CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
Summary
TLDRIn this educational video, biochemist Karina Manuele explains the catabolism of amino acids, a crucial part of protein metabolism. She covers the breakdown of proteins into amino acids and their subsequent metabolic fates, including the formation of ammonia and carbon skeletons. The video delves into the importance of transamination reactions, facilitated by aminotransferases and vitamin B6, and their clinical significance as liver function markers.
Takeaways
- 😀 The video discusses amino acid catabolism, which is the breakdown of amino acids.
- 🌟 Amino acids are the building blocks of proteins and are broken down within our cells through proteolytic pathways.
- 🔍 When amino acids are broken down, they are divided into an amino group (which becomes ammonium) and a carbon skeleton.
- ⚠️ Ammonium ions are toxic and must be quickly converted into urea in the liver or used in biosynthesis.
- 🌿 The carbon skeletons of amino acids can be converted into keto acids and may enter the citric acid cycle or be used for gluconeogenesis.
- 🧬 Transamination reactions are crucial for both the synthesis and degradation of amino acids.
- 🧪 The amino group from one amino acid is transferred to alpha-ketoglutarate by an enzyme called aminotransferase, forming glutamate and a keto acid.
- 🏥 Alanine aminotransferase (ALT) and aspartate aminotransferase (AST) are important enzymes used as liver function markers in clinical practice.
- 🍂 The video is part of a biochemistry course on YouTube aimed at helping viewers master biochemistry.
- 📈 The presenter, Karina Manuele, invites viewers to like, comment, subscribe, and support the channel for free educational content.
- 📚 The channel offers additional resources like summaries and mind maps to facilitate the study of metabolism.
Q & A
What is the main topic of the video?
-The main topic of the video is the catabolism of amino acids, which is the process of breaking down amino acids in our body.
Why is the catabolism of amino acids important?
-The catabolism of amino acids is important because it is a key pathway in protein metabolism. It allows for the breakdown of proteins into amino acids, which can then be used for various metabolic processes.
What happens to the amino acids after they are broken down?
-After amino acids are broken down, the amino group is released as an ammonium ion, and the remaining carbon chain becomes a carbon skeleton. These two parts have different fates in the body.
Why is the ammonium ion dangerous to the body?
-The ammonium ion is dangerous because it is neurotoxin and can easily cross the blood-brain barrier, causing harm. It needs to be quickly converted into a less harmful substance or used in biosynthesis.
What are the possible fates of the ammonium ion?
-The ammonium ion can either be used in biosynthetic pathways to form other amino acids or nucleotides, or it can be converted into urea in the liver through the urea cycle for safe excretion in urine.
What is the urea cycle and why is it important?
-The urea cycle is a series of biochemical reactions that occur in the liver and convert toxic ammonium ions into urea, which is then excreted in the urine. It is important for safely eliminating excess nitrogen from the body.
What are the carbon skeletons of amino acids used for?
-The carbon skeletons of amino acids can be converted into ketone bodies or undergo modifications to enter the TCA cycle for energy production or gluconeogenesis for glucose synthesis.
What is transamination and why is it important in amino acid metabolism?
-Transamination is a reaction where an amino group is transferred from an amino acid to an alpha-keto acid, forming a new amino acid and a new alpha-keto acid. It is important because it serves both in the synthesis and degradation of amino acids.
What are the two main aminotransferases mentioned in the script and why are they significant?
-The two main aminotransferases mentioned are alanine aminotransferase (ALT) and aspartate aminotransferase (AST). They are significant because they are commonly used as markers of liver function, and elevated levels can indicate liver damage.
What role does vitamin B6 play in the transamination process?
-Vitamin B6, in the form of pyridoxal phosphate (PLP), is a coenzyme required for the function of aminotransferases. Without it, the enzymes cannot carry out transamination reactions.
What are the potential uses of the carbon skeletons derived from amino acid catabolism?
-The carbon skeletons derived from amino acid catabolism can be used for energy production, synthesis of different biological macromolecules, or converted into ketone bodies for use during prolonged fasting.
Outlines
🧬 Introduction to Amino Acid Catabolism
The script introduces the topic of amino acid catabolism, which is the breakdown of amino acids. The speaker, Karina Manuele, a biochemistry professor and founder of the biochemistry channel on YouTube, explains that proteins from our diet are broken down into amino acids within our cells. This process is crucial as proteins are large and complex macromolecules that need to be reduced to their building blocks, amino acids, through proteolytic pathways. The script assumes that proteins have already been broken down into amino acids through processes like autophagy and proteasomal degradation. Amino acids consist of a central carbon atom attached to an amino group and a carboxyl group, and their breakdown leads to the release of the amino group as an ammonium ion and the carbon chain as a carbon skeleton. The ammonium ion is toxic if allowed to circulate freely in the body, so it must be quickly directed towards biosynthesis or converted into urea in the liver through the urea cycle.
🔬 The Fate of Amino Acid Breakdown Products
This paragraph delves into the metabolic fates of the products derived from amino acid breakdown. The ammonium ion can be used for the biosynthesis of other amino acids or nucleotides, or it can be converted into urea in the liver, which is a safe way to excrete it in urine. The carbon skeletons, or the remaining parts of the amino acids after the removal of the amino group, can be converted into keto acids. These keto acids can either be modified structurally or enter the citric acid cycle for energy production or be directed towards gluconeogenesis to synthesize glucose. Some keto acids can also be used in lipogenesis, the synthesis of ketone bodies, which are particularly utilized during prolonged fasting.
🧪 Key Reactions in Amino Acid Metabolism
The script focuses on the transamination reaction, a critical process in amino acid metabolism that involves both the synthesis and degradation of amino acids. The reaction requires an amino acid to be degraded, alpha-ketoglutarate, and an enzyme called aminotransferase. Aminotransferase catalyzes the transfer of the amino group from the amino acid to alpha-ketoglutarate, forming glutamate and a keto acid. Glutamate is involved in every transamination reaction, even if it's not the amino acid being degraded. The script provides examples of transamination involving alanine and aspartate, resulting in the formation of pyruvate and oxaloacetate, respectively. It also mentions that these reactions are facilitated by the coenzyme PLP (pyridoxal phosphate), derived from vitamin B6, which is essential for the function of aminotransferases. The paragraph concludes by noting that certain transaminases, like ALT and AST, are used as markers of liver function in clinical practice, as elevated levels can indicate liver damage.
Mindmap
Keywords
💡Catabolism
💡Amino Acids
💡Proteolytic Pathways
💡Ammonium Ion
💡Urea Cycle
💡Carbolic Skeleton
💡Transamination
💡Alpha-Ketoglutarate
💡Glutamate
💡PLP (Pyridoxal Phosphate)
💡Alanine Transaminase
Highlights
Introduction to amino acid catabolism and its importance in protein metabolism.
The role of amino acids derived from dietary proteins and intracellular proteins.
Explanation of amino acid structure, including the central carbon and its chemical groups.
The division of amino acids into the amino group and the carboxylic acid chain during catabolism.
The dangers of free ammonia ion in the body and its rapid conversion to urea in the liver.
The dual fate of the amino group: biosynthesis or conversion to carbamoyl phosphate.
The urea cycle in the liver as a safe way to excrete ammonia.
The conversion of the carbon skeleton into keto acids and their potential entry into the Krebs cycle.
The potential use of keto acids in gluconeogenesis for glucose synthesis.
The concept of transamination reactions and their role in both synthesis and degradation of amino acids.
The necessity of alpha-ketoglutarate and the involvement of glutamate in transamination reactions.
The example of alanine being converted into pyruvate through transamination.
The example of aspartate being converted into oxaloacetate through transamination.
The importance of vitamin B6 (pyridoxal phosphate) as a coenzyme in aminotransferase reactions.
The clinical significance of measuring transaminase levels as markers of liver function.
The abundance of transaminases in the liver and their use in clinical practice.
Invitation to explore the channel's resources for a comprehensive understanding of metabolic pathways.
Encouragement for viewers to subscribe to the channel for more educational content.
Transcripts
Olá pessoal tudo bem É um prazer imenso
ter você aqui em mais um vídeo do canal
da bioquímica continuando o nosso
pequeno curso de metabolismo aqui no
canal do YouTube na aula de hoje nós
vamos falar a respeito do catabolismo de
aminoácidos ou seja da via de quebra dos
aminoácidos Antes de eu começar queria
pedir a sua contribuição que você
curtisse esse vídeo que você deixasse o
seu comentário e se inscrevesse no nosso
canal você ajuda muito contribui demais
com o nosso crescimento se você você
fizer essas pequenas ações e a forma de
retribuição por você estar vendo aqui
esta aula de maneira gratuita Ok podem
fazer esse trato Então pessoal eu me
chamo Karina Manuele Eu Sou professora e
mestre em bioquímica e sou a fundadora
do canal da bioquímica que tem por
objetivo ajudar você a dominar a
bioquímica de verdade uma das vias mais
importantes do metabolismo de proteínas
é a o catabolismo de aminoácidos por quê
Nós ingerimos proteínas na nossa dieta e
nós nós temos proteínas que são
quebradas dentro da das nossas células
por exemplo né proteínas são estruturas
macromoleculares grandes complexas E aí
eh elas precisam passar por vias
proteolíticas para reduzir essas
proteínas as suas unidades formadoras
que são os aminoácidos então aqui eu já
tô partindo do pressuposto que por
exemplo já aconteceram vias autofágicas
vias envolvendo Bic Ina proteassoma
entre outras que são as vias que quebram
as proteínas em aminoácidos Ok então
agora nós temos os aminoácidos o que vai
acontecer com estes aminoácidos Depende
do momento metabólico vamos ver olha só
então aqui ó proteínas seja da dieta
sejam proteínas intracelulares foram
quebradas e convertidas liberadas na
forma de aminoácidos se nós relembrarmos
aqui Inclusive tem uma aula completa de
proteínas e aminoácidos a parte de
estrutura e função aqui no canal então
assista se você tem dúvidas quanto à
parte estrutural e funcional dos
aminoácidos Mas se a gente só
recapitular rapidinho eles vão possuir
este carbono central e ligado a esse
carbono Central nós temos principalmente
dois grupos químicos fundamentais o
grupo carboxila e o grupo Amino como o
grupo carboxila é característico dos
ácidos carboxílicos é por isso que essa
estrutura se chama aminoácido tem a
região Amino uma região mais básica e
uma região ácida na sua estrutura tá
então o que que eh basicamente importa
pra gente aqui dentro dos aminoácidos a
gente precisa pensar em duas coisas
quando a gente quebra os aminoácidos ã
basicamente nós vamos dividi-los em duas
regiões nós vamos como se eu pusesse um
traço aqui olha e aí a gente vai dividir
esta região daqui para cá e esta daqui
para cá isto significa então que o grupo
Amino vai ser liberado e que o grupo
carboxila juntamente ao restante da
cadeia carbônica domino ácida vai ficar
para outro lado essa divisão então nos
leva a entender o seguinte que nós vamos
ter a liberação desse grupo Amino na
forma de íon amônio ele vai est liberado
aqui e esta região daqui para cá se
chama esqueleto carbônico essas duas
partes do aminoácido vão ter destinos
distintos tá primeiro ponto quero focar
aqui a respeito do íon amônio pessoal
íon amônio que posteriormente pode se
transformar em amônia não pode ficar
circulante de maneira livre no nosso
organismo porque ele é extremamente
perigoso ele é neurotóxico ele atravessa
a barreira hematoencefálica com
facilidade então ele é prejudicial não
pode ficar livre Então nós precisamos
rapidamente dar um destino para esse
grupo aqui que era grupo Amino agora sau
na forma de íon amônio tá eh nós vamos
ao longo das aulas posteriores até falar
um pouco de esse transporte dele dentro
então da nossa pela nossa corrente
sanguínia mas aqui de maneira geral nós
vamos assumir que esse I amônio vai ter
dois destinos ou ele vai ser usado em
vias de biossíntese biossíntese De quê
De outros aminoácidos por exemplo que
nós precisamos sintetizar endogenamente
para compor outras proteínas ou ele vai
compor nucleotídios por exemplo porque
nucleotídios precisam também de grupos
aminos na sua estrutura ele vai compor
as bases hidrogenadas né que compõe os
nucleotídeos então há uma série de
moléculas biológicas que precisam também
dele então pode ser deslocado para esse
caminho Ah se não for necessário naquele
momento sintetizar tanto dessas
estruturas um outro destino do grupo
Amino é se transformar em carbamoil
fosfato ele é ser colocado ali dentro do
carbamoil Fosfato né junto ao restante
da estrutura carbônica que este cara
aqui olha ele vai adentrar ao ciclo da
ureia que acontece no fígado este ciclo
da ureia levará à síntese de ureia
produção de ureia que é uma maneira
Então segura de nós excretar na nossa
urina ã este íon amônio aqui então
transformá-lo convertê-lo em ureia lá no
nosso fígado que é o único órgão que faz
síntese de ureia certo é uma maneira
segura e eficaz de lidar com este ion
amônio proveniente da degradação de
aminoácidos certo então Os destinos do
grupo do íon amônio são esses só que
sobrou um pedacinho de car que são os
esqueletos carbônicos gente nós
quebramos uma das razões da gente
quebrar eh essas proteínas e virar
aminoácidos e degradá-las pode ser por
exemplo produzir energia a gente pode
então produzir energia a partir de
aminoácidos produzir macromoléculas
biológicas diferentes a partir de de de
aminoácidos vamos ver como esse
esqueleto carbônico que sobrou ele pode
ser convertido aos chamados cetoácidos
quando então Eh eles sofrem algum tipo
de modificação estrutural que eu vou
mostrar já já ou ele aqui como esqueleto
carbônico já é um próprio cetoácido ou
ele pode sofrer pequenas modificações
para se transformar neste seto ácidos
estes cetoácidos a maior parte deles não
são todos tá mas a maior parte parte
deles pode entrar no ciclo de crebs e
consequentemente ser usado na
gliconeogênese para síntese de glicose
eu não coloquei aqui mas há outros
cetoácidos também que podem ser
direcionados para a via cetogênica Ou
seja a via de síntese de Corpos
cetônicos que são também utilizados
principalmente durante jejum mais
prolongado certo então aqui nós estamos
vendo destinos da quebra dos aminoácidos
nós vamos ter o i amônio que no final ou
vai para outras vias biossintéticas ou
vai virar ureia e nós temos os
esqueletos carbônicos e pessoal se você
quer estudar esse conteúdo de maneira
muito direta sucinta com uma linguagem
apropriada com a linguagem facilitada
para você eu Convido você a conhecer o
acervo de resumos e mapas mentais de
metabolismo nele eu abordo todas as vias
metabólicas de maneira completa e
principalmente Facil ada que vai ajudar
você a estudar seja para sua avaliação
seja paraa sua prova seja até mesmo para
consultar no dia a dia algo que você se
esqueceu não tá lembrando então Conheça
o nosso acervo de resumos e mapas
mentais que vai ser uma mão na roda Vai
facilitar o seu caminho de domínio da
bioquímica pessoal agora vamos pensar o
seguinte neste momento aqui em que os
nossos aminoácidos foram convertidos em
ion amônio e Esqueleto carbônico quem
faz esta reação ou O que representa esta
reação Essa é uma das reações mais
importantes do metabolismo de proteínas
e aminoácidos que é a reação de
transaminação ou reações de
transaminação essas reações são Coringa
no metabolismo de aminoácidos porque
elas funcionam tanto para a síntese
quanto a degradação de aminoácidos vamos
ver como que elas acontecem para essas
reações acontecerem a gente precisa ter
o aminoácido que vai ser degradado a
gente precisa ter alfas cetoglutarato
esse alfa cetoglutarato ele é inclusive
um intermediário do ciclo de crebs muito
importante né lá dentro do ciclo de
crebs o que que acontece nessa reação
uma enzima denominada aminotransferase
Olha o nome sugestivo né transfere
grupos Amino ela vai removê-la vai
retirar o grupo Amino do meu aminoácido
e vai passá-lo para o alfa cetoglutarato
quando estee alfac glutarato recebe o
grupo Amino ele se transforma ele passa
a se chamar glutamato Ué glutamato não é
um aminoácido também sim então toda a
transaminação reação de transaminação
envolve também um glutamato mesmo que
não seja o aminoácido a ser degradado o
glutamato vai estar envolvido tá aí
quando o nosso aminoácido alvo aqui que
tá sendo degradado perde o grupo Amino
ele passa a ser o seu cetoácido
característico Então vamos dar um
exemplo aqui aplicado agora vamos supor
que o nosso Amino ácido aqui seja a
alanina a alanina vai ser alvo de uma
aminotransferase qual alanina Amino
transferase então é uma enzima
importantíssima muito famosa que a gente
tem aí no dia a dia talvez você já tenha
ouvido com o nome Alt né Alt Alt ou
então com o nome TGP transaminase
glutâmico pirúvica é a mesma enzima que
que ela faz ela vai pegar Este grupo
Amino aqui e vai transferi-lo pro Alfa
cetoglutarato formando glutamato esta
cadeia carbônica o esqueleto carbônico
da lanina que restou já não é mais
alanina agora ele passa a ser um
cetoácido que é o piruvato quando a
alanina então perde o grupo Amino ela se
converte em piruvato Esse piruvato é
fundamental onde pode ser usado na via
gliconeogênese de glicose outro exemplo
se esse aminoácido aqui for
aspartato o aspartato Tato Então vai ser
alvo de um aminotransferase qual
as aspartato Amino transferase ou você
pode ver como TGO transaminase glutâmico
oxalacética é outra bastante importante
também o nome sugere libera o Amino por
Alfa Ceto glutarato que vira glutamato e
aí o aminoácido que era o aspartato se
transforma em oxaloacetato Então as
transaminações gente fazem esse tipo de
reação de transferência de grupos aminos
todas elas utilizam como ã uma coenzima
importante no processo PLP PLP é a
vitamina B6 chamada de piridoxal fosfato
sem vitamina B6 sem esse componente as
aminotransferases não são capazes de
funcionar a tá aí mais uma mais um
motivo importante né de termos vitamina
B6 de maneira adequada então no nosso
organismo nas nossas células pessoal só
agora aplicando um ponto interessante
essas duas transaminases que eu citei
aqui as e Alt elas são muito famosas né
ou o nome TGO TGP porque elas são
extremamente usadas como marcadores de
função hepática principalmente né porque
quando elas estão elevadas pode ser um
sinal óbvio que aí são feitas várias
várias análises né a razão entre uma e a
outra e tudo mais pode ser um indício de
algum dano hepático tá então elas são
muito usadas na prática Clínica do dia a
dia principalmente porque essas reações
acontecem em alguns outros tecidos Mas
elas são muito abundantes no fígado
também ok pessoal Essa foi a nossa
primeira aula aqui da parte de
metabolismo de aminoácidos as próximas
que virão a gente vai aprofundar um
pouco mais inclusive chegando aqui no
ciclo da ureia Espero que tenha ficado
claro para você mais uma vez lembre-se
de se inscrever no nosso canal e de nos
ajudar a crescer cada vez mais um grande
abraço e até a próxima
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