Tipos de INHIBIDORES de las ENZIMAS

Summary

Este video educativo explora los diferentes tipos de inhibidores enzimáticos, incluyendo competitivos, no competitivos e irreversibles. Se explica cómo los inhibidores competitivos bloquean temporalmente el sitio activo de las enzimas, mientras que los no competitivos alteran la estructura de la enzima. Los inhibidores irreversibles, como los gases neurotóxicos, causan daños permanentes al enlacearse con la enzima. El vídeo también menciona la importancia de la regulación enzimática en el metabolismo y cómo ciertos antibióticos, como la penicilina, actúan como inhibidores irreversibles.

Takeaways

• 🔬 Existen diferentes tipos de inhibidores de la actividad enzimática: competitivos, no competitivos e irreversibles.
• 🤝 Los inhibidores competitivos ocupan temporalmente el sitio activo de la enzima, compitiendo con el sustrato y son completamente reversibles.
• 💊 La inhibición competitiva es el mecanismo de acción de algunas drogas, como las utilizadas para tratar infecciones bacterianas, ej., la sulfanilamida.
• 🔗 Los inhibidores no competitivos se unen a un sitio distinto del sitio activo, alterando la estructura de la enzima y a menudo son reversibles.
• 🚫 La inhibición no competitiva puede ser revertida por tratamientos con compuestos que enlazan más fuertemente que la enzima, como en el caso del plomo.
• ⚠️ Los inhibidores irreversibles se unen permanentemente a la enzima o desnaturalizan la proteína, lo que impide la restauración de su estructura terciaria.
• 🌟 Los gases neurotóxicos, utilizados en la Primera Guerra Mundial y prohibidos actualmente, son inhibidores irreversibles de la enzima acetilcolinesterasa.
• 💊 Incluso algunos antibióticos, como la penicilina, son inhibidores irreversibles de la actividad enzimática.
• 🌱 La regulación de la actividad enzimática es crucial en el metabolismo de los organismos vivos y se explorará en futuras ediciones del canal.
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Q & A

¿Cuáles son los diferentes tipos de inhibidores de la actividad enzimática mencionados en el guion?

En el guion se mencionan tres tipos de inhibidores: competitivos, no competitivos e irreversibles.

¿Cómo funciona la inhibición competitiva en las enzimas?

La inhibición competitiva ocurre cuando el inhibidor y el sustrato compiten por unirte al sitio activo de la enzima. El inhibidor tiene una estructura similar al producto final (EFE) y puede ocupar el sitio activo de la enzima, evitando que el sustrato normal se una a la enzima.

¿Por qué la inhibición competitiva es reversible?

La inhibición competitiva es reversible porque cualquiera de los dos, el sustrato o el inhibidor, puede ocupar el sitio activo de la enzima. Si hay más sustrato disponible, puede desplazar al inhibidor y reactivar la enzima.

¿Cómo se relaciona la inhibición competitiva con el tratamiento de infecciones bacterianas?

En el tratamiento de infecciones bacterianas, se usan drogas como la sulfanilamida, que tiene una estructura similar al ácido para amino benzoico (PABA), un precursor del ácido fólico. La enzima bacteriana que convierte PABA en ácido fólico se une a la droga en lugar de a PABA, lo que impide la síntesis de ácido fólico y resulta en la muerte bacteriana.

¿Qué es un inhibidor no competitivo y cómo afecta a la enzima?

Los inhibidores no competitivos son compuestos químicos que se unen a la enzima en un sitio diferente al sitio activo. Este tipo de inhibidor no se asemeja necesariamente al sustrato y puede causar cambios en la estructura terciaria de la enzima, inactivándola.

¿Cómo se puede revertir la inhibición no competitiva?

La inhibición no competitiva a menudo es reversible, pero no por un aumento en las concentraciones de sustrato. En el caso del plomo, por ejemplo, la inhibición puede revertirse por tratamiento con otros compuestos que formen enlaces más fuertes con el plomo que la cisteína en la enzima.

¿Qué son los inhibidores irreversibles y cómo afectan a las enzimas?

Los inhibidores irreversibles son sustancias que se unen permanentemente a grupos funcionales clave del sitio activo de la enzima o que desnaturalizan por completo la proteína, impidiendo que su estructura terciaria se restablezca.

¿Cuál es el efecto de los inhibidores irreversibles en la enzima acetilcolinesterasa?

Los inhibidores irreversibles de la enzima acetilcolinesterasa, como los gases neurotóxicos utilizados durante la Primera Guerra Mundial, impiden la degradación de la acetilcolina, un neurotransmisor. Esto resulta en la acumulación de acetilcolina, lo que puede llevar a parálisis y muerte.

¿Por qué la penicilina se considera un inhibidor irreversible de la actividad enzimática?

La penicilina se considera un inhibidor irreversible porque se une de forma permanente a la enzima penicilina amidasa, que es crucial para la pared celular bacteriana. Esta unión permanente inactiva la enzima y previene la síntesis de la pared celular, lo que resulta en la muerte bacteriana.

¿Cómo se relaciona la regulación enzimática con el metabolismo de los organismos vivos?

La regulación enzimática es fundamental en el metabolismo de los organismos vivos porque controla la velocidad de las reacciones químicas y permite que el organismo responda de manera precisa y regulada a los cambios en las condiciones internas y externas.