Estructura y Organización de las Proteínas

AcademiaVasquez
15 Sept 201314:07

Summary

TLDREste video educativo explica los cuatro niveles de estructura de las proteínas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria, que define la secuencia de aminoácidos, es crucial para la función de la proteína. La secundaria se forma por puentes de hidrógeno, creando estructuras como la alfa hélice y la beta hoja. La terciaria, que determina la forma de un globo, es esencial para la solubilidad y la función biológica de las proteínas. Finalmente, la cuaternaria se da en proteínas multi-subunidades como la hemoglobina, donde cada subunidad tiene una estructura terciaria independiente.

Takeaways

  • 😀 Las proteínas tienen cuatro niveles estructurales: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
  • 🔍 La estructura primaria de una proteína es la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica.
  • 🔗 Los enlaces peptídicos son covalentes que unen a los aminoácidos en la cadena polipeptídica.
  • 🔁 La estructura secundaria se forma por puentes de hidrógeno entre grupos amino y carboxílicos, dando lugar a conformaciones como la alfa hélice y la beta hoja plegada.
  • 🌀 La estructura terciaria se origina a partir de la secundaria y es caracterizada por la forma en que se plegan las cadenas, generalmente en una forma globular.
  • 🌐 Las interacciones entre las cadenas laterales (radicales R) estabilizan la estructura terciaria de las proteínas.
  • 🌐 Las proteínas fibrosas, como la colágeno y la keratina, tienen una estructura terciaria que se extiende en una dimensión.
  • 🌐 Las proteínas globulares, como la mioglobina, tienen una estructura terciaria esférica y son solubles en agua.
  • 🔗 La estructura cuaternaria se da en proteínas con más de una cadena polipeptídica, como la hemoglobina, que está formada por cuatro subunidades.
  • 🚫 La desnaturalización de las proteínas ocurre cuando se pierden las interacciones que mantienen la estructura terciaria, generalmente debido a cambios en temperatura o pH.

Q & A

  • ¿Cuáles son los cuatro niveles estructurales de las proteínas?

    -Los cuatro niveles estructurales de las proteínas son: la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria.

  • ¿Qué indica la estructura primaria de una proteína?

    -La estructura primaria indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran en dicha cadena.

  • ¿Cómo se forman los enlaces peptídicos en las proteínas?

    -Los enlaces peptídicos se forman por la reacción entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del aminoácido contiguo, con la liberación de una molécula de agua.

  • ¿Qué es un péptido simple y cómo se diferencia de una cadena polipeptídica?

    -Un péptido simple es una cadena corta de dos o más aminoácidos unidos covalentemente por medio de un enlace peptídico. En contraste, una cadena polipeptídica es más larga y puede formar parte de una proteína.

  • ¿Qué es la anemia falsiforme y cómo está relacionada con la estructura primaria de las proteínas?

    -La anemia falsiforme es una enfermedad molecular causada por un cambio en la secuencia de aminoácidos de la proteína hemoglobina, lo que altera su estructura primaria y resulta en glóbulos rojos anormales, disminuyendo la concentración de hierro en la sangre.

  • ¿Qué son las estructuras secundarias de las proteínas y cuáles son sus tipos principales?

    -Las estructuras secundarias son las conformaciones adoptadas por regiones de la cadena polipeptídica debido a la presencia de puentes de hidrógeno. Los tipos principales son la alfa hélice y la hoja plegada o conformación beta.

  • ¿Cómo se estabilizan las estructuras secundarias de las proteínas?

    -Las estructuras secundarias se estabilizan a través de puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carboxílicos de los carbonos que forman parte de los enlaces peptídicos.

  • ¿Qué es la estructura terciaria de una proteína y cómo se forma?

    -La estructura terciaria es la conformación que adopta una proteína después de su estructura secundaria, formándose generalmente en forma de un globo. Se mantiene estable por enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos.

  • ¿Cuáles son las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de las proteínas?

    -Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria incluyen enlaces covalentes como puentes de sulfuro, y enlaces no covalentes como interacciones hidrofóbicas, puentes electrostáticos y puentes de hidrógeno.

  • ¿Qué es la desnaturalización de una proteína y qué causa?

    -La desnaturalización es el proceso por el cual una proteína pierde su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función biológica, generalmente debido a cambios bruscos de temperatura o pH que afectan las interacciones que mantienen la estructura terciaria.

  • ¿Qué es la estructura cuaternaria y qué tipos de proteínas la presentan?

    -La estructura cuaternaria es la conformación que toman las proteínas que tienen más de una cadena polipeptídica, formando agregados de subunidades. Estas proteínas son conocidas como oligómeros y pueden ser dímeros, trímeros o tetrámeros, como es el caso de la hemoglobina.

Outlines

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🔬 Estructuras de las proteínas

El primer párrafo explica los diferentes niveles estructurales de las proteínas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica, que determina la función de la proteína. Se menciona que los enlaces peptídicos son cruciales para la formación de las cadenas y que los enlaces bisulfuro pueden aparecer en la estructura primaria. También se discute la anemia falsiforme como un ejemplo de cómo un cambio en la secuencia de aminoácidos puede afectar la función de una proteína.

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🌀 Estructuras secundarias de las proteínas

Este párrafo se centra en las estructuras secundarias de las proteínas, como la alfa hélice y la beta hoja plegada, que se forman debido a la relación espacial de los aminoácidos y a los puentes de hidrógeno. Se describen las características de estas estructuras y se mencionan ejemplos de proteínas que las presentan, como la queratina y la fibroína. Además, se explica que la estructura secundaria no está relacionada con las cadenas laterales y cómo estas estructuras se dan a medida que la proteína se sintetiza.

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🌐 Estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas

El tercer párrafo profundiza en la estructura terciaria, que se forma a partir de la secundaria y generalmente resulta en una forma esférica o globular. Se discuten los diferentes tipos de enlaces que mantienen esta estructura, incluyendo enlaces covalentes y no covalentes, y cómo estos enlaces afectan la solubilidad y la función biológica de las proteínas. También se introduce la estructura cuaternaria, que se da en proteínas compuestas de múltiples cadenas polipeptídicas, y se menciona la hemoglobina como un ejemplo. Finalmente, se toca el tema de la desnaturalización y renaturalización de las proteínas y cómo estos procesos afectan la estructura y la función de las mismas.

Mindmap

Keywords

💡Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína se refiere a la secuencia específica de aminoácidos que componen la cadena polipeptídica. Es fundamental para la función de la proteína, ya que esta secuencia determina cómo se plegarán y se interactúan los aminoácidos para formar la estructura final. En el guion, se menciona que la estructura primaria es la base para el funcionamiento de una proteína y que la anemia falsiforme es un ejemplo de una enfermedad causada por un cambio en esta secuencia.

💡Enlace peptídico

El enlace peptídico es el covalente que une a los aminoácidos en una cadena polipeptídica, formado por la reacción entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del aminoácido contiguo, con la liberación de una molécula de agua. Este enlace es esencial para la formación de las proteínas y se destaca en el guion como el elemento que mantiene unidas las cadenas de aminoácidos en las proteínas.

💡Estructura secundaria

La estructura secundaria es la forma que adopta una cadena polipeptídica debido a la interacción de sus aminoácidos a través de puentes de hidrógeno, dando lugar a patrones como la alfa hélice y la beta hoja plegada. Estas estructuras son cruciales para la conformación final de la proteína y se mencionan en el guion como la siguiente etapa después de la estructura primaria, donde las cadenas polipeptídicas comienzan a tomar forma.

💡Alfa hélice

La alfa hélice es una de las estructuras secundarias que pueden adoptar las proteínas, donde los aminoácidos se enrolan formando una hélice espiral. Este patrón es estabilizado por puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos adyacentes. En el guion, se utiliza como ejemplo de una estructura secundaria que puede ser encontrada en proteínas como la queratina.

💡Beta hoja plegada

La beta hoja plegada es otra estructura secundaria común en las proteínas, donde las cadenas de aminoácidos se organizan en una disposición paralela y zigzag. Esta conformación también se estabiliza mediante puentes de hidrógeno. El guion menciona que la fibroína, una proteína presente en los tejidos de los gusanos de seda y las arañas, tiene esta estructura.

💡Estructura terciaria

La estructura terciaria es la conformación tridimensional que adopta una proteína completa después de que se hayan formado las estructuras secundarias. Esta estructura se mantiene estable por enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y es esencial para la función biológica de la proteína. El guion describe cómo la mayoría de las proteínas adoptan una forma globular en su estructura terciaria, lo que les permite interactuar con otros componentes biológicos.

💡Enlaces disulfuro

Los enlaces disulfuro son enlaces covalentes que se forman entre átomos de azufre de dos aminoácidos cisteína en las cadenas polipeptídicas. Estos enlaces son importantes para la estabilidad de la estructura terciaria de algunas proteínas, como se menciona en el guion al hablar de la insulina, donde los enlaces disulfuro son cruciales para su estructura y función.

💡Desnaturalización

La desnaturalización es el proceso por el cual una proteína pierde su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función biológica. Esto puede ocurrir debido a cambios en la temperatura, pH o por la acción de enzimas. El guion describe cómo la desnaturalización puede ser causada por factores externos que afectan la estabilidad de los enlaces que mantienen la estructura terciaria de la proteína.

💡Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria se refiere a las proteínas que están compuestas por más de una cadena polipeptídica o subunidad. Estas subunidades pueden estar unidas por enlaces no covalentes y su interacción es crucial para la función de la proteína. El guion menciona la hemoglobina como un ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria, formada por cuatro subunidades.

💡Hemoglobina

La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria que transporta el oxígeno en la sangre. El guion la utiliza como ejemplo para explicar cómo las proteínas con estructuras complejas pueden tener múltiples funciones biológicas. Las subunidades de la hemoglobina, formadas por cadenas Alfa y Beta, contienen átomos de hierro en el grupo hemo que son esenciales para su función de transporte de oxígeno.

Highlights

Las proteínas tienen cuatro niveles estructurales: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

La estructura primaria define la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica.

La función de una proteína depende de la secuencia de aminoácidos.

Los enlaces peptídicos son covalentes que unen aminoácidos en una cadena polipeptídica.

Los enlaces bisulfuro pueden ocurrir entre aminoácidos de cisteína.

La anemia falsiforme es causada por un cambio en la secuencia de aminoácidos de la hemoglobina.

La estructura secundaria se da por la relación espacial de aminoácidos y puentes de hidrógeno.

Las proteínas pueden tener estructuras secundarias como Alfa hélice o Beta plegada.

La estructura terciaria se forma a partir de la secundaria y suele ser globular.

Las interacciones entre cadenas laterales estabilizan la estructura terciaria.

Las proteínas fibrosas tienen una dimensión predominante, como el colágeno y la keratina.

Las proteínas globulares, como la mioglobina, tienen una forma esférica.

La desnaturalización de proteínas ocurre cuando se pierden las interacciones que mantienen la estructura terciaria.

La renaturalización es el fenómeno por el cual una proteína recupera su estructura y función después de desnaturalizarse.

La estructura cuaternaria se da en proteínas con más de una cadena polipeptídica que forman agregados.

La hemoglobina es un ejemplo de proteína con estructura cuaternaria, compuesta de cuatro subunidades.

Las enlaces covalentes y no covalentes son fundamentales para la estabilidad de las estructuras proteicas.

La organización en distintos tipos de estructuras de las proteínas es esencial para su función biológica.

Transcripts

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en el presente video identificaremos las

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estructuras de las proteínas las

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proteínas están organizadas en cuatro

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niveles estructurales la estructura

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primaria la estructura secundaria la

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estructura terciaria y la estructura

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cuaternaria la estructura básica de las

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proteínas es la estructura primaria esta

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estructura nos va a señalar qué

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aminoácidos componen parte de la cadena

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polipeptídica y además el orden en que

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ellos se van a encontrar en dicha cadena

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es importante señalar que la función de

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una proteína va a depender de la

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secuencia de los aminoácidos que forman

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parte de esa cadena polipeptídica como

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recordarán indicamos en el video

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anterior que los enlaces que forman

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parte de las proteínas se denomina

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enlace peptídico los péptidos simples

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son cadenas cortas de dos o más

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aminoácidos que están unidos

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covalentemente por medio de un enlace

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peptídico ese enlace peptídico como

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vimos anteriormente se va a formar por

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la reacción entre el grupo amino de un

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amino aminoácido y el grupo carboxilo

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del aminoácido contiguo con la

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liberación de una molécula de agua

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formándose cadenas cortas como hemos

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dicho péptidos simples de dos o más

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aminoácidos si tenemos una cadena

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polipeptídica y necesitamos formar

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péptidos simples o aminoácidos

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individuales esta se realizará por la

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acción de una reacción de hidrólisis

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parcial en presencia de ácidos o de

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enzimas especiales que son capaces de

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cortar los enlaces peptídicos

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denominadas proteasas finalmente

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obtendremos las cadenas cortas de

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péptidos o aminoácidos libres en la

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estructura primaria de una proteína no

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solamente puede presentarse el enlace

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peptídico sino en algunas oportunidades

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los enlaces denominados bisulfuro que

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ocurren entre los aminoácidos en el cual

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participa el aminoácido cisteína como

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recordarán en el video anterior

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mencionamos que existen dos aminoácidos

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con presencia de azufre Uno de ellos es

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la cisteína este enlace bisulfuro puede

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presentarse entre dos cadenas paralelas

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de polipéptidos como vemos en este

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esquema o dentro de la misma cadena

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entre dos residuos de cisteína en este

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ejemplo los enlaces bisulfuro los

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observamos en la hormona proteica

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insulina la estructura primaria es

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fundamental para el funcionamiento de

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una proteína ya que la secuencia

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aminoácidos determina la función que

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estáa cumpla en el caso de la anemia

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falsiforme es una enfermedad molecular

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producida por un cambio en la secuencia

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de aminoácidos de la proteína

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hemoglobina que se encuentra en los

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glóbulos rojos y ese cambio de secuencia

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de aminoácidos va a ocasionar la

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presencia de glóbulos rojos como vemos

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en esta figura en forma de os

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disminuyendo la concentración de hierro

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en la sangre y produciendo la denominada

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anemia falsiforme la siguiente

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estructura es la estructura secundaria Y

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esta está determinada por la relación en

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el espacio de los aminoácidos que forman

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parte del esqueleto polipeptídico se

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encuentra presente en ciertas regiones

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de la cadena polipeptídica o proteína

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esa estructura secundaria va a deberse a

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la presencia de puentes de hidrógeno

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entre los grupos amino y grupo

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carboxílicos de los carbonos que forman

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parte de los enlaces peptídicos hay que

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remarcar que esta estructura secundaria

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no está en relación con la cadena

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lateral ya que no participa en esa

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estructura esa estructura se va dando a

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medida meda que la proteína se va

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sintetizando y los aminoácidos se van

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uniendo uno tras otro y debido a los

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enlaces que estos tienen los aminoácidos

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van girando y van adoptando una

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estructura en el espacio que es la

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denominada estructura secundaria las

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proteínas pueden presentar diversos

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tipos de estructura secundaria entre las

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que tenemos la estructura denominada

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Alfa hélice y aquella denominada

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conformación Beta o de hoja plegada la

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primera de las estructuras secundarias

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es conocida como Alfa hélice o hélice

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Alfa donde el nombre mismo lo indica los

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aminoácidos van enrollándose de manera

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helicoidal es decir se tuercen como si

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fuera una espiral como un resorte como

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una escalera de caracol como vemos en

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esta imagen donde los escalones estarán

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formados por las cadenas laterales de

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los aminoácidos y tal como indicamos la

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descripción de la estructura secundaria

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en esos enlaces van a ir participando

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los grupos carboxilos y los grupos

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aminos de los aminoácidos formando ese

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tipo de enlace y estabilizando la

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estructura en forma de una hélice

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presente en la estructura secundaria

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como ejemplos de proteínas que poseen

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estructura secundaria podemos mencionar

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a dos una de ellas La queratina la

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proteína que se encuentra en la piel a

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partir de la cual se derivan el pelo las

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uñas plumas cuernos y las subunidades

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presentes en la hemoglobina veremos más

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adelante que la hemoglobina es una

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proteína formada a su vez por cuatro

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subunidades ellas presentan la

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estructura secundaria el segundo tipo de

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estructura secundaria presente en las

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proteínas se conoce como conformación

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Beta o de hoja plegada en ese caso las

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cadenas de aminoácidos que forman parte

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de una misma proteína van a est ubicadas

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de manera paralela en forma de zigzag en

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ese tipo de conformación Beta o de hoja

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plegada los grupos aminos se unen

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mediante puentes de hidrógeno a los

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grupos carboxilo y las cadenas laterales

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de los aminoácidos van a disponerse

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tanto hacia la parte superior como hacia

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la parte inferior aunque no estén

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graficados en ese esquema pero van a

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estar hacia arriba o hacia abajo quienes

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participan directamente en la unión

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entre las cadenas de las aminoácidos de

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la proteína van a ser el grupo amino y

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los grupos carboxilos por medio de

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puentes de hidrógeno las cadenas

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polipeptidicas están extendidas como

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podemos observar van a disponerse lado a

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lado y van a tener un aspecto de una

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hoja doblada o de una hoja plegada como

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es el nombre que se le da a esa

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conformación como un ejemplo de una

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proteína con conformación Beta tenemos a

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la fibroína es esa proteína fabricada

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por los gusanos de seda y también por

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las arañas el siguiente tipo de

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conformación de las proteínas es la

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llamada estructura terciaria casi todas

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las proteínas adoptan una estructura

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terciaria y se forma a partir del

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anterior de la estructura secundaria la

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cual va a plegarse sobre sí misma

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originando generalmente la mayoría de

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las veces una estructura en forma de un

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globo por eso le denominamos estructura

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globular esta conformación globular va a

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mantenerse muy estable por la presencia

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de enlaces entre los radicales r o

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también denominados cadenas laterales si

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recordamos en la estructura secundaria

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quienes participan en la estabilidad de

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esa estructura secundaria no son las

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cadenas laterales sino los grupos amino

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y los grupos carboxilos de los diversos

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aminoácidos las cadenas laterales no

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participan en la estructura secundaria

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mientras que aquí son las que van a dar

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origen a esta estructura la forma

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globular que es la que se presenta en la

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mayoría de las veces va a facilitar que

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las proteínas puedan ser solubles en

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agua debido a que los aminoácidos no

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polares es decir no solubles en agua van

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a ubicarse hacia el interior de la

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proteína mientras que los aminoácidos

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polares estarán ubicados hacia el

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exterior de las proteínas y esto con qué

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finalidad para poder interactuar con el

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agua cuando están en disolución esa

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conformación va a facilitar que las

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proteínas cumplan con las principales

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propiedades biológicas que conocemos y

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que veremos en un video posterior Como

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por ejemplo actuar como hormonas como

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enzimas o ser proteínas de transporte de

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sustancias en aquellas proteínas que

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poseen una sola cadena polipeptídica la

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estructura terciaria es su máxima

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información estructural dentro de la

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estructura terciaria encontraremos dos

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tipos aquellas proteínas que van a

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formar estructuras del tipo fibroso y

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proteínas que formarán estructuras del

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tipo globular las proteínas del tipo

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fibroso van a denominarse así debido a

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que una de las dimensiones va a ser

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mucho mayor que las otras dos como vemos

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en ese esquema es más larga que ancha y

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esto a qué se debe a que los elemento de

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la estructura secundaria descritos hace

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un momento van a realizar ligeras

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torsiones a lo largo de estas cadenas

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por eso podemos mencionar proteínas que

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también pusimos como ejemplo dentro de

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la estructura secundaria ya que la

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estructura secundaria descrita ha

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realizado ligera torsión y dentro de

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proteínas del tipo fibroso vamos a

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encontrar al colágeno a la keratina y a

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la fibroína mientras que las proteínas

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del tipo globular van a ser las más

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frecuentes que se encuentran dentro de

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todas las proteínas y no predomina

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ninguna dimensión ni largo ni ancho ni

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profundidad por eso la forma

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característica es esférica como vemos en

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esta imagen un ejemplo de proteína con

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estructura del tipo globular es la

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mioglobina que es aquella proteína que

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transporta el oxígeno en el músculo de

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los mamíferos las fuerzas que van a

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estabilizar la estructura terciaria van

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a presentarse entre las distintas

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cadenas laterales es decir los grupos

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llamados radicales o grupos r de los

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aminoácidos presentes en las cadenas

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polipeptídicas esos tipos de enlaces son

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dos los enlaces covalentes y los enlaces

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no covalentes como enlace covalente se

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presentan los puentes y sulfuro

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anteriormente que se van a originar al

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estar en contacto los aminoácidos del

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tipo cisteína en cuyo interior

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encontramos átomos de azufre pero

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también podemos encontrar enlaces no

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covalentes como las interacciones

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hidrofóbicas los puentes electrostáticos

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y los puentes de hidrógeno aunque no son

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exactamente un tipo de enlace sino una

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atracción entre átomos o moléculas que

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tienen distinta carga podemos ver en

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este esquema la presencia de los

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diversos tipos de enlaces presentes en

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las estructuras terciarias de las

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proteínas los puentes de sulfuro las

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interacciones hidrofóbicas puentes

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electrostáticos y también los puentes de

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hidrógeno la estructura terciaria es

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fundamental para el buen funcionamiento

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de una proteína cuando desaparezcan las

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interacciones que hemos mencionado en la

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estructura terciaria la proteína se va a

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desestabilizar y va a perder su

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estructura tridimensional perdiendo a su

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vez su función y precipitando a ese

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fenómeno se le denomina

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desnaturalización de la proteína y puede

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deberse a cambios bruscos de temperatura

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o pH que afecte a la cadena

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polipeptídica en ese esquema al lado

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izquierdo tenemos una proteína normal

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con su estructura tridimensional debido

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a los a la participación de las cadenas

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laterales formando esos enlaces que

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hemos mencionado si hay un cambio brusco

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de temperatura o de pH la proteína

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pierde su actividad biológica debido a

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que esos enlaces se van a romper y se

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dice que la proteína se ha

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desnaturalizado en oportunidades podría

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volverse a originar la proteína normal y

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que esta recupere su actividad biológica

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fenómeno denominado

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renaturalización el último tipo de

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conformación que pueden adoptar las

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proteínas es la estructura cuaternaria

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esa estructura es la conformación que

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toma las proteínas que tienen más de una

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cadena polipeptídica estas cadenas

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forman en verdad agregados de la

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subunidades que las conforman Y no están

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ligadas o unidas unas a otras por

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enlaces del tipo disulfuro o cualquier

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otro tipo de enlace covalente estas

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proteínas son conocidas también como

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oligómeros siendo las más comunes los

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que están formados por dos denominados

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dímeros o tres trímero o cuatro

play11:41

tetrámero como vemos en es esquema vemos

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un dímero formado por dos subunidades de

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polipéptidos un ejemplo de una proteína

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con estructura cuaternaria es la

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hemoglobina la hemoglobina está formada

play11:55

por cuatro subunidades cada una de ellas

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con estructura terciaria tal cual lo

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hemos visto hace un momento dos de ellas

play12:01

son iguales denominadas cadenas Alfa y

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dos cadenas Beta cada una ellas tiene en

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el centro como podemos apreciar un átomo

play12:10

de hierro que forma parte del grupo hemo

play12:12

que es el encargado de transportar el

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oxígeno a todo nuestro organismo para

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finalizar recordemos entonces que las

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proteínas están organizadas en cuatro

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tipos de estructuras la denominada

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estructura primaria la estructura

play12:26

secundaria estructura terciaria y

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estructura cuaternaria Y esa

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organización en distintos tipos de

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estructuras se mantienen estables por la

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presencia de enlaces característicos que

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hemos descrito por ejemplo la estructura

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primaria es tan solo la secuencia de los

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aminoácidos presentes a lo largo de la

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cadena polipeptídica mientras que en la

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estructura secundaria vamos a encontrar

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enlaces característicos Como por ejemplo

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aquellos que se forman entre el grupo

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carboxilo y el grupo amino de dos

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aminoácidos diferentes dando origen a

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las estructuras características de esta

play13:01

estructura secundaria llamadas Alfa

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hélice o hoja plegada o con formación

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Beta esas estructuras se van a originar

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a partir de la presencia de enlaces de

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hidrógeno entre estos grupos en ese tipo

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de conformación tan solo participan el

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grupo amino y el grupo carboxilo

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mientras que no va a formar parte de los

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enlaces la cadena lateral o grupo

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radical r mientras que en la estructura

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terciaria vamos a encontrar

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interacciones entre las cadenas

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laterales o cadenas r de los aminoácidos

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dando origen principalmente a proteínas

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del tipo globular esta estructura

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globular es importantísima porque

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favorece el funcionamiento correcto de

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las proteínas y que cumplan las

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distintas funciones que les corresponde

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como el actuar como hormonas en la

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actividad enzimática entre otras

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mientras que la estructura más compleja

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de todas es la estructura cuaternaria

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donde encontramos que están formadas por

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más de dos unidades de polipéptidos un

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ejemplo carístico es la hemoglobina en

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un siguiente video estaremos

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describiendo la clasificación y

play14:04

características de las proteínas

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Estructura ProteínasBiología MolecularEnlaces PeptídicosSecuencia AminoácidosAnemia FalsiformeHemoglobinaEstructura SecundariaHélice AlfaHoja PlegadaProteínas GlobularesDesnaturalización
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