Enzimas: Estructura, Características y Funciones

AcademiaVasquez

15 Oct 201309:18

Summary

TLDREste video educativo explora el tema de las enzimas, destacando su naturaleza como proteínas globulares presentes en todos los organismos. Las enzimas, específicas en su acción sobre un sustrato, aceleran las reacciones del metabolismo disminuyendo la energía de activación. Se explican conceptos clave como la velocidad de reacción, la energía de activación y la formación de complejos enzima-sustrato. Además, se discuten factores que afectan la actividad enzimática, como temperatura y pH, y se introduce la idea de inhibidores, que pueden reducir o detener la reacción catalítica.

Takeaways

🧬 Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones del metabolismo disminuyendo la energía de activación necesaria.
🌐 Son producidas por diversas células, incluyendo animales, vegetales, hongos, protos y bacterias.
🔍 Actúan de manera muy específica sobre un sustrato, que luego se transforma en un producto de interés sin que la enzima sufra cambios.
⏱ La velocidad de reacción se mide por la cantidad de producto formado en una unidad de tiempo, y las enzimas la aumentan.
💡 La energía de activación es la mínima cantidad de energía requerida para que una reacción química ocurra, y las enzimas la disminuyen.
🔑 El sitio activo es la zona específica en la enzima donde el sustrato se une y se transforma en producto.
🔄 Las enzimas pueden necesitar cofactores o grupos prostéticos para ser activas, formando una holoenzima.
🌡 La temperatura puede afectar la actividad enzimática; existe una temperatura óptima para cada enzima, y temperaturas太高 o太低 pueden inactivarlas.
📊 El pH también es crucial para la función enzimática; cambios en el pH pueden alterar la forma de la enzima y su capacidad para unirse al sustrato.
🚫 Inhibidores son sustancias que reducen o detienen la actividad catalítica de las enzimas, ya sea competiendo por el sitio activo (inhibición competitiva) o uniéndose a otras partes de la enzima (inhibición no competitiva).

Q & A

¿Qué son las enzimas y de qué están formadas?
-Las enzimas son proteínas que están formadas por todas las células de los diversos organismos y son específicamente proteínas globulares, es decir, tienen formas esféricas.
¿Cuál es la principal función de las enzimas en el metabolismo?
-Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones del metabolismo en las que participan, disminuyendo la energía de activación requerida para que estas reacciones ocurran.
¿Qué es el sustrato en el contexto de las reacciones enzimáticas?
-El sustrato es la molécula sobre la cual actúa la enzima de manera muy específica y que, mediante la acción enzimática, se convierte en un producto de interés.
¿Qué es la energía de activación y cómo las enzimas influyen en ella?
-La energía de activación es la cantidad mínima de energía necesaria para que una reacción química ocurra. Las enzimas disminuyen esta cantidad de energía requerida, facilitando así la reacción.
¿Qué es el sitio activo de una enzima y qué función cumple?
-El sitio activo es la región específica en la molécula enzimática donde el sustrato se une. Es el lugar donde ocurre la interacción entre la enzima y el sustrato para la conversión del sustrato en producto.
Explique la diferencia entre una apoenzima y un cofactor.
-La apoenzima es la parte proteica de la enzima que no es activa por sí sola. El cofactor es una molécula pequeña, de naturaleza orgánica o inorgánica, que la apoenzima necesita para ser activa. El cofactor no está unido fuertemente a la apoenzima.
¿Qué es un grupo prostético y cómo se diferencia de un cofactor?
-Un grupo prostético es similar a un cofactor, pero está muy unido a la apoenzima. La diferencia principal es que el grupo prostético está más estrechamente asociado con la apoenzima, formando parte integral de la enzima activa llamada holoenzima.
¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?
-La temperatura puede aumentar la velocidad de las moléculas, lo que a su vez aumenta la posibilidad de colisiones moleculares y la formación de complejos enzima-sustrato. Sin embargo, temperaturas muy altas pueden desnaturalizar la enzima, alterando su sitio activo y inhibiendo la reacción.
¿Cuál es la temperatura óptima para la actividad enzimática en humanos?
-En humanos, la temperatura óptima para la actividad enzimática está alrededor de los 37.5 grados Celsius.
¿Qué es la inhibición competitiva y cómo afecta la actividad enzimática?
-La inhibición competitiva es un tipo de inhibición en la que el inhibidor compite con el sustrato por ocupar el sitio activo de la enzima. Al unirse al sitio activo, el inhibidor impide que el sustrato se una a la enzima, inhibiendo así la reacción enzimática.
¿Qué es la inhibición no competitiva y cómo se diferencia de la inhibición competitiva?
-La inhibición no competitiva ocurre cuando el inhibidor se une a una parte de la enzima que no es el sitio activo, causando una distorsión que impide la unión del sustrato con la enzima. Esto se diferencia de la inhibición competitiva porque no compite directamente con el sustrato por el sitio activo.

Outlines

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🧬 Introducción a las Enzimas

Este primer párrafo introduce el tema de las enzimas, destacando que son proteínas presentes en todas las células de diferentes organismos. Las enzimas son específicas y actúan como catalizadores de reacciones del metabolismo, disminuyendo la energía de activación necesaria para estas reacciones. Se explica que las enzimas son específicas para un sustrato y que su unión con este da lugar a la formación de un complejo enzima-sustrato, que eventualmente se transforma en el producto deseado sin que la enzima sufra cambios. Además, se mencionan las características de las enzimas, como la velocidad de reacción y la energía de activación, y se describe la estructura de las enzimas, incluyendo la apoenzima y el cofactor o grupo prostético, que son necesarios para su actividad.

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🌡 Factores que Afectan la Actividad Enzimática

El segundo párrafo explora cómo la temperatura y el pH influyen en la actividad enzimática. Se menciona que la temperatura puede afectar la velocidad de las reacciones al aumentar la energía cinética de las moléculas, y que las enzimas tienen una temperatura óptima para su función, en el caso de las enzimas humanas, alrededor de 37.5 grados Celsius. También se discute cómo los cambios en el pH pueden alterar la estructura de las enzimas y su capacidad para unirse al sustrato. Se explica que la concentración de enzimas y sustratos afecta la velocidad de la reacción, hasta un punto de saturación donde no hay aumento adicional en la velocidad. Finalmente, se introduce el concepto de inhibidores, que son sustancias que pueden bloquear o reducir la actividad enzimática, ya sea competiendo por el sitio activo (inhibición competitiva) o uniéndose a otras partes de la enzima (inhibición no competitiva).

Mindmap

Keywords

💡Enzimas

Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones del metabolismo en los organismos. En el video, se explica que estas son producidas por diversas células y su principal función es disminuir la energía de activación requerida para que una reacción química ocurra, lo que se traduce en una mayor eficiencia metabólica. Un ejemplo en el guion es cuando se menciona que las enzimas actúan sobre un sustrato específico, catalizando su conversión en un producto de interés sin sufrir cambios en sí mismas.

💡Energía de activación

La energía de activación es la cantidad mínima de energía necesaria para que una reacción química ocurra. Las enzimas disminuyen esta energía, lo que facilita la reacción. En el contexto del video, se destaca que la enzima reduce la energía de activación requerida para la conversión del sustrato en producto, permitiendo que la reacción ocurra con mayor rapidez y eficiencia.

💡Sustrato

El sustrato es la molécula sobre la cual actúa una enzima específica. En el video, se menciona que la enzima es muy específica con respecto al sustrato, y es este último el que se transforma en un producto de interés durante la reacción enzimática. El sustrato se une a la enzima en su sitio activo, donde ocurre su conversión.

💡Sitio activo

El sitio activo es la región específica de la molécula enzimática donde el sustrato se une y se transforma en producto. El video describe cómo el sitio activo es crucial para la acción catalítica de la enzima, ya que es el lugar donde el sustrato se encaja y se convierte en el producto final.

💡Apoenzima

La apoenzima es la parte proteica de una enzima que no está activada por sí sola. Se necesita un cofactor o un grupo prostético para que la apoenzima funcione de manera eficiente. En el video, se explica que la apoenzima requiere de un cofactor para convertirse en una enzima activa, denominada holoenzima.

💡Cofactor

Un cofactor es una molécula pequeña, ya sea orgánica o inorgánica, que se une a la apoenzima para activar la enzima. En el video, se menciona que los cofactores no están fuertemente unidos a la apoenzima, a diferencia de los grupos prostéticos, y son esenciales para la actividad enzimática.

💡Grupo prostético

El grupo prostético es una molécula que, al igual que el cofactor, es necesaria para la actividad enzimática, pero está más fuertemente unida a la apoenzima. En el guion, se diferencia del cofactor en que el grupo prostético forma una unión más estable con la apoenzima, resultando en la holoenzima.

💡Holoenzima

La holoenzima es la forma activa de una enzima, compuesta por la apoenzima unida a su cofactor o grupo prostético. El video destaca que la holoenzima es esencial para que la enzima funcione de manera eficiente, ya que la unión de la apoenzima con su cofactor o grupo prostético permite su actividad catalítica.

💡Inhibición enzimática

La inhibición enzimática se refiere a la reducción o detención de la actividad catalítica de una enzima. El video describe dos tipos principales de inhibición: competitiva y no competitiva. En la inhibición competitiva, un inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo, mientras que en la inhibición no competitiva, el inhibidor se une a otra parte de la enzima, distorsionando el sitio activo y evitando la unión del sustrato.

💡Temperatura óptima

La temperatura óptima es el punto en el cual la actividad enzimática es máxima. El video menciona que las enzimas tienen una temperatura óptima para su funcionamiento, que varía dependiendo del tipo de enzima y del organismo. Por ejemplo, en humanos, esta temperatura óptima suele estar alrededor de 37.5 grados Celsius.

Highlights

Las enzimas son proteínas que aceleran la velocidad de las reacciones del metabolismo.

Las enzimas disminuyen la energía de activación requerida para que una reacción química ocurra.

Las enzimas actúan de manera muy específica sobre una molécula llamada sustrato.

Las enzimas no sufren cambios durante la reacción en la que participan.

La velocidad de reacción se refiere a la cantidad de producto formado en una unidad de tiempo.

Las enzimas pueden estar compuestas por una parte proteica llamada apoenzima y un cofactor.

El cofactor es una molécula pequeña que se une a la apoenzima para activar la enzima.

El sitio activo es la región de la enzima donde el sustrato se une y se convierte en producto.

La temperatura puede afectar la actividad enzimática, con una temperatura óptima para cada enzima.

El pH también es un factor crítico que puede influir en la actividad enzimática.

La concentración de enzimas y sustratos直接影响a la velocidad de la reacción.

Existen inhibidores que pueden bloquear o reducir la actividad enzimática.

La inhibición competitiva es una forma en que los inhibidores compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima.

La inhibición no competitiva implica que los inhibidores se unen a una zona diferente del sitio activo, distorsionando la enzima.

Las enzimas pueden ser producidas por células de diferentes organismos, incluyendo animales, vegetales, hongos y bacterias.

El grupo prostético es una parte no proteica que se une fuertemente a la apoenzima para formar la holoenzima activa.

La desnaturalización de las enzimas puede ocurrir debido a altas temperaturas o cambios en el pH, lo que altera su estructura y sitio activo.