Enzimas: Estructura, Características y Funciones
Summary
TLDREste video educativo explora el tema de las enzimas, destacando su naturaleza como proteínas globulares presentes en todos los organismos. Las enzimas, específicas en su acción sobre un sustrato, aceleran las reacciones del metabolismo disminuyendo la energía de activación. Se explican conceptos clave como la velocidad de reacción, la energía de activación y la formación de complejos enzima-sustrato. Además, se discuten factores que afectan la actividad enzimática, como temperatura y pH, y se introduce la idea de inhibidores, que pueden reducir o detener la reacción catalítica.
Takeaways
- 🧬 Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones del metabolismo disminuyendo la energía de activación necesaria.
- 🌐 Son producidas por diversas células, incluyendo animales, vegetales, hongos, protos y bacterias.
- 🔍 Actúan de manera muy específica sobre un sustrato, que luego se transforma en un producto de interés sin que la enzima sufra cambios.
- ⏱ La velocidad de reacción se mide por la cantidad de producto formado en una unidad de tiempo, y las enzimas la aumentan.
- 💡 La energía de activación es la mínima cantidad de energía requerida para que una reacción química ocurra, y las enzimas la disminuyen.
- 🔑 El sitio activo es la zona específica en la enzima donde el sustrato se une y se transforma en producto.
- 🔄 Las enzimas pueden necesitar cofactores o grupos prostéticos para ser activas, formando una holoenzima.
- 🌡 La temperatura puede afectar la actividad enzimática; existe una temperatura óptima para cada enzima, y temperaturas太高 o太低 pueden inactivarlas.
- 📊 El pH también es crucial para la función enzimática; cambios en el pH pueden alterar la forma de la enzima y su capacidad para unirse al sustrato.
- 🚫 Inhibidores son sustancias que reducen o detienen la actividad catalítica de las enzimas, ya sea competiendo por el sitio activo (inhibición competitiva) o uniéndose a otras partes de la enzima (inhibición no competitiva).
Q & A
¿Qué son las enzimas y de qué están formadas?
-Las enzimas son proteínas que están formadas por todas las células de los diversos organismos y son específicamente proteínas globulares, es decir, tienen formas esféricas.
¿Cuál es la principal función de las enzimas en el metabolismo?
-Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones del metabolismo en las que participan, disminuyendo la energía de activación requerida para que estas reacciones ocurran.
¿Qué es el sustrato en el contexto de las reacciones enzimáticas?
-El sustrato es la molécula sobre la cual actúa la enzima de manera muy específica y que, mediante la acción enzimática, se convierte en un producto de interés.
¿Qué es la energía de activación y cómo las enzimas influyen en ella?
-La energía de activación es la cantidad mínima de energía necesaria para que una reacción química ocurra. Las enzimas disminuyen esta cantidad de energía requerida, facilitando así la reacción.
¿Qué es el sitio activo de una enzima y qué función cumple?
-El sitio activo es la región específica en la molécula enzimática donde el sustrato se une. Es el lugar donde ocurre la interacción entre la enzima y el sustrato para la conversión del sustrato en producto.
Explique la diferencia entre una apoenzima y un cofactor.
-La apoenzima es la parte proteica de la enzima que no es activa por sí sola. El cofactor es una molécula pequeña, de naturaleza orgánica o inorgánica, que la apoenzima necesita para ser activa. El cofactor no está unido fuertemente a la apoenzima.
¿Qué es un grupo prostético y cómo se diferencia de un cofactor?
-Un grupo prostético es similar a un cofactor, pero está muy unido a la apoenzima. La diferencia principal es que el grupo prostético está más estrechamente asociado con la apoenzima, formando parte integral de la enzima activa llamada holoenzima.
¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?
-La temperatura puede aumentar la velocidad de las moléculas, lo que a su vez aumenta la posibilidad de colisiones moleculares y la formación de complejos enzima-sustrato. Sin embargo, temperaturas muy altas pueden desnaturalizar la enzima, alterando su sitio activo y inhibiendo la reacción.
¿Cuál es la temperatura óptima para la actividad enzimática en humanos?
-En humanos, la temperatura óptima para la actividad enzimática está alrededor de los 37.5 grados Celsius.
¿Qué es la inhibición competitiva y cómo afecta la actividad enzimática?
-La inhibición competitiva es un tipo de inhibición en la que el inhibidor compite con el sustrato por ocupar el sitio activo de la enzima. Al unirse al sitio activo, el inhibidor impide que el sustrato se una a la enzima, inhibiendo así la reacción enzimática.
¿Qué es la inhibición no competitiva y cómo se diferencia de la inhibición competitiva?
-La inhibición no competitiva ocurre cuando el inhibidor se une a una parte de la enzima que no es el sitio activo, causando una distorsión que impide la unión del sustrato con la enzima. Esto se diferencia de la inhibición competitiva porque no compite directamente con el sustrato por el sitio activo.
Outlines
🧬 Introducción a las Enzimas
Este primer párrafo introduce el tema de las enzimas, destacando que son proteínas presentes en todas las células de diferentes organismos. Las enzimas son específicas y actúan como catalizadores de reacciones del metabolismo, disminuyendo la energía de activación necesaria para estas reacciones. Se explica que las enzimas son específicas para un sustrato y que su unión con este da lugar a la formación de un complejo enzima-sustrato, que eventualmente se transforma en el producto deseado sin que la enzima sufra cambios. Además, se mencionan las características de las enzimas, como la velocidad de reacción y la energía de activación, y se describe la estructura de las enzimas, incluyendo la apoenzima y el cofactor o grupo prostético, que son necesarios para su actividad.
🌡 Factores que Afectan la Actividad Enzimática
El segundo párrafo explora cómo la temperatura y el pH influyen en la actividad enzimática. Se menciona que la temperatura puede afectar la velocidad de las reacciones al aumentar la energía cinética de las moléculas, y que las enzimas tienen una temperatura óptima para su función, en el caso de las enzimas humanas, alrededor de 37.5 grados Celsius. También se discute cómo los cambios en el pH pueden alterar la estructura de las enzimas y su capacidad para unirse al sustrato. Se explica que la concentración de enzimas y sustratos afecta la velocidad de la reacción, hasta un punto de saturación donde no hay aumento adicional en la velocidad. Finalmente, se introduce el concepto de inhibidores, que son sustancias que pueden bloquear o reducir la actividad enzimática, ya sea competiendo por el sitio activo (inhibición competitiva) o uniéndose a otras partes de la enzima (inhibición no competitiva).
Mindmap
Keywords
💡Enzimas
💡Energía de activación
💡Sustrato
💡Sitio activo
💡Apoenzima
💡Cofactor
💡Grupo prostético
💡Holoenzima
💡Inhibición enzimática
💡Temperatura óptima
Highlights
Las enzimas son proteínas que aceleran la velocidad de las reacciones del metabolismo.
Las enzimas disminuyen la energía de activación requerida para que una reacción química ocurra.
Las enzimas actúan de manera muy específica sobre una molécula llamada sustrato.
Las enzimas no sufren cambios durante la reacción en la que participan.
La velocidad de reacción se refiere a la cantidad de producto formado en una unidad de tiempo.
Las enzimas pueden estar compuestas por una parte proteica llamada apoenzima y un cofactor.
El cofactor es una molécula pequeña que se une a la apoenzima para activar la enzima.
El sitio activo es la región de la enzima donde el sustrato se une y se convierte en producto.
La temperatura puede afectar la actividad enzimática, con una temperatura óptima para cada enzima.
El pH también es un factor crítico que puede influir en la actividad enzimática.
La concentración de enzimas y sustratos直接影响a la velocidad de la reacción.
Existen inhibidores que pueden bloquear o reducir la actividad enzimática.
La inhibición competitiva es una forma en que los inhibidores compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima.
La inhibición no competitiva implica que los inhibidores se unen a una zona diferente del sitio activo, distorsionando la enzima.
Las enzimas pueden ser producidas por células de diferentes organismos, incluyendo animales, vegetales, hongos y bacterias.
El grupo prostético es una parte no proteica que se une fuertemente a la apoenzima para formar la holoenzima activa.
La desnaturalización de las enzimas puede ocurrir debido a altas temperaturas o cambios en el pH, lo que altera su estructura y sitio activo.
Transcripts
en el presente video desarrollaremos el
tema de las enzimas como recordarán por
los videos pasados que hemos realizado
las enzimas son proteínas formadas por
todas las células de los diversos
organismos específicamente son proteínas
globulares es decir tienen formas
esféricas y pueden ser producidas por
células animales células vegetales
células de hongos células de protos e
inclusive las células bacterianas su
principal característica es que son
moléculas que van a acelerar la
velocidad de las reacciones del
metabolismo en las cuales participan Y
de qué manera lo hacen disminuyendo la
energía que requiere esta reacción para
poder ser realizada denominada energía
de activación y todo encima actúa sobre
una molécula en particular sobre la cual
va a ser muy específica esa molécula se
denomina sustrato y algo mucho más
importante el sustrato va a ser
convertido en un producto de interés
mientras que la misma enzima no va a
sufrir ningún cambio durante la reacción
en la cual participa revisemos algunas
definiciones para comprender bien el
funcionamiento de una enzima entendemos
por velocidad de reacción Como aquella
cantidad o variación en la cantidad de
un producto que se va a formar en una
unidad de tiempo y las enzimas Se
caracterizan porque aumentan la
velocidad de reacción es decir aumenta
la cantidad de producto que se forma en
menos tiempo por otro lado la energía de
activación va a ser aquella cantidad
mínima de energía que es necesaria para
que una reacción química se lleve a cabo
y como hemos indicado las enzimas
disminuyen esta mínima cantidad de
energía requerida las enzimas van a
actuar sobre una molécula muy específica
la cual es denominada sustrato ese
sustrato por acción enzimática va a
convertirse finalmente en producto y
para que el sustrato pueda convertirse
en producto debe unirse previamente a la
enzima las enzimas hemos dicho que son
muy específicas para el sustrato y hay
una zona en la molécula enzimática en la
cual el sustrato va a unirse esa zona de
la enzima donde el sustrato se une se
conoce como sitio activo las enzimas son
proteínas pero en muchas oportunidades
esas proteínas deben estar unidas a
otras moléculas para poder funcionar de
una manera más eficiente Es decir para
ser activas solo la parte proteica es
decir la fracción proteica del enzima es
denominada apoenzima y además no es
activa mientras que la parte no proteica
se denomina cofactor que pueden ser
pequeñas moléculas de naturaleza
orgánica o inorgánica que la apoenzima
es decir la parte proteica de la enzima
va necesitar para ser Activa ese
cofactor no está Unido de una manera
fuerte al apoenzima Mientras que el
grupo prostético es similar al cofactor
pero la diferencia con el anterior es
que está muy unido a apoenzima mientras
que finalmente se va a denominar
holoenzima a la enzima activa Y esa
enzima activa va a estar formada por la
apoenzima es decir la parte proteica de
la enzima y el cofactor o el grupo
prostético para que la enzima funcione
de una manera más eficiente las enzimas
se van a caracterizar como hemos
indicado por disminuir la energía mínima
que se requiere para que un sustrato se
convierte en producto como vemos en ese
esquema inferior el sustrato va a
necesitar una energía de activación
adecuada para convertirse en producto
esa energía de activación va a disminuir
si agregamos la enzima específica para
el sustrato que necesitamos trabajar y
si se fijan aquí en ese otro color la
cantidad de energía de activación va a
disminuir drásticamente y el sustrato va
a poder convertirse en el producto final
en menos tiempo Y con menos energía y
Cómo ocurre esta reacción entre enzima y
su sustrato específico En las siguientes
imágenes podemos explicarlo existe un
lugar específico en la enzima que se
conoce como sitio activo que va a servir
de unión entre el sustrato y la enzima
en la primera etapa en esta reacción
seguidamente ya cuando la enzima y el
sustrato están unidos vamos a poder
mencionar la presencia del complejo
denominado enzima sustrato en el mismo
sitio activo el sustrato comienza a ser
convertido en producto formándose el
complejo encima producto hasta que
finalmente luego de que todo el sustrato
ha sido convertido en el producto que
buscamos este producto final va
separarse del activo de la enzima y como
apreciamos la enzima no sufre ningún
cambio y puede reiniciar un nuevo
proceso en el cual el sustrato se
convierte en producto la actividad
catalítica de una enzima puede estar
afectada por diversos factores Como por
ejemplo la temperatura el aumento de la
temperatura ocasiona un aumento en la
velocidad de las moléculas tanto de la
enzima como en las moléculas de sustrato
y Esto va en relación con el aumento de
la posibilidad de que ocurran colisiones
moleculares tanto entre la enzima como
el sustrato formándose mayor cantidad de
complejo enzima sustrato como apreciamos
en ese esquema entre 0 a 40 42 gr
aproximadamente la velocidad de reacción
es proporcional a la temperatura y las
encimas tienen una temperatura óptima
para su trabajo en humanos esa
temperatura óptima está alrededor de los
37 37,5 grc como vemos en ese esquema
también por encima de los 40 42 gr la
enzima se desnaturaliza debido a la alta
vibración que va a ocasionar el
rompimiento de los enlaces de hidrógeno
en la molécula enzimática esto también
va a ocasionar un cambio en la fórmula
de la molécula deformando el sitio
activo e impidiendo que ocurran
reacciones entre la enzima y el sustrato
hay una temperatura a la cual la
actividad enzimática es la mayor a esta
temperatura se le conoce como
temperatura óptima otro factor
importante que puede afectar la
actividad enzimática es el pH los
cambios de pH pueden afectar la unión
entre sustrato y enzima pueden ocasionar
la ruptura de diversos enlaces en la
enzima esto a su vez va a tener como
consecuencia un cambio en la forma de la
enzima es decir del sitio activo y
finalmente la enzima se desnaturaliza
los valores de pH óptimo van a depender
de qué tipo de enzima estemos revisando
por ejemplo para aquellas enzimas
intracelulares el pH óptimo va a ser
alrededor de siete un Rango de pH ácido
entre uno a seis aproximadamente va a
ser el óptimo para enzimas digestivas
como la pepsina por ejemplo mientras que
un pH alcalino entre 8 y 12
aproximadamente se considera el pH
óptimo para enzimas que se encuentran en
la región oral Como por ejemplo la
amilasa que actúa sobre la amilosa del
almidón la velocidad de la reacción
catalizada por una enzima va a depender
directamente la concentración de la
misma enzima si la concentración del
enzima aumenta la velocidad de la
reacción también va a aumentar
directamente como estamos viendo en ese
esquema por otro lado la concentración
de sustrato también va en directa
proporción a la velocidad de reacción
hasta cierto punto mientras aumenta la
concentración de sustrato la velocidad
de la reacción también va a aumentar
proporcionalmente hasta llegar a un
punto donde va a encontrarse mayor
concentración de sustrato que de encima
a partir de ese punto cualquier aumento
en la concentración de sustrato no va a
producir un cambio significativo en la
velocidad de la reacción y esto debido a
que los sitios activos de las enzimas
van a estar cubiertos por los sustratos
así como los cofactores o grupos
prostéticos son necesarios para que las
enzimas puedan ser activas durante la
reacción bioquímica existen sustancias
que puedan reducir O aún detener la
actividad catalítica esas sustancias
bloquean o distorsion funcionan el sitio
activo del enzima y por esta razón son
denominados inhibidores ya que inhiben
la reacción bioquímica veamos cómo se
produce esta inhibición de la actividad
enzimática la primera de ellas
denominada inhibición competitiva se
caracteriza por lo siguiente en ese tipo
de inhibición El inhibidor aquí
graficado de color celeste tiene una
estructura que es muy similar al
sustrato y va a competir con él por
ocupar el sitio activo es decir el
inhibidor seg une el sitio activo y no
permite la unión del sustrato a la
enzima inhibiendo la actividad
enzimática Pero además pueden existir
inhibidores que se unan a otra parte de
la enzima que no sea el sitio activo en
ese caso estaremos presente ante una
inhibición del tipo no competitiva como
vemos aquí el inhibidor de color verde
va a estar unido a una zona diferente
del sitio activo esto lo que ocasiona
que el sitio activo donde debe unirse el
sustrato sufra una distorsión impidiendo
que pueda unirse finalmente a la enzima
produciéndose la inhibición No
competitiva ya que no están compitiendo
por el sitio activo hasta aquí hemos
revisado las características y
estructura de las enzimas en el
siguiente video revisaremos la
clasificación de ellas
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