Proteínas: Estructura, Clasificación, Función y Desnaturalización 🔬
Summary
TLDRThis educational video delves into the world of organic molecules, focusing on proteins. It explains proteins as organic biomolecules composed of carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, and sometimes sulfur and other elements. The script details the structure of amino acids, the building blocks of proteins, and how they link together through dehydration synthesis to form peptide bonds. It explores the different levels of protein structure, from primary to quaternary, and discusses the roles of chaperone proteins in folding. The video also covers protein denaturation and classification into simple proteins and conjugated proteins, highlighting their diverse biological functions.
Takeaways
- 🧬 Proteins are organic biomolecules composed of carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, and sometimes sulfur, phosphorus, iron, magnesium, and copper.
- 🌀 Proteins are macromolecules made up of chains of amino acids, which are the structural units of proteins.
- 🔗 Amino acids are distinguished by their side chains, and the sequence of amino acids determines the protein's primary structure.
- 🔑 The peptide bond, formed by a dehydration reaction between the amino group of one amino acid and the carboxyl group of another, links amino acids together.
- 🎚 The primary structure of a protein is its sequence of amino acids, which influences its function and is fundamental to its overall structure.
- 🌈 The secondary structure of proteins includes patterns like alpha-helices and beta-sheets, stabilized by hydrogen bonds.
- 🧬 Tertiary structure refers to the three-dimensional folding of a protein, influenced by various interactions including hydrogen bonds, hydrophobic interactions, and disulfide bridges.
- 🤝 Quaternary structure involves the assembly of multiple polypeptide chains into a functional protein complex, held together by similar interactions as in tertiary structures.
- 🛡️ Chaperone proteins assist in the folding process of other proteins, helping them achieve their correct structure and function.
- 🔄 Denaturation is the process where a protein loses its organized structure, often due to environmental factors, and can be reversible in some cases.
- 🏷️ Proteins can be classified into simple proteins (globular and fibrous) and conjugated proteins, which include additional prosthetic groups that provide diverse biological functions.
Q & A
What is a protein and why is it considered an organic biomolecule?
-A protein is an organic biomolecule composed of carbon in its structure, along with hydrogen, oxygen, nitrogen, and sometimes sulfur. It may also contain phosphorus, iron, magnesium, and copper. Proteins are considered organic because they are based on carbon and are part of the essential biomolecules of living organisms.
What are amino acids and how do they relate to proteins?
-Amino acids are the structural units of proteins. They consist of a central carbon atom, an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable side chain or residue. The sequence of different amino acids determines the structure and function of a protein.
How do amino acids form a protein through a specific reaction?
-Amino acids form proteins through a dehydration synthesis reaction, where the amino group of one amino acid reacts with the carboxyl group of another, releasing a molecule of water and forming a peptide bond.
What is the difference between peptides and proteins based on the number of amino acids they contain?
-Peptides are short chains of amino acids ranging from 2 to 10, while proteins are larger structures containing more than 50 amino acids.
Can you explain the primary structure of a protein?
-The primary structure of a protein refers to the linear sequence of amino acids that make up the polypeptide chain. This sequence determines the protein's identity and its potential to fold into higher-order structures.
What are the main types of secondary protein structures, and what are their characteristics?
-The main types of secondary structures are the alpha-helix and beta-sheet. The alpha-helix is a compact coil stabilized by hydrogen bonds between the amino and carboxyl groups, while the beta-sheet is an extended structure with hydrogen bonds forming between strands running in opposite directions.
How does the tertiary structure of a protein differ from its secondary structure?
-The tertiary structure refers to the three-dimensional arrangement of the protein's secondary structures, resulting from various interactions such as hydrogen bonding, hydrophobic interactions, and disulfide bridges. This gives the protein its specific shape and function.
What is the role of chaperone proteins in the protein folding process?
-Chaperone proteins, such as the HSP70 family, assist in the folding process by stabilizing the protein during the initial phase of folding and preventing misfolding. They help to ensure that the protein folds into its correct and functional shape.
What is denaturation in the context of proteins, and what factors can cause it?
-Denaturation is the process where a protein loses its organized structure, typically its folding, due to environmental factors such as exposure to strong acids or bases, changes in pH, organic solvents, detergents, high temperatures, or mechanical agitation.
How are proteins classified based on their structure and function?
-Proteins are classified into simple proteins (globular and fibrous) and conjugated proteins (which include glycoproteins, nucleoproteins, lipoproteins, phosphoproteins, and chromoproteins). Simple proteins consist only of amino acids, while conjugated proteins also contain a non-protein component that gives them additional functions.
What are the functions of proteins in biological systems?
-Proteins have a wide range of functions in biological systems, including structural support (e.g., collagen, keratin), movement (e.g., myosin, actin), defense (e.g., immunoglobulins), catalysis (e.g., enzymes), regulation (e.g., hormones like insulin), transport (e.g., hemoglobin, lipoproteins), and response to stress (e.g., heat shock proteins).
Outlines
🧬 Introduction to Proteins and Amino Acids
This paragraph introduces the topic of proteins, defining them as organic biomolecules composed of carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, and sometimes sulfur, phosphorus, iron, magnesium, and copper. It explains that proteins are macromolecules made up of amino acid chains, which are the structural units of proteins. Each amino acid has a characteristic structure with a central carbon atom, an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable side chain or residue. The differences in the side chains of the 20 standard amino acids are what distinguish them. The paragraph also discusses how amino acids link together through dehydration synthesis to form proteins, highlighting the concept of peptide bonds and the classification of proteins based on the number of amino acids they contain, such as peptides, polypeptides, and proteins.
🌀 Protein Structure Levels: Primary to Quaternary
This section delves into the hierarchical structure of proteins, starting with the primary structure, which is the sequence of amino acids. It then describes the secondary structure, which involves regular patterns like alpha-helices and beta-sheets, stabilized by hydrogen bonds. The tertiary structure refers to the three-dimensional folding of the protein, influenced by various interactions among amino acids, including hydrogen bonds, hydrophobic interactions, ionic bonds, disulfide bridges, and hydration. The quaternary structure is discussed as the most complex level, involving multiple polypeptide chains and additional interactions to maintain the protein's shape. The paragraph also mentions chaperone proteins, which assist in the folding process, and the potential for protein denaturation, which is the loss of structure and function due to environmental factors.
🌾 Classification of Proteins: Simple, Conjugated, and Their Functions
The paragraph discusses the classification of proteins into simple proteins, which are solely composed of amino acids, and conjugated proteins, which have additional prosthetic groups. Simple proteins are further divided into fibrous proteins, like collagen and elastin, which provide structural support, and globular proteins, which are soluble in water and have diverse functions. Conjugated proteins are proteins with non-protein components, such as glycoproteins, nucleoproteins, lipoproteins, and chromoproteins, each serving different biological roles. The paragraph also touches on the importance of proteins in functions like structure, movement, defense, catalysis, regulation, storage, transport, and stress response.
🚀 Functions of Proteins in the Body
This paragraph summarizes the various functions of proteins in the body. It mentions structural proteins like keratin, collagen, and elastin that provide strength and elasticity to tissues. It also covers proteins involved in movement, such as myosin and actin, which are crucial for muscle contraction. The role of proteins in defense mechanisms is highlighted with immunoglobulins and clotting factors. Enzymes are noted for their catalytic functions in metabolic and digestive processes. Hormonal regulation is discussed with examples like insulin and glucagon, which control blood sugar levels. Storage proteins, such as albumin and casein, are mentioned for their role in reserving nutrients. Transport proteins, including lipoproteins, hemoglobin, and myoglobin, are recognized for their roles in carrying lipids, oxygen, and other molecules. The paragraph concludes with the role of proteins in stress response, particularly the heat shock proteins that assist in protein folding.
🔬 Protein Misfolding and Disease
The final paragraph addresses the issue of protein misfolding, which can lead to various diseases. It explains that improper folding can result in the loss of a protein's biological activity and its normal function, potentially causing harmful effects in the body. The paragraph emphasizes the importance of proper protein folding for maintaining health and suggests that misfolded proteins can be associated with pathological conditions.
📢 Conclusion and Call to Action
The concluding paragraph wraps up the video by inviting viewers to subscribe for more content, turn on notifications, and leave comments about what topics they would like to see in future videos. It also encourages viewers to like the video if they found it useful, expressing gratitude for their engagement.
Mindmap
Keywords
💡Protein
💡Amino Acid
💡Peptide Bond
💡Primary Structure
💡Secondary Structure
💡Tertiary Structure
💡Quaternary Structure
💡Chaperon
💡Denaturation
💡Protein Classification
💡Enzyme
Highlights
Proteins are organic biomolecules containing carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, and sometimes sulfur, phosphorus, iron, magnesium, and copper.
Proteins are macromolecules formed by chains of amino acids, the structural units of proteins.
Amino acids differ by their side chain (R group), which affects the protein's properties and functions.
Proteins are formed by specific linkages between amino and carboxyl groups through a dehydration reaction.
Proteins have different structural levels: primary (amino acid sequence), secondary (alpha-helix and beta-sheet), tertiary (3D folding), and quaternary (multiple polypeptide chains).
The alpha-helix and beta-sheet structures are stabilized by hydrogen bonds and are crucial for protein function.
Protein folding is influenced by various interactions including hydrophobic, electrostatic, and disulfide bonds.
Chaperone proteins assist in the folding process, preventing misfolding and aggregation.
Protein denaturation is the loss of structure, often irreversible, caused by factors like pH changes, organic solvents, and high temperatures.
Renaturation is the recovery of a protein's structure after denaturation, which can be reversible under certain conditions.
Proteins are classified into simple proteins (globular and fibrous) and conjugated proteins (with additional prosthetic groups).
Globular proteins are soluble in water and have a folded structure, while fibrous proteins are insoluble and have a filamentous structure.
Conjugated proteins, such as lipoproteins, glycoproteins, and phosphoproteins, have diverse biological functions due to their prosthetic groups.
Functions of proteins include structural support, movement, defense, catalysis, regulation, storage, transport, and stress response.
Protein synthesis occurs in ribosomes, with chaperones like HSP70 and HSP60 aiding in the folding process.
Examples of specific proteins and their functions are given, such as collagen in the extracellular matrix and hemoglobin for oxygen transport.
The video concludes by summarizing the importance of proteins in biological systems and their diverse roles.
Transcripts
hola bienvenidos estudiamos juntos hoy
vamos a seguir la saga pendiente de las
moléculas orgánicas y en esta ocasión
vamos a ver sobre las proteínas
qué es una proteína es una biomolécula
orgánica porque porque presenta carbono
en su estructura y está va a tener
enlaces carbono-carbono aparte del
carbono también va a tener hidrógeno
oxígeno nitrógeno y azufre
en algunos casos también puede contener
fósforo hierro magnesio y cobre
estas también son consideradas
macromoléculas porque van a estar
formadas por diversas cadenas de
aminoácidos
bueno que es un aminoácido el aminoácido
es la unidad estructural de las
proteínas un conjunto de aminoácidos nos
van a dar como resultado una proteína en
esta imagen les puse un conjunto de
laminación en una cadena que ahorita
vamos a explicar
y vamos a ver que estos aminoácidos van
a tener una estructura característica
nuestro 1902 un átomo de carbono central
que también es denominado carbono alfa
un grupo funcional amino y un grupo
funcional carboxilasa va a tener un
hidrógeno
y un radical o residuo esto va a ser la
diferencia de los 20 aminoácidos su
radical va a cambiar
y eso es lo que los va a distinguir
en la cajita de información les voy a
dejar un link por donde les pongo un
artículo más detallado de los
aminoácidos ya que horita nos vamos a
centrar en las proteínas bueno ahora que
ya sé que es un aminoácido cómo es que
estos se van a unir para formar una
proteína bueno esto va a ser gracias a
los enlaces específicos que va a unir un
grupo amino y un grupo car box y lo
a esta unión se le denomina una reacción
de condensación dependiendo del tipo de
el tipo y el número de aminoácidos va a
tener una clasificación o league o
péptidos que van de 2 a 10 aminoácidos
péptidos menos de 50 aminoácidos y
proteínas que son más de 50 minutos
bueno un enlace específico va a ser una
reacción tenemos aquí dos aminoácidos
que queremos que se unan bueno va a unir
el grupo card boxing y el grupo minor
mediante la deshidratación
esto va a hacer que libere molécula de
agua y a este proceso se le va a llamar
deshidratación
porque se llama condensación porque al
deshidratar va a condensar y esto va a
hacer que nuestros aminoácidos se unan
los aminoácidos ya no van a estar
completos porque han perdido moléculas
de agua entonces también son
considerados aminoácidos residuales
las proteínas van a presentar diferentes
estructuras
tenemos la primaria que es una cadena
y aminoácidos es la más simple una
secundaria una terciaria y una cuartería
vamos a ver cada una de ellas la
estructura primaria o también
considerada básica va a ser una
secuencia de aminoácidos específica su
función va a depender de la 50a de
aminoácidos que tengan y los aminoácidos
que sean como ya sabemos existen 20
aminoácidos pero estos se pueden
conjugar de manera grande cuando una
proteína una estructura primaria
presenta enlaces
peptídicos obviamente
y una secuencia de aminoácidos
semejantes en funciones y en aminoácidos
se va a considerar homólogo
la estructura secundaria aquí ya va a
ser un poco más compleja va a constar de
varios patrones repetitivos en esta
estructura resalta el alfa hélice y la
lámina del está plegada en esa
estructura tenemos 3
pilares fundamentales que son los
enlaces peptídicos estos van a ser
rígidos entre sus elementos para poder
permitir esta estructura también tenemos
los enlaces de hidrógeno que van a
ayudar a estabilizar al grupo amino y
car box y león' este esqueleto
peptídicos
y vamos a tener que los aminoácidos van
a determinar la estructura ya que
algunos pues tienen estructuras de
clasificaciones específicas vamos a
empezar por el alfa el ife
esa es una cadena poli peptídica y se va
a enrollar de forma compacta alrededor
del eje longitudinal
haciendo la formación de un liceo
también considerado helicoidal
extrajeras como esta estructura va
poseer una estabilidad bueno esto va a
ser gracias a los enlaces de hidrógeno
que está representado en la imagen con
las líneas punteadas estos enlaces entre
grupo minicar box y lo y entre las
células espectros le van a dar esta
estabilidad a la estructura esta
estructura lo vamos a encontrar
principalmente en proteínas fibrosas
estructura secundaria esta va a tener
una forma de zig zag y esto va a ser
gracias a que va a tener más puentes de
hidrógeno
en esta ocasión la estructura no se va a
enrollar sino que se va a extender
como ya les mencioné porque tiene más
fuentes de hidrógeno pues va a ser más
estabilizada que la anterior
y esto tiene más presencia en las
proteínas globulares
la estructura terciaria esto ya van a
hacer con formaciones tridimensionales
donde las proteínas globulares se van a
plegar que es el plegamiento proteico
esto es cuando una proteína recién se
está sintetizada que se va a considerar
desorganizada va a adquirir una
estructura muy organizada y esto va a
ser consecuencia de las interacciones
que tengan las cadenas los aminoácidos y
su estructura primaria este tipo de
estructuras a parte del enlace
específico y los enlaces de hidrógeno
van a presentar diferentes interacciones
que les van a ayudar a mantener su
estructura las vamos a ver cada una de
ellas
tenemos las interacciones hidrófobas que
estos van a dar estabilidad ya que van a
formar los enlaces de hidrógeno
van a dar la
función a la molécula de que se liga a
siete sitios específicos y esa es una
función importantísima de las proteínas
porque ahorita vamos a ver que una
proteína se puede juntar no solo con
otra proteína sino con otro grupo iban a
dar funciones biológicas específicas
tenemos también interacciones
electroestáticas y en esto
principalmente tenemos a los puentes
salinos que van a eliminar moléculas de
agua entre grupos iónicos iban a
permitir contribuir entre las
subunidades de las proteínas complejas
también las interacciones que van a
ayudar a mantener esta forma van a ser
los enlaces covalentes y principalmente
tenemos a los puentes de sulfuros estos
van a estar presentes principalmente en
proteínas y ser extras celulares y le
van a dar una función también de
protección
es la van a proteger de cambios adversos
de ph o de concentraciones salinas que
como ya sabemos estos factores pueden
desnaturalizarla
por último también tenemos a la
hidratación y es que aquí el agua tiene
una función estructural importante va a
ser estabilizadora y también va a
contribuir en la flexibilidad que le va
a ayudar a tener ciertas actividades y
funciones biológicas
ahora vamos con la estructura
cuaternaria
este va a ser un nivel de estructura
donde las proteínas van a estar más
especializadas y van a estar
constituidas por dos con más cadenas
poli pépticas
en esto también va a requerir la ayuda
de uniones para interacciones para que
mantengas la estructura
tenemos las que ya mencionamos las
interacciones hidrófobas en los
espectros puentes de hidrógeno y las
interacciones electroestáticas
es importante mencionar que en esta
estructura cuaternaria a veces va a
requerir de ayuda de las chaperonas y
que los vamos a encontrar en esta
estructura los oligómeros que van a
hacer proteínas con múltiples unidades
en las que algunas o todas son idénticas
qué son las chaperonas moleculares bueno
estas van a intervenir durante horas
durante la síntesis de proteínas y van a
ayudar al plegamiento para que de una
estructura primaria pase una estructura
de estructura más especializada
las proteínas chaperonas o también
llamadas chaperonas moleculares como ya
les mencioné nos van a ayudar entre la
síntesis y el plegamiento proteico y
estos van a ayudar a que el plegamiento
sea más rápido y más preciso
en las familias de las chaperonas
resaltan dos el hsp70 que son las que
van a estabilizar durante la primera
fase de plegamiento
y éstas van a ser su acción uniéndose a
las proteínas y el hsp70 estos van a
hacer después del 70 y van a hacer
intermediarias fundamentales para el
plegamiento proteico
con este esquema trato de que sea más
comprensible ese tema mire
en el ribosomas se va a sintetizar las
proteínas y aquí entra la primera fase
donde las
70 se van a unir a las proteínas para
ayudar en el plegamiento
en esta acción vamos a consumir energía
donde la atp para pasar a dp porque se
está degradando es aquí cuando las hsp70
sale la proteína ya está semi plegada y
entonces es hora de que entra el
complejo proteico hcp 60 la proteína
plegada va a entrar otra vez vamos a
tener la degradación de atp
adp
vamos a llevar este proceso y va a
volver a consumir atp y se va a degradar
y como resultado final vamos a tener una
proteína plegada
por último para terminar este punto de
la estructura vamos a ver la
desnaturalización la desnaturalización
va a ser el proceso donde la proteína va
a perder su organización su estructura
va a perder principalmente el
plegamiento y es que hay que recordar
que las proteínas tienden a ser
sensibles al entorno la
desnaturalización no va a afectar a los
enlaces peptídicos y dependiendo el
grado de desnaturalización va a hacer
que estas piernas de forma parcial o
total su actividad biológica
por lo general la desnaturalización es
un proceso irreversible pero cuando este
se puede hacer reversible se llama
renaturalización y es que vuelve a las
condiciones normales y se dice que
recupera su estructura primaria o tommy
llamada estructura primitiva algunos de
los factores que intervienen en esta
desnaturalización es cuando la proteína
se va a exponer a ácidos y bases fuertes
los cambios de ph como ya les había
mencionado van a alterar la estructura
porque porque van a alterar los enlaces
de hidrógeno y puentes salinos también
los solventes orgánicos como en este
ejemplo puse el etanol van a interferir
en las interacciones y drogas
también los detergentes van a
interrumpir las interacciones hidrófobas
que nos van a alterar los enlaces de
hidrógeno y la proteína va a perder no
sólo la estabilidad sino que su
estructura también los cambios de
temperatura van a hacer que la
estructura pierdes pierdas su
su función también ya que va a romper
las interacciones de avilés como los
enlaces de hidrógeno
también los agentes reductores en este
caso les puse el ejemplo del áurea va a
romper enlaces de hidrógeno
las concentraciones salinas éstas se
consideran reversibles una agresión
mecánica como puede ser la agitación o
la trituración pueden romper el
equilibrio el delgado equilibrio de la
proteína y también iones metálicos como
cuando la proteína se expone en este
caso a mercurio plomo van a afectar a
los puentes salinos
ahora vamos con la clasificación de las
proteínas
las proteínas se van a dividir en dos
grupos principales o la proteínas o
también llamadas proteínas simples donde
vamos a tener alas globulares y alas
fibrosas y éter o proteínas donde
tenemos a las proteínas conjugadas vamos
a ver cada una de ellas
las solo proteínas son proteínas simples
compuestas únicamente por aminoácidos y
como ya les mencioné se van a dividir en
globulares y fibrosas las fibrosas van a
ser purpurinas filamentosas donde
destaca la estructura alfa hélice la
secundaria y la cuaternaria estas son
insolubles en agua y aquí tenemos
principalmente al colágeno queratina y
elastina en esta presentación les puse
la estructura del colágeno ya que como
podemos ver en la imagen esta va a tener
un triple alfa hélice y esto va a ser
por sus características que presentan
ok las tres principales que mencionó la
queratina va a ser rica en cisteína y
esto va a ayudar a que pueda crear
puentes de sulfuro y le va a dar esta
característica de dureza y resistencia
la podemos encontrar principalmente en
pelo y uñas el colágeno es una proteína
muy abundante de hecho es la más
abundante en las vertebrados porque
porque esta va a ser una proteína
estructural va a reforzar va a sostener
van a resistencia a los tejidos y
órganos esto lo podemos encontrar en
piel huesos tendones vasos sanguíneos la
leptina está como su nombre lo dice
tiene propiedades elásticas y la podemos
encontrar en tejidos de la piel
articulaciones paredes arteriales
pulmones y ligamentos
en esta presentación les hago hincapié
en el colágeno como ya les dije es la
proteína más abundante en los
vertebrados porque es sintetizada por
células del tejido conjuntivo y va a ser
secreta dow al espacio extracelular de
hecho éste va a formar la matriz
extracelular con ayuda de la elastina y
el prote o lucanos
también va a tener una función
importantísima cuando el colágeno se va
a unir al carbohidratos y van a hacer
primero génesis que prácticamente es que
estas fibras de colágeno se van a unir a
tendones y huesos y va a ser el
constituyente orgánico principal de la
matriz de tejidos clasificados como
podemos ver el colágeno es una proteína
con una importancia biológica enorme
ahora vamos con la clasificación de
globulares que entra en nuestra
clasificación de oro proteínas
estas proteínas son redondas son
solubles en agua y principalmente vamos
a tener a la lámina del está plegada
como estructura
en esta clasificación entran las
proteínas que son solubles en agua y se
encuentran asociadas al adn histonas
éstos también son solubles en agua y se
encuentran en el adn en forma de
cromatina van a ayudar aquí es donde
tienen su función y las albúminas que
van a transportar entre otras moléculas
y van a actuar como reserva
ahora sí vamos con nuestra clasificación
de éter o proteínas aquí ya no sólo son
proteína y proteína aquí ya está formada
por un grupo proteico y un grupo
prostético y esto le va a dar una
infinidad de funciones biológicas y
éstas pueden unirse mediante enlaces
débil o covalentes en este caso les puse
la imagen de las lipoproteínas y aquí ya
es una
proteína más un lípido vamos a ver cada
una de ellas
empezamos con las glucoproteína esta es
una proteína más un carbohidrato también
son llamadas glicoproteínas
principalmente las vamos a encontrar en
la membrana celular y esto van a tener
una función enorme van a ser
estructurales y reconocimiento celular
en los comentarios de genes a ver si les
gustaría que haga un vídeo exclusivo de
la membrana celular
las núcleo proteínas van a ser proteínas
y ácidos nucleicos su función es crear
núcleos o más y en este ejemplo les puse
las telomerasas que van a ser ribó
núcleo proteínas que van a restaurar
secuencias de la américas a través de la
transcripción y las historias es un
claro ejemplo de cuando un ácido
nucleico y una proteína se juntan para
darle resultados a una núcleo proteína
las lipoproteínas y como ya les había
mencionado es una proteína más lípido
tenemos aquí kilo micrones de ldl hdl y
el ml
los y los micrones van a hacer libro
proteínas grandes pero con densidad
extremadamente baja van a ayudar al
transporte de lípidos ya que éstos van a
almacenar a las lipoproteínas y estos
van a viajar en el torrente sanguíneo a
través de la vía linfática tienen una
función también de almacén las de ldl
llamadas así las lipoproteínas de muy
baja densidad éstos se van a encargar de
transportar líquido a los tejidos
en las lipoproteínas también tenemos a
las hdl que son proteínas de alta
densidad estas son las que van a ayudar
a eliminar el exceso de colesterol en
las células ya que van a transportar el
colesterol desde los tejidos hasta el
hígado donde va a ser su degradación a
través de las sales biliares y la l dl
que es una lipoproteína de baja densidad
estos van a transportar el colesterol de
hecho cuando las ldl aumentan pues
aumenta el colesterol y en algunas veces
las enfermedades que se pueden asociar
es la arterioesclerosis expresa que el
hdl se considera como el bueno y el ldl
como el malo
fósforo proteínas tenemos proteínas más
grupo fosfatos estos tienen diversas
funciones como señalización celular
reguladora de protección en este caso
les puse la caseína que va a ayudar y va
a ser
va a estar presente en la leche
y este componente le va a dar un valor
energético importante y la vitamina que
va a formar la membrana vitulina que les
posee esta imagen la cual va a tener una
función de protección del embrión
también tenemos a las cromo proteínas
que van a ser proteínas más pigmentos a
éstos se les denomina también grupos
metálicos y también esos grupos
prostéticos pueden ser la porfirinas que
también se llama grupo hemo y un grupo
grupo proteico en estos resaltan dos
me habló mina y hemoglobina la
mioglobina va a ser la encargada de
llevar oxígeno al músculo esquelético y
el músculo cardiaco va a facilitar la
difusión del oxígeno entre las células
con metabolismo activo y como ya sabemos
tiene una parte proteica globina y el
grupo emma la hemoglobina esa tiene
función importantísima ya que va a
llevar oxígeno a todas partes del cuerpo
ya que ésta la va a transportar a los
eritrocitos esto tiene su parte proteica
y su grupo m
por último vamos con la función de las
proteínas aquí lo vamos a hablar de
forma más general ya que en el
transcurso de la presentación les ido
mencionando diversas funciones
las proteínas van a tener función
estructural como ya les había mencionado
con la queratina colágeno y elastina
también la tubulina que va a ayudar a
formar el sitio esqueleto celular
también van a tener funciones de
movimiento y aquí entra la miosina y la
actina las cuales van a actuar sobre las
fibras musculares para la contracción
también tenemos de defensa a las
inmunoglobulinas y a las trombina 2 que
actúan de forma diferente la trombina va
a ayudar a la coagulación sanguínea para
evitar la pérdida sanguínea y las
inmunoglobulinas van a actuar como
defensas como ya sabemos tenemos
diferentes inmunoglobulinas para no
extender más esto
y lo voy a hacer hincapié por ejemplo en
la globulina ce que iban a ayudar a las
van a ser mediáticas en la reacción
alérgica y van a tener una función una
relación con la histamina comenten si
quieren que haga un vídeo sobre esto
van a tener una función catalizador ahí
acá tenemos a las enzimas que van a
ayudar a acelerar reacciones químicas
como el metabolismo la digestión como ya
sabemos estos trabajan en un sustrato y
un sitio activo
también tenemos la función reguladora
hormonal que van a funcionar como
mensajeros químicos y aquí les puse el
ejemplo de la insulina y el glucagón los
cuales se van a encargar de controlar
los niveles niveles de glucosa en sangre
y de reserva como puede ser las
albúminas que van a ayudar la caseína
por ejemplo que se va a encontrar en la
leche y va a servir de reserva durante
el desarrollo de la crianza de mamíferos
y la serina que va a servir como reserva
en semillas para la germinación
también tienen la función de transporte
como lo miramos con las lipoproteínas la
hemoglobina y la mioglobina
lipoproteínas van a transportar lípidos
la hemoglobina oxígeno en eritrocitos y
la mioglobina van a ser también de
transporte y reserva para oxígeno en el
músculo
y de respuesta al estrés a qué se
refiere a qué va a ayudar a los cambios
de las interacciones de las proteínas
y aquí tenemos a las proteínas del
choque término térmico donde
ya mencionamos al hsp70 y 60 que van a
llevar en el plegamiento proteico porque
entran como respuesta al estrés también
hay que mencionar que cuando una
proteína tiene un mal plegamiento puede
dar resultado a diversas enfermedades
bueno esto ha sido todo por el vídeo la
verdad es que ha sido un poco extenso
pero trate de abarcar lo más importante
de este tema te invito a suscribirte
para que siga recibiendo notificaciones
y actives la campanita
por último no olvides comentarme que te
mate gustaría que subiera la próxima vez
y darle like si te gustó muchas gracias
5.0 / 5 (0 votes)