Estructura de las proteinas

sofia freyre
26 Aug 201419:44

Summary

TLDREl vídeo explica las funciones y estructuras de las proteínas, destacando cinco roles clave: estructural, movimiento, enzimas, transporte y regulación. Se describen las estructuras primarias, secundarias y terciarias, y cómo se mantienen mediante fuerzas como puentes de hidrógeno y interacciones hidrofóbicas. Además, se menciona la desnaturalización de las proteínas y los factores que la causan, como la temperatura y el pH, y la posibilidad de renaturalización.

Takeaways

  • 😀 Las proteínas tienen cinco funciones principales: estructural, movimiento, enzimas, transporte y regulación/señalización.
  • 🌟 El colágeno es un ejemplo de proteína estructural, mientras que la miosina está involucrada en el movimiento muscular.
  • 🔬 Las enzimas, como la pepsina y la amilasa, participan en la formación y ruptura de enlaces químicos.
  • 🩸 La hemoglobina y la mioglobina son ejemplos de proteínas de transporte que llevan oxígeno a través del cuerpo.
  • 🛡 Las proteínas de membrana celular, como los canales, permiten el paso de iones esenciales para las funciones celulares.
  • 🧬 Las hormonas, como la insulina, y los factores de transcripción son proteínas que regulan niveles de glucosa y la transmisión de información genética.
  • 🔗 Las proteínas se clasifican en fibrosas (estructura protectora) y globulares (funciones多样, incluyendo transporte y catalización).
  • 🧬 La estructura primaria de una proteína es determinada por la secuencia de aminoácidos que la componen.
  • 🌀 La estructura secundaria incluye formas como la alfa hélice y la beta plegada, mantenidas por puentes de hidrógeno y otras interacciones.
  • 🤲 La estructura terciaria se refiere a cómo las estructuras secundarias se plegan para formar una forma globular en proteínas globulares.
  • 🤝 La estructura cuaternaria se da cuando múltiples cadenas poli peptídicas se unen para formar una proteína con funciones complejas, como la hemoglobina.

Q & A

  • ¿Cuáles son las cinco funciones principales de las proteínas en el organismo?

    -Las proteínas cumplen cinco funciones principales: estructural, movimiento, enzimas, transporte y regulación y señalización.

  • ¿Qué es la función estructural de las proteínas y qué ejemplo se menciona en el guion?

    -La función estructural de las proteínas es proporcionar soporte y forma al organismo. El ejemplo mencionado es la molécula de colágeno, que está ampliamente distribuida en el tejido conectivo.

  • ¿Cuál es el papel de la miosina en el organismo y cómo interactúa con la actina?

    -La miosina, junto con la actina, participa en la contracción muscular, lo que es esencial para el movimiento.

  • ¿Qué son las enzimas y cuál es su función en el organismo?

    -Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas, participan en la formación y rompimiento de enlaces. Ejemplos incluyen la pepsina, la amilasa y la lactasa.

  • ¿Qué es la hemoglobina y qué función cumple en el organismo?

    -La hemoglobina es una proteína de transporte que lleva oxígeno a través del organismo.

  • ¿Cuál es la función de las proteínas en las membranas celulares y cómo se llaman?

    -Las proteínas en las membranas celulares, denominadas canales, permiten el paso de iones como sodio, potasio, cloro o calcio, lo que es crucial para la función celular.

  • ¿Qué son las proteínas fibrosas y cómo se diferencian de las globulares?

    -Las proteínas fibrosas son insolubles en agua, tienen forma alargada y sirven como protectoras o estructurales, mientras que las proteínas globulares son solubles en agua, suelen ser esféricas y tienen funciones como transporte, defensa o son catalizadores.

  • ¿Qué es la estructura primaria de una proteína y cómo se mantiene su forma?

    -La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, y su forma se mantiene mediante puentes de hidrógeno o de sulfuro.

  • ¿Qué es una alfa hélice y cómo se mantiene su estructura?

    -Una alfa hélice es una estructura secundaria de proteínas que tiene forma de espiral. Su estructura se mantiene mediante puentes de hidrógeno intracatenaria.

  • ¿Qué fuerzas mantienen la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas?

    -La estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas se mantienen por puentes de hidrógeno, puentes de sulfuro, interacciones hidrofóbicas, interacciones iónicas (puente salino) y fuerzas catión-pib.

  • ¿Qué es la desnaturalización de las proteínas y cómo afecta su función biológica?

    -La desnaturalización es la pérdida de la forma o plegado de las proteínas, lo que puede hacer que pierdan su función biológica. Esto puede ser causado por cambios en temperatura, pH, solubilidad o agregar sal.

Outlines

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😀 Funciones y Clasificación de las Proteínas

Este párrafo introduce las funciones de las proteínas y su clasificación. Las proteínas cumplen cinco funciones principales: estructural, movimiento, enzimas, transporte y regulación/señalización. Ejemplos incluyen el colágeno en el tejido conectivo, la miosina en la contracción muscular, las enzimas como la pepsina y la amilasa, la hemoglobina y la mioglobina en el transporte de oxígeno, y las hormonas como la insulina en la regulación de la glucosa. Además, se explica que las proteínas se pueden dividir en proteínas fibrosas y globulares, con características distintas como solubilidad y forma.

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🔬 Estructura Primaria y Secundaria de las Proteínas

En este párrafo se explora la estructura primaria y secundaria de las proteínas. La estructura primaria es la más simple, compuesta por una cadena lineal de aminoácidos, y es común en péptidos. La estructura secundaria se refiere a la forma en que la cadena primaria se plegue en sí misma, como en la alfa hélice y la beta plegada. Las alfa hélices son estructuras en espiral mantenidas por puentes de hidrógeno intracatenaria, mientras que las beta plegadas tienen una forma zig-zag y pueden ser paralelas o antiparalelas. Los aminoácidos de gran tamaño pueden alterar estas estructuras, mientras que los más pequeños las mantienen.

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🌀 Fuerzas que Mantienen la Estructura Terciaria y Cuaternaria

Este párrafo describe las fuerzas que mantienen la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas. La estructura terciaria se refiere a la forma en que una sola cadena poli peptídica se plegue en sí misma para formar una estructura globular. Las estructuras cuaternarias son formadas por dos o más cadenas poli peptídicas que también forman una estructura globular. Cinco fuerzas principales mantienen estas estructuras: puentes de hidrógeno, puentes de sulfuro, interacciones hidrofóbicas, interacciones iónicas y fuerzas de cation-pibrilación.

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🌡 Desnaturalización de Proteínas y sus Agentes

Finalmente, se discute el fenómeno de desnaturalización de las proteínas, que es la pérdida de su forma o plegado, lo que puede llevar a la pérdida de su función biológica. Los agentes que pueden causar desnaturalización incluyen temperaturas altas, cambios en el pH, solubilidad y la adición de sal. Estos factores pueden alterar las fuerzas que mantienen la estructura de las proteínas. Aunque la desnaturalización no rompe los enlaces peptídicos, puede llevar a que las proteínas pierdan su actividad biológica. Sin embargo, algunas proteínas pueden volver a renaturalizar y recuperar su función.

Mindmap

Keywords

💡Proteínas

Las proteínas son grandes moléculas compuestas por aminoácidos que desempeñan una variedad de funciones vitales en los organismos. En el guion, las proteínas se mencionan como componentes esenciales que pueden tener roles estructurales, de movimiento, enzímáticos, de transporte, de señalización y en la defensa. Ejemplos dados incluyen la colágeno en el tejido conectivo y la miosina en la contracción muscular.

💡Funciones de las proteínas

Este concepto se refiere a las actividades que realizan las proteínas dentro de los organismos. En el guion, se describen cinco funciones principales: estructural, movimiento, enzima, transporte y señalización. Cada función es crucial para el buen funcionamiento celular y se ilustra con ejemplos como la colágeno y la miosina.

💡Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal de aminoácidos que la componen. Es la base de todas las demás estructuras proteicas y se mantiene a través de enlaces peptídicos. En el guion, se menciona que esta estructura se puede determinar con certeza y es fundamental para los péptidos y proteínas.

💡Estructura secundaria

La estructura secundaria se refiere a los patrones de plegamiento local dentro de una cadena de aminoácidos, como las alfa hélices y las beta plegadas. Estas conformaciones son mantenidas por puentes de hidrógeno y son esenciales para la formación de la estructura terciaria. En el guion, se explica cómo las alfa hélices y las beta plegadas contribuyen a la conformación de proteínas como la colágeno y la mioglobina.

💡Estructura terciaria

La estructura terciaria es la forma tridimensional completa de una proteína折叠成特定的三维形状,由 las fuerzas como puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y otras fuerzas no covalentes. En el guion, se describe cómo estas fuerzas mantienen la forma de proteínas globulares como la hemoglobina.

💡Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria se refiere a las proteínas que están compuestas por más de una cadena poli peptídica (subunidad). Estas cadenas pueden interactuar entre sí para formar la estructura completa de la proteína. En el guion, se menciona la hemoglobina como un ejemplo de una proteína con cuatro cadenas poli peptídicas.

💡Desnaturalización

La desnaturalización es el proceso por el cual las proteínas pierden su estructura nativa, generalmente debido a cambios en condiciones como temperatura, pH o solubilidad. Esto puede llevar a la pérdida de su función biológica. En el guion, se discute cómo la temperatura y el pH pueden afectar las fuerzas que mantienen la estructura de las proteínas y causar desnaturalización.

💡Puentes de hidrógeno

Los puentes de hidrógeno son enlaces no covalentes que juegan un papel crucial en la formación de la estructura secundaria y terciaria de las proteínas. Se forman entre átomos de hidrógeno, nitrogeno y oxígeno en las cadenas de aminoácidos. En el guion, se explica cómo estos puentes son esenciales para mantener la forma de estructuras como las alfa hélices y las beta plegadas.

💡Interacciones hidrofóbicas

Las interacciones hidrofóbicas son fuerzas no covalentes que ocurren entre aminoácidos no polares en una proteína, que tienden a evadir el agua y se agrupan entre sí. Estas interacciones son fundamentales para el plegamiento de las proteínas en su forma terciaria. En el guion, se menciona cómo estas interacciones contribuyen a la formación de la estructura de proteínas globulares.

💡Puente de sulfuro

El puente de sulfuro es un enlace disulfuro que se forma entre dos aminoácidos de cisteína en diferentes cadenas de aminoácidos. Este tipo de enlace es crucial para la estabilidad de la estructura de algunas proteínas y se menciona en el guion como una de las fuerzas que mantienen la estructura terciaria.

Highlights

Las proteínas cumplen funciones estructurales, como el colágeno en el tejido conectivo.

La miosina es un ejemplo de una proteína que participa en el movimiento, como en la contracción muscular.

Las enzimas, como la pepsina y la amilasa, participan en la formación y rompimiento de enlaces.

La hemoglobina es una proteína de transporte que lleva oxígeno a nivel celular.

Las proteínas de membrana celular, como los canales, permiten el paso de iones esenciales.

Las hormonas, como la insulina, regulan niveles de glucosa y son un ejemplo de regulación y señalización en proteínas.

Las proteínas inmunoglobulinas o anticuerpos son parte del sistema de defensa del organismo.

Las proteínas fibrosas son insolubles en agua y tienen una función protectora o estructural.

Las proteínas globulares son solubles en agua, de forma esférica y pueden ser enzimas o transportadoras.

La estructura primaria de una proteína se define por el número y tipo de aminoácidos que la componen.

La estructura secundaria incluye la alfa hélice, mantenida por puentes de hidrógeno intra catenaria.

La beta plegada es otra forma de estructura secundaria, con cadenas en zig zag y puentes de hidrógeno paralelos o anti paralelos.

Las proteínas terciarias son solubles en agua y tienen forma esférica, mantenidas por cinco fuerzas específicas.

Las proteínas cuaternarias son compuestas de dos o más cadenas poli peptídicas que forman una estructura globular.

La hemoglobina es un ejemplo de una proteína cuaternaria con cuatro cadenas poli peptídicas.

La desnaturalización de las proteínas se refiere a la pérdida de su forma o plegado, lo que puede perder su función biológica.

La temperatura puede desnaturalizar las proteínas al romper los puentes de hidrógeno.

El pH también puede afectar la estructura de las proteínas, alterando fuerzas como los puentes de sulfuro y las interacciones hidrofóbicas.

La solubilidad y la sal pueden ser agentes desnaturalizantes para las proteínas.

Las proteínas pueden renaturalizarse, recuperando su actividad biológica después de la desnaturalización.

Transcripts

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hoy revisaremos el tema de estructura de

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las proteínas para ello comenzaremos con

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la función de las mismas las cuales se

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resumen en estas cinco funciones la

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primera de ellas es la estructural aquí

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tenemos como ejemplo a la molécula de

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colágeno la cual se encuentra

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ampliamente distribuida en nuestro

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organismo dentro del tejido conectivo

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otra función es la de movimiento aquí

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tenemos como ejemplo a la miosina la

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cual en unión con la actina participan

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en la contracción muscular otro grupo de

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proteínas son las enzimas las cuales que

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participan en la formación y

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rompimientos de enlaces un ejemplo que

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miramos aquí es la pepsina aunque

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podemos nombrar otros como la amilasa la

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lactasa la sacarás a qué también

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pertenecerían a este grupo de las

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enzimas otro grupo

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son las de transporte muy importante en

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nuestro organismo porque permiten la

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adecuada función celular el ejemplo

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principal es la hemoglobina la cual

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transporta oxígeno en todo nuestro

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organismo otro ejemplo es la mioglobina

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la cual transporta oxígeno pero

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específicamente a nivel muscular a nivel

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celular tenemos unas proteínas

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dispuestas en la membrana celular

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denominadas canales las cuales permiten

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el paso de iones como sodio potasio

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cloro o calcio otra función es la

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regulación y señalización en este grupo

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encontramos las hormonas como es el caso

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de la insulina que observamos en la

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figura la cual regula los niveles de

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glucosa en nuestro organismo otros son

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los factores de transcripción que

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regulan los mecanismos de transmisión de

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la información genética en nuestro

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organismo

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otra función que no se encuentra visible

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en esta diapositiva pero que es

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importante son las proteínas que

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participan en el sistema de defensa las

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cuales se denominan inmunoglobulinas o

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anticuerpos como vemos las proteínas

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están ampliamente distribuidas en

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nuestro organismo y cumplen funciones

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importantes para el buen desempeño

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celular hablando de la clasificación de

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las proteínas las podemos dividir en dos

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grandes grupos el primero de ellos son

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las proteínas fibrosas las cuales se

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caracterizan por ser insolubles en el

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agua tienen forma alargada y por lo

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regular tienen función protectora o

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estructural por eso vemos un ejemplo

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clásico es el colágeno que dijimos se

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encuentra ampliamente distribuido en

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nuestro organismo haciendo parte del

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tejido conectivo otro grupo de proteínas

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son las globulares las cuales se

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caracterizan por ser solubles en el agua

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por lo general son de forma esférica y

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cumplen funciones como la de transporte

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defensa o son catalizadores como las

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enzimas que habíamos mencionado antes un

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ejemplo clásico de proteínas globulares

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son la hemoglobina ahora pasaremos a

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revisar cada uno de los tipos de

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estructura de las proteínas empezaremos

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con la estructura primaria

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la estructura primaria es la más simple

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de los cuatro tipos de estructuras de

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las proteínas se denomina primaria

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porque se puede saber con certeza el

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número y tipo de aminoácidos que lo

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componen en un ejemplo como el que

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miramos aquí podemos saber que este

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péptido por ejemplo está compuesto por

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aminoácido glicina isoleucina alanina

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valina entre otros por eso decimos que

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podemos saber el número y el tipo de

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aminoácidos que lo componen la

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estructura primaria en la mayoría de los

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casos es más común en los péptidos

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porque recordemos que los péptidos son

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de menor complejidad que las proteínas y

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además poseen menor número de

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aminoácidos que las proteínas la

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estructura primaria para mantener su

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forma sea lineal o de tipo sigmoide lo

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hace mediante puentes

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de hidrógeno o puentes de sulfuro ahora

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sobre la estructura secundaria tenemos

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la primera de ellas que es la alfa

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hélice la cual tiene una forma en

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espiral es decir es una cadena que se va

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enrollando hasta dar una forma en

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espiral la estructura por lo general se

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mantiene mediante puentes de hidrógeno

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de tipo intra catenaria y tenemos como

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ejemplo dentro de esta estructura al

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colágeno tenemos a la queratina la cual

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hace parte de nuestras uñas y cabello

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eso hablando con respecto a las

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proteínas fibrosas y dentro de las

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proteínas globulares vemos alfa hélices

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en la mioglobina o también las podemos

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ver en la hemoglobina observando un poco

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más de cerca la estructura del alfa

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hélice como la vemos en esta gráfica

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vemos que los puentes de hidrógeno se

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forman entre el carbón y lo del enlace

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pep típico del aminoácido superior con

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el camino del enlace peptídicos del

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enlace inferior es decir que los puentes

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de hidrógeno son específicos entre

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enlaces peptídicos entre la cadena

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superior y la cadena inferior

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por eso denomina intra catenaria dentro

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de la cadena dentro de la alfa hélice

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las cadenas laterales de los aminoácidos

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siempre estarán hacia afuera se dice que

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cada vuelta de una alfa hélice contiene

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aproximadamente 3.6 a mi no ácidos eso

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quiere decir que entre 4 a 3 aminoácidos

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se genera un giro dentro de la alfa

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hélice

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es necesario mencionar en esto en este

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punto que los aminoácidos de gran tamaño

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como por ejemplo prolina arginina

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triptófano lisina son de mayor volumen y

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por lo general altera la estructura en

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alfa ellis en cambio aminoácidos

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pequeños como la glicina mejoran y

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mantienen la estructura en alfa hélice

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otro grupo que pertenece a la estructura

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secundaria es la beta plegada la beta

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plegadas se caracteriza por tener una

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forma en zig zag como lo miramos en esta

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figura la estructura be está plegada

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puede ser de dos tipos paralelas o anti

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paralelas como lo veremos ahora

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ampliando un poco más sobre esta

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estructura ve está plegada podemos decir

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que los radicales o las cadenas

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laterales se orientan hacia ambos lados

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de la cadena de forma alterna como lo

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vemos en la figura las cadenas poli

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peptídicas se pueden unir de dos formas

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distintas

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puede ser paralelas o anti paralelas

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veamos en la siguiente figura las

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cadenas son paralelas cuando las cadenas

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poli peptídicas van hacia la misma

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dirección en dado caso los puentes de

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hidrógeno se dispondrán en forma

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diagonal

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en el caso de las anti paralelas las

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cadenas poli peptídicas irán en sentido

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contrario en dado caso los puentes de

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hidrógeno se ubicarán de forma

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horizontal

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siempre la estructura en beta plegada se

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simbolizará con una flecha gruesa

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indicando la dirección si es paralela o

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si es anti paralela

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el siguiente grupo de proteínas son las

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proteínas terciarias para el caso

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específico de las proteínas terciarias y

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las siguientes que son las cuaternarias

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se consideran dentro de las globulares

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recordemos que estas eran solubles en el

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agua y tenían forma esférica hablando de

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estos dos tipos de proteínas terciarias

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y cuaternarias debemos mencionar que

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existen cinco fuerzas que mantienen este

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tipo de estructuras que son el puente de

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hidrógeno el puente de sulfuro

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interacciones hidrofóbicas interacciones

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iónicas o puente salino y por último la

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fuerza catión pib en la siguiente figura

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que corresponde a una proteína de tipo

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terciaria voy a explicar cada tipo de

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fuerza observemos el caso de un puente

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de hidrógeno en este caso el puente de

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hidrógeno se está generando entre un

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carbón y lo de la cadena lateral de un

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aminoácido de esta cadena poli peptídica

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con un grupo amino de la cadena lateral

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de esta sección de la proteína

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observemos aquí existe una atracción por

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cargas parciales y por eso se forma el

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puente de hidrógeno en este otro ejemplo

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observamos la formación de puente de

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hidrógeno

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la atracción de dos grupos hidroxilo si

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por ejemplo esto pudo haber sido la

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cadena lateral de una serena y ésta pudo

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haber sido la cadena lateral de una

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tirosina en la siguiente fuerza que es

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el puente de sulfuro el cual se forma

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debido al acercamiento de la cadena

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lateral de la cisteína eso indica que en

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esta sección de la proteína había una

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cisteína que al encontrarse con la

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cisteína de la otra cadena lateral

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formarían un puente de sulfuro como se

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observa acá es decir que los puentes de

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sulfuro son exclusivos de la unión o el

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acercamiento de cisternas el siguiente

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tipo de fuerza son las fuerzas o

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interacciones hidrofóbicas

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entenderemos que aquí ocurrirá única y

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exclusivamente entre las cadenas

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laterales de aminoácidos no polares o

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hidrofóbicos por ejemplo aquí hubo un

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acercamiento de atracción entre 2 fenil

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a las niñas o como se observa en este

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otro ejemplo donde miramos el

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acercamiento entre las cadenas laterales

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de dos aminoácidos no polares como a la

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niña y valina otra fuerza

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es el puente salino o puente iónico en

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este caso surge por la atracción que se

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genera entre la cadena lateral de un

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aminoácido básico por eso aquí miramos

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un grupo amino que sería de una lisina y

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entre la cadena lateral de un aminoácido

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ácido como el que se observa aquí que

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podría ser el ácido glutámico o el ácido

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aspártico recordemos que tenían como

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grupo funcional car box y lo en su

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cadena lateral en este caso se genera

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una fuerza de atracción y por lo tanto

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generan este tipo de enlace

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la quinta fuerza que no se halla

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representada en esta figura era la

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canción para la cual se genera entre

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aminoácidos básicos es decir lisina

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arginina o histidina con aminoácidos

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aromáticos como por ejemplo fenilalanina

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o tirosina o triptófano cuando se

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encuentren estas las cadenas laterales

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de estos aminoácidos entonces generan

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una atracción y se unen como podemos

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observar en este gráfico

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cada una de estas fuerzas

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independientemente del tipo al que

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pertenezcan lo que buscan es generar un

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plegado de la proteína como vemos aquí

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estas hélices

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en esta sección se encuentran unidas por

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puentes de hidrógenos lo mismo que acá o

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esta sección superior de la proteína con

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esta inferior de acá se encuentran

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también unidas por estas interacciones

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hidrofóbicas o como en el caso que se

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observa aquí que sería un puente salino

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es decir que la forma y el plegamiento

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de las proteínas depende de las cinco

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fuerzas que mencionamos antes es

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necesario recordar que todas estas

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fuerzas que mantienen la forma de las

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proteínas son débiles eso indica que si

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se alteran las condiciones normales o

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nativas de las proteínas se pueden

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perder o romper y en consecuencia

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también se perderá la forma y función de

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la proteína el siguiente tipo de

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estructura es la estructura cuaternaria

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la estructura cuaternaria difiere de la

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terciaria únicamente en el número de

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cadenas poli peptídicas que posee la

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estructura terciaria es una sola cadena

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poli peptídica en forma globular en

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cambio la estructura cuaternaria pueden

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ser dos tres

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cuatro o más cadenas poli peptídicas que

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también dan forma globular la estructura

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cuaternaria recuerden también mantiene

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su estructura por las cinco fuerzas que

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mencionamos antes en esta diapositiva se

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observa el caso específico de la

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proteína hemoglobina la cual tiene

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cuatro cadenas poli peptídicas aquí

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vemos cadena alfa 1 en verde cadena alfa

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2 en violeta cadena beta 1 en rosado

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cadena beta 2 en amarillo como pueden

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observar cada cadena mantiene una forma

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globular y el conjunto de las cuatro

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cadenas también mantiene esa misma forma

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para terminar con esta presentación

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quiero mencionar que existe un fenómeno

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que se puede presentar en las proteínas

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que es la desnaturalización

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desnaturalización significa pérdida de

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la forma

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o el plegado de las proteínas razón por

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la cual pueden perder su acción

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biológica es decir su función

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cuáles son los agentes que se consideran

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desnaturalizan test para las proteínas

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el primero de ellos sin lugar a dudas es

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la temperatura recordemos que una de las

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fuerzas que mantiene la forma de la

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estructura terciaria cuaternaria incluso

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también lo mencioné en la estructura

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alfa hélice y ve está plegada eran los

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puentes de hidrógeno recordemos que los

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puentes de hidrógenos se pueden romper

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debido a incrementos en la temperatura

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en estos casos significa que si una

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proteína es sometida a altas

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temperaturas

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perderá su forma y por lo tanto su

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función esta situación no se debe

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presentar en el ser humano debido a que

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nosotros estamos termos regulados es

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decir nuestra temperatura debe

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permanecer a 3

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7 grados centígrados esto también

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explica la importancia de regular esa

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temperatura corporal ya que de esta

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manera también regulamos o mantenemos el

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plegado de las proteínas otro agente

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desnaturalizan t es el ph

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el ph puede alterar fuerzas como los

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puentes de sulfuro el puente salino y

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las interacciones hidrofóbicas es decir

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afecta a gran número de fuerzas que

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mantienen el plegado proteico

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esa es la razón por la cual también los

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seres humanos tenemos amortiguadores

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fisiológicos que mantienen el ph

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corporal a nivel intra extracelular e

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intersticial otros agentes

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desnaturalizan test son la solubilidad o

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también agregar sal es también

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alterarían la estructura de las

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proteínas cuando se altera la estructura

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de las proteínas pierden la forma es

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decir si era de estructura terciaria

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globular puede pasar a una estructura de

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menor nivel como la secundaria e incluso

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la primaria existen posibilidades en las

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cuales las proteínas que han pasado por

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un fenómeno de desnaturalización pueden

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volver a renaturalizar se de esta forma

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también ganando nuevamente su actividad

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biológica

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recordemos que el proceso de

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desnaturalización no incluye el

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rompimiento de los enlaces peptídicos

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solo el rompimiento o pérdida de las 5

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fuerzas que mantienen la estructura de

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las proteínas que mencioné anteriormente

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