuk

konsentrasi enzim dan substrat itu juga

berpengaruh ya seperti itu

oke adik-adik itu tadi pembahasan

mengenai metabolisme yaitu enzim ya

nanti untuk lanjutannya ada katabolisme

dan anabolisme akan ada di video

Selanjutnya ya ditunggu aja nah semoga

kalian paham ya dengan penjelasan

tentang enzim ya dan bisa membantu

Kalian juga dalam mempelajari enzim dan

jangan lupa ya untuk terus like comment

dan juga subscribe ya biar Kakak juga

makin semangat untuk bikin videonya Oke

terima kasih semuanya sampai ketemu lagi

di video selanjutnya Assalamualaikum

warahmatullahi wabarakatuh