ENZIMAS: Función, componentes y tipos de inhibición

Summary

El video ofrece una exhaustiva explicación sobre las enzimas, destacando su importancia en la bioquímica. Se define a las enzimas como proteínas que catalizan reacciones químicas en el organismo, pudiendo acelerar procesos que de otra manera tomarían mucho más tiempo. Seguidamente, se profundiza en la estructura de las enzimas, diferenciando entre el componente proteico (apoenzima) y el no proteico (grupo prostético), y se mencionan cofactores orgánicos e inorgánicos que, aunque no forman parte de la estructura enzimática, son esenciales para la reacción. El video también aborda la nomenclatura de las enzimas según la Unión Internacional de Bioquímica, y cómo se clasifican en seis clases según su función. Finalmente, se discuten los mecanismos de inhibición enzimática, diferenciando entre inhibiciones reversibles y irreversibles, con ejemplos de cada uno, como las estatinas, el litio y la aspirina, resaltando su impacto en la producción de productos enzimáticos y su relevancia en la medicina y la farmacología.

Takeaways

• 🧬 Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en el organismo, es decir, aceleran procesos que de otra manera serían muy lentos.
• 🔑 El modelo de la llave y la cerradura, propuesto por Emil Fischer, describe cómo las enzimas se ajustan perfectamente a sus sustratos específicos.
• 🔄 El modelo de ajuste inducido, presentado por Daniel Koshland, sugiere que las enzimas pueden cambiar su forma para adaptarse y enlazar con su sustrato.
• 🌟 La mayoría de las enzimas están compuestas por una parte proteica llamada apoenzima y un grupo prostético que a menudo contiene vitaminas.
• 🤝 Los cofactores y los coenzimas son moléculas que辅助 las enzimas en la catális pero no forman parte de su estructura; los cofactores son inorgánicos y los coenzimas, orgánicos.
• ⚙️ El sitio de unión al sustrato es la región específica de la enzima donde el sustrato se une, mientras que el sitio catalítico es la región donde tiene lugar la reacción química.
• 🔢 La nomenclatura de las enzimas según la Unión Internacional de Bioquímica y Molecular se basa en un código de cuatro dígitos que indica la clase, subclase y la identidad específica de la enzima.
• 🛠 Las enzimas se clasifican en seis clases según su mecanismo de acción: oxidoreductasa, transferasa, hidrolasis, liasa, isomerasa y ligasa.
• 🚫 Las inhibiciones enzimáticas son procesos que impiden la unión del sustrato a la enzima, y pueden ser reversibles o irreversibles, competitivas o no competitivas.
• 💊 Algunos medicamentos funcionan a través de la inhibición enzimática, como las estatinas que inhiben la HMG-CoA reductasa para reducir la producción de colesterol.
• ⛔ La inhibición enzimática irreversible puede ser dañina, como en el caso del cianuro, que afecta el transporte de electrones y puede ser letal.

Q & A

¿Qué son las enzimas y qué función cumplen en el organismo?

Las enzimas son proteínas que catalizan ciertos tipos de reacciones químicas, es decir, aceleran el proceso para que ocurran más rápidamente. Son indispensables para todos los procesos dentro del organismo, permitiendo que reacciones que de otra manera tardarían días, meses o incluso años, se realicen en fracciones de segundo.

¿Cuál es la estructura peptídica de las enzimas y cuáles son sus componentes?

La estructura peptídica de las enzimas está compuesta por aminoácidos, perteneciendo a las macromoléculas de las proteínas. Se dividen en la parte funcional de la enzima, llamada apoenzima, y el grupo prostético, que no está hecho de aminoácidos sino que suele ser una vitamina.

¿Qué es el modelo de la llave y la cerradura en relación a las enzimas?

El modelo de la llave y la cerradura, propuesto por Emil Fisher, sugiere que las enzimas están diseñadas para encajar casi perfectamente con un sustrato específico, siendo la interacción entre ellos similar a cómo una llave se encaja en una cerradura.

¿Qué modelo alternativo se propuso a finales del siglo XIX para explicar la interacción entre enzimas y sustratos?

El modelo de ajuste inducido, propuesto por Daniel Koshland en 1963, sugiere que las enzimas pueden cambiar su estructura para adaptarse y encauzar mejor al sustrato, en lugar de encajar perfectamente desde el principio como una llave en una cerradura.

¿Qué son los cofactores en la función enzimática y cuáles son sus diferencias?

Los cofactores son moléculas que ayudan a las enzimas a llevar a cabo la catálisis, pero no forman parte de la estructura de la enzima. Pueden ser orgánicas o inorgánicas, y los cofactores orgánicos suelen ser derivados del metabolismo, mientras que los inorgánicos pueden ser metales.

¿Cómo se denominan las enzimas según la nomenclatura recomendada por la Unión Internacional de Bioquímica?

Según la nomenclatura recomendada, el nombre de una enzima consta de cuatro dígitos. El primer dígito indica la clase de enzima, el segundo la subclase, y los últimos dos dígitos la sub-subclase. Además, se utiliza un nombre base que a menudo indica el sustrato o la función de la enzima.

¿Qué es la inhibición enzimal y cuáles son sus diferentes tipos?

La inhibición enzimal es la disminución o bloqueo de la actividad enzimática. Existen dos tipos principales: inhibición reversible y inhibición irreversible. La inhibición reversible puede ser competitiva, no competitiva o unión de ambos, mientras que la inhibición irreversible implica una unión fuerte e inalterable del inhibidor con la enzima.

¿Qué es la inhibición competitiva en la función enzimática?

La inhibición competitiva ocurre cuando un agente inhibitorio y un sustrato compiten por un sitio activo en la enzima. Un ejemplo de esto son las estatinas, que compiten con el HMG-CoA para inhibir la enzima HMG-CoA reductasa en la síntesis de colesterol.

¿Qué es la inhibición irreversible y cómo afecta a la enzima?

La inhibición irreversible se refiere a una unión permanente entre el inhibidor y la enzima, lo que impide que la enzima participe en sus funciones normales. Un ejemplo de inhibición irreversible es el efecto de la aspirina en la enzima ciclooxigenasa, reduciendo así la inflamación.

¿Qué es la isomerasa y qué hacen?

Las isomerasas son un tipo de enzimas que catalizan la conversión de un sustrato a un isómero, es decir, cambian la forma o la distribución geométrica de los átomos dentro de la molécula sin alterar su connectividad.

¿Qué es la función de las enzimas ligases y cómo se diferencian de las transferases?

Las ligases son enzimas que unen dos grupos funcionales en un sustrato, a menudo requiriendo la molécula de ATP o GTP para realizar la unión. Se diferencian de las transferases en que las ligases requieren una fuente de energía adicional (como ATP) para realizar la unión, mientras que las transferases simplemente transfieren un grupo de un sustrato a otro.

¿Qué es la función de las enzimas hidrolasas y cómo funcionan?

Las enzimas hidrolasas aceleran la hidrólisis de una molécula, es decir, la ruptura de una molécula en dos partes mediante el uso de un分子 de agua. Un ejemplo de enzima hidrolisa es la enzima cisplatina, que descompone la molécula de ADN.