CINÉTICA ENZIMÁTICA 1: Factores determinantes y ecuación de Michaelis-Menten
Summary
TLDREl video ofrece una inmersión en la cinética enzimática, el estudio cuantitativo de las reacciones catalizadas por las enzimas. Se exploran factores clave como la temperatura, el pH y la concentración del sustrato, y cómo estos afectan la velocidad y eficiencia de las reacciones enzimáticas. El núcleo del video es la ecuación de Michaelis-Menten, fundamental en la bioquímica, que relaciona la tasa de una reacción química con la afinidad entre enzima y sustrato. El contenido está diseñado para proporcionar una comprensión profunda, desafiando a los espectadores a más allá de la memorización de fórmulas, hacia la comprensión de los conceptos subyacentes y su aplicación práctica en la medición y análisis de reacciones enzimáticas.
Takeaways
- 🔍 La cinética enzimática es el estudio cuantitativo de las reacciones catalizadas por las enzimas.
- 🌡️ La temperatura afecta la actividad enzimática; aumentando la temperatura, hasta un punto, mejora la reacción, pero si se sobrepasa, puede causar desnaturalización de la enzima.
- 🆗 El pH es un factor determinante para la actividad enzimática; cada enzima tiene un pH óptimo en el que funciona mejor.
- 🧬 La concentración del sustrato es crucial; mayor concentración del sustrato generalmente lleva a una mayor tasa de producción del producto.
- ⚖️ Los factores clave en la cinética enzimática incluyen la temperatura, el pH y la concentración del sustrato.
- 🔄 La desnaturalización es un proceso donde la estructura primaria de las proteínaas enzimas se ve afectada por temperaturas muy altas, lo que reduce su actividad.
- 🔄 Existe un estado estacionario en la cinética enzimática, donde la formación y degradación del complejo enzima-sustrato son equitativas.
- 📈 Las constantes k1, k-1 y k2 son fundamentales para determinar el flujo y la dirección de las reacciones en el complejo enzima-sustrato.
- 🧮 La ecuación de Michaelis-Menten describe la velocidad de una reacción enzimática y permite analizar la afinidad entre la enzima y el sustrato.
- 📚 La concentración total de enzima es igual a la suma de la enzima libre y la enzima unida al sustrato.
- 📉 La concentración de enzima libre disminuye a medida que más sustrato se une a la enzima formando el complejo enzima-sustrato.
Q & A
¿Qué es la cinética enzimática y qué estudia?
-La cinética enzimática es el estudio cuantitativo de las reacciones que efectúan las enzimas. Se enfoca en analizar la velocidad y la eficiencia de las reacciones químicas catalizadas por enzimas.
¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?
-La temperatura influye en la actividad enzimática al aumentar la movilidad de las moléculas de agua y de las enzimas, lo que lleva a una mayor acción entre ellas. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, puede causar desnaturalización de la enzima, lo que reduce su capacidad para catalizar reacciones.
¿Qué es la desnaturalización en las enzimas y qué ocurre durante este proceso?
-La desnaturalización es un proceso en el que la estructura primaria de las proteínas que componen la enzima se ve afectada por una temperatura demasiado alta. Esto lleva a la pérdida de enlaces y estructuras dentro de las proteínas, inutilizando la enzima.
¿Cómo influye el pH en la función enzimática?
-El pH es un factor determinante para la actividad enzimática, ya que puede afectar la capacidad de una enzima para unirse a su sustrato y formar el producto. Por ejemplo, la tripsina solo puede actuar en un pH de 8, mientras que la pepsina en el estómago funciona en un pH de 2 debido a la presencia de ácido clorhídrico.
¿Qué es la concentración del sustrato y cómo afecta la producción del producto en una reacción enzimática?
-La concentración del sustrato se refiere a la cantidad de sustrato presente en la reacción. A mayor concentración del sustrato, mayor es la producción del producto, siempre y cuando la enzima esté disponible para catalizar la reacción.
¿Quiénes fueron Leonor Michaelis y Maud Menten y qué contribuyeron a la bioquímica?
-Leonor Michaelis y Maud Menten fueron científicos que en 1913 formularon la ecuación de Michaelis-Menten, una ecuación fundamental en la cinética enzimática que permite relacionar la velocidad de una reacción química con la concentración del sustrato y la afinidad de la enzima por este.
¿Cuál es la hipótesis del estado estacionario y cómo se utiliza en la cinética enzimática?
-La hipótesis del estado estacionario asume que la cantidad del complejo enzima-sustrato formada es proporcional a la cantidad de enzima-sustrato que se degrada. Esto significa que la formación y degradación del complejo enzima-sustrato son equitativas, lo que permite expresar esta relación en las fórmulas de cinética enzimática.
¿Qué son las constantes Km y Vmax en la ecuación de Michaelis-Menten y qué representan?
-Km es la constante de Michaelis, que representa la concentración de sustrato a la que la velocidad inicial de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. Vmax es la velocidad máxima de la reacción enzimática, que ocurre cuando todas las enzimas están saturadas de sustrato. Ambas constantes son clave para describir la relación entre la velocidad de la reacción y la concentración del sustrato.
¿Cómo se relaciona la concentración de enzimas libres con la concentración total de enzimas en una reacción enzimática?
-La concentración de enzimas libres se relaciona con la concentración total de enzimas a través de la fórmula que establece que la concentración total de enzimas es igual a la suma de la concentración de enzimas ligadas al sustrato y la concentración de enzimas libres.
¿Qué es la inhibición enzimática y cómo se subdividen sus tipos?
-La inhibición enzimática es cuando una sustancia, llamada inhibidor, reduce la actividad de una enzima. Los tipos de inhibición se subdividen en reversible y irreversible. En la inhibición reversible, se pueden clasificar aún más como competitiva, no competitiva y de unión a sitio distinto del activador.
¿Cómo se puede utilizar la ecuación de Michaelis-Menten para analizar diferentes tipos de inhibición enzimática?
-La ecuación de Michaelis-Menten permite analizar diferentes tipos de inhibición enzimática al considerar cómo los inhibidores afectan la afinidad de la enzima por el sustrato y la velocidad a la que se forma el producto. La ecuación se ajusta para reflejar la competencia por el sitio activador o la afinidad reducida del sustrato debido a la presencia del inhibidor.
Outlines
🔬 Introducción a la cinética enzimática
Este primer párrafo introduce el tema de la cinética enzimática, que es el estudio cuantitativo de las reacciones catalizadas por las enzimas. Se menciona la importancia de factores como la temperatura, la pH y la concentración del sustrato en la eficiencia enzimática. Se ilustra cómo la temperatura puede aumentar la actividad enzimática hasta un punto crítico, donde la desnaturalización de las proteínas enzimas ocurre, lo que reduce su funcionalidad. Además, se destaca la influencia de la pH en la actividad de las enzimas específicas, como la tripsina y la pepsina, y cómo la concentración del sustrato afecta la tasa de producción de productos en las reacciones enzimáticas.
🧮 Factores clave y la ecuación de Michaelis-Menten
En este párrafo se profundiza en los factores clave que afectan la cinética enzimática: temperatura, pH y concentración del sustrato. Luego, se presenta la ecuación de Michaelis-Menten, formulada por Leonor Michaelis y Maud Menten en 1913, que relaciona la velocidad de una reacción química con la unión del complejo enzima-sustrato y la afinidad entre ellos. Se discute la relevancia de las constantes enzimáticas y cómo la suposición del estado estacionario ayuda a analizar cuantitativamente las reacciones enzimáticas.
🧪 Desarrollo de la ecuación de Michaelis-Menten
Este segmento se enfoca en el desarrollo matemático de la ecuación de Michaelis-Menten. Se describen las suposiciones y constantes involucradas en el proceso, como k1, k-1 y k-2, y cómo se relacionan con la formación y degradación del complejo enzima-sustrato. Se utiliza la concentración total de enzima y la suposición del estado estacionario para simplificar y eventualmente obtener la forma final de la ecuación de Michaelis-Menten.
📈 Manipulación algebraica para simplificar la ecuación
En este párrafo, se detalla el proceso algebraico para simplificar aún más la ecuación de Michaelis-Menten. Se utiliza la concentración de enzima libre y el concepto de la constante de Michaelis (Km) para eliminar términos y factores comunes entre los distintos términos de la ecuación. Se describen los pasos para llegar a una expresión más manejable y significativa en el análisis de la cinética enzimática.
🏁 Conclusión y anticipación del contenido futuro
El último párrafo concluye el desarrollo de la ecuación de Michaelis-Menten y destaca el esfuerzo por comprender la base y la lógica detrás de la fórmula en lugar de simplemente presentársela. Se enfatiza el objetivo del canal de proporcionar una calidad superior y una comprensión completa de los temas, sin dejar dudas. Finalmente, se anticipa que en el siguiente vídeo se graficarán las ecuaciones y se analizará cómo se comportan los diferentes tipos de inhibiciones enzimáticas.
Mindmap
Keywords
💡Cinética enzimática
💡Temperatura
💡pH
💡Concentración del sustrato
💡Estado estacionario
💡Ecuación de Michaelis-Menten
💡Constantes de la reacción
💡Inhibición enzimática
💡Afinidad enzimática
💡Velocidad inicial
💡Velocidad máxima
Highlights
El vídeo comienza con la intención de explorar la cinética enzimática, el estudio cuantitativo de las reacciones catalizadas por enzimas.
Se define la cinética enzimática como la relación entre la velocidad de una reacción química y la afinidad entre la enzima y su sustrato.
La temperatura es un factor clave en la cinética enzimática, afectando la movilidad y la interacción de las moléculas de agua y las enzimas.
Se describe cómo la elevación de la temperatura puede aumentar la actividad enzimática hasta un punto crítico, donde la desnaturalización de las proteínas ocurre.
La desnaturalización de las proteínas enzimas a temperaturas muy altas lleva a la pérdida de su estructura y función.
El pH es otro factor determinante que puede influir en la capacidad de una enzima para unirse a su sustrato y catalizar una reacción.
Se menciona que la concentración del sustrato es crucial, ya que una mayor concentración puede llevar a una mayor producción de producto.
Se destaca la importancia de la concentración de sustrato, temperatura y pH para diferenciar y analizar cuantitativamente las reacciones enzimáticas.
Leonor Michaelis y Maud Menten formularon en 1913 la ecuación de Michaelis-Menten, fundamental en la cinética enzimática.
La ecuación de Michaelis-Menten relaciona la velocidad de una reacción enzimática con la concentración del sustrato.
Se discute la regla general de las enzimas, donde la enzima libre se une al sustrato para formar un complejo enzima-sustrato.
Se introduce la idea de constantes enzimáticas, como k1, k-1 y k2, que determinan el flujo y la dirección de las reacciones en el complejo enzima-sustrato.
Se explica la suposición del estado estacionario, donde la formación y degradación del complejo enzima-sustrato son equitativas.
Se desglosa la ecuación de Michaelis-Menten mostrando el proceso de desarrollo desde las suposiciones iniciales hasta la fórmula final.
Se utiliza la fórmula de la concentración total de enzimas para eliminar términos de la ecuación y simplificar el modelo.
Se alcanza la ecuación final de Michaelis-Menten, donde la velocidad inicial de la reacción enzimática se relaciona con la concentración del sustrato y la constante Km.
El vídeo concluye con la intención de graficar las ecuaciones en el siguiente video para observar el comportamiento de diferentes tipos de inhibiciones enzimáticas.
Transcripts
qué tal bienvenidos nuevamente al canal
el día de hoy vamos a seguir con el tema
de enzimas pero nos vamos a abocar a una
parte muy muy específica que es la
cinética enzimática primero vamos para
definir a qué me refiero con
precisamente con cinética en si se trata
del estudio cuantitativo de cada una de
las reacciones que efectúan las enzimas
en el vídeo pasado nosotros vimos a las
enzimas como aquellos complejos
mayormente proteicos que se encargan de
catalizar reacciones químicas para
formar posteriormente productos sin
embargo falta analizar la manera
cuantitativa es decir los números los
números las fórmulas que podamos
nosotros describir a partir de las
enzimas y lo primero que tenemos que
tomar en cuenta es que para cuantificar
la reacción enzimática yo necesito saber
un poquito más acerca de estos tres
factores el primero de ellos como
ustedes pueden ver es la temperatura
aquí voy a tratar de ejemplificar un
poco lo que pasa con el agua para poder
ser una relación con lo que pasaría
entonces con las enzimas qué pasa si yo
tengo en mi reciente con agua y lo elevó
a una temperatura no sé quizás 50 grados
centígrados mientras yo elevo mi
temperatura yo voy a tener que las
moléculas de agua van a empezar a que a
moverse van a tener cierta movilidad
cinética debido a esta misma
concentración del calor entonces
precisamente la temperatura alta me va a
permitir que haya más acción entre las
moléculas algo similar va a pasar aquí
en cuanto a las enzimas yo tengo que si
mi temperatura se eleva la reacción
enzimática va a ser que mayor
para empezar a aumentar
pero qué es lo que sucede yo digamos que
borrar poquito de esto yo voy a tener
cierto nivel que voy a tener un tope un
límite en cuanto a la temperatura no si
yo sigo aumentando mi temperatura
en la encima yo voy a tener que va
precisamente a topar con este límite y
una vez que yo estoy elevando de más la
temperatura en una reacción química en
una enzima precisamente que es lo que va
a pasar bueno es cuando yo llega un
límite en el cual encima ya no puede
soportar dicha temperatura voy a empezar
a darme un proceso que se llama
desnaturalización y en este proceso
básicamente lo que hace es que la
estructura primaria de las proteínas
recordemos que las estructuras puede ser
primaria secundaria terciaria la
estructura primaria de las proteínas que
componen a mi encima pues está hecho a
base de aminoácidos
sin embargo cuando yo entro en un tema
de desnaturalización yo voy tener estos
enlaces prácticos y estas estructuras
dentro de las proteínas que componen a
la enzima se van a perder entonces la
temperatura en cierto grado nos va a
ayudar a que sean las reacciones
químicas sin embargo una vez que
nosotros superamos cierto límite de
temperatura ahí ya no es benéfico para
la enzima se vuelve dañino y entramos en
el a
realización
qué más tenemos que el ph también va a
ser un factor determinante que nos va a
dar ciertas características a la enzima
yo les comenté esto en el vídeo de ph
sale yo tengo por ejemplo a la tripsina
que es una enzima que va a actuar en el
duodeno y que pasa pues esta enzima
solamente puede actuar en un determinado
ph que es de 8
si yo expongo a la tripsina un ph menor
765 que es lo que va a pasar lógicamente
me encima no va a poder acoplarse al
sustrato y entonces no voy a tener
producto del de esta reacción lo mismo
pasa con la toxina esta enzima en donde
está este en el estómago
entonces en el estómago yo tengo un ph
de dos debido a la gran concentración de
ácido clorhídrico
podrá la pepsina hacer su reacción en un
ph como en el del duodeno de 8
lógicamente no entonces el ph también va
a ser un factor que a mí me va a
determinar la manera en la cual se van a
realizar las reacciones químicas un
tercer punto es la concentración del
sustrato mucho ojo a partir de aquí yo
cada vez que hable de concentración les
voy a poner unos corchetes
en este caso como son dos corchetes
encerrando a la s hago referencia a la
concentración del sustrato y porque esto
es muy importante digamos que yo tengo
una enzima x no y es enzima x le quiero
añadir un sustrato para ello formar
producto que es lo que va a pasar bueno
yo le puedo agregar un sustrato una
concentración moderada como la que tengo
aquí de este lado y también yo le puedo
agregar por otro lado una concentración
mucho más alta quizás el doble de lo que
le agregue aquí
ok qué va a pasar como yo voy a llenar
más rápido mis complejos encima sustrato
y de qué manera voy a obtener mayor
producto si nos vamos a la lógica pues
precisamente nos va a decir que la
concentración de sustrato mientras sea
mayor que es lo que va a ser bueno no me
va a ayudar a que el producto se forme
en un mayor rango sale a una mayor
velocidad a un mayor ritmo
entonces temperatura ph concentración de
sustrato estos tres factores me van a
permitir que diferenciar y analizar
cuantitativamente las reacciones
y ojo que es muy importante aquí yo les
he hablado de factores que nos ayuden
precisamente a analizar
cuantitativamente las reacciones sin
embargo aquí yo no les puse ninguna
fórmula yo les puse alguna ecuación
algún parámetro para yo poder analizarlo
ese precisamente fue uno de los
principales retos que se sufre en
bioquímica y fue uno de los principales
motivos por lo cual al inicio del siglo
pasado se enfocó mucha de la
investigación hacia la cinética
enzimática
y bueno es quien quien fue el ganador
quienes fueron en este caso los
ganadores y los que más aportaron a la
cinética estos dos personajes
leonor michaelis un médico alemán y
monument en una doctora canadiense
formularon en 1913 una ecuación que nos
permite entonces relacionar la velocidad
con la cual se va a dar una reacción
química es decir que tan rápido que tan
eficaz es esta unión del complejo enzima
sustrato y lógicamente la afinidad que
va a tener la enzima con el sustrato
recordemos que la afinidad es aquella
nada que la capacidad que tienen estos
dos compuestos a encima y sustrato para
acoplarse y formar esta resta catálisis
que nos va a dar un producto entonces
básicamente esto me va a permitir
mediante la ecuación demichelis menten
que es la que les voy a explicar a
continuación pues analizar los
diferentes tipos de encima y también los
tipos de divisiones que vimos en el
vídeo pasado recordemos que existen
inhibiciones reversibles y reversa
y bueno de la reversible ya nosotros
podemos ir subdividiendo no estoy
clasificando los diferentes tipos
competitiva en la competitiva bueno eso
también nos va a ayudar para analizarlo
a partir de esta ecuación que como les
dije es en honor a estos dos bioquímicos
y se llama ecuación demichelis mente sé
que ustedes son de medicina de
odontología nutrición sé que quizás las
matemáticas no es lo que estamos
acostumbrados a ver pero pues en todo
está no y aquí precisamente vamos a ver
algunas matemáticas porque lo que los
tengo los papeles del marco del pizarrón
es precisamente el desglose de esta
ecuación que pues no es más que algunas
fórmulas algunas reglas que se los voy a
explicar
ok para retomar un poquito de lo que yo
les hablé en el vídeo pasado estoy
seguro que se acuerdan de esto no la
regla general la regla básica de las
enzimas y enzima libre se va a comprar
entonces a un sustrato y me va a formar
que el complejo enzima sustrato una vez
que tengo este complejo bueno se estén
precisamente me va a liberar un producto
y también me va a dejar que una enzima
libre que bueno que una vez que está
libre se puede unir a otro sustrato y
puede seguir este esta cadena de
reacciones
qué es lo importante aquí yo voy a tener
las denominadas constantes las
constantes me van a determinar el flujo
y la dirección de las reacciones en este
complejo ok a qué me refiero se fijan yo
aquí tengo que si uno la enzima con un
sustrato puedo obtener encima sustrato
no acepte dirección va hacia allá hacia
formar la s entonces esta primera
constante la voy a determinar cada uno
a su vez el complejo encima sustrato lo
puedo disociar hacia encima y hacia
sustratos libres esta constante el boya
marca menos 1
por otro lado que es lo que tenemos la
enzima sustrato que puede formar a su
vez enzima libre y productor
esta va a ser la k 2
y pues bueno la lógica nos dice que nos
falta la caminos 2 que sería formar
encima sustrato a partir de estos dos
qué es lo que sucede como la cantidad de
encima sustrato que se forma a partir de
esta reacción es sumamente mínima os es
deplorable normalmente cuando vean estas
ecuaciones no van a ver que al menos dos
porque como les dije no es significativo
esa cantidad de ese aumento de
concentración entonces simplemente vamos
a tener estas tres constantes que son
las que les voy a explicar más adelante
otra cosa
existe una suposición que vamos a
determinar su posición del estado
estacionario esta suposición nos dice
que la cantidad del complejo enzima
sustrato que se va a formar esa
formación es precisamente que tengamos
más aumento de este va a ser
proporcional va a ser equitativo a la
cantidad de enzima sustrato que se va a
degradar ya qué me refiero con esto yo
estoy poniéndome encima con un sustrato
no y estoy formando encima sustrato así
estoy sumando estoy sumando estoy
uniendo pero por otro lado el complejo
encima sustrato que ya está formado me
va a estar que separando para darme
producto y encima entonces es como si
vieran desde un punto de una máquina no
yo le estoy metiendo mi encima sustrato
para formar el complejo pero a su vez la
misma máquina me está que sacando
producto y encima entonces está
deshaciendo ese complejo encima sustrato
bueno pues esa condición a esa
suposición se le llama estado
estacionario y esta suposición yo es lo
que voy a tener la voy a poder expresar
en mis fórmulas para sacar la ecuación
de cádiz mente si se fijan aquí tengo
que la asociación es decir la formación
de complejo encima sustrato va a ser
igual a la disociación que a la
degradación del complejo encima sustrato
van a ser equitativos que es lo que
tengo que hacer yo tengo que ver cuáles
de estas constantes van a asociarme
encima sustrato y cuáles van a disociar
me lo tengo que las que la asocian en
este caso solamente es una constante y
es la k 1 porque tengo que la
concentración de encima sustrato yo lo
puedo formar mediante y mediante ese no
la cada uno que me dice que forma hacia
allá que junta encima sustrato entonces
yo lo pongo de este lado de la igualdad
por otro lado yo tengo que las
constantes que me dejan disociación
cuáles son
acá -1 y -2 es por eso que yo les voy a
pasar de este lado de la igualdad si se
fijan cada uno lo voy a multiplicar
precisamente por mis
y reactivos que son jesse y tanto que a
menos uno y como los dos porque lo voy a
multiplicar bueno pues porque ese que es
el el complejo que se va a disociar así
entonces tengo la primera parte de mi
fórmula ya sabemos de dónde viene cada
una de ésta que es lo que sucede ahora
se fijan aquí la pasé prácticamente
igual solamente hay un cambio junto a
cada uno ya no me aparece la
concentración de la enzima libre me
aparecen otros dos números otros dos
factores porque el paso es
aquí les voy a ir explicando otras
fórmulas que son independientes al
desarrollo de la ecuación pero que me
van a ayudar para ciertos pasos
precisamente la primera de ellas que es
esta me va a ayudar para eliminar esa y
de arriba que les dijo que les dije
perdón que ya no se pasa que me dice
esta ecuación la concentración total de
encima que es igual a este va a ser
igual a la suma de encima sustrato más
la enzima libre para esto le voy a poner
un ejemplo bien bien bien sencillo que
aquí les tengo un eritrocitos
como los eritrocitos no tienen
mitocondria bueno su metabolismo se da
mediante grupo lisis la glucólisis
existen diversas enzimas vamos a hablar
digamos de una en específico qué es
likes opinas
digamos que me eritrocitos tiene 10
subunidades de exo quinasa pero de esas
10 yo voy a tener quizás 5
asociadas con el substrato osea
formándome complejo encima sustrato y
voy a tener otras cinco que me estanque
en una forma libre ya que no se han
unido sustrato si yo sumo las 5 de aquí
las 5 de acá que voy a tener es que esta
fórmula es precisamente para eso
en este caso yo puedo también jugar con
las fórmulas por ejemplo si yo quiero
saber la concentración de encima libre
encima libre va a ser igual a que hago
un despeje y simplemente el resto encima
total menos encima sustrato que me va a
dar encima lid
es precisamente esta última la que
despejamos
que podemos usar aquí para deshacernos
de esa si se fijan como encima libre es
igual a encima total menos encima
sustrato yo en vez de poner la
concentración de pongo concentración de
té menos concentración de ese se fijaron
aquí es simplemente hacer la igualdad
y aquí viene algo más complejo
como nos dice mi amigo julio profe
cuando yo tengo un paréntesis después de
una constante puedo desarrollar ese
paréntesis y multiplicarlo osea sería
multiplicar cada uno por ep y k 1 -
perdón cada uno por menos s
o sea que vaya este con este y este con
éste
qué es lo que tengo aquí precisamente
este desglose si se fijan la s de aquí
me quedaba sola entonces lo que hice fue
ponerla después de cada uno de los
factores o sea nada más de agregue a lo
que había hecho
qué es lo que sigue
igual si se fijan aquí también cambió la
cosa ya no tengo que a menos uno por s
más caros no ya tengo la s aquí
junto con el paréntesis de estas dos
constantes que fue lo que pasó se fijan
desde lo de la igualdad yo desarrollé o
sea yo multiplique este porte y este
porque es para que para que me diera
cada uno
aquí lo que hice fue lo contrario en vez
de desarrollar yo lo que hice con esto
fue sintetizar fue hacerlo más pequeño
yo me di cuenta que estaba multiplicando
tanto éste como éste bueno lo pongo aquí
libre y en un paréntesis yo pongo cada
uno de estos si se fijan multiplicó ese
por acá menos uno que me da acá menos
uno por ese no se multiplicó ese por
cada 2 me da lo mismo estoy haciendo los
pasos inversos aquí desarrolle aquí
sintetice 1 ya quedamos
y es lo que sigue ahora bueno pues lo
que sigue es
dividir cada uno de los factores entre
la constante de 1
esto que me va a permitir bueno yo tengo
que cada uno y cada uno se van
tengo que uno a uno que se van aquí no
tengo que aún no lógicamente no lo puedo
eliminar no lo puedo quitar con nada
pero tengo una fórmula que me va a
ayudar precisamente a hacer esto un poco
más sencillo
esta fórmula me dice que cae me cae me
es igual o significa más bien constante
demichelis ojo es constante la ecuación
la ecuación es todo lo que estamos
haciendo la caem es la constante
demichelis y ésta se obtiene sumando k
menos uno y cada dos y esto lo dividimos
entre cada uno esta fórmula con eliges
para obtener k m y bueno esto me va a
permitir en la fórmula que estamos
desarrollando de este lado eliminar lo
que sería
esto de aquí porque si yo tengo que acá
m es lo mismo acá menos uno más k 2
sobre cada uno bueno pues estos tres
factores yo los puedo que sustituir
simplemente poniendo cada m que
multiplica la enzima sustrato
estoy acá como ya se les dividió ya se
les canceló su constante 1 quedan libres
y podemos continuar con el desarrollo el
siguiente paso es muy sencillo
simplemente es mover
estos dos del otro lado de la igualdad y
aquí estaban restando van a pasar su
mano
y nuevamente vamos a dividirlo por un
factor común este factor común va a ser
k m más la concentración del sustrato
que es lo que tengo aquí si se fijan yo
de este lado de la igualdad puedo
cancelar acá m&s como son iguales 2
cancelo me va a quedar encima del
sustrato solo aquí no puedo cancelar
nada
siguiente paso lo único que hice fue
hacer un switch encima sustrato que
estaba del lado derecho de la igualdad
lo pasé al lado izquierdo y
bueno hicimos lo contrario con lo del
lado izquierdo que lo pasamos hacia el
lado derecho si se fijan se mantiene
prácticamente igual
qué es lo que hago ahora me voy a apoyar
de otra formulita que tenemos aquí que
es justamente ésta
que me dice que la concentración de cima
sustrato es igual la velocidad inicial
sobre cada 2
entonces me va a permitir aquí eliminar
encima sustrato con estos dos que son
prácticamente su igualdad no aquí en vez
de encima sustrato pongo velocidad
inicial sobre k 2
y ahora lo que voy a hacer va a ser
multiplicar por un factor común si se
fijan voy a multiplicar en ambos lados
cada uno de los reactivos por acá 2
sobre 1 aquí tengo el de un lado y aquí
tengo el del otro que me va a permitir
bueno yo puedo eliminar cancelar k 2
este de acá con el de abajo que me queda
la velocidad inicial sobre 1 que es lo
mismo es prácticamente igual que
velocidad inicial sola
esto va a ser igual a la multiplicación
de k 2 sobre 1 por todo esto ojo
convocados no tienen ningún factor común
aquí lógicamente no los puedo cancelar
como en los demás que es lo que voy a
tener que hacer bueno multiplicar todo
esto por el complejo simplemente pongo
k2 que multiplica esto y me va a quedar
de esta forma mi fórmula
casi llegamos al final sólo nos falta un
último paso que es mediante esta fórmula
y para acá que me dice que la velocidad
máxima va a ser igual a la constante 2
por la concentración encima total me va
a permitir eliminar qué
estos dos en lugar de poner k 2 x te voy
a poner qué velocidad máxima y ahora si
tengo que la velocidad inicial de una
reacción enzimática va a ser igual a la
velocidad máxima por la concentración
del sustrato entre la caem más la
concentración del sustrato esta
finalmente es la ecuación demichelis
mente
y si se fijan todo tiene sentido porque
la desarrollamos a partir de esta
suposición del estado estacionario
y es precisamente lo que quiero que
quede claro
pudo haber sido mucho más fácil
simplemente presentarles la ecuación
decirles bueno esta es la ecuación
felizmente con esta vamos a trabajar en
el siguiente vídeo pero qué es lo que
buscamos aquí en el canal de medical ed
siempre vamos a tratar de darle una
mejor calidad y vamos a tratar de darles
los temas completos porque no quiero que
exista ningún tipo de duda porque todo
esto que estuvimos realizando si se
fijan tiene una base tiene un porqué y
es precisamente lo que muchas veces no
vemos jazz en libros o en otras fuentes
muchas veces es complicado ir a la raíz
del tema ir a la raíz de todo esto que
en el caso de cinética temática sería
precisamente esta regla base que vimos
en el vídeo anterior y que nos está
ayudando para que desglosar todo el
desarrollo de esta fórmula hasta obtener
mi ecuación demichelis mente
con esto damos por terminado el vídeo en
la siguiente vamos a poder graficar
estas ecuaciones y vamos a ver cómo se
comportan los diferentes tipos de
divisiones que vimos anteriormente
también
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