Desaminación Oxidativa Transaminación Transdesaminación y otras fuentes de amoniaco

N García
25 Jun 202018:01

Summary

TLDREl guion trata sobre diferentes reacciones bioquímicas que involucran la liberación de amoniaco a partir de aminoácidos. Se discuten procesos como la transaminidad, desaminación oxidativa, y el ciclo de la urea, que son fundamentales para la eliminación de amoniaco, un compuesto tóxico. Se mencionan enzimas clave como la glutamina sintetasa y la glutaminasa, y se destaca la importancia de estas reacciones en el metabolismo de los aminoácidos y la síntesis de nucleótidos, con un enfoque en su papel diagnóstico y su implicación en la salud.

Takeaways

  • 🧪 La transaminidad y la desaminación son reacciones clave en el metabolismo de los aminoácidos, con el objetivo de liberar el grupo amino en forma de amoniaco.
  • 🔄 El ciclo de la urea es fundamental para la liberación y posterior eliminación del amoniaco, dado su carácter tóxico.
  • 🌟 Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas que catalizan la transferencia del grupo amino de un aminoácido a un ácido, sin liberar amoniaco.
  • 💊 Las enzimas de diagnóstico, como la glutamato oxalacetato aminotransferasa (GOT) y la glutamato piruvato aminotransferasa (GPT), se utilizan para detectar daños en tejidos como el hígado.
  • 🔬 La desaminación oxidativa es催化 por aminoácidos deshidrogenasa, siendo la glutámico deshidrogenasa la más importante, involucrada en la conversión de aminoácidos en ácidos.
  • 🌀 El tercer grupo de reacciones, las de transdesaminación, son el acoplamiento de transaminidad y desaminación oxidativa, permitiendo la liberación de amoniaco.
  • 🏗️ La síntesis y liberación de amoniaco también ocurren a través de la acción de las enzimas glutamina sintetasa y glutaminasa, que son cruciales para transportar amoniaco al hígado.
  • 🧬 El ciclo de los nucleótidos pirimidinos, como la adenina y guanina, es otro proceso que puede generar amoniaco como subproducto.
  • 🍻 Las aminoácidos oxidadas y las aminoácidos deshidratadas son ejemplos de enzimas específicas que catalizan reacciones que liberan amoniaco.
  • 🚰 El metabolismo de la ginina y los nucleósidos también puede resultar en la liberación de amoniaco, que luego debe ser procesado para su eliminación del cuerpo.
  • 🔄 Finalmente, el amoniaco, siendo un化合物toxic, debe ser incorporado en el ciclo de la urea para convertirse en urea, que es menos tóxico y soluble en la orina.

Q & A

  • ¿Qué es el ciclo de la urea y por qué es importante?

    -El ciclo de la urea es un proceso bioquímico que permite la liberación y posterior eliminación del amoniaco, un producto tóxico de los aminoácidos. Es importante porque el amoniaco es dañino para el cuerpo y debe ser convertido en una forma menos tóxica y soluble, como la urea, para poder ser expulsado a través de la orina.

  • ¿Cuál es el propósito principal de las reacciones de transaminación y de desaminación oxidativa?

    -El propósito principal de las reacciones de transaminación es transferir el grupo amino de un aminoácido a otro ácido, mientras que las reacciones de desaminación oxidativa liberan el grupo amino en forma de amoniaco y transforman a un aminoácido en un ácido.

  • ¿Qué son las transaminasas y qué papel desempeñan en la transaminación?

    -Las transaminasas, también conocidas como aminotransferasas, son enzimas que catalizan las reacciones de transaminación, permitiendo la transferencia del grupo amino de un aminoácido a un ácido, sin liberar amoniaco en el proceso.

  • ¿Por qué es importante la glutamato deshidrogenasa en el metabolismo de los aminoácidos?

    -La glutamato deshidrogenasa es una enzima crucial en el metabolismo de los aminoácidos, ya que cataliza la conversión de glutamato a ácido alfa cetoglutarato, lo que es un paso fundamental en la liberación de amoniaco y la generación de ácidos.

  • ¿Qué es la desaminación y cómo se relaciona con la liberación de amoniaco?

    -La desaminación es un proceso en el que el grupo amino de un aminoácido es eliminado, liberando amoniaco. Este proceso es parte de la desaminación oxidativa, donde el aminoácido se oxida y se convierte en un ácido, mientras que el grupo amino se libera en forma de amoniaco.

  • ¿Cómo se utiliza el amoniaco en el ciclo de los nucleótidos pirimidinos?

    -En el ciclo de los nucleótidos pirimidinos, el amoniaco se utiliza en la síntesis de adenina y guanina a partir de inosina y xantina, respectivamente. Este proceso es parte de la síntesis de novo o del reciclaje de purinas y pirimidinos.

  • ¿Qué es la glutamina y cómo se relaciona con el transporte del amoniaco en el cuerpo?

    -La glutamina es un aminoácido que juega un papel crucial en el transporte del amoniaco en el cuerpo. El amoniaco se une al ácido glutámico para formar glutamina, que luego puede ser transportada al hígado, donde se convierte nuevamente en ácido glutámico y amoniaco, permitiendo la eliminación del amoniaco.

  • ¿Qué es la deshidratación de aminoácidos y cómo se relaciona con la liberación de amoniaco?

    -La deshidratación de aminoácidos es un proceso en el que se elimina el grupo amino de un aminoácido, liberando amoniaco. Este proceso es催化 por enzimas llamadas deshidratadas, que transforman a los aminoácidos alcohólicos en ácidos y liberan el amoniaco como subproducto.

  • ¿Cómo se libera el amoniaco durante el catabolismo de la glicina?

    -Durante el catabolismo de la glicina, esta se oxida por acción de la glicina sintasa, lo que requiere meabe y tetra hidro folato. Este proceso convierte a la glicina en CO2 y amoniaco, liberando así el amoniaco como un subproducto.

  • ¿Cuál es el destino final del amoniaco en el cuerpo humano y por qué es necesario?

    -El destino final del amoniaco es el ciclo de la urea o el ciclo de la orotato. Es necesario porque el amoniaco es tóxico y debe ser convertido en una forma menos tóxica y soluble, como la urea, para poder ser eliminado del cuerpo a través de la orina.

Outlines

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🧪 Reacciones de Transaminación y Desaminación

El primer párrafo se centra en las reacciones de transaminación y desaminación, que son fundamentales para la liberación del grupo amino en forma de amoniaco. Se menciona que el amoniaco es tóxico y debe ser eliminado, lo cual se logra a través del ciclo de la urea. Las transaminasas, o aminotransferasas, catalizan estas reacciones y requieren el fosfato de piridoxina, una vitamina B6. Se destacan dos enzimas importantes utilizadas en la diagnóstico médico: la glutamato oxalacetato aminotransferasa (GOT o AST) y la glutamato piruvato aminotransferasa (GPT o ALT). Estas enzimas son indicativas de daño en tejidos como el hígado cuando sus niveles en sangre aumentan. Además, se describe el proceso de transaminación donde un aminoácido cede su grupo amino a un ácido, transformándose en un ácido y viceversa.

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🧬 Procesos de Desaminación Oxidativa y Transdeaminación

El segundo párrafo explora el proceso de desaminación oxidativa, donde los aminoácidos se convierten en ácidos y liberan amoniaco como subproducto. La glutamato deshidrogenasa es la enzima clave en esta reacción, regulada por niveles de ATP, NAD y ADP, y NADP. Se describe la formación de ácidos como el piruvato y el alfa cetobutirrato a través de reacciones intermedias. La transdeaminación se presenta como la combinación de transaminación y desaminación oxidativa, donde un aminoácido reacciona con glutamato formando un nuevo ácido y, simultáneamente, el glutamato se convierte en un ácido que luego libera amoniaco. El papel de la glutamato deshidrogenasa en la catabolismo y síntesis de aminoácidos es crucial.

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🚀 Transporte y Liberación de Ammoniaco en el Organismo

El tercer párrafo detalla cómo el amoniaco es transportado y liberado en el cuerpo. La glutamina sintetasa en tejidos periféricos como cerebro, intestino y músculo captura amoniaco libre y lo une al ácido glutámico para formar glutamina, que es transportada al hígado. Allí, la glutaminasa descompone la glutamina, liberando amoniaco que puede ser convertido en ácido glutámico y eventualmente en ácido alfanilvínico. También se menciona el ciclo de los nucleótidos pirimidinos, donde la síntesis de bases nitrogenadas como adenina y guanina puede liberar amoniaco como subproducto, a través de la conversión de inosina monofosfato a xantosina monofosfato por la acción de enzimas como la adenylosuccinato sintasa.

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🌀 Diversas Vías de Liberación de Ammoniaco

El cuarto y último párrafo cubre diversas vías de liberación de amoniaco a partir de aminoácidos y otros compuestos. Se incluye la acción de aminoácido oxidasas que generan peróxido de hidrógeno, la deshidratación de aminoácidos alcohólicos como la serina y la treonina, y la conversión de glicina en CO2 y amoniaco. Finalmente, se menciona el metabolismo de nucleósidos, donde la adenosina se convierte en inosina por acción de la adenosina aminohidrólisis, liberando amoniaco. El amoniaco, siendo tóxico e insoluble, debe integrarse en el ciclo de la urea para ser convertido en una forma menos tóxica y soluble,尿素, que puede ser eliminada en la orina.

Mindmap

Keywords

💡Transaminasas

Transaminasas son enzimas que catalizan la transferencia del grupo amino de un aminoácido a un ácido, lo que es fundamental en las reacciones de transaminidad. En el video, se mencionan como parte del proceso de liberar el grupo amino de los aminoácidos, y son esenciales para la síntesis y catabolismo de aminoácidos.

💡Desaminación

Desaminación es el proceso mediante el cual se elimina el grupo amino de un aminoácido, liberando amoniaco. Es una reacción clave en el metabolismo de aminoácidos, como se describe en el video, y es催化 por enzimas como la glutámico deshidrogenasa.

💡Ciclo de la urea

El ciclo de la urea es el proceso por el cual el amoniaco, un producto tóxico del metabolismo, se convierte en urea para su posterior eliminación del cuerpo. Es fundamental para entender cómo el cuerpo maneja el exceso de amoniaco, como se discute en el video.

💡Glutamina

Glutamina es un aminoácido que juega un papel crucial en el transporte del amoniaco en el cuerpo. En el video, se explica cómo la glutamina sirve para capturar amoniaco y transportarlo al hígado, donde puede ser procesado y eliminado.

💡Aminotransferasa

Las aminotransferasas, también conocidas como transaminasas, son enzimas que participan en la transferencia de grupos amino entre moléculas. En el contexto del video, estas enzimas son importantes para la reacción de transaminidad y se mencionan en relación con la detección de daño en órganos como el hígado.

💡Ácido pirúvico

El ácido pirúvico es un ácido que surge en el metabolismo de los aminoácidos y es un intermediario en la gluconeogénesis y la energía celular. En el video, se menciona como resultado de la reacción de transaminidad de la alanina.

💡Glutamato

Glutamato es un aminoácido que actúa como un donador de grupo amino en reacciones de transaminidad. En el video, se destaca como parte de la interacción entre aminoácidos y ácidos en las reacciones de transaminidad.

💡Ciclo de los nucleótidos purinos

El ciclo de los nucleótidos purinos es un proceso de síntesis y degradación de las bases nitrogenadas adenina y guanina. El video describe cómo este ciclo es importante para entender la generación de amoniaco a partir de bases nitrogenadas.

💡Aminoácido alcohólico

Aminoácidos alcohólicos son aquellos que contienen un grupo alcohol en su estructura. En el video, se mencionan en el contexto de la liberación del grupo amino mediante la acción de enzimas como las aminoácidos deshidratadas.

💡Glicina

Glicina es un aminoácido involucrado en el metabolismo que puede liberar amoniaco durante su catabolismo. El video describe el papel de la glicina en la formación de amoniaco y su importancia en el ciclo de la urea.

💡Adenosina

Adenosina es un nucleósido que surge en el metabolismo de los nucleótidos. En el video, se discute cómo la adenosina puede ser convertida en hipoxantina, liberando amoniaco en el proceso.

Highlights

Se discuten reacciones de transamización y nación que liberan el grupo amino de los aminoácidos en forma de amoniaco, un compuesto tóxico.

El ciclo de la urea es mencionado como el proceso principal para la liberación de amoniaco.

Las reacciones de examinación implican la pérdida del grupo alfa de los aminoácidos, una característica común en la mayoría de ellos.

Existen nueve tipos de reacciones que permiten la liberación de amoniaco, destacando la importancia de las reacciones de transamización.

Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas clave en la transferencia del grupo amino sin liberar amoniaco.

El fosfato de piridoxina, derivado de la vitamina B6, es un cofactor necesario para todas las transaminasas.

Las enzimas a-GT o ALT (glutamato oxalacético transaminasa) y la AST o ALT (glutamato piruvvato transaminasa) son utilizadas en diagnósticos médicos.

Las reacciones de transamización involucran dos sustratos: un aminoácido y un ácido keto, resultando en intercambio de grupos.

La reacción de transaminación entre la alanina y el ácido glutámico es un ejemplo de cómo se forman nuevos compuestos y se intercambian grupos.

Las reacciones de deaminación oxidativa, catalizadas por aminoácido deshidrogenasa, son esenciales para la conversión de aminoácidos en ácidos keto.

La regulación de la actividad de la glutamato deshidrogenasa es crucial en el catabolismo y síntesis de aminoácidos.

La combinación de transamización y deaminación oxidativa en reacciones de transdeaminación es fundamental para la liberación de amoniaco.

La síntesis y transporte de glutamina por parte de la glutamina sintetasa y la glutaminasa permite la captura y transporte de amoniaco en el cuerpo.

El ciclo de los nucleótidos pirimidinos, involucrando la síntesis de adenina y guanina, es esencial para la economía energética celular.

La conversión de adenosina a inosina por adenosina deaminasa es un paso crítico en el metabolismo de nucleósidos.

Las aminoácidos oxidadas por aminoácido oxidasa generan peróxido de hidrógeno en reacciones de deaminación oxidativa.

Los aminoácidos alcohólicos, como la serina y la tironina, liberan amoniaco a través de la acción de deshidratasas específicas.

La deaminación de la glicina por glicina sintetasa es un paso importante en el metabolismo de aminoácidos y la liberación de amoniaco.

El metabolismo de nucleósidos, con la conversión de adenosina a hipoxantina por adenosina deaminasa, es parte del proceso de liberación de amoniaco.

El amoniaco, siendo tóxico e insoluble, debe ser convertido en urea por el ciclo de la urea para ser excretado de forma segura.

Transcripts

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en esta oportunidad vamos a hablar de

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reacciones de trans am y nación de

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examinación y de otro tipo de reacciones

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que intervienen la liberación de un

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amonio a partir del grupo amino presente

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en los aminoácidos

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en la mayoría de las reacciones que

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vamos a mencionar a continuación

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el propósito es liberar el grupo amino

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de los aminoácidos en forma de amoniaco

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el amoniaco es tóxico por lo tanto

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debemos encontrar una forma de liberarlo

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y eso es básicamente el ciclo de la urea

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que más adelante lo vamos a mencionar

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en las reacciones de de examinación es

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básicamente la pérdida de este alfa me

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no presenten todos los aminoácidos

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gracias a la acción catalítica de

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algunas enzimas no es necesariamente la

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única reacción importante que deba

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presentar de hecho hay nueve tipos de

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reacciones que permiten la liberación de

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amoniaco

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en la mayoría de las reacciones que

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vamos a mencionar el resto del

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aminoácido se convierte en un seto ácido

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en otras palabras el esqueleto carbonato

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por lo general se convierte en ciertos

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ácidos como el piruvato el oxalato el

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alfabeto blue tarata

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la primera reacción en la que nosotros

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nos vamos a enfocar son reacciones de

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trans am y nación estas reacciones de

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trans am y nación estan catalizadas por

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enzimas denominadas transaminasas o

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aminotransferasa

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de hecho este es el único grupo en el

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cual no se libera un grupo amonio

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simplemente el grupo amino de un

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aminoácido se transfiere a un set o

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ácido

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todas las reacciones o todas las

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transaminasas requieren de un con factor

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denominado fosfato de pide docs al que

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proviene de la vitamina b6 además

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existen diferentes transaminasas

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aminotransferasa para prácticamente

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todos los aminoácidos excepto para dos

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aminoácidos que son la lisina y la 3a

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en este punto también es importante

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mencionar una cosa que estas enzimas son

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utilizadas como enzimas diagnósticas

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entonces hay dos enzimas importantes que

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son la a-7 o la a lt cuyo nombre real es

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glutamato ox al acetato aminotransferasa

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o el nombre común es aspartato

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aminotransferasa y por otra parte el

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glutamato piruvato aminotransferasa

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shericka o mejor conocida como a lt o

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alanina aminotransferasa

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estas son dos enzimas que normalmente se

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encuentran en la sangre a niveles bajos

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y cuando los niveles plasmáticos de

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estas enzimas se incrementan eso se

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asocia con daño en el tejido de donde

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pueden estar presentes estas enzimas

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como por ejemplo el hígado

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en una reacción de trans am y nación

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deben intervenir dos sustratos por una

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parte un aminoácido que es el que

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nosotros queremos degradar o al que

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nosotros queremos extraer el grupo amino

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y fácilmente lo identificamos porque

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posee sobre el carbono alfa el grupo

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característico amino y él alfacar box y

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lo característico de los grupos ácidos

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por lo tanto si identificamos el amino

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unido directamente al carbono al que

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está unido el grupo car box y lo es o es

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un alfa aminoácido

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y por otra parte necesitamos hacerlo

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reaccionar con un seto ácido entonces

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por lo general son tres estos ácidos el

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piro bato de luxe al acetato y el alfa

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seto brutal alto en este caso

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reconocemos un seto ácido porque el

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carbono alfa posee un grupo excepto el

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carbono al país a que el carbono que

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está unido directamente el grupo

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carboxílicos por lo tanto es fácil

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reconocer un aminoácido y es fácil

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reconocer un seto hace

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ahora lo que hacen las aminotransferasa

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son las transaminasas son intercambiar

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el grupo es característico de cada uno

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de los componentes por lo tanto el

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aminoácido regala su grupo mino y recibe

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el grupo excepto mientras que el set o

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ácido intercambia su grupo excepto por

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un grupo a mí no por lo tanto el

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aminoácido se convierte en un set o

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ácido y el set o ácido se convierte en

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un nuevo aminoácido

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en este ejercicio en particular el

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aminoácido que queríamos degradar es la

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alanina que reacciona con un set o ha

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sido denominado alfa cierto glutamato la

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alanina se convierte en piruvato un

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nuevo set o ácido y el alfa set o bruta

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datos se convierte en su respectivo

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aminoácido que es el glutamato o ácido

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glutámico por lo tanto en una reacción

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de trans am y nación un aminoácido se

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convierte en un set o ácido y un set o

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ácido se convierte en su respectivo

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aminoácido por lo general las parejas

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siempre son al facilito brutal alto que

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se convertirá en glutamato y ox al

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acetato que se convertirá en aspartato

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pese a que no hay liberación del grupo

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amino en forma de amoniaco el aminoácido

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acaba de perder su grupo mino y se

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convierte en un seto ácido

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en el segundo grupo de reacciones

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denominadas de examinación

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vamos a ver el como un aminoácido que es

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capaz de liberar el grupo amino en forma

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de amoniaco

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y las reacciones de diseminación

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oxidativa requieren nada y además son

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catalizadas por un grupo de enzimas

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denominado aminoácidos deshidrogenasa de

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las cuales la más importante es la ácido

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glutámico deshidrogenasa debido a que la

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mayoría de los aminoácidos que sufren

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una reacción de transam y nación

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reaccionan con el alfabeto blue ftalatos

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generando glutamato

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la glutamato deshidrogenasa es una

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enzima importante además de ser una

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enzima oligo américa constituida por

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varias unidades su actividad se regula

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de forma a los tehrik a niveles altos de

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atp y nada h inhiben esta enzima

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mientras que niveles altos de adep y

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nada oxidado son capaces de activar la

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funcionalidad de dicha enzima

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las reacciones de desa mi nación

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oxidativa básicamente el propósito es

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convertir un aminoácido en un seto ácido

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y son muy similares a las de trans am y

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nación la diferencia acá es que el al

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grupo a mí no si se va a perder entonces

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un aminoácido en este caso el ácido

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glutámico súper primero una reacción de

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oxidación entonces se requiere que el

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nado oxidado ingrese se reduzca y de esa

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forma oxide nuestra molécula de ácido

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glutámico de glutamato generando un

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intermedio metabólico denominado un

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aminoácido este aminoácido

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posteriormente supone un proceso de

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hidrólisis y es aquí donde ya se pierde

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el grupo amino en forma de amoniaco

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generando de esta forma un seto ácido en

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este caso se va a generar un cierto

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vacío denominado alfa ceto blood aratto

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la tercera forma de liberar un grupo

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amino de un aminoácido es básicamente la

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combinación de las dos reacciones

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anteriores entonces ya sabemos que es

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una reacción de trans am y nación ya

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sabemos que es una reacción de

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diseminación oxidativo por lo tanto en

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la tercera forma es una reacción de

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trans de examinación que básicamente es

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el acoplamiento entre estas dos

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reacciones entonces la unión entre una

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reacción de trans am y nación con una

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reacción de diseminación oxidativo forma

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este tercer grupo de reacciones

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denominadas reacciones de trans de

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examinación

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en este caso la lámina un aminoácido

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reacciona con el alfa acepto glutamato

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un seto ácido por lo tanto el que era

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aminoácido se convierte en se todo ha

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sido en este caso piruvato y él quiera

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set o ácido se convierte en aminoácido

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en este caso ácido glutámico fracción de

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transam y nación

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por otra parte acoplada a esta reacción

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va la reacción de de examinación

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oxidativa donde ya vimos previamente que

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el ácido glutámico se puede convertir en

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alfa citó bruta dato en el momento que

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libera el grupo camino en forma de

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amoniaco por esta razón la mayoría de

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aminoácidos sufre reacciones de trans de

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examinación y regular la actividad de la

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glutamato deshidrogenasa es el punto

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clave en el catabolismo y dio síntesis

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de aminoácidos

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la cuarta forma de generar amonio

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básicamente es una forma en como el

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amoniaco se transporta dentro de nuestro

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cuerpo de la acción coordinada de dos

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enzimas la glutamina sintetasa y la

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glutaminasa

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en tejidos periféricos como el cerebro

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el intestino y el músculo

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estos tejidos son capaces de capturar

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rápidamente el amoniaco que esté libre y

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unirlo al ácido glutámico por lo tanto

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cuando el ácido glutámico recibe el

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amonio gracias a la acción de la

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glutamina sintetasa o enzima también

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denominada glutamato amonio sintetasa

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permiten la formación de un nuevo vino

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ha sido denominado glutamina

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la glutamina por lo tanto sirve para

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capturar este exceso de amoniaco que

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está en algunos tejidos y transportarlo

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hacia el tejido que va a permitir su

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eliminación entonces cuando el cerebro

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el músculo o el intestino recibe este

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amoniaco en la moneda que inmediatamente

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se combina con el ácido glutámico y

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generan una forma soluble de este

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amoniaco que básicamente es la glutamina

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la glutamina se libera al torrente

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sanguíneo es enviado al hígado donde va

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a ocurrir la reacción inversa

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en el 'pato' citó entonces

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la glutamina que proviene de la mayoría

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de los tejidos ingresa y gracias a una

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enzima denominada glutaminasa la

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glutamina pierde el nitrógeno de su

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cadena lateral y se convierte en ácido

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glutámico que posteriormente puede

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sufrir una reacción de desa minación

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oxidativa y convertirse en albacete

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blood aratto pero la glutamina por

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acción de la glutaminasa se convierte en

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glutamato y de esa forma se puede

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transportar y liberar el grupo amino en

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forma de amoníaco

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una quinta forma de liberar amoniaco a

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partir de productos metabólicos es el

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ciclo de los nucleótidos jurídicos

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en la mayoría de los tejidos se pueden

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sintetizar purinas que son la adenina y

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la guanina hay dos formas de sintetizar

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estos estas bases nitrogenadas que son

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la síntesis de novo y el reciclaje de

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purinas así que el regular la síntesis

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de estos de estas bases nitrogenadas

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permitirá ahorrar determinada cantidad

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de energía para la mayoría de las

play11:30

células

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hay un proceso en el que a partir de una

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base nitrogenada intermedia denominada

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hipoxantina pero en forma de nucleótido

play11:38

se denomina y no china a partir de esta

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base nitrogenadas se pueden sintetizar

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las otras dos bases nitrogenadas tanto

play11:45

la adenina como la guanina el proceso es

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relativamente sencillo a partir de y no

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cinnamon o fosfato por una reacción

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catalizada por una enzima denominada

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ademi los shocks innatos sintasa en el

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cual a la inos ina se le adiciona un

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aminoácido denominado aspartato y en

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esta reacción se requiere gtp como gasto

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de energía se forma un intermediario

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denominado adén y los oxidando

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por acción de la aven y los shocks

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innato alianza se pierde gran parte de

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la molécula de ácido aspártico liberado

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en forma de fumarato generando de esta

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forma el núcleo activo que nosotros

play12:26

necesitábamos que era el adenosín mono

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fosfato

play12:34

a partir de adenina mono fosfato se

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puede generar y no cinnamon o fosfato

play12:40

esto es lo que corresponde al ciclo de

play12:42

los nucleótidos jurídicos entonces vino

play12:45

sin es de forma benigna y de adenina se

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puede formar y nothing a la enzima que

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cataliza la conversión de adenosín mono

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fosfato ni nothing el monoposto

play12:53

corresponde a una a mp de esa minas

play12:57

básicamente es un proceso de hidrólisis

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en donde se pierde el grupo amino que se

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había añadido gracias a la ciudad'

play13:03

partico generando a partir de adenosina

play13:06

una nueva molécula de y no cinnamon o

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fosfato

play13:11

una sexta forma de liberar el grupo

play13:15

amonio o el grupo amino de un aminoácido

play13:17

corresponde a enzimas propias de algunos

play13:20

aminoácidos por ejemplo las aminoácidos

play13:23

oxidadas básicamente catalizan

play13:25

reacciones de examinación oxidativa en

play13:29

donde el aminoácido se convierte en un

play13:31

seto ácido pero además se produce

play13:33

peróxido de hidrógeno

play13:36

al igual que la reacción de de

play13:38

examinación oxidativa un aminoácido

play13:41

oxidasa requiere de una enzima pero en

play13:44

este caso es usada para generar la

play13:47

oxidación del aminoácido posteriormente

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lfa de transfiere esos electrones al

play13:53

oxígeno y el oxígeno se convierte en

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peróxido de hidrógeno

play13:57

aquí es donde radica la diferencia entre

play13:58

la diseminación oxidativa y las

play14:01

reacciones catalizadas por aminoácidos

play14:03

oxidan zas se genera de la misma forma

play14:06

un intermediario metabólico que es un

play14:07

aminoácido es término ácido sufre un

play14:11

proceso de hidrólisis en el cual se

play14:16

libera la molécula y minó ácida o se

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libera el grupo y vino en forma de

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amoniaco de esta forma el aminoácido se

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oxida

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sé de esa mina y además se convierte en

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un seto asia

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una séptima forma de liberar un grupo

play14:40

amonio a partir de aminoácidos es

play14:45

exclusiva para aminoácidos alcohólicos

play14:47

en donde existen enzimas denominadas

play14:50

aminoácidos deshidratadas entonces para

play14:53

el caso de la serina y para el caso de

play14:54

la tonina existen serina deshidratadas

play14:57

ahí treonina deshidratadas que permite

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la formación de un seto ácido y la

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liberación del grupo amino en forma de

play15:03

un amoniaco

play15:06

para el caso de la harina lasherina

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deshidratada

play15:11

retira el grupo amino liberándolo en

play15:14

forma de amoníaco y el pse todo ha sido

play15:18

resultante se denomina piruvato para el

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caso de la tremolina la treonina

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decidiera taza hace exactamente el mismo

play15:26

proceso pero el sexto ácido resultante

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se denomina alfa ceto tirado que

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posteriormente se puede convertir en

play15:33

propio milk o encima y metabolizar sé

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otra forma de liberación del nitrógeno

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aminoácido y ccoo del nitrógeno amino en

play15:50

forma de amoniaco es una reacción

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durante el catabolismo de la piscina en

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donde la glicina se oxida por acción de

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la glicina sintasa en el proceso en el

play16:01

cual se requiere meabe para llevar a

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cabo esta reacción y tetra hidro folato

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es que traído folato se convierte en 5

play16:09

ene 10 metil en tetra hidro folato y de

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esta forma la glicina queda convertida

play16:13

finalmente por acción de la glicina zinc

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azsa en co2 y amoniaco

play16:23

la última de las formas de obtención de

play16:26

nitrógeno en forma de amonio que vamos a

play16:28

mencionar en este vídeo es

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al igual que en el ciclo de las purinas

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en este caso es en el metabolismo de

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nucleósidos recuerden que la diferencia

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entre un núcleo de un nucleótido de la

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presencia de un grupo fosfato en este

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caso no hay fosfatos por lo tanto la

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adenosina obtenida durante el proceso de

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catabolismo de los nucleótidos la

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adenosina por acción de una enzima

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denominada adenosina deaminasa puede

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convertirse en y no sin a básicamente la

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adenosina examinada y la responsable de

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retirar el grupo amino de la adenina

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para convertirla en hipoxantina

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hasta este punto hemos mencionado las

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principales formas de obtención de

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amoniaco tanto a partir de aminoácidos

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como a partir de bases nitrogenadas el

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amoniaco no se puede eliminar del cuerpo

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porque es tóxico y además es insoluble

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así que debe incorporarse al ciclo de la

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hormona o el ciclo de la urea para

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convertirse en nuria que es menos tóxico

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y que además es soluble por lo tanto se

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puede eliminar a través de la orina

play17:35

en un próximo vídeo hablaremos del

play17:38

destino del amoniaco y de los

play17:40

componentes y regulación del ciclo del

play17:42

hombre

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