FACTORES QUE AFECTAN A LA ACCIÓN ENZIMÁTICA. Concentración Temperatura pH

efi-ciencia red
10 Nov 201510:56

Summary

TLDREn este video se exploran los factores que afectan la acción enzimática, centrándose en tres elementos clave: la concentración de sustrato, la temperatura y el pH. Se explica cómo la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción hasta alcanzar la saturación enzimática, reflejada en la constante de Michaelis-Menten. La temperatura óptima incrementa la actividad enzimática, pero un exceso puede llevar a la desnaturalización. Por último, el pH óptimo es crucial para la actividad enzimática, donde cambios en la acidez afectan la unión entre la enzima y el sustrato. Un análisis claro y didáctico que ilumina los principios de la bioquímica.

Takeaways

  • 😀 La concentración del sustrato afecta la velocidad de reacción enzimática, aumentando con más moléculas de sustrato.
  • 😀 Se forma una curva hiperbólica al graficar la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato.
  • 😀 La velocidad máxima de reacción se alcanza cuando todas las enzimas están saturadas con sustrato.
  • 😀 La constante de Michaelis (Km) indica la concentración de sustrato necesaria para que la velocidad enzimática sea la mitad de su máxima.
  • 😀 Un valor bajo de Km indica alta afinidad enzimática, mientras que un valor alto indica baja afinidad.
  • 😀 La temperatura influye en la actividad enzimática, aumentando la velocidad hasta alcanzar una temperatura óptima.
  • 😀 Más allá de la temperatura óptima, la velocidad de reacción disminuye debido a la desnaturalización de la enzima.
  • 😀 El pH también afecta la actividad enzimática, con un pH óptimo que maximiza la velocidad de reacción.
  • 😀 Valores de pH extremos reducen la actividad enzimática al afectar la ionización del sustrato y la enzima.
  • 😀 La unión óptima entre la enzima y el sustrato se produce en condiciones de pH y temperatura ideales.

Q & A

  • ¿Cuál es el primer factor que afecta la acción enzimática según el video?

    -La concentración de sustrato.

  • ¿Cómo se representa gráficamente la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato?

    -Se representa como una curva hiperbólica que tiende a una velocidad máxima (Vmax).

  • ¿Qué indica un valor bajo de Km en una enzima?

    -Indica una elevada afinidad de la enzima por el sustrato.

  • ¿Qué sucede cuando se alcanza la saturación enzimática?

    -Cuando todas las enzimas están ocupadas formando complejos con el sustrato, la velocidad de la reacción ya no aumenta.

  • ¿Cuál es la relación entre la temperatura y la actividad enzimática?

    -La actividad enzimática aumenta hasta alcanzar una temperatura óptima, luego disminuye debido a la desnaturalización de la enzima.

  • ¿Qué ocurre a nivel molecular cuando la temperatura aumenta?

    -Aumenta la movilidad molecular, lo que puede dificultar el encaje del sustrato en el centro activo de la enzima.

  • ¿Cómo se describe la curva que relaciona la velocidad de reacción y el pH?

    -Es una curva simétrica con un pH óptimo donde la actividad enzimática es máxima.

  • ¿Qué efecto tiene un pH inadecuado en la actividad enzimática?

    -Disminuye la actividad enzimática debido a cambios en la ionización de grupos ácidos/básicos que afectan la unión entre la enzima y el sustrato.

  • ¿Qué representa el punto donde la velocidad de reacción es la mitad de Vmax?

    -Se conoce como Km, la constante de Michaelis, que es específica para cada enzima.

  • ¿Qué se puede inferir de una curva de reacción enzimática con una pendiente más pronunciada?

    -Indica que se necesita menos sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, lo que refleja una mayor afinidad enzimática.

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