Proteínas: Estructura, Clasificación, Función y Desnaturalización 🔬

Summary

This educational video delves into the world of organic molecules, focusing on proteins. It explains proteins as organic biomolecules composed of carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, and sometimes sulfur and other elements. The script details the structure of amino acids, the building blocks of proteins, and how they link together through dehydration synthesis to form peptide bonds. It explores the different levels of protein structure, from primary to quaternary, and discusses the roles of chaperone proteins in folding. The video also covers protein denaturation and classification into simple proteins and conjugated proteins, highlighting their diverse biological functions.

Takeaways

• 🧬 Proteins are organic biomolecules composed of carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, and sometimes sulfur, phosphorus, iron, magnesium, and copper.
• 🌀 Proteins are macromolecules made up of chains of amino acids, which are the structural units of proteins.
• 🔗 Amino acids are distinguished by their side chains, and the sequence of amino acids determines the protein's primary structure.
• 🔑 The peptide bond, formed by a dehydration reaction between the amino group of one amino acid and the carboxyl group of another, links amino acids together.
• 🎚 The primary structure of a protein is its sequence of amino acids, which influences its function and is fundamental to its overall structure.
• 🌈 The secondary structure of proteins includes patterns like alpha-helices and beta-sheets, stabilized by hydrogen bonds.
• 🧬 Tertiary structure refers to the three-dimensional folding of a protein, influenced by various interactions including hydrogen bonds, hydrophobic interactions, and disulfide bridges.
• 🤝 Quaternary structure involves the assembly of multiple polypeptide chains into a functional protein complex, held together by similar interactions as in tertiary structures.
• 🛡️ Chaperone proteins assist in the folding process of other proteins, helping them achieve their correct structure and function.
• 🔄 Denaturation is the process where a protein loses its organized structure, often due to environmental factors, and can be reversible in some cases.
• 🏷️ Proteins can be classified into simple proteins (globular and fibrous) and conjugated proteins, which include additional prosthetic groups that provide diverse biological functions.

Q & A

What is a protein and why is it considered an organic biomolecule?

A protein is an organic biomolecule composed of carbon in its structure, along with hydrogen, oxygen, nitrogen, and sometimes sulfur. It may also contain phosphorus, iron, magnesium, and copper. Proteins are considered organic because they are based on carbon and are part of the essential biomolecules of living organisms.

What are amino acids and how do they relate to proteins?

Amino acids are the structural units of proteins. They consist of a central carbon atom, an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable side chain or residue. The sequence of different amino acids determines the structure and function of a protein.

How do amino acids form a protein through a specific reaction?

Amino acids form proteins through a dehydration synthesis reaction, where the amino group of one amino acid reacts with the carboxyl group of another, releasing a molecule of water and forming a peptide bond.

What is the difference between peptides and proteins based on the number of amino acids they contain?

Peptides are short chains of amino acids ranging from 2 to 10, while proteins are larger structures containing more than 50 amino acids.

Can you explain the primary structure of a protein?

The primary structure of a protein refers to the linear sequence of amino acids that make up the polypeptide chain. This sequence determines the protein's identity and its potential to fold into higher-order structures.

What are the main types of secondary protein structures, and what are their characteristics?

The main types of secondary structures are the alpha-helix and beta-sheet. The alpha-helix is a compact coil stabilized by hydrogen bonds between the amino and carboxyl groups, while the beta-sheet is an extended structure with hydrogen bonds forming between strands running in opposite directions.

How does the tertiary structure of a protein differ from its secondary structure?

The tertiary structure refers to the three-dimensional arrangement of the protein's secondary structures, resulting from various interactions such as hydrogen bonding, hydrophobic interactions, and disulfide bridges. This gives the protein its specific shape and function.

What is the role of chaperone proteins in the protein folding process?

Chaperone proteins, such as the HSP70 family, assist in the folding process by stabilizing the protein during the initial phase of folding and preventing misfolding. They help to ensure that the protein folds into its correct and functional shape.

What is denaturation in the context of proteins, and what factors can cause it?

Denaturation is the process where a protein loses its organized structure, typically its folding, due to environmental factors such as exposure to strong acids or bases, changes in pH, organic solvents, detergents, high temperatures, or mechanical agitation.

How are proteins classified based on their structure and function?

Proteins are classified into simple proteins (globular and fibrous) and conjugated proteins (which include glycoproteins, nucleoproteins, lipoproteins, phosphoproteins, and chromoproteins). Simple proteins consist only of amino acids, while conjugated proteins also contain a non-protein component that gives them additional functions.

What are the functions of proteins in biological systems?

Proteins have a wide range of functions in biological systems, including structural support (e.g., collagen, keratin), movement (e.g., myosin, actin), defense (e.g., immunoglobulins), catalysis (e.g., enzymes), regulation (e.g., hormones like insulin), transport (e.g., hemoglobin, lipoproteins), and response to stress (e.g., heat shock proteins).

Outlines

00:00

🧬 Introduction to Proteins and Amino Acids

This paragraph introduces the topic of proteins, defining them as organic biomolecules composed of carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, and sometimes sulfur, phosphorus, iron, magnesium, and copper. It explains that proteins are macromolecules made up of amino acid chains, which are the structural units of proteins. Each amino acid has a characteristic structure with a central carbon atom, an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable side chain or residue. The differences in the side chains of the 20 standard amino acids are what distinguish them. The paragraph also discusses how amino acids link together through dehydration synthesis to form proteins, highlighting the concept of peptide bonds and the classification of proteins based on the number of amino acids they contain, such as peptides, polypeptides, and proteins.

05:01

🌀 Protein Structure Levels: Primary to Quaternary

This section delves into the hierarchical structure of proteins, starting with the primary structure, which is the sequence of amino acids. It then describes the secondary structure, which involves regular patterns like alpha-helices and beta-sheets, stabilized by hydrogen bonds. The tertiary structure refers to the three-dimensional folding of the protein, influenced by various interactions among amino acids, including hydrogen bonds, hydrophobic interactions, ionic bonds, disulfide bridges, and hydration. The quaternary structure is discussed as the most complex level, involving multiple polypeptide chains and additional interactions to maintain the protein's shape. The paragraph also mentions chaperone proteins, which assist in the folding process, and the potential for protein denaturation, which is the loss of structure and function due to environmental factors.

10:03

🌾 Classification of Proteins: Simple, Conjugated, and Their Functions

The paragraph discusses the classification of proteins into simple proteins, which are solely composed of amino acids, and conjugated proteins, which have additional prosthetic groups. Simple proteins are further divided into fibrous proteins, like collagen and elastin, which provide structural support, and globular proteins, which are soluble in water and have diverse functions. Conjugated proteins are proteins with non-protein components, such as glycoproteins, nucleoproteins, lipoproteins, and chromoproteins, each serving different biological roles. The paragraph also touches on the importance of proteins in functions like structure, movement, defense, catalysis, regulation, storage, transport, and stress response.

15:04

🚀 Functions of Proteins in the Body

This paragraph summarizes the various functions of proteins in the body. It mentions structural proteins like keratin, collagen, and elastin that provide strength and elasticity to tissues. It also covers proteins involved in movement, such as myosin and actin, which are crucial for muscle contraction. The role of proteins in defense mechanisms is highlighted with immunoglobulins and clotting factors. Enzymes are noted for their catalytic functions in metabolic and digestive processes. Hormonal regulation is discussed with examples like insulin and glucagon, which control blood sugar levels. Storage proteins, such as albumin and casein, are mentioned for their role in reserving nutrients. Transport proteins, including lipoproteins, hemoglobin, and myoglobin, are recognized for their roles in carrying lipids, oxygen, and other molecules. The paragraph concludes with the role of proteins in stress response, particularly the heat shock proteins that assist in protein folding.

20:05

🔬 Protein Misfolding and Disease

The final paragraph addresses the issue of protein misfolding, which can lead to various diseases. It explains that improper folding can result in the loss of a protein's biological activity and its normal function, potentially causing harmful effects in the body. The paragraph emphasizes the importance of proper protein folding for maintaining health and suggests that misfolded proteins can be associated with pathological conditions.

25:08

📢 Conclusion and Call to Action

The concluding paragraph wraps up the video by inviting viewers to subscribe for more content, turn on notifications, and leave comments about what topics they would like to see in future videos. It also encourages viewers to like the video if they found it useful, expressing gratitude for their engagement.

Keywords

💡Protein

Proteins are organic biomolecules composed of carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, and sometimes sulfur, phosphorus, iron, magnesium, and copper. They are the fundamental building blocks of life, playing a crucial role in the structure, function, and regulation of the body's tissues and organs. In the video, proteins are discussed in the context of their structure and function, including their composition from amino acids and their classification into primary, secondary, tertiary, and quaternary structures.

💡Amino Acid

An amino acid is the basic building unit of proteins, consisting of a central carbon atom, an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable side chain or 'R' group. The video explains that the specific sequence and type of amino acids determine the protein's structure and function, with 20 different amino acids that can combine in various ways to form different proteins.

💡Peptide Bond

A peptide bond is a chemical bond that links two amino acids together, formed through a dehydration synthesis reaction where a molecule of water is released. This bond is central to the formation of proteins, as it connects the amino group of one amino acid to the carboxyl group of another, creating a chain of amino acids.

💡Primary Structure

The primary structure of a protein refers to the linear sequence of amino acids that make up the polypeptide chain. It is the simplest form of protein structure and is determined by the specific order of amino acids. The video mentions that the primary structure is the basis for the higher-order structures that give proteins their functional shape.

💡Secondary Structure

The secondary structure of a protein describes the regular folding patterns within the polypeptide chain, such as alpha-helices and beta-sheets, which are stabilized by hydrogen bonds between the backbone atoms of the amino acids. These structures are crucial for the protein's stability and function, as discussed in the video.

💡Tertiary Structure

The tertiary structure is the three-dimensional shape of a protein, resulting from the folding of the polypeptide chain into a specific conformation. This structure is stabilized by various interactions, including hydrogen bonds, hydrophobic interactions, ionic bonds, and disulfide bridges, as explained in the video.

💡Quaternary Structure

Quaternary structure refers to the assembly of multiple polypeptide chains into a single protein complex. This structure is stabilized by the same types of interactions that stabilize tertiary structures, but on a larger scale, involving multiple polypeptide chains, as mentioned in the video.

💡Chaperon

Chaperon proteins, also known as molecular chaperones, assist in the folding of other proteins into their correct three-dimensional structure. The video discusses their role in preventing misfolding and aggregation, which is crucial for maintaining protein function and preventing diseases.

💡Denaturation

Denaturation is the process by which a protein loses its secondary structure due to the disruption of non-covalent interactions, leading to a loss of function. The video describes various factors that can cause denaturation, such as changes in pH, exposure to organic solvents, high temperatures, and the presence of heavy metals.

💡Protein Classification

Proteins can be classified into different groups based on their structure and function. The video outlines the main classes, including simple proteins (globular and fibrous) and conjugated proteins, which combine with non-protein components to perform specialized functions.

💡Enzyme

An enzyme is a type of protein that acts as a biological catalyst, speeding up chemical reactions in the body. The video mentions enzymes in the context of their role in metabolism and digestion, highlighting their importance in facilitating various biochemical processes.

Highlights

Proteins are organic biomolecules containing carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, and sometimes sulfur, phosphorus, iron, magnesium, and copper.

Proteins are macromolecules formed by chains of amino acids, the structural units of proteins.

Amino acids differ by their side chain (R group), which affects the protein's properties and functions.

Proteins are formed by specific linkages between amino and carboxyl groups through a dehydration reaction.

Proteins have different structural levels: primary (amino acid sequence), secondary (alpha-helix and beta-sheet), tertiary (3D folding), and quaternary (multiple polypeptide chains).

The alpha-helix and beta-sheet structures are stabilized by hydrogen bonds and are crucial for protein function.

Protein folding is influenced by various interactions including hydrophobic, electrostatic, and disulfide bonds.

Chaperone proteins assist in the folding process, preventing misfolding and aggregation.

Protein denaturation is the loss of structure, often irreversible, caused by factors like pH changes, organic solvents, and high temperatures.

Renaturation is the recovery of a protein's structure after denaturation, which can be reversible under certain conditions.

Proteins are classified into simple proteins (globular and fibrous) and conjugated proteins (with additional prosthetic groups).

Globular proteins are soluble in water and have a folded structure, while fibrous proteins are insoluble and have a filamentous structure.

Conjugated proteins, such as lipoproteins, glycoproteins, and phosphoproteins, have diverse biological functions due to their prosthetic groups.

Functions of proteins include structural support, movement, defense, catalysis, regulation, storage, transport, and stress response.

Protein synthesis occurs in ribosomes, with chaperones like HSP70 and HSP60 aiding in the folding process.

Examples of specific proteins and their functions are given, such as collagen in the extracellular matrix and hemoglobin for oxygen transport.

The video concludes by summarizing the importance of proteins in biological systems and their diverse roles.

Transcripts

hola bienvenidos estudiamos juntos hoy

vamos a seguir la saga pendiente de las

moléculas orgánicas y en esta ocasión

vamos a ver sobre las proteínas

qué es una proteína es una biomolécula

orgánica porque porque presenta carbono

en su estructura y está va a tener

enlaces carbono-carbono aparte del

carbono también va a tener hidrógeno

oxígeno nitrógeno y azufre

en algunos casos también puede contener

fósforo hierro magnesio y cobre

estas también son consideradas

macromoléculas porque van a estar

formadas por diversas cadenas de

aminoácidos

bueno que es un aminoácido el aminoácido

es la unidad estructural de las

proteínas un conjunto de aminoácidos nos

van a dar como resultado una proteína en

esta imagen les puse un conjunto de

laminación en una cadena que ahorita

vamos a explicar

y vamos a ver que estos aminoácidos van

a tener una estructura característica

nuestro 1902 un átomo de carbono central

que también es denominado carbono alfa

un grupo funcional amino y un grupo

funcional carboxilasa va a tener un

hidrógeno

y un radical o residuo esto va a ser la

diferencia de los 20 aminoácidos su

radical va a cambiar

y eso es lo que los va a distinguir

en la cajita de información les voy a

dejar un link por donde les pongo un

artículo más detallado de los

aminoácidos ya que horita nos vamos a

centrar en las proteínas bueno ahora que

ya sé que es un aminoácido cómo es que

estos se van a unir para formar una

proteína bueno esto va a ser gracias a

los enlaces específicos que va a unir un

grupo amino y un grupo car box y lo

a esta unión se le denomina una reacción

de condensación dependiendo del tipo de

el tipo y el número de aminoácidos va a

tener una clasificación o league o

péptidos que van de 2 a 10 aminoácidos

péptidos menos de 50 aminoácidos y

proteínas que son más de 50 minutos

bueno un enlace específico va a ser una

reacción tenemos aquí dos aminoácidos

que queremos que se unan bueno va a unir

el grupo card boxing y el grupo minor

mediante la deshidratación

esto va a hacer que libere molécula de

agua y a este proceso se le va a llamar

deshidratación

porque se llama condensación porque al

deshidratar va a condensar y esto va a

hacer que nuestros aminoácidos se unan

los aminoácidos ya no van a estar

completos porque han perdido moléculas

de agua entonces también son

considerados aminoácidos residuales

las proteínas van a presentar diferentes

estructuras

tenemos la primaria que es una cadena

y aminoácidos es la más simple una

secundaria una terciaria y una cuartería

vamos a ver cada una de ellas la

estructura primaria o también

considerada básica va a ser una

secuencia de aminoácidos específica su

función va a depender de la 50a de

aminoácidos que tengan y los aminoácidos

que sean como ya sabemos existen 20

aminoácidos pero estos se pueden

conjugar de manera grande cuando una

proteína una estructura primaria

presenta enlaces

peptídicos obviamente

y una secuencia de aminoácidos

semejantes en funciones y en aminoácidos

se va a considerar homólogo

la estructura secundaria aquí ya va a

ser un poco más compleja va a constar de

varios patrones repetitivos en esta

estructura resalta el alfa hélice y la

lámina del está plegada en esa

estructura tenemos 3

pilares fundamentales que son los

enlaces peptídicos estos van a ser

rígidos entre sus elementos para poder

permitir esta estructura también tenemos

los enlaces de hidrógeno que van a

ayudar a estabilizar al grupo amino y

car box y león' este esqueleto

peptídicos

y vamos a tener que los aminoácidos van

a determinar la estructura ya que

algunos pues tienen estructuras de

clasificaciones específicas vamos a

empezar por el alfa el ife

esa es una cadena poli peptídica y se va

a enrollar de forma compacta alrededor

del eje longitudinal

haciendo la formación de un liceo

también considerado helicoidal

extrajeras como esta estructura va

poseer una estabilidad bueno esto va a

ser gracias a los enlaces de hidrógeno

que está representado en la imagen con

las líneas punteadas estos enlaces entre

grupo minicar box y lo y entre las

células espectros le van a dar esta

estabilidad a la estructura esta

estructura lo vamos a encontrar

principalmente en proteínas fibrosas

estructura secundaria esta va a tener

una forma de zig zag y esto va a ser

gracias a que va a tener más puentes de

hidrógeno

en esta ocasión la estructura no se va a

enrollar sino que se va a extender

como ya les mencioné porque tiene más

fuentes de hidrógeno pues va a ser más

estabilizada que la anterior

y esto tiene más presencia en las

proteínas globulares

la estructura terciaria esto ya van a

hacer con formaciones tridimensionales

donde las proteínas globulares se van a

plegar que es el plegamiento proteico

esto es cuando una proteína recién se

está sintetizada que se va a considerar

desorganizada va a adquirir una

estructura muy organizada y esto va a

ser consecuencia de las interacciones

que tengan las cadenas los aminoácidos y

su estructura primaria este tipo de

estructuras a parte del enlace

específico y los enlaces de hidrógeno

van a presentar diferentes interacciones

que les van a ayudar a mantener su

estructura las vamos a ver cada una de

ellas

tenemos las interacciones hidrófobas que

estos van a dar estabilidad ya que van a

formar los enlaces de hidrógeno

van a dar la

función a la molécula de que se liga a

siete sitios específicos y esa es una

función importantísima de las proteínas

porque ahorita vamos a ver que una

proteína se puede juntar no solo con

otra proteína sino con otro grupo iban a

dar funciones biológicas específicas

tenemos también interacciones

electroestáticas y en esto

principalmente tenemos a los puentes

salinos que van a eliminar moléculas de

agua entre grupos iónicos iban a

permitir contribuir entre las

subunidades de las proteínas complejas

también las interacciones que van a

ayudar a mantener esta forma van a ser

los enlaces covalentes y principalmente

tenemos a los puentes de sulfuros estos

van a estar presentes principalmente en

proteínas y ser extras celulares y le

van a dar una función también de

protección

es la van a proteger de cambios adversos

de ph o de concentraciones salinas que

como ya sabemos estos factores pueden

desnaturalizarla

por último también tenemos a la

hidratación y es que aquí el agua tiene

una función estructural importante va a

ser estabilizadora y también va a

contribuir en la flexibilidad que le va

a ayudar a tener ciertas actividades y

funciones biológicas

ahora vamos con la estructura

cuaternaria

este va a ser un nivel de estructura

donde las proteínas van a estar más

especializadas y van a estar

constituidas por dos con más cadenas

poli pépticas

en esto también va a requerir la ayuda

de uniones para interacciones para que

mantengas la estructura

tenemos las que ya mencionamos las

interacciones hidrófobas en los

espectros puentes de hidrógeno y las

interacciones electroestáticas

es importante mencionar que en esta

estructura cuaternaria a veces va a

requerir de ayuda de las chaperonas y

que los vamos a encontrar en esta

estructura los oligómeros que van a

hacer proteínas con múltiples unidades

en las que algunas o todas son idénticas

qué son las chaperonas moleculares bueno

estas van a intervenir durante horas

durante la síntesis de proteínas y van a

ayudar al plegamiento para que de una

estructura primaria pase una estructura

de estructura más especializada

las proteínas chaperonas o también

llamadas chaperonas moleculares como ya

les mencioné nos van a ayudar entre la

síntesis y el plegamiento proteico y

estos van a ayudar a que el plegamiento

sea más rápido y más preciso

en las familias de las chaperonas

resaltan dos el hsp70 que son las que

van a estabilizar durante la primera

fase de plegamiento

y éstas van a ser su acción uniéndose a

las proteínas y el hsp70 estos van a

hacer después del 70 y van a hacer

intermediarias fundamentales para el

plegamiento proteico

con este esquema trato de que sea más

comprensible ese tema mire

en el ribosomas se va a sintetizar las

proteínas y aquí entra la primera fase

donde las

70 se van a unir a las proteínas para

ayudar en el plegamiento

en esta acción vamos a consumir energía

donde la atp para pasar a dp porque se

está degradando es aquí cuando las hsp70

sale la proteína ya está semi plegada y

entonces es hora de que entra el

complejo proteico hcp 60 la proteína

plegada va a entrar otra vez vamos a

tener la degradación de atp

adp

vamos a llevar este proceso y va a

volver a consumir atp y se va a degradar

y como resultado final vamos a tener una

proteína plegada

por último para terminar este punto de

la estructura vamos a ver la

desnaturalización la desnaturalización

va a ser el proceso donde la proteína va

a perder su organización su estructura

va a perder principalmente el

plegamiento y es que hay que recordar

que las proteínas tienden a ser

sensibles al entorno la

desnaturalización no va a afectar a los

enlaces peptídicos y dependiendo el

grado de desnaturalización va a hacer

que estas piernas de forma parcial o

total su actividad biológica

por lo general la desnaturalización es

un proceso irreversible pero cuando este

se puede hacer reversible se llama

renaturalización y es que vuelve a las

condiciones normales y se dice que

recupera su estructura primaria o tommy

llamada estructura primitiva algunos de

los factores que intervienen en esta

desnaturalización es cuando la proteína

se va a exponer a ácidos y bases fuertes

los cambios de ph como ya les había

mencionado van a alterar la estructura

porque porque van a alterar los enlaces

de hidrógeno y puentes salinos también

los solventes orgánicos como en este

ejemplo puse el etanol van a interferir

en las interacciones y drogas

también los detergentes van a

interrumpir las interacciones hidrófobas

que nos van a alterar los enlaces de

hidrógeno y la proteína va a perder no

sólo la estabilidad sino que su

estructura también los cambios de

temperatura van a hacer que la

estructura pierdes pierdas su

su función también ya que va a romper

las interacciones de avilés como los

enlaces de hidrógeno

también los agentes reductores en este

caso les puse el ejemplo del áurea va a

romper enlaces de hidrógeno

las concentraciones salinas éstas se

consideran reversibles una agresión

mecánica como puede ser la agitación o

la trituración pueden romper el

equilibrio el delgado equilibrio de la

proteína y también iones metálicos como

cuando la proteína se expone en este

caso a mercurio plomo van a afectar a

los puentes salinos

ahora vamos con la clasificación de las

proteínas

las proteínas se van a dividir en dos

grupos principales o la proteínas o

también llamadas proteínas simples donde

vamos a tener alas globulares y alas

fibrosas y éter o proteínas donde

tenemos a las proteínas conjugadas vamos

a ver cada una de ellas

las solo proteínas son proteínas simples

compuestas únicamente por aminoácidos y

como ya les mencioné se van a dividir en

globulares y fibrosas las fibrosas van a

ser purpurinas filamentosas donde

destaca la estructura alfa hélice la

secundaria y la cuaternaria estas son

insolubles en agua y aquí tenemos

principalmente al colágeno queratina y

elastina en esta presentación les puse

la estructura del colágeno ya que como

podemos ver en la imagen esta va a tener

un triple alfa hélice y esto va a ser

por sus características que presentan

ok las tres principales que mencionó la

queratina va a ser rica en cisteína y

esto va a ayudar a que pueda crear

puentes de sulfuro y le va a dar esta

característica de dureza y resistencia

la podemos encontrar principalmente en

pelo y uñas el colágeno es una proteína

muy abundante de hecho es la más

abundante en las vertebrados porque

porque esta va a ser una proteína

estructural va a reforzar va a sostener

van a resistencia a los tejidos y

órganos esto lo podemos encontrar en

piel huesos tendones vasos sanguíneos la

leptina está como su nombre lo dice

tiene propiedades elásticas y la podemos

encontrar en tejidos de la piel

articulaciones paredes arteriales

pulmones y ligamentos

en esta presentación les hago hincapié

en el colágeno como ya les dije es la

proteína más abundante en los

vertebrados porque es sintetizada por

células del tejido conjuntivo y va a ser

secreta dow al espacio extracelular de

hecho éste va a formar la matriz

extracelular con ayuda de la elastina y

el prote o lucanos

también va a tener una función

importantísima cuando el colágeno se va

a unir al carbohidratos y van a hacer

primero génesis que prácticamente es que

estas fibras de colágeno se van a unir a

tendones y huesos y va a ser el

constituyente orgánico principal de la

matriz de tejidos clasificados como

podemos ver el colágeno es una proteína

con una importancia biológica enorme

ahora vamos con la clasificación de

globulares que entra en nuestra

clasificación de oro proteínas

estas proteínas son redondas son

solubles en agua y principalmente vamos

a tener a la lámina del está plegada

como estructura

en esta clasificación entran las

proteínas que son solubles en agua y se

encuentran asociadas al adn histonas

éstos también son solubles en agua y se

encuentran en el adn en forma de

cromatina van a ayudar aquí es donde

tienen su función y las albúminas que

van a transportar entre otras moléculas

y van a actuar como reserva

ahora sí vamos con nuestra clasificación

de éter o proteínas aquí ya no sólo son

proteína y proteína aquí ya está formada

por un grupo proteico y un grupo

prostético y esto le va a dar una

infinidad de funciones biológicas y

éstas pueden unirse mediante enlaces

débil o covalentes en este caso les puse

la imagen de las lipoproteínas y aquí ya

es una

proteína más un lípido vamos a ver cada

una de ellas

empezamos con las glucoproteína esta es

una proteína más un carbohidrato también

son llamadas glicoproteínas

principalmente las vamos a encontrar en

la membrana celular y esto van a tener

una función enorme van a ser

estructurales y reconocimiento celular

en los comentarios de genes a ver si les

gustaría que haga un vídeo exclusivo de

la membrana celular

las núcleo proteínas van a ser proteínas

y ácidos nucleicos su función es crear

núcleos o más y en este ejemplo les puse

las telomerasas que van a ser ribó

núcleo proteínas que van a restaurar

secuencias de la américas a través de la

transcripción y las historias es un

claro ejemplo de cuando un ácido

nucleico y una proteína se juntan para

darle resultados a una núcleo proteína

las lipoproteínas y como ya les había

mencionado es una proteína más lípido

tenemos aquí kilo micrones de ldl hdl y

el ml

los y los micrones van a hacer libro

proteínas grandes pero con densidad

extremadamente baja van a ayudar al

transporte de lípidos ya que éstos van a

almacenar a las lipoproteínas y estos

van a viajar en el torrente sanguíneo a

través de la vía linfática tienen una

función también de almacén las de ldl

llamadas así las lipoproteínas de muy

baja densidad éstos se van a encargar de

transportar líquido a los tejidos

en las lipoproteínas también tenemos a

las hdl que son proteínas de alta

densidad estas son las que van a ayudar

a eliminar el exceso de colesterol en

las células ya que van a transportar el

colesterol desde los tejidos hasta el

hígado donde va a ser su degradación a

través de las sales biliares y la l dl

que es una lipoproteína de baja densidad

estos van a transportar el colesterol de

hecho cuando las ldl aumentan pues

aumenta el colesterol y en algunas veces

las enfermedades que se pueden asociar

es la arterioesclerosis expresa que el

hdl se considera como el bueno y el ldl

como el malo

fósforo proteínas tenemos proteínas más

grupo fosfatos estos tienen diversas

funciones como señalización celular

reguladora de protección en este caso

les puse la caseína que va a ayudar y va

a ser

va a estar presente en la leche

y este componente le va a dar un valor

energético importante y la vitamina que

va a formar la membrana vitulina que les

posee esta imagen la cual va a tener una

función de protección del embrión

también tenemos a las cromo proteínas

que van a ser proteínas más pigmentos a

éstos se les denomina también grupos

metálicos y también esos grupos

prostéticos pueden ser la porfirinas que

también se llama grupo hemo y un grupo

grupo proteico en estos resaltan dos

me habló mina y hemoglobina la

mioglobina va a ser la encargada de

llevar oxígeno al músculo esquelético y

el músculo cardiaco va a facilitar la

difusión del oxígeno entre las células

con metabolismo activo y como ya sabemos

tiene una parte proteica globina y el

grupo emma la hemoglobina esa tiene

función importantísima ya que va a

llevar oxígeno a todas partes del cuerpo

ya que ésta la va a transportar a los

eritrocitos esto tiene su parte proteica

y su grupo m

por último vamos con la función de las

proteínas aquí lo vamos a hablar de

forma más general ya que en el

transcurso de la presentación les ido

mencionando diversas funciones

las proteínas van a tener función

estructural como ya les había mencionado

con la queratina colágeno y elastina

también la tubulina que va a ayudar a

formar el sitio esqueleto celular

también van a tener funciones de

movimiento y aquí entra la miosina y la

actina las cuales van a actuar sobre las

fibras musculares para la contracción

también tenemos de defensa a las

inmunoglobulinas y a las trombina 2 que

actúan de forma diferente la trombina va

a ayudar a la coagulación sanguínea para

evitar la pérdida sanguínea y las

inmunoglobulinas van a actuar como

defensas como ya sabemos tenemos

diferentes inmunoglobulinas para no

extender más esto

y lo voy a hacer hincapié por ejemplo en

la globulina ce que iban a ayudar a las

van a ser mediáticas en la reacción

alérgica y van a tener una función una

relación con la histamina comenten si

quieren que haga un vídeo sobre esto

van a tener una función catalizador ahí

acá tenemos a las enzimas que van a

ayudar a acelerar reacciones químicas

como el metabolismo la digestión como ya

sabemos estos trabajan en un sustrato y

un sitio activo

también tenemos la función reguladora

hormonal que van a funcionar como

mensajeros químicos y aquí les puse el

ejemplo de la insulina y el glucagón los

cuales se van a encargar de controlar

los niveles niveles de glucosa en sangre

y de reserva como puede ser las

albúminas que van a ayudar la caseína

por ejemplo que se va a encontrar en la

leche y va a servir de reserva durante

el desarrollo de la crianza de mamíferos

y la serina que va a servir como reserva

en semillas para la germinación

también tienen la función de transporte

como lo miramos con las lipoproteínas la

hemoglobina y la mioglobina

lipoproteínas van a transportar lípidos

la hemoglobina oxígeno en eritrocitos y

la mioglobina van a ser también de

transporte y reserva para oxígeno en el

músculo

y de respuesta al estrés a qué se

refiere a qué va a ayudar a los cambios

de las interacciones de las proteínas

y aquí tenemos a las proteínas del

choque término térmico donde

ya mencionamos al hsp70 y 60 que van a

llevar en el plegamiento proteico porque

entran como respuesta al estrés también

hay que mencionar que cuando una

proteína tiene un mal plegamiento puede

dar resultado a diversas enfermedades

bueno esto ha sido todo por el vídeo la

verdad es que ha sido un poco extenso

pero trate de abarcar lo más importante

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