Enzimas: Estructura, Características y Funciones

AcademiaVasquez

15 Oct 201309:18

Summary

TLDREste video educativo explora el tema de las enzimas, destacando su naturaleza como proteínas globulares presentes en todos los organismos. Las enzimas, específicas en su acción sobre un sustrato, aceleran las reacciones del metabolismo disminuyendo la energía de activación. Se explican conceptos clave como la velocidad de reacción, la energía de activación y la formación de complejos enzima-sustrato. Además, se discuten factores que afectan la actividad enzimática, como temperatura y pH, y se introduce la idea de inhibidores, que pueden reducir o detener la reacción catalítica.

Takeaways

🧬 Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones del metabolismo disminuyendo la energía de activación necesaria.
🌐 Son producidas por diversas células, incluyendo animales, vegetales, hongos, protos y bacterias.
🔍 Actúan de manera muy específica sobre un sustrato, que luego se transforma en un producto de interés sin que la enzima sufra cambios.
⏱ La velocidad de reacción se mide por la cantidad de producto formado en una unidad de tiempo, y las enzimas la aumentan.
💡 La energía de activación es la mínima cantidad de energía requerida para que una reacción química ocurra, y las enzimas la disminuyen.
🔑 El sitio activo es la zona específica en la enzima donde el sustrato se une y se transforma en producto.
🔄 Las enzimas pueden necesitar cofactores o grupos prostéticos para ser activas, formando una holoenzima.
🌡 La temperatura puede afectar la actividad enzimática; existe una temperatura óptima para cada enzima, y temperaturas太高 o太低 pueden inactivarlas.
📊 El pH también es crucial para la función enzimática; cambios en el pH pueden alterar la forma de la enzima y su capacidad para unirse al sustrato.
🚫 Inhibidores son sustancias que reducen o detienen la actividad catalítica de las enzimas, ya sea competiendo por el sitio activo (inhibición competitiva) o uniéndose a otras partes de la enzima (inhibición no competitiva).

Q & A

¿Qué son las enzimas y de qué están formadas?
-Las enzimas son proteínas que están formadas por todas las células de los diversos organismos y son específicamente proteínas globulares, es decir, tienen formas esféricas.
¿Cuál es la principal función de las enzimas en el metabolismo?
-Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones del metabolismo en las que participan, disminuyendo la energía de activación requerida para que estas reacciones ocurran.
¿Qué es el sustrato en el contexto de las reacciones enzimáticas?
-El sustrato es la molécula sobre la cual actúa la enzima de manera muy específica y que, mediante la acción enzimática, se convierte en un producto de interés.
¿Qué es la energía de activación y cómo las enzimas influyen en ella?
-La energía de activación es la cantidad mínima de energía necesaria para que una reacción química ocurra. Las enzimas disminuyen esta cantidad de energía requerida, facilitando así la reacción.
¿Qué es el sitio activo de una enzima y qué función cumple?
-El sitio activo es la región específica en la molécula enzimática donde el sustrato se une. Es el lugar donde ocurre la interacción entre la enzima y el sustrato para la conversión del sustrato en producto.
Explique la diferencia entre una apoenzima y un cofactor.
-La apoenzima es la parte proteica de la enzima que no es activa por sí sola. El cofactor es una molécula pequeña, de naturaleza orgánica o inorgánica, que la apoenzima necesita para ser activa. El cofactor no está unido fuertemente a la apoenzima.
¿Qué es un grupo prostético y cómo se diferencia de un cofactor?
-Un grupo prostético es similar a un cofactor, pero está muy unido a la apoenzima. La diferencia principal es que el grupo prostético está más estrechamente asociado con la apoenzima, formando parte integral de la enzima activa llamada holoenzima.
¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?
-La temperatura puede aumentar la velocidad de las moléculas, lo que a su vez aumenta la posibilidad de colisiones moleculares y la formación de complejos enzima-sustrato. Sin embargo, temperaturas muy altas pueden desnaturalizar la enzima, alterando su sitio activo y inhibiendo la reacción.
¿Cuál es la temperatura óptima para la actividad enzimática en humanos?
-En humanos, la temperatura óptima para la actividad enzimática está alrededor de los 37.5 grados Celsius.
¿Qué es la inhibición competitiva y cómo afecta la actividad enzimática?
-La inhibición competitiva es un tipo de inhibición en la que el inhibidor compite con el sustrato por ocupar el sitio activo de la enzima. Al unirse al sitio activo, el inhibidor impide que el sustrato se una a la enzima, inhibiendo así la reacción enzimática.
¿Qué es la inhibición no competitiva y cómo se diferencia de la inhibición competitiva?
-La inhibición no competitiva ocurre cuando el inhibidor se une a una parte de la enzima que no es el sitio activo, causando una distorsión que impide la unión del sustrato con la enzima. Esto se diferencia de la inhibición competitiva porque no compite directamente con el sustrato por el sitio activo.