Estructura de las proteinas
Summary
TLDREl vídeo explica las funciones y estructuras de las proteínas, destacando cinco roles clave: estructural, movimiento, enzimas, transporte y regulación. Se describen las estructuras primarias, secundarias y terciarias, y cómo se mantienen mediante fuerzas como puentes de hidrógeno y interacciones hidrofóbicas. Además, se menciona la desnaturalización de las proteínas y los factores que la causan, como la temperatura y el pH, y la posibilidad de renaturalización.
Takeaways
- 😀 Las proteínas tienen cinco funciones principales: estructural, movimiento, enzimas, transporte y regulación/señalización.
- 🌟 El colágeno es un ejemplo de proteína estructural, mientras que la miosina está involucrada en el movimiento muscular.
- 🔬 Las enzimas, como la pepsina y la amilasa, participan en la formación y ruptura de enlaces químicos.
- 🩸 La hemoglobina y la mioglobina son ejemplos de proteínas de transporte que llevan oxígeno a través del cuerpo.
- 🛡 Las proteínas de membrana celular, como los canales, permiten el paso de iones esenciales para las funciones celulares.
- 🧬 Las hormonas, como la insulina, y los factores de transcripción son proteínas que regulan niveles de glucosa y la transmisión de información genética.
- 🔗 Las proteínas se clasifican en fibrosas (estructura protectora) y globulares (funciones多样, incluyendo transporte y catalización).
- 🧬 La estructura primaria de una proteína es determinada por la secuencia de aminoácidos que la componen.
- 🌀 La estructura secundaria incluye formas como la alfa hélice y la beta plegada, mantenidas por puentes de hidrógeno y otras interacciones.
- 🤲 La estructura terciaria se refiere a cómo las estructuras secundarias se plegan para formar una forma globular en proteínas globulares.
- 🤝 La estructura cuaternaria se da cuando múltiples cadenas poli peptídicas se unen para formar una proteína con funciones complejas, como la hemoglobina.
Q & A
¿Cuáles son las cinco funciones principales de las proteínas en el organismo?
-Las proteínas cumplen cinco funciones principales: estructural, movimiento, enzimas, transporte y regulación y señalización.
¿Qué es la función estructural de las proteínas y qué ejemplo se menciona en el guion?
-La función estructural de las proteínas es proporcionar soporte y forma al organismo. El ejemplo mencionado es la molécula de colágeno, que está ampliamente distribuida en el tejido conectivo.
¿Cuál es el papel de la miosina en el organismo y cómo interactúa con la actina?
-La miosina, junto con la actina, participa en la contracción muscular, lo que es esencial para el movimiento.
¿Qué son las enzimas y cuál es su función en el organismo?
-Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas, participan en la formación y rompimiento de enlaces. Ejemplos incluyen la pepsina, la amilasa y la lactasa.
¿Qué es la hemoglobina y qué función cumple en el organismo?
-La hemoglobina es una proteína de transporte que lleva oxígeno a través del organismo.
¿Cuál es la función de las proteínas en las membranas celulares y cómo se llaman?
-Las proteínas en las membranas celulares, denominadas canales, permiten el paso de iones como sodio, potasio, cloro o calcio, lo que es crucial para la función celular.
¿Qué son las proteínas fibrosas y cómo se diferencian de las globulares?
-Las proteínas fibrosas son insolubles en agua, tienen forma alargada y sirven como protectoras o estructurales, mientras que las proteínas globulares son solubles en agua, suelen ser esféricas y tienen funciones como transporte, defensa o son catalizadores.
¿Qué es la estructura primaria de una proteína y cómo se mantiene su forma?
-La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, y su forma se mantiene mediante puentes de hidrógeno o de sulfuro.
¿Qué es una alfa hélice y cómo se mantiene su estructura?
-Una alfa hélice es una estructura secundaria de proteínas que tiene forma de espiral. Su estructura se mantiene mediante puentes de hidrógeno intracatenaria.
¿Qué fuerzas mantienen la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas?
-La estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas se mantienen por puentes de hidrógeno, puentes de sulfuro, interacciones hidrofóbicas, interacciones iónicas (puente salino) y fuerzas catión-pib.
¿Qué es la desnaturalización de las proteínas y cómo afecta su función biológica?
-La desnaturalización es la pérdida de la forma o plegado de las proteínas, lo que puede hacer que pierdan su función biológica. Esto puede ser causado por cambios en temperatura, pH, solubilidad o agregar sal.
Outlines
😀 Funciones y Clasificación de las Proteínas
Este párrafo introduce las funciones de las proteínas y su clasificación. Las proteínas cumplen cinco funciones principales: estructural, movimiento, enzimas, transporte y regulación/señalización. Ejemplos incluyen el colágeno en el tejido conectivo, la miosina en la contracción muscular, las enzimas como la pepsina y la amilasa, la hemoglobina y la mioglobina en el transporte de oxígeno, y las hormonas como la insulina en la regulación de la glucosa. Además, se explica que las proteínas se pueden dividir en proteínas fibrosas y globulares, con características distintas como solubilidad y forma.
🔬 Estructura Primaria y Secundaria de las Proteínas
En este párrafo se explora la estructura primaria y secundaria de las proteínas. La estructura primaria es la más simple, compuesta por una cadena lineal de aminoácidos, y es común en péptidos. La estructura secundaria se refiere a la forma en que la cadena primaria se plegue en sí misma, como en la alfa hélice y la beta plegada. Las alfa hélices son estructuras en espiral mantenidas por puentes de hidrógeno intracatenaria, mientras que las beta plegadas tienen una forma zig-zag y pueden ser paralelas o antiparalelas. Los aminoácidos de gran tamaño pueden alterar estas estructuras, mientras que los más pequeños las mantienen.
🌀 Fuerzas que Mantienen la Estructura Terciaria y Cuaternaria
Este párrafo describe las fuerzas que mantienen la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas. La estructura terciaria se refiere a la forma en que una sola cadena poli peptídica se plegue en sí misma para formar una estructura globular. Las estructuras cuaternarias son formadas por dos o más cadenas poli peptídicas que también forman una estructura globular. Cinco fuerzas principales mantienen estas estructuras: puentes de hidrógeno, puentes de sulfuro, interacciones hidrofóbicas, interacciones iónicas y fuerzas de cation-pibrilación.
🌡 Desnaturalización de Proteínas y sus Agentes
Finalmente, se discute el fenómeno de desnaturalización de las proteínas, que es la pérdida de su forma o plegado, lo que puede llevar a la pérdida de su función biológica. Los agentes que pueden causar desnaturalización incluyen temperaturas altas, cambios en el pH, solubilidad y la adición de sal. Estos factores pueden alterar las fuerzas que mantienen la estructura de las proteínas. Aunque la desnaturalización no rompe los enlaces peptídicos, puede llevar a que las proteínas pierdan su actividad biológica. Sin embargo, algunas proteínas pueden volver a renaturalizar y recuperar su función.
Mindmap
Keywords
💡Proteínas
💡Funciones de las proteínas
💡Estructura primaria
💡Estructura secundaria
💡Estructura terciaria
💡Estructura cuaternaria
💡Desnaturalización
💡Puentes de hidrógeno
💡Interacciones hidrofóbicas
💡Puente de sulfuro
Highlights
Las proteínas cumplen funciones estructurales, como el colágeno en el tejido conectivo.
La miosina es un ejemplo de una proteína que participa en el movimiento, como en la contracción muscular.
Las enzimas, como la pepsina y la amilasa, participan en la formación y rompimiento de enlaces.
La hemoglobina es una proteína de transporte que lleva oxígeno a nivel celular.
Las proteínas de membrana celular, como los canales, permiten el paso de iones esenciales.
Las hormonas, como la insulina, regulan niveles de glucosa y son un ejemplo de regulación y señalización en proteínas.
Las proteínas inmunoglobulinas o anticuerpos son parte del sistema de defensa del organismo.
Las proteínas fibrosas son insolubles en agua y tienen una función protectora o estructural.
Las proteínas globulares son solubles en agua, de forma esférica y pueden ser enzimas o transportadoras.
La estructura primaria de una proteína se define por el número y tipo de aminoácidos que la componen.
La estructura secundaria incluye la alfa hélice, mantenida por puentes de hidrógeno intra catenaria.
La beta plegada es otra forma de estructura secundaria, con cadenas en zig zag y puentes de hidrógeno paralelos o anti paralelos.
Las proteínas terciarias son solubles en agua y tienen forma esférica, mantenidas por cinco fuerzas específicas.
Las proteínas cuaternarias son compuestas de dos o más cadenas poli peptídicas que forman una estructura globular.
La hemoglobina es un ejemplo de una proteína cuaternaria con cuatro cadenas poli peptídicas.
La desnaturalización de las proteínas se refiere a la pérdida de su forma o plegado, lo que puede perder su función biológica.
La temperatura puede desnaturalizar las proteínas al romper los puentes de hidrógeno.
El pH también puede afectar la estructura de las proteínas, alterando fuerzas como los puentes de sulfuro y las interacciones hidrofóbicas.
La solubilidad y la sal pueden ser agentes desnaturalizantes para las proteínas.
Las proteínas pueden renaturalizarse, recuperando su actividad biológica después de la desnaturalización.
Transcripts
hoy revisaremos el tema de estructura de
las proteínas para ello comenzaremos con
la función de las mismas las cuales se
resumen en estas cinco funciones la
primera de ellas es la estructural aquí
tenemos como ejemplo a la molécula de
colágeno la cual se encuentra
ampliamente distribuida en nuestro
organismo dentro del tejido conectivo
otra función es la de movimiento aquí
tenemos como ejemplo a la miosina la
cual en unión con la actina participan
en la contracción muscular otro grupo de
proteínas son las enzimas las cuales que
participan en la formación y
rompimientos de enlaces un ejemplo que
miramos aquí es la pepsina aunque
podemos nombrar otros como la amilasa la
lactasa la sacarás a qué también
pertenecerían a este grupo de las
enzimas otro grupo
son las de transporte muy importante en
nuestro organismo porque permiten la
adecuada función celular el ejemplo
principal es la hemoglobina la cual
transporta oxígeno en todo nuestro
organismo otro ejemplo es la mioglobina
la cual transporta oxígeno pero
específicamente a nivel muscular a nivel
celular tenemos unas proteínas
dispuestas en la membrana celular
denominadas canales las cuales permiten
el paso de iones como sodio potasio
cloro o calcio otra función es la
regulación y señalización en este grupo
encontramos las hormonas como es el caso
de la insulina que observamos en la
figura la cual regula los niveles de
glucosa en nuestro organismo otros son
los factores de transcripción que
regulan los mecanismos de transmisión de
la información genética en nuestro
organismo
otra función que no se encuentra visible
en esta diapositiva pero que es
importante son las proteínas que
participan en el sistema de defensa las
cuales se denominan inmunoglobulinas o
anticuerpos como vemos las proteínas
están ampliamente distribuidas en
nuestro organismo y cumplen funciones
importantes para el buen desempeño
celular hablando de la clasificación de
las proteínas las podemos dividir en dos
grandes grupos el primero de ellos son
las proteínas fibrosas las cuales se
caracterizan por ser insolubles en el
agua tienen forma alargada y por lo
regular tienen función protectora o
estructural por eso vemos un ejemplo
clásico es el colágeno que dijimos se
encuentra ampliamente distribuido en
nuestro organismo haciendo parte del
tejido conectivo otro grupo de proteínas
son las globulares las cuales se
caracterizan por ser solubles en el agua
por lo general son de forma esférica y
cumplen funciones como la de transporte
defensa o son catalizadores como las
enzimas que habíamos mencionado antes un
ejemplo clásico de proteínas globulares
son la hemoglobina ahora pasaremos a
revisar cada uno de los tipos de
estructura de las proteínas empezaremos
con la estructura primaria
la estructura primaria es la más simple
de los cuatro tipos de estructuras de
las proteínas se denomina primaria
porque se puede saber con certeza el
número y tipo de aminoácidos que lo
componen en un ejemplo como el que
miramos aquí podemos saber que este
péptido por ejemplo está compuesto por
aminoácido glicina isoleucina alanina
valina entre otros por eso decimos que
podemos saber el número y el tipo de
aminoácidos que lo componen la
estructura primaria en la mayoría de los
casos es más común en los péptidos
porque recordemos que los péptidos son
de menor complejidad que las proteínas y
además poseen menor número de
aminoácidos que las proteínas la
estructura primaria para mantener su
forma sea lineal o de tipo sigmoide lo
hace mediante puentes
de hidrógeno o puentes de sulfuro ahora
sobre la estructura secundaria tenemos
la primera de ellas que es la alfa
hélice la cual tiene una forma en
espiral es decir es una cadena que se va
enrollando hasta dar una forma en
espiral la estructura por lo general se
mantiene mediante puentes de hidrógeno
de tipo intra catenaria y tenemos como
ejemplo dentro de esta estructura al
colágeno tenemos a la queratina la cual
hace parte de nuestras uñas y cabello
eso hablando con respecto a las
proteínas fibrosas y dentro de las
proteínas globulares vemos alfa hélices
en la mioglobina o también las podemos
ver en la hemoglobina observando un poco
más de cerca la estructura del alfa
hélice como la vemos en esta gráfica
vemos que los puentes de hidrógeno se
forman entre el carbón y lo del enlace
pep típico del aminoácido superior con
el camino del enlace peptídicos del
enlace inferior es decir que los puentes
de hidrógeno son específicos entre
enlaces peptídicos entre la cadena
superior y la cadena inferior
por eso denomina intra catenaria dentro
de la cadena dentro de la alfa hélice
las cadenas laterales de los aminoácidos
siempre estarán hacia afuera se dice que
cada vuelta de una alfa hélice contiene
aproximadamente 3.6 a mi no ácidos eso
quiere decir que entre 4 a 3 aminoácidos
se genera un giro dentro de la alfa
hélice
es necesario mencionar en esto en este
punto que los aminoácidos de gran tamaño
como por ejemplo prolina arginina
triptófano lisina son de mayor volumen y
por lo general altera la estructura en
alfa ellis en cambio aminoácidos
pequeños como la glicina mejoran y
mantienen la estructura en alfa hélice
otro grupo que pertenece a la estructura
secundaria es la beta plegada la beta
plegadas se caracteriza por tener una
forma en zig zag como lo miramos en esta
figura la estructura be está plegada
puede ser de dos tipos paralelas o anti
paralelas como lo veremos ahora
ampliando un poco más sobre esta
estructura ve está plegada podemos decir
que los radicales o las cadenas
laterales se orientan hacia ambos lados
de la cadena de forma alterna como lo
vemos en la figura las cadenas poli
peptídicas se pueden unir de dos formas
distintas
puede ser paralelas o anti paralelas
veamos en la siguiente figura las
cadenas son paralelas cuando las cadenas
poli peptídicas van hacia la misma
dirección en dado caso los puentes de
hidrógeno se dispondrán en forma
diagonal
en el caso de las anti paralelas las
cadenas poli peptídicas irán en sentido
contrario en dado caso los puentes de
hidrógeno se ubicarán de forma
horizontal
siempre la estructura en beta plegada se
simbolizará con una flecha gruesa
indicando la dirección si es paralela o
si es anti paralela
el siguiente grupo de proteínas son las
proteínas terciarias para el caso
específico de las proteínas terciarias y
las siguientes que son las cuaternarias
se consideran dentro de las globulares
recordemos que estas eran solubles en el
agua y tenían forma esférica hablando de
estos dos tipos de proteínas terciarias
y cuaternarias debemos mencionar que
existen cinco fuerzas que mantienen este
tipo de estructuras que son el puente de
hidrógeno el puente de sulfuro
interacciones hidrofóbicas interacciones
iónicas o puente salino y por último la
fuerza catión pib en la siguiente figura
que corresponde a una proteína de tipo
terciaria voy a explicar cada tipo de
fuerza observemos el caso de un puente
de hidrógeno en este caso el puente de
hidrógeno se está generando entre un
carbón y lo de la cadena lateral de un
aminoácido de esta cadena poli peptídica
con un grupo amino de la cadena lateral
de esta sección de la proteína
observemos aquí existe una atracción por
cargas parciales y por eso se forma el
puente de hidrógeno en este otro ejemplo
observamos la formación de puente de
hidrógeno
la atracción de dos grupos hidroxilo si
por ejemplo esto pudo haber sido la
cadena lateral de una serena y ésta pudo
haber sido la cadena lateral de una
tirosina en la siguiente fuerza que es
el puente de sulfuro el cual se forma
debido al acercamiento de la cadena
lateral de la cisteína eso indica que en
esta sección de la proteína había una
cisteína que al encontrarse con la
cisteína de la otra cadena lateral
formarían un puente de sulfuro como se
observa acá es decir que los puentes de
sulfuro son exclusivos de la unión o el
acercamiento de cisternas el siguiente
tipo de fuerza son las fuerzas o
interacciones hidrofóbicas
entenderemos que aquí ocurrirá única y
exclusivamente entre las cadenas
laterales de aminoácidos no polares o
hidrofóbicos por ejemplo aquí hubo un
acercamiento de atracción entre 2 fenil
a las niñas o como se observa en este
otro ejemplo donde miramos el
acercamiento entre las cadenas laterales
de dos aminoácidos no polares como a la
niña y valina otra fuerza
es el puente salino o puente iónico en
este caso surge por la atracción que se
genera entre la cadena lateral de un
aminoácido básico por eso aquí miramos
un grupo amino que sería de una lisina y
entre la cadena lateral de un aminoácido
ácido como el que se observa aquí que
podría ser el ácido glutámico o el ácido
aspártico recordemos que tenían como
grupo funcional car box y lo en su
cadena lateral en este caso se genera
una fuerza de atracción y por lo tanto
generan este tipo de enlace
la quinta fuerza que no se halla
representada en esta figura era la
canción para la cual se genera entre
aminoácidos básicos es decir lisina
arginina o histidina con aminoácidos
aromáticos como por ejemplo fenilalanina
o tirosina o triptófano cuando se
encuentren estas las cadenas laterales
de estos aminoácidos entonces generan
una atracción y se unen como podemos
observar en este gráfico
cada una de estas fuerzas
independientemente del tipo al que
pertenezcan lo que buscan es generar un
plegado de la proteína como vemos aquí
estas hélices
en esta sección se encuentran unidas por
puentes de hidrógenos lo mismo que acá o
esta sección superior de la proteína con
esta inferior de acá se encuentran
también unidas por estas interacciones
hidrofóbicas o como en el caso que se
observa aquí que sería un puente salino
es decir que la forma y el plegamiento
de las proteínas depende de las cinco
fuerzas que mencionamos antes es
necesario recordar que todas estas
fuerzas que mantienen la forma de las
proteínas son débiles eso indica que si
se alteran las condiciones normales o
nativas de las proteínas se pueden
perder o romper y en consecuencia
también se perderá la forma y función de
la proteína el siguiente tipo de
estructura es la estructura cuaternaria
la estructura cuaternaria difiere de la
terciaria únicamente en el número de
cadenas poli peptídicas que posee la
estructura terciaria es una sola cadena
poli peptídica en forma globular en
cambio la estructura cuaternaria pueden
ser dos tres
cuatro o más cadenas poli peptídicas que
también dan forma globular la estructura
cuaternaria recuerden también mantiene
su estructura por las cinco fuerzas que
mencionamos antes en esta diapositiva se
observa el caso específico de la
proteína hemoglobina la cual tiene
cuatro cadenas poli peptídicas aquí
vemos cadena alfa 1 en verde cadena alfa
2 en violeta cadena beta 1 en rosado
cadena beta 2 en amarillo como pueden
observar cada cadena mantiene una forma
globular y el conjunto de las cuatro
cadenas también mantiene esa misma forma
para terminar con esta presentación
quiero mencionar que existe un fenómeno
que se puede presentar en las proteínas
que es la desnaturalización
desnaturalización significa pérdida de
la forma
o el plegado de las proteínas razón por
la cual pueden perder su acción
biológica es decir su función
cuáles son los agentes que se consideran
desnaturalizan test para las proteínas
el primero de ellos sin lugar a dudas es
la temperatura recordemos que una de las
fuerzas que mantiene la forma de la
estructura terciaria cuaternaria incluso
también lo mencioné en la estructura
alfa hélice y ve está plegada eran los
puentes de hidrógeno recordemos que los
puentes de hidrógenos se pueden romper
debido a incrementos en la temperatura
en estos casos significa que si una
proteína es sometida a altas
temperaturas
perderá su forma y por lo tanto su
función esta situación no se debe
presentar en el ser humano debido a que
nosotros estamos termos regulados es
decir nuestra temperatura debe
permanecer a 3
7 grados centígrados esto también
explica la importancia de regular esa
temperatura corporal ya que de esta
manera también regulamos o mantenemos el
plegado de las proteínas otro agente
desnaturalizan t es el ph
el ph puede alterar fuerzas como los
puentes de sulfuro el puente salino y
las interacciones hidrofóbicas es decir
afecta a gran número de fuerzas que
mantienen el plegado proteico
esa es la razón por la cual también los
seres humanos tenemos amortiguadores
fisiológicos que mantienen el ph
corporal a nivel intra extracelular e
intersticial otros agentes
desnaturalizan test son la solubilidad o
también agregar sal es también
alterarían la estructura de las
proteínas cuando se altera la estructura
de las proteínas pierden la forma es
decir si era de estructura terciaria
globular puede pasar a una estructura de
menor nivel como la secundaria e incluso
la primaria existen posibilidades en las
cuales las proteínas que han pasado por
un fenómeno de desnaturalización pueden
volver a renaturalizar se de esta forma
también ganando nuevamente su actividad
biológica
recordemos que el proceso de
desnaturalización no incluye el
rompimiento de los enlaces peptídicos
solo el rompimiento o pérdida de las 5
fuerzas que mantienen la estructura de
las proteínas que mencioné anteriormente
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