Praktikum Biokima Farmasi : Analisis Struktur Protein
Summary
TLDRThis video script delves into the intricate world of protein structure analysis in biochemistry labs. It explains the classification of proteins based on the number of amino acids, the four levels of protein structure (primary, secondary, tertiary, and quaternary), and the impact of a single amino acid change on diseases like sickle cell anemia. The script also covers the importance of hydrogen bonds in secondary structure and introduces the use of informatics in protein analysis, including databases like MCPE and Sanger. The practical session involves analyzing a specific protein, identifying its structure levels, and exploring its isoelectric point and scientific articles related to its function and diseases.
Takeaways
- 😀 The video script discusses the final topic of the biochemistry lab, which is the structure analysis of proteins.
- 🔍 Proteins are composed of amino acid chains and are classified based on the number of amino acids present in the chain, such as peptides, dipeptides, tripeptides, and polypeptides.
- 🧬 Proteins generally consist of 100-10,000 amino acids linked together and are the building blocks of life.
- 🌐 There are four levels of protein structure: primary (linear sequence of amino acids), secondary (shape based on peptide chain folding like alpha helix), tertiary (3D shape of the folded polypeptide chain), and quaternary (arrangement of multiple polypeptide chains).
- 🔬 The script highlights the importance of the primary structure, where even a single amino acid change can significantly affect the protein's function and lead to diseases like sickle cell anemia.
- 🔑 Secondary structures are stabilized by hydrogen bonds, with alpha helix and beta sheets being common examples.
- 🤝 Tertiary structure involves various interactions such as hydrogen bonds, ionic bonds, disulfide bonds, and hydrophobic interactions that give the protein its 3D shape.
- 🌟 Quaternary structure refers to proteins made up of multiple polypeptide chains or subunits that together perform a specific function.
- 📚 The script introduces the use of bioinformatics to analyze protein structures using molecular information related to DNA, RNA, and amino acids, facilitated by software and databases.
- 💻 The lab session involves working with a specific protein code, using methodologies outlined in lab manuals and video tutorials, and analyzing the protein's structure and isoelectric point.
- 📝 Participants are expected to document their findings, explain the significance of the protein's structure, and research its relation to diseases or other targets.
Q & A
What is the basic unit of a protein?
-The basic unit of a protein is the amino acid, which is composed of carbon, hydrogen, oxygen, and nitrogen.
How are proteins classified based on the number of amino acids?
-Proteins are classified based on the number of amino acids they contain: peptides with less than 50 amino acids, dipeptides with two amino acids, tripeptides with three amino acids, and polypeptides with more than 10 amino acids. Proteins generally consist of 100-10,000 amino acids.
What are the four levels of protein structure?
-The four levels of protein structure are primary (linear sequence of amino acids), secondary (local folding patterns like alpha-helix and beta-sheet), tertiary (three-dimensional structure of the polypeptide chain), and quaternary (arrangement of multiple polypeptide chains).
What is the significance of the primary structure of a protein?
-The primary structure, which is the sequence of amino acids, is crucial as even a single amino acid change can significantly alter the protein's secondary, tertiary, and quaternary structures, affecting its function.
How does a change in a single amino acid affect a protein?
-A change in a single amino acid can alter the protein's conformation, potentially disrupting its secondary and tertiary structures, and consequently, its function, as seen in diseases like sickle cell anemia.
What stabilizes the secondary structure of proteins?
-The secondary structure of proteins is stabilized by hydrogen bonds, which form between the backbone atoms of the polypeptide chain.
What are the types of interactions that contribute to the tertiary structure of a protein?
-The tertiary structure of a protein is stabilized by various interactions including hydrogen bonds, ionic bonds, disulfide bridges, and hydrophobic interactions.
What is the quaternary structure of a protein?
-The quaternary structure refers to the arrangement of multiple polypeptide chains or subunits, which together form a functional multi-subunit protein complex.
Why is the study of protein structure important in understanding diseases?
-Studying protein structure is important in understanding diseases because abnormalities in protein structure can lead to various conditions, such as sickle cell anemia, where a single amino acid change in hemoglobin alters its shape and function.
How can computational approaches aid in protein structure analysis?
-Computational approaches, such as bioinformatics, involve the use of software and databases to analyze molecular data related to DNA, RNA, and proteins, facilitating the understanding of protein structure and function.
What is the purpose of the practical exercise mentioned in the script?
-The practical exercise aims to explore protein structures using computational methods, where students will analyze a specific protein code, determine its secondary and tertiary structures, and understand its isoelectric point using databases like ExPASy.
Outlines
🧬 Protein Structure Analysis
This paragraph introduces the final topic of the biochemistry lab, which is protein structure analysis. Proteins are composed of amino acid chains and are classified based on the number of amino acids they contain. Peptides have less than 50 amino acids, while polypeptides have more than 10 but less than 50, and proteins generally consist of 100-10,000 amino acids. The paragraph discusses the four levels of protein structure: primary (the sequence of amino acids), secondary (the conformation of the peptide chain, such as alpha helix and beta sheets), tertiary (the three-dimensional structure of the folded polypeptide chain), and quaternary (the arrangement of multiple polypeptide chains into a multi-subunit structure). The paragraph also touches on the importance of the primary structure in determining the overall protein structure and function, and how a single amino acid difference can lead to significant changes in protein structure and function, as seen in diseases like sickle cell anemia.
🔬 Impact of Amino Acid Changes on Protein Structure
This paragraph delves into how a single amino acid substitution can drastically alter protein structure and function. It uses the example of sickle cell anemia, where a change from glutamic acid to valine at the sixth position results in a different protein conformation. This alteration affects the secondary, tertiary, and quaternary structures of the protein, leading to the characteristic sickle shape of red blood cells in the disease. The paragraph also discusses the stabilizing forces of secondary structures, such as hydrogen bonds, and how different amino acid properties (polar vs. nonpolar) can influence these interactions. It further explains the various interactions present in tertiary structures, including hydrogen bonds, ionic bonds, disulfide bonds, and hydrophobic interactions. The paragraph concludes with an introduction to the concept of quaternary structure, which involves multiple polypeptide chains forming a functional protein complex.
💻 Bioinformatics Approach to Protein Structure Analysis
The final paragraph shifts the focus to the application of bioinformatics in studying protein structures. It mentions that bioinformatics involves the use of software and databases to analyze molecular information related to DNA, RNA, proteins, and amino acids. The paragraph outlines the activities for a lab session where students will be divided into groups to analyze a specific protein using the MCPE database. Students will follow a methodological approach as instructed in the lab manual and video tutorials. The lab work involves taking screenshots at each step, explaining the significance of the protein's primary, secondary, and tertiary structures, and determining the isoelectric point using the Exoelectric database. Additionally, students are tasked with finding a scientific article related to the analyzed protein and its connection to diseases or therapeutic targets.
Mindmap
Keywords
💡Protein Structure Analysis
💡Amino Acids
💡Peptides
💡Primary Structure
💡Secondary Structure
💡Tertiary Structure
💡Quaternary Structure
💡Isoelectric Point
💡Molecular Informatics
💡Sickle Cell Anemia
💡Hydrogen Bonds
Highlights
Introduction to the final topic of biochemistry lab practice, protein structure analysis.
Proteins are composed of amino acid chains and classified based on the number of amino acids present.
Peptides are categorized into dipeptides, tripeptides, and polypeptides based on the number of amino acids.
Proteins generally consist of 100-10,000 amino acids linked together.
Amino acids are composed of atoms like carbon, hydrogen, oxygen, and nitrogen.
There are four levels of protein structure: primary, secondary, tertiary, and quaternary.
Primary structure refers to the sequence of amino acids in a protein.
Secondary structure includes conformations such as alpha helix and beta sheets stabilized by hydrogen bonds.
Tertiary structure is the three-dimensional shape of the polypeptide chain.
Quaternary structure describes the arrangement of multiple polypeptide chains into a multi-subunit structure.
A single amino acid change can significantly alter a protein's structure and function, as seen in sickle cell anemia.
The importance of hydrogen bonds in stabilizing secondary structures like alpha helix and beta sheets.
Examples of secondary structures in lysozyme and their stabilization mechanisms.
Tertiary structure involves various interactions including hydrogen bonds, ionic bonds, disulfide bonds, and hydrophobic interactions.
Quaternary structure's role in the function of multi-subunit proteins, such as hemoglobin.
The use of computational approaches in protein structure analysis, involving molecular information from DNA, RNA, and amino acids.
Introduction to databases commonly used in pharmaceutical studies, such as MCPE and Sanger.
Practical lab exercise involving analysis of a specific protein using computational methods and databases.
Students will be divided into groups to analyze a protein with a given code, following methods outlined in the lab manual and video tutorials.
Students are expected to explain the secondary, tertiary, and quaternary structures of the proteins they analyze.
Identifying the isoelectric point of proteins using databases like Exo.
Researching scientific articles related to the analyzed protein and its connection to diseases or targets.
Transcripts
e-cash sama siang hari kita memasuki
materi terakhir dari praktikum biokimia
formasi yaitu analisis struktur protein
protein seperti anda pernah mendapatkan
di kuliah Ma protein ini tersusun atas
rantai asam amino dan diklasifikasikan
berdasarkan jumlah asam amino yang ada
pada rantai tersebut misalnya apa itu
hanya dapat tidak ya peptida ini adalah
kurang dari 50 asam amino peptida nya
the asam ini dua namanya dipeptida
directed tiga asam amino namanya
freestyle dan lebih dari 10 asam amino
ini polypeptide kemudian Bagaimana kalau
lebih dari 50 asam amino makan namanya
adalah protein umumnya protein itu
tersusun atas 100-10000 asam amino yang
saling terikat satu
nama lain
Mbok asam amino sendiri kita telah bahas
mengenai biosintesisnya ya dia tersusun
atas beberapa atom misalnya karbon
hidrogen oksigen dan juga yang penting
sekali yaitu nitrogen ada empat Struktur
4 level struktur protein yang telah anda
pelajari juga dipakai pertemuan sebelum
UTS ada struktur primer sekunder tersier
dan kuartener kita refresh lagi struktur
primer merupakan
Hai suatu struktur yang menggambarkan
sekuens asam amino penyusun protein
tersebut dimulai dari n Terminal dari
peptida kemudian struktur sekunder
merupakan konformasi peptida berdasarkan
rap perputaran dari rantai peptida
tersebut misalnya disini ada Alfa Helix
keadaan peta kemudian struktur tersier
Ingatlah struktur tiga dimensi dari full
folded perut polybag tajrib rantai
polipeptida yang sepenuhnya apa namanya
terlipat lipat dan keempat atau struktur
kuartener merupakan rendement parasut
susunan dari dua atau lebih rantai
protein menjadi suatu multi sub unit
atau molekul multi sub unit Jadi kalau
multi sub unit itu pasti dia akan
menjalankan suatu fungsi tertentu
saudara contoh gamblangnya seperti ini
struktur primer ya linier ada rantai
asam amino dari n sampai internal ke
Terminal dan struktur sekunder jadi
struktur primernya ini dia membentuk
bisa alfabet bisa beta yang longgar
longgar seperti ini well struktur
tersier Anda lihat disini struktur
tersier ini terdiri atas beberapa
misalnya di sini ada satu sekunder yang
menyusun di daerah sini yang lain ini
anti disusun oleh struktur sekunder dari
yang lain nah struktur kuartener yang
paling kompleks ini tersusun atas
beberapa sub-unit jadi di sini ada tiga
segi net123 yang mana
g1q unit besar ini ya dialah yang bisa
melaksanakan fungsi tertentu misalnya
kalau enzim ya Berarti ada katalitik
domainnya ada Legend paling domainnya
Hai yang tepung si pada katalisis kita
ya contoh yang lain struktur primer
sekunder kemudian seputar Sir ya di sini
bentuknya seperti ini tiga dimensi di
sini ada satu struktur sekunder Alfa
Helix disini disebut tersier kemudian di
struktur kuartener terdiri atas dua Sub
unit ya di sini ah dan b
ndak contoh struktur primer dari sini
adalah rantai asam amino yang kita mulai
dari n Terminal gede Terminal 12345
sehingga disebut sebagai pempen tablet
ini juga contoh struktur primer
terlewati inilah contoh strukturnya dari
suatu protein memilih sosial yang
terdiri atas 129 asam amino dari ujung n
sampai ujung c-key eh ternyata perbedaan
satu asam amino ini sangat amat
menentukan kelangsungan hidup seseorang
misalnya apa adalah pada sickle Cell
anemia
ngerti pada penyakit ini hemoglobinnya
itu bentuknya tidak seperti normalnya
namun dia bentuknya seperti ini pada
bulan sabit yang tidak teratur ya Nah
apa yang terjadi pada penyakit ini
Ternyata ada perubahan satu asam amino
nomor 6 jadi disini harusnya glue Apa
itu Club asam glutamat menjadi Vallen
beda satu asam amino menghasilkan satu
bentuk yang berbeda Mengapa Kok bisa
karena satu sifatnya berbeda satu asam
satu nonpolar
Hai akibat misalkan mungkin ini apa
rantainya susu nation-wide satu ya Namun
karena berbeda sifat makan nanti akan
menentukan konformasi protein yang
struktur sekundernya akan berubah
struktur tersier nya misalnya yang
tadinya ada interaksi ionik dengan di
sini kalau berubah menjadi Vallen yang
sifatnya non polar maka ikatan ionik itu
tidak akan bisa ada terbentuk sehingga
bentuknya struktur tersier nya Curl
kuarterner yang akan berubah
dibandingkan dengan yang normal inilah
Mengapa anda tidak kita ajarkan mengenai
struktur protein karena berbeda satu
asam amino saja distruktur primernya
bisa menghasilkan struktur sekunder
tersier kuartener yang berbeda ya kita
masuk ke contoh penjelasan yang kedua
mengenai struktur sekunder jadi Disini
yang dibahas adalah adanya
atur Alfa ada struktur peta yang mana
kedua bentuk alfabeta ini distabilkan
oleh ikatan hidrogen jadi ikatan apa
yang menstabilkan struktur sekunder
jawabannya jelas ikatan hidrogen
kemudian contoh yang lain adalah
struktur sekunder dari lisozim ada Alfa
ada peta alfabeta menyusun dipilihlah
peta yang disini adalah Alfa kini adalah
contoh yang Alfa contoh yang peta kita
lanjut ke struktur tersier ya jadi
struktur tersier adalah overall 3D shape
of the entire polybag jadi bentuk tiga
dimensi dari polipeptida kemudian
interaksi apa yang atau ikatan-ikatan
apa yang ada pada struktur tersier
ikatan hidrogen ikatan ionik IQ
yang disulfida yaitu antara dua asam
amino sistein kemudian ada interaksi
hidrofobik misalnya disini adalah ikan
interaksi vanderwalls Contohnya
bagaimana ini disini terlihat contoh
ikatan atau Interaksi yang terlibat pada
struktur tersier protein misalnya disini
adalah ikatan hidrogen Disini yang pink
ini adalah interaksi hidrofobik antara
metil metil ada ikatan disulfida ada
juga ikatan ionik jadi empat jenis
ikatan dan interaksi ini yang
Hai ada pada struktur tersier protein
NATO yang lain adalah struktur tiga
dimensi dari lisozim kita masuk ke yang
terakhir yaitu struktur kuartener ini
adalah suatu istilah untuk menggambarkan
bahwa protein tersebut tersusun atas
lebih dari satu rantai polipeptida atau
lebih dari satu sub unit Kalau cuman
satu segi unit maka dia tersiar kalau
terdiri atas beberapa sub-unit membentuk
satu unit besar dengan fungsi protein
tertentu maka dia namanya adalah
struktur kuartener kita lihat struktur
primer rantai asam amino dari ujung n ke
ujung C syukur share bendera daal pada
peta yang mana Ini Menyusun struktur
klip tersier kemudian struktur tersier
nah tiga dimensi ya
kmudian ini dianggap sebagai satu sub
unit dan beberapa sub-unit bergabung
menjadi satu unit besar menjalankan
suatu fungsi protein tertentu namanya
adalah struktur kuarterner kini contoh
struktur kuartener protein forsup unit
of GTA merek protein dan kolagen ada
tiga hemoglobin ada Alfa dan ada peta
jadi struktur kuartener rezeki dari
lebih dari satu sub-unit penyakit jadi
hari ini kita akan menelisik struktur
protein menggunakan pendekatan
Informatika yang mana bio ini adalah
refers to by looki molekuler terkait
dengan informasi gen DNA RNA maupun
protein dan asam amino sementara
Informatika ini adalah kita berhubungan
dengan software maupun database yang
mana ini bisa menunjang dan mempermudah
kita untuk mendapatkan analisis tentang
berbagai disiplin ilmu informatif dan
video disini kita akan kenalkan database
yang banyak dipakai di Farmasi umumnya
ada MCPE sanger dan sebagainya kita
nanti akan bermain dengan MCPE dan juga
pede bisa nah jadi yang akan Anda
lakukan pada praktikum kali ini adalah
nanti ada dibagi menjadi beberapa
kelompok satu kelompok akan mengalami
satu protein dengan kode tertentu sesuai
dengan pembagian yang telah kita atur
kemudian cara-caranya bagaimana nanti
lakukan metode sesuai dengan cara kerja
yang telah ditanamkan pada buku
praktikum maupun pada video tutorial
yang juga kita upload bersama dengan
video ini setelah itu nanti anda akan
diminta untuk
cara mengerjakan soal yang ada pada
lembar kerja ya
Hai hey baik eh kita bahas sedikit
mengenai
kepo Apa yang dikerjakan jadi nanti ada
Hai anda akan mendapatkan satu protein
Oh iya dengan kode tertentu yang pertama
nanti lakukan printscreen dalam setiap
tahapan yang dilakukan kemudian jelaskan
saja Apa sebab sekunder tersier dan
sebagainya terhadap protein-protein Anda
kemudian juga menentukan titik
isoelektrik menggunakan database Exo
electric door of yakni tutorialnya juga
sudah ada di video yang lain kemudian
menteri adalah mencari satu artikel
ilmiah terkait dengan protein yang Anda
analisis
Hai dan kaitannya dengan penyakit maupun
dengan target
hai hai
5.0 / 5 (0 votes)