Desaminación Oxidativa Transaminación Transdesaminación y otras fuentes de amoniaco
Summary
TLDREl guion trata sobre diferentes reacciones bioquímicas que involucran la liberación de amoniaco a partir de aminoácidos. Se discuten procesos como la transaminidad, desaminación oxidativa, y el ciclo de la urea, que son fundamentales para la eliminación de amoniaco, un compuesto tóxico. Se mencionan enzimas clave como la glutamina sintetasa y la glutaminasa, y se destaca la importancia de estas reacciones en el metabolismo de los aminoácidos y la síntesis de nucleótidos, con un enfoque en su papel diagnóstico y su implicación en la salud.
Takeaways
- 🧪 La transaminidad y la desaminación son reacciones clave en el metabolismo de los aminoácidos, con el objetivo de liberar el grupo amino en forma de amoniaco.
- 🔄 El ciclo de la urea es fundamental para la liberación y posterior eliminación del amoniaco, dado su carácter tóxico.
- 🌟 Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas que catalizan la transferencia del grupo amino de un aminoácido a un ácido, sin liberar amoniaco.
- 💊 Las enzimas de diagnóstico, como la glutamato oxalacetato aminotransferasa (GOT) y la glutamato piruvato aminotransferasa (GPT), se utilizan para detectar daños en tejidos como el hígado.
- 🔬 La desaminación oxidativa es催化 por aminoácidos deshidrogenasa, siendo la glutámico deshidrogenasa la más importante, involucrada en la conversión de aminoácidos en ácidos.
- 🌀 El tercer grupo de reacciones, las de transdesaminación, son el acoplamiento de transaminidad y desaminación oxidativa, permitiendo la liberación de amoniaco.
- 🏗️ La síntesis y liberación de amoniaco también ocurren a través de la acción de las enzimas glutamina sintetasa y glutaminasa, que son cruciales para transportar amoniaco al hígado.
- 🧬 El ciclo de los nucleótidos pirimidinos, como la adenina y guanina, es otro proceso que puede generar amoniaco como subproducto.
- 🍻 Las aminoácidos oxidadas y las aminoácidos deshidratadas son ejemplos de enzimas específicas que catalizan reacciones que liberan amoniaco.
- 🚰 El metabolismo de la ginina y los nucleósidos también puede resultar en la liberación de amoniaco, que luego debe ser procesado para su eliminación del cuerpo.
- 🔄 Finalmente, el amoniaco, siendo un化合物toxic, debe ser incorporado en el ciclo de la urea para convertirse en urea, que es menos tóxico y soluble en la orina.
Q & A
¿Qué es el ciclo de la urea y por qué es importante?
-El ciclo de la urea es un proceso bioquímico que permite la liberación y posterior eliminación del amoniaco, un producto tóxico de los aminoácidos. Es importante porque el amoniaco es dañino para el cuerpo y debe ser convertido en una forma menos tóxica y soluble, como la urea, para poder ser expulsado a través de la orina.
¿Cuál es el propósito principal de las reacciones de transaminación y de desaminación oxidativa?
-El propósito principal de las reacciones de transaminación es transferir el grupo amino de un aminoácido a otro ácido, mientras que las reacciones de desaminación oxidativa liberan el grupo amino en forma de amoniaco y transforman a un aminoácido en un ácido.
¿Qué son las transaminasas y qué papel desempeñan en la transaminación?
-Las transaminasas, también conocidas como aminotransferasas, son enzimas que catalizan las reacciones de transaminación, permitiendo la transferencia del grupo amino de un aminoácido a un ácido, sin liberar amoniaco en el proceso.
¿Por qué es importante la glutamato deshidrogenasa en el metabolismo de los aminoácidos?
-La glutamato deshidrogenasa es una enzima crucial en el metabolismo de los aminoácidos, ya que cataliza la conversión de glutamato a ácido alfa cetoglutarato, lo que es un paso fundamental en la liberación de amoniaco y la generación de ácidos.
¿Qué es la desaminación y cómo se relaciona con la liberación de amoniaco?
-La desaminación es un proceso en el que el grupo amino de un aminoácido es eliminado, liberando amoniaco. Este proceso es parte de la desaminación oxidativa, donde el aminoácido se oxida y se convierte en un ácido, mientras que el grupo amino se libera en forma de amoniaco.
¿Cómo se utiliza el amoniaco en el ciclo de los nucleótidos pirimidinos?
-En el ciclo de los nucleótidos pirimidinos, el amoniaco se utiliza en la síntesis de adenina y guanina a partir de inosina y xantina, respectivamente. Este proceso es parte de la síntesis de novo o del reciclaje de purinas y pirimidinos.
¿Qué es la glutamina y cómo se relaciona con el transporte del amoniaco en el cuerpo?
-La glutamina es un aminoácido que juega un papel crucial en el transporte del amoniaco en el cuerpo. El amoniaco se une al ácido glutámico para formar glutamina, que luego puede ser transportada al hígado, donde se convierte nuevamente en ácido glutámico y amoniaco, permitiendo la eliminación del amoniaco.
¿Qué es la deshidratación de aminoácidos y cómo se relaciona con la liberación de amoniaco?
-La deshidratación de aminoácidos es un proceso en el que se elimina el grupo amino de un aminoácido, liberando amoniaco. Este proceso es催化 por enzimas llamadas deshidratadas, que transforman a los aminoácidos alcohólicos en ácidos y liberan el amoniaco como subproducto.
¿Cómo se libera el amoniaco durante el catabolismo de la glicina?
-Durante el catabolismo de la glicina, esta se oxida por acción de la glicina sintasa, lo que requiere meabe y tetra hidro folato. Este proceso convierte a la glicina en CO2 y amoniaco, liberando así el amoniaco como un subproducto.
¿Cuál es el destino final del amoniaco en el cuerpo humano y por qué es necesario?
-El destino final del amoniaco es el ciclo de la urea o el ciclo de la orotato. Es necesario porque el amoniaco es tóxico y debe ser convertido en una forma menos tóxica y soluble, como la urea, para poder ser eliminado del cuerpo a través de la orina.
Outlines
🧪 Reacciones de Transaminación y Desaminación
El primer párrafo se centra en las reacciones de transaminación y desaminación, que son fundamentales para la liberación del grupo amino en forma de amoniaco. Se menciona que el amoniaco es tóxico y debe ser eliminado, lo cual se logra a través del ciclo de la urea. Las transaminasas, o aminotransferasas, catalizan estas reacciones y requieren el fosfato de piridoxina, una vitamina B6. Se destacan dos enzimas importantes utilizadas en la diagnóstico médico: la glutamato oxalacetato aminotransferasa (GOT o AST) y la glutamato piruvato aminotransferasa (GPT o ALT). Estas enzimas son indicativas de daño en tejidos como el hígado cuando sus niveles en sangre aumentan. Además, se describe el proceso de transaminación donde un aminoácido cede su grupo amino a un ácido, transformándose en un ácido y viceversa.
🧬 Procesos de Desaminación Oxidativa y Transdeaminación
El segundo párrafo explora el proceso de desaminación oxidativa, donde los aminoácidos se convierten en ácidos y liberan amoniaco como subproducto. La glutamato deshidrogenasa es la enzima clave en esta reacción, regulada por niveles de ATP, NAD y ADP, y NADP. Se describe la formación de ácidos como el piruvato y el alfa cetobutirrato a través de reacciones intermedias. La transdeaminación se presenta como la combinación de transaminación y desaminación oxidativa, donde un aminoácido reacciona con glutamato formando un nuevo ácido y, simultáneamente, el glutamato se convierte en un ácido que luego libera amoniaco. El papel de la glutamato deshidrogenasa en la catabolismo y síntesis de aminoácidos es crucial.
🚀 Transporte y Liberación de Ammoniaco en el Organismo
El tercer párrafo detalla cómo el amoniaco es transportado y liberado en el cuerpo. La glutamina sintetasa en tejidos periféricos como cerebro, intestino y músculo captura amoniaco libre y lo une al ácido glutámico para formar glutamina, que es transportada al hígado. Allí, la glutaminasa descompone la glutamina, liberando amoniaco que puede ser convertido en ácido glutámico y eventualmente en ácido alfanilvínico. También se menciona el ciclo de los nucleótidos pirimidinos, donde la síntesis de bases nitrogenadas como adenina y guanina puede liberar amoniaco como subproducto, a través de la conversión de inosina monofosfato a xantosina monofosfato por la acción de enzimas como la adenylosuccinato sintasa.
🌀 Diversas Vías de Liberación de Ammoniaco
El cuarto y último párrafo cubre diversas vías de liberación de amoniaco a partir de aminoácidos y otros compuestos. Se incluye la acción de aminoácido oxidasas que generan peróxido de hidrógeno, la deshidratación de aminoácidos alcohólicos como la serina y la treonina, y la conversión de glicina en CO2 y amoniaco. Finalmente, se menciona el metabolismo de nucleósidos, donde la adenosina se convierte en inosina por acción de la adenosina aminohidrólisis, liberando amoniaco. El amoniaco, siendo tóxico e insoluble, debe integrarse en el ciclo de la urea para ser convertido en una forma menos tóxica y soluble,尿素, que puede ser eliminada en la orina.
Mindmap
Keywords
💡Transaminasas
💡Desaminación
💡Ciclo de la urea
💡Glutamina
💡Aminotransferasa
💡Ácido pirúvico
💡Glutamato
💡Ciclo de los nucleótidos purinos
💡Aminoácido alcohólico
💡Glicina
💡Adenosina
Highlights
Se discuten reacciones de transamización y nación que liberan el grupo amino de los aminoácidos en forma de amoniaco, un compuesto tóxico.
El ciclo de la urea es mencionado como el proceso principal para la liberación de amoniaco.
Las reacciones de examinación implican la pérdida del grupo alfa de los aminoácidos, una característica común en la mayoría de ellos.
Existen nueve tipos de reacciones que permiten la liberación de amoniaco, destacando la importancia de las reacciones de transamización.
Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas clave en la transferencia del grupo amino sin liberar amoniaco.
El fosfato de piridoxina, derivado de la vitamina B6, es un cofactor necesario para todas las transaminasas.
Las enzimas a-GT o ALT (glutamato oxalacético transaminasa) y la AST o ALT (glutamato piruvvato transaminasa) son utilizadas en diagnósticos médicos.
Las reacciones de transamización involucran dos sustratos: un aminoácido y un ácido keto, resultando en intercambio de grupos.
La reacción de transaminación entre la alanina y el ácido glutámico es un ejemplo de cómo se forman nuevos compuestos y se intercambian grupos.
Las reacciones de deaminación oxidativa, catalizadas por aminoácido deshidrogenasa, son esenciales para la conversión de aminoácidos en ácidos keto.
La regulación de la actividad de la glutamato deshidrogenasa es crucial en el catabolismo y síntesis de aminoácidos.
La combinación de transamización y deaminación oxidativa en reacciones de transdeaminación es fundamental para la liberación de amoniaco.
La síntesis y transporte de glutamina por parte de la glutamina sintetasa y la glutaminasa permite la captura y transporte de amoniaco en el cuerpo.
El ciclo de los nucleótidos pirimidinos, involucrando la síntesis de adenina y guanina, es esencial para la economía energética celular.
La conversión de adenosina a inosina por adenosina deaminasa es un paso crítico en el metabolismo de nucleósidos.
Las aminoácidos oxidadas por aminoácido oxidasa generan peróxido de hidrógeno en reacciones de deaminación oxidativa.
Los aminoácidos alcohólicos, como la serina y la tironina, liberan amoniaco a través de la acción de deshidratasas específicas.
La deaminación de la glicina por glicina sintetasa es un paso importante en el metabolismo de aminoácidos y la liberación de amoniaco.
El metabolismo de nucleósidos, con la conversión de adenosina a hipoxantina por adenosina deaminasa, es parte del proceso de liberación de amoniaco.
El amoniaco, siendo tóxico e insoluble, debe ser convertido en urea por el ciclo de la urea para ser excretado de forma segura.
Transcripts
en esta oportunidad vamos a hablar de
reacciones de trans am y nación de
examinación y de otro tipo de reacciones
que intervienen la liberación de un
amonio a partir del grupo amino presente
en los aminoácidos
en la mayoría de las reacciones que
vamos a mencionar a continuación
el propósito es liberar el grupo amino
de los aminoácidos en forma de amoniaco
el amoniaco es tóxico por lo tanto
debemos encontrar una forma de liberarlo
y eso es básicamente el ciclo de la urea
que más adelante lo vamos a mencionar
en las reacciones de de examinación es
básicamente la pérdida de este alfa me
no presenten todos los aminoácidos
gracias a la acción catalítica de
algunas enzimas no es necesariamente la
única reacción importante que deba
presentar de hecho hay nueve tipos de
reacciones que permiten la liberación de
amoniaco
en la mayoría de las reacciones que
vamos a mencionar el resto del
aminoácido se convierte en un seto ácido
en otras palabras el esqueleto carbonato
por lo general se convierte en ciertos
ácidos como el piruvato el oxalato el
alfabeto blue tarata
la primera reacción en la que nosotros
nos vamos a enfocar son reacciones de
trans am y nación estas reacciones de
trans am y nación estan catalizadas por
enzimas denominadas transaminasas o
aminotransferasa
de hecho este es el único grupo en el
cual no se libera un grupo amonio
simplemente el grupo amino de un
aminoácido se transfiere a un set o
ácido
todas las reacciones o todas las
transaminasas requieren de un con factor
denominado fosfato de pide docs al que
proviene de la vitamina b6 además
existen diferentes transaminasas
aminotransferasa para prácticamente
todos los aminoácidos excepto para dos
aminoácidos que son la lisina y la 3a
en este punto también es importante
mencionar una cosa que estas enzimas son
utilizadas como enzimas diagnósticas
entonces hay dos enzimas importantes que
son la a-7 o la a lt cuyo nombre real es
glutamato ox al acetato aminotransferasa
o el nombre común es aspartato
aminotransferasa y por otra parte el
glutamato piruvato aminotransferasa
shericka o mejor conocida como a lt o
alanina aminotransferasa
estas son dos enzimas que normalmente se
encuentran en la sangre a niveles bajos
y cuando los niveles plasmáticos de
estas enzimas se incrementan eso se
asocia con daño en el tejido de donde
pueden estar presentes estas enzimas
como por ejemplo el hígado
en una reacción de trans am y nación
deben intervenir dos sustratos por una
parte un aminoácido que es el que
nosotros queremos degradar o al que
nosotros queremos extraer el grupo amino
y fácilmente lo identificamos porque
posee sobre el carbono alfa el grupo
característico amino y él alfacar box y
lo característico de los grupos ácidos
por lo tanto si identificamos el amino
unido directamente al carbono al que
está unido el grupo car box y lo es o es
un alfa aminoácido
y por otra parte necesitamos hacerlo
reaccionar con un seto ácido entonces
por lo general son tres estos ácidos el
piro bato de luxe al acetato y el alfa
seto brutal alto en este caso
reconocemos un seto ácido porque el
carbono alfa posee un grupo excepto el
carbono al país a que el carbono que
está unido directamente el grupo
carboxílicos por lo tanto es fácil
reconocer un aminoácido y es fácil
reconocer un seto hace
ahora lo que hacen las aminotransferasa
son las transaminasas son intercambiar
el grupo es característico de cada uno
de los componentes por lo tanto el
aminoácido regala su grupo mino y recibe
el grupo excepto mientras que el set o
ácido intercambia su grupo excepto por
un grupo a mí no por lo tanto el
aminoácido se convierte en un set o
ácido y el set o ácido se convierte en
un nuevo aminoácido
en este ejercicio en particular el
aminoácido que queríamos degradar es la
alanina que reacciona con un set o ha
sido denominado alfa cierto glutamato la
alanina se convierte en piruvato un
nuevo set o ácido y el alfa set o bruta
datos se convierte en su respectivo
aminoácido que es el glutamato o ácido
glutámico por lo tanto en una reacción
de trans am y nación un aminoácido se
convierte en un set o ácido y un set o
ácido se convierte en su respectivo
aminoácido por lo general las parejas
siempre son al facilito brutal alto que
se convertirá en glutamato y ox al
acetato que se convertirá en aspartato
pese a que no hay liberación del grupo
amino en forma de amoniaco el aminoácido
acaba de perder su grupo mino y se
convierte en un seto ácido
en el segundo grupo de reacciones
denominadas de examinación
vamos a ver el como un aminoácido que es
capaz de liberar el grupo amino en forma
de amoniaco
y las reacciones de diseminación
oxidativa requieren nada y además son
catalizadas por un grupo de enzimas
denominado aminoácidos deshidrogenasa de
las cuales la más importante es la ácido
glutámico deshidrogenasa debido a que la
mayoría de los aminoácidos que sufren
una reacción de transam y nación
reaccionan con el alfabeto blue ftalatos
generando glutamato
la glutamato deshidrogenasa es una
enzima importante además de ser una
enzima oligo américa constituida por
varias unidades su actividad se regula
de forma a los tehrik a niveles altos de
atp y nada h inhiben esta enzima
mientras que niveles altos de adep y
nada oxidado son capaces de activar la
funcionalidad de dicha enzima
las reacciones de desa mi nación
oxidativa básicamente el propósito es
convertir un aminoácido en un seto ácido
y son muy similares a las de trans am y
nación la diferencia acá es que el al
grupo a mí no si se va a perder entonces
un aminoácido en este caso el ácido
glutámico súper primero una reacción de
oxidación entonces se requiere que el
nado oxidado ingrese se reduzca y de esa
forma oxide nuestra molécula de ácido
glutámico de glutamato generando un
intermedio metabólico denominado un
aminoácido este aminoácido
posteriormente supone un proceso de
hidrólisis y es aquí donde ya se pierde
el grupo amino en forma de amoniaco
generando de esta forma un seto ácido en
este caso se va a generar un cierto
vacío denominado alfa ceto blood aratto
la tercera forma de liberar un grupo
amino de un aminoácido es básicamente la
combinación de las dos reacciones
anteriores entonces ya sabemos que es
una reacción de trans am y nación ya
sabemos que es una reacción de
diseminación oxidativo por lo tanto en
la tercera forma es una reacción de
trans de examinación que básicamente es
el acoplamiento entre estas dos
reacciones entonces la unión entre una
reacción de trans am y nación con una
reacción de diseminación oxidativo forma
este tercer grupo de reacciones
denominadas reacciones de trans de
examinación
en este caso la lámina un aminoácido
reacciona con el alfa acepto glutamato
un seto ácido por lo tanto el que era
aminoácido se convierte en se todo ha
sido en este caso piruvato y él quiera
set o ácido se convierte en aminoácido
en este caso ácido glutámico fracción de
transam y nación
por otra parte acoplada a esta reacción
va la reacción de de examinación
oxidativa donde ya vimos previamente que
el ácido glutámico se puede convertir en
alfa citó bruta dato en el momento que
libera el grupo camino en forma de
amoniaco por esta razón la mayoría de
aminoácidos sufre reacciones de trans de
examinación y regular la actividad de la
glutamato deshidrogenasa es el punto
clave en el catabolismo y dio síntesis
de aminoácidos
la cuarta forma de generar amonio
básicamente es una forma en como el
amoniaco se transporta dentro de nuestro
cuerpo de la acción coordinada de dos
enzimas la glutamina sintetasa y la
glutaminasa
en tejidos periféricos como el cerebro
el intestino y el músculo
estos tejidos son capaces de capturar
rápidamente el amoniaco que esté libre y
unirlo al ácido glutámico por lo tanto
cuando el ácido glutámico recibe el
amonio gracias a la acción de la
glutamina sintetasa o enzima también
denominada glutamato amonio sintetasa
permiten la formación de un nuevo vino
ha sido denominado glutamina
la glutamina por lo tanto sirve para
capturar este exceso de amoniaco que
está en algunos tejidos y transportarlo
hacia el tejido que va a permitir su
eliminación entonces cuando el cerebro
el músculo o el intestino recibe este
amoniaco en la moneda que inmediatamente
se combina con el ácido glutámico y
generan una forma soluble de este
amoniaco que básicamente es la glutamina
la glutamina se libera al torrente
sanguíneo es enviado al hígado donde va
a ocurrir la reacción inversa
en el 'pato' citó entonces
la glutamina que proviene de la mayoría
de los tejidos ingresa y gracias a una
enzima denominada glutaminasa la
glutamina pierde el nitrógeno de su
cadena lateral y se convierte en ácido
glutámico que posteriormente puede
sufrir una reacción de desa minación
oxidativa y convertirse en albacete
blood aratto pero la glutamina por
acción de la glutaminasa se convierte en
glutamato y de esa forma se puede
transportar y liberar el grupo amino en
forma de amoníaco
una quinta forma de liberar amoniaco a
partir de productos metabólicos es el
ciclo de los nucleótidos jurídicos
en la mayoría de los tejidos se pueden
sintetizar purinas que son la adenina y
la guanina hay dos formas de sintetizar
estos estas bases nitrogenadas que son
la síntesis de novo y el reciclaje de
purinas así que el regular la síntesis
de estos de estas bases nitrogenadas
permitirá ahorrar determinada cantidad
de energía para la mayoría de las
células
hay un proceso en el que a partir de una
base nitrogenada intermedia denominada
hipoxantina pero en forma de nucleótido
se denomina y no china a partir de esta
base nitrogenadas se pueden sintetizar
las otras dos bases nitrogenadas tanto
la adenina como la guanina el proceso es
relativamente sencillo a partir de y no
cinnamon o fosfato por una reacción
catalizada por una enzima denominada
ademi los shocks innatos sintasa en el
cual a la inos ina se le adiciona un
aminoácido denominado aspartato y en
esta reacción se requiere gtp como gasto
de energía se forma un intermediario
denominado adén y los oxidando
por acción de la aven y los shocks
innato alianza se pierde gran parte de
la molécula de ácido aspártico liberado
en forma de fumarato generando de esta
forma el núcleo activo que nosotros
necesitábamos que era el adenosín mono
fosfato
a partir de adenina mono fosfato se
puede generar y no cinnamon o fosfato
esto es lo que corresponde al ciclo de
los nucleótidos jurídicos entonces vino
sin es de forma benigna y de adenina se
puede formar y nothing a la enzima que
cataliza la conversión de adenosín mono
fosfato ni nothing el monoposto
corresponde a una a mp de esa minas
básicamente es un proceso de hidrólisis
en donde se pierde el grupo amino que se
había añadido gracias a la ciudad'
partico generando a partir de adenosina
una nueva molécula de y no cinnamon o
fosfato
una sexta forma de liberar el grupo
amonio o el grupo amino de un aminoácido
corresponde a enzimas propias de algunos
aminoácidos por ejemplo las aminoácidos
oxidadas básicamente catalizan
reacciones de examinación oxidativa en
donde el aminoácido se convierte en un
seto ácido pero además se produce
peróxido de hidrógeno
al igual que la reacción de de
examinación oxidativa un aminoácido
oxidasa requiere de una enzima pero en
este caso es usada para generar la
oxidación del aminoácido posteriormente
lfa de transfiere esos electrones al
oxígeno y el oxígeno se convierte en
peróxido de hidrógeno
aquí es donde radica la diferencia entre
la diseminación oxidativa y las
reacciones catalizadas por aminoácidos
oxidan zas se genera de la misma forma
un intermediario metabólico que es un
aminoácido es término ácido sufre un
proceso de hidrólisis en el cual se
libera la molécula y minó ácida o se
libera el grupo y vino en forma de
amoniaco de esta forma el aminoácido se
oxida
sé de esa mina y además se convierte en
un seto asia
una séptima forma de liberar un grupo
amonio a partir de aminoácidos es
exclusiva para aminoácidos alcohólicos
en donde existen enzimas denominadas
aminoácidos deshidratadas entonces para
el caso de la serina y para el caso de
la tonina existen serina deshidratadas
ahí treonina deshidratadas que permite
la formación de un seto ácido y la
liberación del grupo amino en forma de
un amoniaco
para el caso de la harina lasherina
deshidratada
retira el grupo amino liberándolo en
forma de amoníaco y el pse todo ha sido
resultante se denomina piruvato para el
caso de la tremolina la treonina
decidiera taza hace exactamente el mismo
proceso pero el sexto ácido resultante
se denomina alfa ceto tirado que
posteriormente se puede convertir en
propio milk o encima y metabolizar sé
otra forma de liberación del nitrógeno
aminoácido y ccoo del nitrógeno amino en
forma de amoniaco es una reacción
durante el catabolismo de la piscina en
donde la glicina se oxida por acción de
la glicina sintasa en el proceso en el
cual se requiere meabe para llevar a
cabo esta reacción y tetra hidro folato
es que traído folato se convierte en 5
ene 10 metil en tetra hidro folato y de
esta forma la glicina queda convertida
finalmente por acción de la glicina zinc
azsa en co2 y amoniaco
la última de las formas de obtención de
nitrógeno en forma de amonio que vamos a
mencionar en este vídeo es
al igual que en el ciclo de las purinas
en este caso es en el metabolismo de
nucleósidos recuerden que la diferencia
entre un núcleo de un nucleótido de la
presencia de un grupo fosfato en este
caso no hay fosfatos por lo tanto la
adenosina obtenida durante el proceso de
catabolismo de los nucleótidos la
adenosina por acción de una enzima
denominada adenosina deaminasa puede
convertirse en y no sin a básicamente la
adenosina examinada y la responsable de
retirar el grupo amino de la adenina
para convertirla en hipoxantina
hasta este punto hemos mencionado las
principales formas de obtención de
amoniaco tanto a partir de aminoácidos
como a partir de bases nitrogenadas el
amoniaco no se puede eliminar del cuerpo
porque es tóxico y además es insoluble
así que debe incorporarse al ciclo de la
hormona o el ciclo de la urea para
convertirse en nuria que es menos tóxico
y que además es soluble por lo tanto se
puede eliminar a través de la orina
en un próximo vídeo hablaremos del
destino del amoniaco y de los
componentes y regulación del ciclo del
hombre
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